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UNIVERSIDAD
MEZE
LICENCIATURA EN ENFERMERÍA
MATERIA
BIOQUIMICA
TEMA :PROTEÍNAS
L.E.O. NOHEMÍ MIRELES MEDINA
• EJEMPLO TRIGLICÉRIDOS 3 AMINOÁCIDOS 4 NUCLEÓTIDOS
• TRES GLUCOSAS UNIDOS
• UNIDAS
DEFINICIÓN
ESTAN FORMADAS POR :
• ELEMENTOS QUÍMICOS :carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N);
pueden contener también azufre (S) y
fósforo (P) y, en menor proporción, hierro
(Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I)
• Y ESTOS FORMAN MOLÉCULAS LLAMADAS
AMINOÁCIDOS A.A.
• Los aminoácidos forman polipéptidos
• Más de 100 polipeptidos forman una
proteína
• Las proteínas son moléculas formadas por
largas cadenas de aminoácidos. Hay 20
tipos de aminoácidos que forman distintos
tipos de cadenas y, por ende, de proteínas.
De todos los aminoácidos, hay 8 llamados
aminoácidos esenciales que no se
producen en el organismo, deben ser
ingeridos mediante los alimentos.
AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos se
caracterizan por poseer
un grupo carboxilo (-
COOH) y un grupo
amino (-NH2)
• Tienen propiedades ácidas; los
dos átomos de oxígeno son
electronegativos y tienden a GRUPO CARBÓXILO
atraer a los electrones del
átomo de hidrógeno del grupo
hidroxilo con lo que se debilita
el enlace, produciéndose en
ciertas condiciones una ruptura
heterolítica, cediendo el
correspondiente protón o
hidrón, H+, y quedando el resto
de la molécula con carga -1
debido al electrón que ha
perdido el átomo de hidrógeno
AMINOÁCIDOS
PROTÉICOS
• De los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan
indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan
"semiindispensables“
• . Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al
organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los
momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o
enfermedad.
• Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la
lisina y la metionina.
• Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los
tubérculos constituyen la base de la alimentación.
• Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los
niños que a los adultos.
• Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido
esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la
que sea requerido dicho aminoácido.
• Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual
sea el aminoácido limitante.
AMINOÁCIDOS
• 1. L - Alanina: Función: Interviene en el metabolismo de la glucosa. La
glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza como
fuente de energía.
• 2. L - Arginina: Función: Está implicada en la conservación del
equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una
gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento,
directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y
en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.
• 3. L - Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos
metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).
• 4. Acido L- Aspártico: Función: Es muy importante para la
desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L-
Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas
capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo.
• 5. L - Citrulina: Función: Interviene específicamente en la eliminación
del amoníaco.
AMINOÁCIDOS
• 6. L - Cistina: Función: También interviene en la
desintoxicación, en combinación con los aminoácidos
anteriores. La L - Cistina es muy importante en la síntesis de
la insulina y también en las reacciones de ciertas moléculas a
la insulina.
• 7. L - Cisteina: Función: Junto con la L- cistina, la L- Cisteina
está implicada en la desintoxicación, principalmente como
antagonista de los radicales libres También contribuye a
mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido
de azufre.
• 8. L - Glutamina: Función: Nutriente cerebral e interviene
específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.
• 9. Acido L - Glutamínico: Función: Tiene gran importancia en
el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como
estimulante del sistema inmunológico.
• 10. L - Glicina: Función: En combinación con muchos otros
aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del
organismo.
AMINOÁCIDOS
• 11. L - Histidina: Función: En combinación con la hormona de
crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados,
contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un
papel específicamente relacionado con el sistema cardio-
vascular.
• 12. L - Serina: Función: Junto con algunos aminoácidos
mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo,
crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos
grasos.
• 13. L - Taurina: Función: Estimula la Hormona del Crecimiento
(HGH) en asociación con otros aminoácidos, esta implicada en
la regulación de la presión sanguínea, fortalece el músculo
cardiaco y vigoriza el sistema nervioso.
• 14. L - Tirosina: Función: Es un neurotransmisor directo y
puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en
combinación con otros aminoácidos necesarios.
• 15. L - Ornitina: Función: Es específico para la hormona del
Crecimiento (HGH) en asociación con otros aminoácidos ya
mencionados. Al combinarse con la L-Arginina y con carnitina
(que se sintetiza en el organismo, la L-Ornitina tiene una
importante función en el metabolismo del exceso de grasa
corporal.
• 16. L - Prolina: Función: Está involucrada también en la
producción de colágeno y tiene gran importancia en la
8 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• 17. L - Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del
Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido
muscular.
• 18. L - Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del
Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del
tejido muscular.
• 19. L - Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos
porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en
diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de
tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de
hormonas.
• 20. L - Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y
constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El
aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a
utilizarse a nivel celular.
• 21. L - Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del
Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido
conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.
• 22. L - Triptófano: Función: Está implicado en el crecimiento y en la
producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas
de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la
serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
• 23. L - Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido
L- Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de
desintoxicación.
• 24. L - Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los
tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de
nitrógeno.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
PÉPTIDOS
• Los péptidos (del griego
πεπτός, peptós,
digerido) son un tipo de
moléculas formadas por
la unión de varios
aminoácidos mediante
enlaces peptídicos
• Un ejemplo de
PÉPTIDOS polipéptido es la
insulina compuesta
• La unión de un bajo número de
aminoácidos da lugar a un péptido, y si el
por 51 aminoácidos y
número es alto, a una proteína, aunque conocida como una
los límites entre ambos no están
definidos. Orientativamente: hormona .
• Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
• Polipéptido entre 10 y 100 aminoácidos.
• Proteína : más de 100 aminoácidos. Las
proteínas con una sola cadena
polipeptídica se denominan proteínas
monoméricas, mientras que las
compuestas de más de una cadena
polipeptídica se conocen como proteínas
multiméricas.
• Los péptidos se diferencian de las
proteínas en que son más pequeños
(tienen menos de diez mil o doce mil
Daltons de masa)
ENLACE • Para nombrar un péptidO se empieza por
el aminoácido que porta el grupo –NH2
PEPTÍDICO terminal, y se termina por el aminoácido
que porta el grupo -COOH. En el sistema
• El enlace peptídico es un enlace clásico cada aminoácido se representa por
covalente entre el grupo amino tres letras, y en el moderno, impuesto por
la genética molecular por una letra. Si el
(–NH2) de un aminoácido y el primer aminoácido de nuestro péptido
grupo carboxilo (–COOH) de fuera alanina y el segundo serina
otro aminoácido. Los péptidos y las tendríamos el péptido alanil-serina, Ala-
proteínas están formados por la unión Ser, o AS
de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos. El enlace peptídico implica
la pérdida de una molécula de agua y
la formación de un enlace covalente
CO-NH. Es, en realidad, un enlace
amida sustituido. Podemos seguir
añadiendo aminoácidos al péptido,
pero siempre en el extremo COOH
terminal.
PROTEÍNAS
Se clasifican, de forma
general, en Holoproteinas
y Heteroproteinas según
estén formadas
respectivamente sólo por
aminoácidos o bien por
aminoácidos más otras
moléculas o elementos
adicionales no
aminoacídicos.
Protop =lo más importante
• Las proteínas son, en resumen, biopolímeros
de aminoácidos y su presencia en los seres
vivos es indispensable para el desarrollo de
los múltiples procesos vitales.
•
FUNCIÓN
Estructura básica de los tejidos
(músculos, tendones, piel, uñas, etc.)
• Funciones metabólicas y reguladoras
(asimilación de nutrientes, transporte
de oxígeno y de grasas en la sangre,
inactivación de materiales tóxicos o
peligrosos, etc.).
• Base de la estructura del código
genético (ADN) y de los sistemas de
reconocimiento de organismos
extraños en el sistema inmunitario
• Enzimas
• Reserva
• Transportadoras
• Protectoras en la sangre
• Hormonal
• Contráctil
• Desarrollo físico e intelectual
• Proteínas luego de su desdoblamiento
("hidrólisis" o rotura), causado por el
proceso de digestión, atraviesan la pared OBTENCIÓN DE
intestinal en forma de aminoácidos y
cadenas cortas de pé[Link] al hígado,
PROTEÍNAS
• Esas sustancias se incorporan inicialmente
al torrente sanguíneo y, desde allí, son
distribuidas hacia los tejidos que las
necesitan para formar las proteínas,
consumidas durante el ciclo vital.
ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA
• La organización de una proteína viene definida
por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras informa de la
disposición de la anterior en el espacio
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
• La estructura primaria es la
secuencia de aminoácidos
de la proteína.
• Nos indica qué aminoácidos
componen la cadena
polipeptídica y el orden en
que dichos aminoácidos se
encuentran.
• La función de una proteína
depende de su secuencia y
de la forma que ésta
adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• La estructura secundaria es la
disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio. Los
aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la
estructura secundaria.
• Existen dos tipos de estructura
secundaria:
• La a(alfa)-hélice
• La conformación beta En esta
disposición los aminoácidos no forman
una hélice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en
lámina plegada.
• Presentan esta estructura secundaria la
ESTRUCTURA TERCIARIA
• La estructura terciaria informa
sobre la disposición de la
estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí
misma originando una
conformación globular.
• En definitiva, es la estructura
primaria la que determina cuál
será la secundaria y por tanto la
terciaria..
• Esta conformación globular
facilita la solubilidad en agua y así
realizar funciones de transporte ,
enzimáticas , hormonales, etc.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Esta estructura informa de la
unión , mediante enlaces débiles (
no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de
estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía
desde dos, como en la
hexoquinasa;cuatro, como en la
hemoglobina, o muchos, como la
cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de
sesenta unidades proteicas.
FUNCIONES PROTEÍNAS
ESTRUCTURAL
• ·Algunas proteínas constituyen
estructuras celulares.
·Ciertas glucoproteínas forman parte de
las membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan el transporte de
sustancias.
·Las histonas, forman parte de los
cromosomas que regulan la expresión de
los genes.
·Otras proteínas confieren elasticidad y
resistencia a órganos y tejidos:
·El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
·La elastina del tejido conjuntivo elástico.
·La queratina de la epidermis.
·Las arañas y los gusanos de seda
segregan fibroina para fabricar las telas
de araña y los capullos de seda,
respectivamente.
FUNCIONES PROTEÍNAS
ENZIMÁTICA
• Las proteínas con
función enzimática son
las más numerosas y
especializadas.
• Actúan como
biocatalizadores de las
reacciones químicas del
metabolismo celular
FUNCIÓN
HORMONAL
• Algunas hormonas son de
naturaleza proteica, como la
insulina y el glucagón (que
regulan los niveles de glucosa
en sangre), o las hormonas
segregadas por la hipófisis,
como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica (que
regula la síntesis de
corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).
INSULINA HUMANA Y
DE ADN
RECOMBINANTE
• Insulina ANÁLOGA
Es un análogo
de insulina que se obtiene
por tecnología
de ADN recombinante de
Escherichia coli en el que se
ha sustituido asparagina por
glicina en la posición 21 de la
cadena A de la insulina, y se
han añadido dos moléculas
de arginina en la posición 30
de la cadena B.
• Es un análogo
de insulina que se
obtiene por tecnología
de ADN recombinante de
Escherichia coli en el que
se ha sustituido
asparagina por glicina en
la posición 21 de la
cadena A de la insulina,
y se han añadido dos
moléculas de arginina en
la posición 30 de la
cadena B.
FUNCIÓN
REGULADORA
• Algunas proteínas
regulan la expresión de
ciertos genes y otras
regulan la división
celular (como la ciclina).
FUNCIÓN
HOMEOSTÁTICA
• Algunas mantienen el
equilibrio osmótico y
actúan junto con otros
sistemas
amortiguadores para
mantener constante el
pH del medio interno.
FUNCIÓN
DEFENSIVA
• · Las inmunoglobulinas actúan
como anticuerpos frente a posibles
antígenos.
• · La trombina y el fibrinógeno
contribuyen a la formación de
coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias.
• · Las mucinas tienen efecto
germicida y protegen a las
mucosas.
• · Algunas toxinas bacterianas,
como la del botulismo, o venenos
de serpientes, son proteínas
fabricadas con funciones
defensivas
ANTICUERPOS
FUNCIÓN DE
TRANSPORTE
• La hemoglobina transporta oxígeno
en la sangre de los vertebrados.
• · La hemocianina transporta
oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
• · La mioglobina transporta oxígeno
en los músculos.
• · Las lipoproteínas transportan
lípidos por la sangre.
• · Los citocromos transportan
electrones.
FUNCIÓN
CONTRÁCTIL
• actina y la miosina
constituyen las
miofibrillas
responsables de la
contracción muscular.
• · La dineina está
relacionada con el
movimiento de cilios y
flagelos
FUNCIÓN DE
RESERVA
• · La ovoalbúmina de la
clara de huevo, la
gliadina del grano de
trigo y la hordeína de la
cebada, constituyen la
reserva de aminoácidos
para el desarrollo del
embrión.
• · La lactoalbúmina de la
leche.
CATABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS
INDICACIONES
• ESCRIBIR EN SU
CUADERNO LAS
DIAPOSITIVAS
• 22
• 24
• 42
• Y LOS AMINOÁCIDOS
ESENCIALES Y NO
ESENCIALES
