PROTEÍNAS

GENERALIDADES
Las proteínas son macromoléculas
poliméricas constituidas por unidades
estructurales “LOS AMINOACIDOS”
Las proteínas están constituidas por los
siguientes elementos C, H, O, N y
frecuentemente S.
N16% masa total
C/6.25 g proteínas 1gN
3
4
Proteínas de origen animal

5
Funciones de las
proteínas

6
Funciones de las
proteínas

7
Función contráctil

8
Función estructural

9
Función de Defensa

10
Función de Transporte

11
Función de Transporte

12
Función enzimática

13
 AMINOACIDOS
Por hidrolisis de las proteínas se obtienen hasta 20
especies diferentes de aminoácidos.
Los aminoácidos constituyentes de proteínas son
compuestos por un grupo Acido carboxílico (-COOH) y
un grupo Básico amina (-NH2) unido al carbono alfa
(el adyacente al grupo carboxílico). Por esto son
considerados alfa aminoácidos:
donde R= Cadena lateral
diferente para cada una de
los 20 aa.

14
 CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOACIDOS
1.- De acuerdo con las características
de sus cadenas laterales
2.- Aminoácidos derivados de otros
aminoácidos
3.- Aminoácidos que se encuentran
libres o formando moléculas no
proteicas
4.- De acuerdo a las necesidades
nutricionales
 CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOACIDOS
1.- De acuerdo con las características de sus
cadenas laterales
•Aminoácidos Alifáticos neutros con cadena no polar
•Aminoácidos Alifáticos neutros con cadena polar no
ionizable
•Aminoácidos Neutros Aromáticos
•Aminoácidos con Azufre
•Aminoácidos Ácidos dicarboxílicos
•Aminoácidos Básicos di amínicos
•Aminoácidos Iminoácidos 16
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS
2.- Aminoácidos derivados de otros aminoácidos
5-hidroxilisina
γ-Carboxiglutámico
Fosfoserina
4-hidroxiprolina
3.- Aminoácidos que se encuentran libres o formando
moléculas no proteicas
β-alanina
Sarcocina
Ac. γ-aminobutírico
Ornitina
Homoserina
17
 CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOACIDOS
4.- De acuerdo a las necesidades nutricionales
•Aminoácidos Esenciales
•Aminoácidos No esenciales
5.- De acuerdo a su polaridad
•Aminoácidos polares
•Aminoácidos no polares

18
 1.- De acuerdo con las
características de sus cadenas
laterales
 aa. Alifáticos neutros con cadena no
polar.
Glicina Alanina
Valina Leucina
Isoleucina
 aa. Alifáticos neutros con cadena
polar no ionizable.
Serina Treonina
19
aa. Alifáticos neutros con
cadena no polar

20
 aa. Alifáticos neutros con
cadena polar no ionizable

La función hidroxilo les otorga carácter polar.

21
Siguiente
 1.- De acuerdo con las
características de sus cadenas
laterales
 aa. Neutros Aromáticos
Fenilalanina Tirosina
Triptófano
 aa. con Azufre
Cisteína Metionina
 aa. Ácidos dicarboxílicos
Ac. Aspártico  Asparragina
Ac. Glutámico Glutamina
22
 aa. neutros aromáticos

Apolar (hidrofobo) Hidroxilo le da polaridad a

pH=10 libera un proton y
adquiere carga negativa
23
Siguiente
 aa. neutros aromáticos

Apolar (hidrofobo)

24
Siguiente
 aa. con Azufre

Ligeramente Polar Apolar por el

a Ph=9 libera un grupo metilo
proton
25
Siguiente
 aa. Ácidos (Dicarboxílicos)

Al pH de los líquidos biologicos liberan un potrón

y adquieren carga negativa (Aspartamo y
Glutamato). Son apolares.
26
Siguiente
 aa. Ácidos (Dicarboxílicos)

Poseen función amida en el carbono distal al

carbono alfa. Son polares.

27
Siguiente
 1.- De acuerdo con las
características de sus cadenas
laterales
 aa. Básicos di aminicos
Lisina
Arginina
Histidina
 Iminoacidos
Prolina

28
 aa. Básicos o di amínicos

Al pH de los líquidos Biológicos aceptan un

protón y adquieren carga positiva.
29
 aa. Básicos o di amínicos

Es el único aa. que puede actuar como amortigua-

dor al pH del organismo gracias a que un “N” del
nucleo de Imidazol puede aceptar un protón.
 Iminoácidos

Presenta al ciclo pirrolidina, que le da un carácter

alifático

31
2.- Aminoácidos derivados de
otros aminoácidos
 Aminoácidos que participan en la
constitución de proteínas y son
derivados de las modificaciones de
adición covalentes de aminoácidos

5-hidroxilisina  Lisina
γ-Carboxiglutámico  Ac.
Glutámico
Fosfoserina  Serina
4-hidroxiprolina  Prolina 32
2.- Aminoácidos derivados de
otros aminoácidos

33
3.- Aminoácidos que se encuentran
libres o formando moléculas no
proteicas
β-alanina
Sarcocina
Ac. γ-aminobutírico
Ornitina
Homoserina
Tiroxina

34
3.- Aminoácidos que se encuentran
libres o formando moléculas no
proteicas

35
Siguiente
3.- Aminoácidos que se encuentran
libres o formando moléculas no
proteicas

36
 4.- De acuerdo a las
necesidades nutricionales
 aa. esenciales
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Treonina
Valina
Histidina
Triptófano
Metionina
Arginina
 4.- De acuerdo a las
necesidades nutricionales
 aa. No esenciales
Glicina
Alanina
Serina
Tirosina
Cisteína
Ac. Aspártico
Glutamina
Prolina
Ac. Glutámico
Asparragina
38
 PROPIEDADES DE LOS
AMINOACIDOS

1. PROPIEDADES FÍSICAS.-
a) Isomería óptica
Todos los aa. Excepto glicina, tienen
las cuatro valencias del carbono alfa
saturadas por grupos diferentes
(estereoisómeros) con configuración
espacial distinta para cada aa.

39
También son conocidos como isomeros
enantiomeros, estos tienen muchas de sus
propiedades químicas iguales y propiedades
físicas identicas excepto por la capacidad para
desviar el plano de vibración de la luz
polarizada.

(-)  izq (rotación) (+)  der (rotación)

40
 TIPOS DE UNIONES.
Las propiedades de la cadena de cada aa. permite
predecir su comportamiento y la formación de
compuestos a través de sus uniones.
• Uniones disulfuro (S-S)
El grupo sulfhidrilo de cisteína es altamente reactivo y
con facilidad se combina con otro similar para formar
uniones disulfuro (S-S) que son de tipo covalente,
para formar cistina.

41
• Uniones de tipo salina (enlaces iónicos o electrovalente)
El grupo carboxilo adicional de ácidos aspártico y glutámico
además de otorgarle carácter ácido, da la propiedad de
interactuar con sustancias básicas para formar uniones de tipo
salina.

42
 POLARIDAD
Las características de las cadenas laterales permiten agrupar
a los aa. En:
• Polares
Glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, ac. aspártico, ac.
glutámico, asparragina, glutamina, lisina, histidina y arginina
• Apolares
Alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina,
triptófano y prolina.

43
PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS aa.
La existencia, en una misma molecula, de
grupos ácidos y básicos, da a los aa.
Propiedades electricas particulares:
-COOH  COO- + H+
El grupo carboxilo se comporta como acido  cede o da sus
protones H+
-NH2 + H+  NH3 +
El grupo amina se comporta como base  acepta protones H+

44
En los liquidos o medio biologicos los aa. Se
encuentran Disociados con carga (+) ó (-) en la
misma molécula por esta razón se dicen que los
aa. Son iones dipolares, anfoliticos, anfoteros o
iones zwitterión.

45
En soluciones acidas fuertes:

COO-  Acepta o capta un proton del medio,

actua como una base. Entonces.- el aa. se
convierte en ion con carga (+) o catión.

46
En soluciones basicas fuertes:

NH3+  Cede un proton al medio actuan como

un acido. Entonces.- el NH3+ reaciones con los
iones hidroxilo para formar H2O y el aa. se
convierte en ion con carga (-) anión.
47
La carga electrica del aa. Depende del pH
del medio en el cual esta disuleto.

Si la [H+] ⇑½  iones COO- captan H+ 

Cationes

Si la [H+] ⇓½ (aumenta [OH-] ) los iones NH3+

ceden H+  aniones

48
Punto Isoeléctrico
• Existe un valor de pH, caracteristico
para cada aa., en el cual la
disociación de cargas positivas y
negativas se iguala y por lo tanto la
carga total del aa. es nula o neutra.
• A este valor de pH se le denomina
Punto Isoelectrico (pHi o pI)

49
 PEPTIDOS
CONCEPTO:
Los péptidos son moléculas poliméricas constituidas por aa. Unidos por enlaces peptídicos. Se denominan péptidos aquellos que tienen masa molecular menor a 6.000 dalton.
Dipéptidos
Tripéptidos
Tetrapéptidos, etc.

50
• En general se denominan polipéptidos, los polímeros
formados por más de diez aa. unidos por enlaces peptídicos.

• Los aa. establecen enlaces covalentes (unión peptídica) entre el grupo carboxilo de uno y el
nitrógeno del grupo alfa amina del otro. Es de tipo amida y se produc e con pérdida de H 2O.

51
• Unión peptídica

Extremo amino terminal Carboxilo terminal o C-

o N-Terminal Terminal.

52
NOMENCLATURA
Los péptidos se nombran siguiendo el orden de los restos aa. Integrantes a partir del que posee el grupo alfa-amino
libre. Los residuos de los aa. se indican por la raíz de su nombre, seguida por el sufijo il. El último residuo con el grupo
carboxilo libre se menciona con su nombre completo.

53
Ej. Hexapéptido, formado por serina, ac. aspartico, tirosina, lisina, alanina y cistina, el
nombre seria:
Seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil cistina.

54
 Peptidos de importancia biologica
Glutatión (γ-glutamil-cisteneil-glicina)

55
 El glutatión participa en sistema enzimati-cos de oxido-redeucción y
mantenimiento de la integridad estructural de ciertas pro-teinas de las células.

 Carnosina es un dipeptido del músculo.

COOH
H2N-CH2-CH2-C-N-CH-CH2-C=CH
Histidina
O HN N
Β alanil C
H
56
  Tirocidina A es un antibiotico que contiene D
aminoacidos

L-Leu Orn = Ornitina

P Phe
Leu = Leucina
Val = Valina
Tyr = Tirosina
Gln = Glutamina
Asn = Asparragina
Pro = Prolina
Phe = Fenilalanina

L-val L-Pro

L-Tyv L-Phe

L Gln D-Phe
L-Asn

57
58
 PROTEINAS
CONCEPTO:
Las proteínas son macromoléculas poliméricas constituidas por unidades estructurales de aa.
Los polímeros de aa. cuya molécula exceda la masa de 6.000 Dalton son considerados proteínas.

59
PROPIEDADES ACIDO-BASE
 La carga eléctrica de las proteínas depende del estado de disociación de funciones ionizables en las cadenas laterales de los
restos de aa. Constituyentes.
 El pH de la solución en la cual se encuentra la proteína condición a ese estado de disociación.

60
 Punto isoelectrico; el pH en el cual las cargas + y – se equilibran (carga electrica total = 0) corresponde al punto
isoelectrico (pHi o pI) de la proteina. En medio ácido con respecto al P.I. la proteina se carga positivamente mientras
en medio alcalino la carga es negativa.
La magnitud de la carga electrica es tanto mayor cuanto más alejado del P.I. es el pH del medio.

61
 La carga de la proteina es un factor importante en
relación con su estabilidad en medio acuoso.

SOLUBILIDAD
El pH y la presencia de sales y solventes no
polares influyen marcadamente en la
solubilidad de las proteínas.

62
ELECTROFORESIS
 Es un método de separación de proteínas en
una mezcla, al hacer pasar una corriente
eléctrica continua a través de la solución y
las proteínas migran hacia uno u otro polo
con una velocidad proporcional a su carga.
Polo positivo o cátodo  Las cargadas
(+)
Polo negativo o ánodo  Las cargadas
(-)
63
 De esta manera se ha podido determinar que existen dos grandes fracciones:
1. Fracción albumina
2. Fracción glubulina

64
 Estructura de los principales componentes
del patrón electroforético del suero
Albumin α-1 globulina α-2 globulina β-globulina Gamma-
a globulina
45-55% 5-8% 8-13% 11-17% 18-25%
albumin Α-1 antitripsina Haptoglobulina Transferrina IgG
a HDL-(α-1 lipo- Ceruloplasmina Β-lipoproteina IgM
proteina) LDL IgA
α-fetoproteina α-2 Complemento IgD
eritropoyetina Hemoproteina IgE
Fibrinogeno

65
Estructura de los principales componentes
del patrón electroforético del suero

albumina
α -2 globulina
β -2 globulina
gamablobulina

66
 Estructura de los principales componentes
del patrón electroforético del suero
Fracción Rango de Referencia
Albumina 3.20 – 5.00 g/dl
Alfa – 1 0.10 – 0.40 g/dl
Alfa – 2 0.60 – 1.00 g/dl
Beta 0.60 – 1.30 g/dl
Gama 0.70 – 1.50 g/dl
Proteínas
6,0 – 8,0 g/dl
totales
67
Estructura de los principales componentes
del patrón electroforético del suero

68
Estructura Molecular de las Proteínas
 Las proteínas se caracterizan y distinguen
entre sí, no solo por la cantidad y
naturaleza de los aa. Componentes, si no
por el orden en el cual se disponen los aa.
como la estructura de las proteínas es muy
compleja, se la describe en distintos niveles
de organización:

69
I. ESTRUCTURA PRIMARIA
 Se refiere al numero e identidad de los
aa. que componen la molécula y
ordenamiento y secuencia de los aa. En
la cadena polipeptídica.
 La unión peptídica solo permite formar
estructuras lineales por ello, las
cadenas no presentan ramificaciones.

70
 El tipo y secuencia de los aa. que forman una proteina, son los principales factores determinantes de su conformación propiedades y funciones.
 La secuencia de aa. está predeterminada en los genes que controlan la síntesis de cada proteina, el enlace C-N de la unión peptídica tiene características
intermedias entre un enlace simple y uno doble, razón por la cual no permite libre rotación en consecuencia esos dos átomos y el O2 e H a ellos ligados
permanecen en un mismo plano.

71
ESTRUCTURA PRIMARIA

72
II. ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Disposición espacial regular repetitiva,
que adopta la cadena polipeptídica
generalmente mantenida por enlaces
dihidrogenados.
 El enlace C – α y C y N – C α pueden
montar libremente de modo que los
grupos unidos a los C α adoptan distintas
posiciones en el espacio las más
importantes son:
73
a) Hélice α
 La cadena se enrolla de una manera
regular alrededor de un eje central, cada
vuelta de hélice comprende casi cuatro
restos de aa.
b) Lamina β
 La cadena extendida al máximo dos o más
cadenas, así estiradas pueden aparecerse y
establecer enlaces de H para formar
estructuras laminares en ZIG-ZAG.
74
 ESTRUCTURAS
SECUNDARIAS

75
c) Disposición al Azar
 La cadena no sigue un patrón repetitivo
como los anteriores adopta la
configuración termodinámicamente más
favorable.

76
 [Link] TERCIARIA
 Esta depende de distintas fuerzas que mantienen plegamientos y acodaduras de la cadena polipeptídica:
a) Fuerzas de atracción o repulsión electrostática.
b) Enlaces de H entre grupos funcionales de cadenas laterales de restos de aminoácidos.
c) Influencias de restos hidrofóbicos.
d) Puentes de disulfuro entre cisteínas de sitios distantes de la cadena.

77
ESTRUCTURA TERCIARIA

78
ESTRUCTURA TERCIARIA

79
ESTRUCTURA TERCIARIA

Colágeno Mioglobina
IV. ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Se aplica solo a proteinas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas y se refiere
a la disposición espacial de esas cadenas y a los enlaces que se establecen entre ellas.

81
ESTRUCTURA CUATERNARIA

82
ESTRUCTURA CUATERNARIA

83
84
 DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEINAS
 Cuando las proteinas son sometidas
la acción de agentes físicos como
calor, radiaciónes, congelamiento
repetido, grandes presiones, etc. o
químicos como acidos o alcalis
concentrados, solventes orgánicos,
soluciones concentrados de urea,
etc.

85
 Pueden sufrir alteraciones en su
conformación molecular espacial, al
afectarse las fuerzas que la
mantienen unida .
 La desorganización de la estructura
molecular lleva a la perdida de
propiedades funcionales naturales de
la proteína.

86
DESNATURALIZACIÓN DE LAS

PROTEINAS

87
88
89
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

 Antiguamente se clasificaban en:

a)Proteínas globulares.
• Que son aquellas que en las cuales
la molécula se pliega sobre sí misma,
para formar un conjunto compacto.
• Semejante a su esferoide u ovoide
con sus tres ejes de similar longitud.

90
 Son solubles en H2O + Sal
ej.: Albúmina
Globulina plasmática y
numerosas enzimas
 Se subdividen en:
Seudoblobulinas Solubles en agua.
Euglobulinas  Insolubles en agua

91
b) Proteínas Fibrosas.
• En ellas las cadenas polipeptídicas. Se
ordenan paralelamente formando fibras
o láminas extendidas en las cuales el
eje longitudinal predomina
notoriamente sobre los transversales.
• Son insolubles en agua.
• Ej.:
• Colágeno
• Miosina
• Queratina
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93
94
FUNCIONES DE LA
ALBUMINA

95
96
97
 Actualmente se clasifican en:
• Proteínas simples
Albúminas
Histonas
Globulinas
Protaminas
Escleroproteínas
Están constituidas solo por aa.

98
• Proteínas compuestas:
Nucleoproteínas
Glucoproteínas
Fosfoproteína
Cromoproteínas
Lipoproteínas
Metaloproteinasa

Están constituidas por una proteína simple

(apoproteína) y una porción no proteica
(grupo prostético) 99