CONTENIDOS DECRETO

Las proteínas: características químicas, estructura, función

biológica, papel biocatalizador.

CONSIDERACIONES SOBRE LA EVAU

 CONTENIDOS DECRETO
Las proteínas: características químicas, estructura, función
biológica, papel biocatalizador.

CONSIDERACIONES SOBRE LA EVAU

¿Qué se suele preguntar?
 Definir proteína y destacar su multifuncionalidad

 Definir aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer

la diversidad debida a sus radicales

 Identificar y describir el enlace peptídico

 Describir la estructura de las proteínas

 Explicar el proceso de desnaturalización y renaturalización

 Funciones más relevantes de las proteínas

 Las proteínas Propiedades de las proteínas

Los aminoácidos Enlace peptídico Estructura de las proteínas

Aminoácidos no polares
o hidrofóbicos
Estructura primaria

Aminoácidos polares sin carga Estructura secundaria

Estructura terciaria
Aminoácidos polares con carga

Estructura cuaternaria
 PROTEÍNAS
• CONCEPTO
– Las proteínas son polímeros lineales de moléculas de α-
aminoácidos unidas entre si por enlaces peptídicos.
- Son macromoléculas.
- Puede presentar cuatro niveles de plegamientos.
- Son muy abundantes, constituyen la mitad del peso en seco de la
célula
- Son específicas.
- A través de ellas se expresa la información genética.
• COMPOSICIÓN
– Las proteínas están compuestas por átomos de carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener
también azufre (S). En algunas proteínas complejas (heteroproteínas)
también están presentes el fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe),
cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc.
 AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas
de las proteínas.
Se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y
un grupo amino (-NH2) unido al carbono que ocupa la
posición α (C contiguo al grupo carboxilo).
Unidos también a ese carbono tenemos un átomo de
hidrógeno (H) y una cadena lateral, de mayor a menor
complejidad, llamada radical o cadena (R). Las
características de esa cadena son las que distinguen unos
aminoácidos de otros.
Fórmula general de un aminoácido
(aa) ÁTOMO DE HIDRÓGENO

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada

aminoácido y determina sus
propiedades químicas y biológicas.
 Clasificación de los
aminoácidos
Todas las proteinas se forman únicamente a
Se partir de 20 aminoácidos diferentes
clasifican
En función del tipo de cadena lateral

Existen diferentes tipos de clasificaciones

No polar  cadena hidrocarbonada

R Sin carga
Positiva  2 grupos amino
Polares
Con carga
Negativa  2 grupos carboxilo
Aminoácidos hidrófobos: grupo R no polar (apolares)
formado por cadenas hidrocarbonadas

Alanina Valina (Val) Leucina Isoleucina

(Ala) (Leu) (Iso)

Triptófano
Metionina Fenilalanina (Trp)
(Met) (Fen)
Aminoácidos polares hidrofílicos: grupo R polar
pero sin carga.

Serina (Ser) Treonina (Tr) Prolina (Prl)

Glutamina (Gln)

Asparagina
Cisteína (Cis) Glicocola
(Asn)
Tirosina (Tir) (Gli)
 Básicos: con carga positiva, Aminoácidos ácidos:
poseen dos grupos aminos. con carga negativa, poseen dos
grupos ácidos.

AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
BÁSICOS ÁCIDOS
(carga positiva) (carga negativa)

Ácido
Lisina (Lis) aspártico
(Asp)

Ácido glutámico
(Glu)
Arginina (Arg) Histidina (His)
 Los aminoácidos
Clasificación

De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte de las
proteínas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y que
deben ser incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las bacterias
pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los necesitan para
fabricar sus proteínas.

• EN ADULTOS: 8
– Fenilalanina
– Isoleucina
– Leucina
– Lisina
– Metionina
– Treonina
– Triptófano
– Valina

• EN NIÑOS los anteriores y:

– Arginina
– Histidina
 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

• Sólidos.
• Incoloros.
• Cristalizables.
• De elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200 º
C).
• Solubles en agua.
• Actividad óptica.
• Comportamiento anfótero.
 Los aminoácidos
Actividad óptica

Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α

asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo, un radical R y un hidrógeno.

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es

decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolución de aminoácidos.

La disposición L o D
es independiente de la
actividad óptica

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se

denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (-).
 Propiedades ácido-básicas de los
aminoácidos
En una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH
de la disolución.

Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH pH
disminuye aumenta
El aminoácido se comporta como una base El aminoácido se comporta como un ácido.
(captan protones) (ceden protones)

Trata de alcanzar su Punto Isoeléctrico (carga neta = 0)

 Los aminoácidos
Comportamiento químico de las aminoácidos

Cuando los aminoácidos se ionizan doblemente, aparece una forma dipolar

iónica.

H+ H+

H+ H+

pH bajo pH alto

La forma dipolar, en un medio ácido, capta protones y se comporta como una base
y en un medio básico libera protones y se comporta como un ácido. Este
efecto anfótero de los aminoácidos permite la regulación del pH, que lo
mantienen constante (efecto amortiguador o tampón)
 Isomería de los aminoácidos
Por ser el carbono  un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden
presentar dos configuraciones espaciales (excepto la glicina).
D- L-
aminoácido aminoáci
do

El grupo amino está

El grupo amino a la izquierda
está a la derecha
En los seres vivos tdos los aa
Al ser imágenes especulares se proteicos son L-aminoácidos, aunque
denominan estereoisómeros. hay D-aa en algunas bacterias
 PÉPTIDOS
• Los aminoácidos se unen entre sí mediante
enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente,
constituyendo de este modo los péptidos.
• Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo
una molécula de agua, la molécula resultante
recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres
tripéptidos, cuatro tetrapéptidos.
• Un oligopéptido contiene menos de 50
• Se denomina polipéptidos a las cadenas que
poseen entre 50 y 100 aminoácidos.
• Cuando se unen más de 100 aminoácidos se
forman las proteínas.
 Formación de un enlace
peptídicoReaccionan el grupo
carboxilo de un aminoácido y
el amino de otro

Enlace
Plano del peptídico
enlace
peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal
Características de un enlace
peptídico
• Es un enlace
covalente más corto
que la mayoría de los
enlaces C - N.

• Posee cierto
• Los cuatro carácter de
átomos del doble enlace.
enlace se
encuentran
sobre el
mismo plano.
• Los únicos enlaces que
pueden girar son los
formados por C-C y C-N
 La estructura de las proteínas

SE DISTINGUEN CUATRO NIVELES DE COMPLEJIDAD EN UNA PROTEÍNA

Forma Estructura
helicoidal
terciaria
Estructura
Estructura Asociación de
primaria globular varias cadenas

Hoja
plegada

Estructura
cuaternaria

Estructura Cada una de estas estructuras se

secundaria corresponde con la disposición de
la anterior en el espacio.

De la estructura tridimensional
depende la función de la proteína.
Estructura primaria de las
proteínas
• Todas las proteínas la tienen.

• Indica los aminoácidos que la forman y

el orden en el que están colocados.
• Está dispuesta en zigzag.

• El número de polipéptidos diferentes

que pueden formarse es:

n Número de

20 aminoácidos
de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el

número de las diferentes cadenas posibles
sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100
 La estructura de las proteínas
Estructura primaria de las proteínas

La secuencia de una proteína se

escribe enumerando los
aminoácidos desde el extremo N-
terminal hasta el C-terminal.

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la

forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína
puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la
hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.
Estructura secundaria

• Disposición espacial de la
cadena polipeptídica
• Estabilizada por puentes
de Hidrógeno entre los
grupos C=O y N-H del
enlace peptídico

 -hélice
Laminas β
Tipos
Triple hélice (colágeno)
Estructuras
supersecundarias
Estructura secundaria:  -hélice
• La cadena se va enrollando en
espiral.

• Los enlaces de hidrógeno

intracatenarios, entre el grupo
-NH- de un aminoácido y el -
C=O del cuarto aminoácido
que le sigue mantienen la
estructura.

• La formación de estos enlaces

determina la longitud del paso
de rosca.

• La rotación es hacia la
derecha. Cada aminoácido
gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por
vuelta.
 Estructura secundaria: conformación
 Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma
alterna.

Enlaces
de
hidrógeno

Enlace
peptídico
Las cadenas
polipeptídicas se
Disposición
pueden unir de Disposición
antiparalela
dos formas paralela
distintas.
Estructuras secundarias
 Estructura terciaria de las
proteínas
Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
• Enlaces de hidrógeno.
La estructura se estabiliza por uniones • Atracciones electrostáticas.
entre las cadenas laterales (R) de
• Atracciones hidrofóbicas y
aminoácidos alejados unos de otros. fuerzas de Van der Waals.
• Puentes disulfuro.
En las proteínas de elevado peso molecular, la
estructura terciaria está constituida por
dominios.

En la estructura terciaria se pueden encontrar

subestructuras repetitivas llamadas motivos.
 ENLACES NO COVALENTES

▪ Puentes de hidrógeno
entre grupos peptídicos.
▪ Atracciones iónicas o
electrostáticas entre
grupos con carga opuesta
de las cadenas laterales.
▪ Atracciones
hidrofóbicas y fuerzas
de Van der Waals entre
cadenas laterales de aa
hidrofóbicos, que así se
ocultan del agua.
ENLACE COVALENTE
▪ Puentes disulfuros entre radicales –SH de aminoácidos
que contienen azufre (cisteína).
• Las proteínas con conformación FIBROSA poseen una
estructura alargada (forma de haces lineales o de cuerda),
son insolubles en agua y suelen tener función estructural, de
protección o ambas a la vez. Por ejemplo: la queratina del
pelo, plumas, uñas, cuernos; el colágeno de los huesos y el
tejido conjuntivo; y la elastina de la piel y vasos sanguíneos.

▪ Las proteínas con conformación GLOBULAR presentan

una forma esférica o de ovillo, son solubles en agua. Es típica
de proteínas con una función dinámica. Un ejemplo típico es
la hemoglobina contenida en los glóbulos rojos (función de
transporte) o las enzimas (función biocatalizadora).
► Estructura cuaternaria. Es la unión de varias cadenas polipeptídicas (denominadas protómeros), ya que muchas
proteínas de gran tamaño están formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas (iguales o diferentes).
La unión se realiza con enlaces normalmente débiles (no covalentes), aunque hay alguna excepción en la que hay
puentes disulfuro como en las inmunoglobulinas. Son por tanto los mismos enlaces de la estructura terciaria.
 La estructura de las proteínas

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación α Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Fibrosa Subunidades distintas
Hoja Plegada β

Puente de Hidrógeno, Los mismos que en la E3

Enlace Puente de Interacciones hidrofóbicas, aunque predominan los
Peptídico Hidrógeno salinas, electrostáticas. no covalentes

Secuencia Conformación Asociación

 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.
• Solubilidad. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que
las globulares generalmente son solubles en medios acuosos. La solubilidad
depende del tamaño y la forma de las moléculas, de la disposición de los
radicales R.

• Desnaturalización. La desnaturalización de las proteínas supone la perdida de

sus estructuras secundarias y terciarias. Perdiendo de esta forma muchas de
sus propiedades fundamentales, y no pudiendo realizar a partir de este
momento, sus funciones biológicas (cambios de temperatura, o en el pH,
alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular).

• Especificidad. Es una de las propiedades más características y se refiere a que

cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias
proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma
especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos.

• Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y

esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que
pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar
protones (H+) del medio donde se encuentran.
 SOLUBILIDAD
• Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que
las globulares generalmente son solubles en medios acuosos.

• La solubilidad depende del tamaño y la forma de las moléculas y de la

disposición de los radicales R.

• Más solubles en agua si presentan más aa polares que apolares, ya

que las cadenas laterales de los aa polares establecen puentes de H
con el agua

• Se ve afectada por:
– pH del medio: mayor solubilidad a pH alejados del punto
isoeléctrico
– Concentración salina del medio: mayor solubilidad en disoluciones
diluidas
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA

• Las proteínas, al igual que los aminoácidos, son anfóteras

y pueden comportarse como un ácido o como una base.

• Por tanto, pueden actuar como tampones, neutralizando

las variaciones del pH del medio.

• La capacidad tamponadora dependerá del punto

isoeléctrico de la proteína, que a su vez estará relacionado
con las cadenas laterales de los aminoácidos que
compongan la proteína.

• Hay proteínas con PI desde 1 (pepsina) hasta 11 (lisozima).

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

H+ H+
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA

P.I. = (pKa1+pKa2) / 2

El punto isoeléctrico es el
pH al que una sustancia
anfótera tiene carga neta
cero (tiene el mismo número
de cargas positivas y
negativas).
Ácido
aspártico
Lisina (Lis) (Asp)
 Punto
isoeléctrico

Ejemplo: ácido glutámico

 ESPECIFICIDAD

• Existe un elevadísimo nº de proteínas que dependerá de la

combinación de aa (E1) y de su estructura espacial (E2, E3,
E4)

• Hay proteínas específicas a nivel de especie: Cada especie

posee sus propias proteínas y cada individuo a su vez posee
algunas proteínas específicas (no ocurre esto con glúcidos o lípidos)

• Hay proteínas específicas a nivel de función: destacan dos

tipos de proteínas que requieren especialmente de esta
propiedad:
– Enzimas  diferente para cada sustrato y reacción
– Inmunoglobulinas  diferente para cada antígeno
DESNATURALIZACIÓN Y
RENATURALIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA
La estructura nativa de una proteína es la conformación
tridimensional en la que la proteína es biológicamente activa

La desnaturalización es la pérdida de la estructura nativa de

una proteína cuando se rompen los enlaces y las
interacciones que la mantiene (pierde su estructura
secundaria, terciaria y/o cuaternaria pero no afecta a los
enlaces peptídicos  Estructura primaria)

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA
PROTEÍNA NATIVA DESNATURALIZADA
DESNATURALIZACIÓN Y
RENATURALIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA

Puede estar provocada por

- Cambios extremos de pH
- Aumento de temperatura
- Presencia de sustancias desnaturalizantes (ej. Urea).
- Fuerte agitación

Puede ser de dos tipos:

- Irreversible  la proteína no puede recuperar su estructura nativa
-Reversible (más frecuente)  la proteínas recupera su estructura
nativa al cesar el agente causante de la desnaturalización, ya que no
se ha visto afectada la estructura primaria
 Las funciones de las proteínas

Enorme diversidad, numerosas funciones

Estructural

Reserva

Transporte

Enzimática

Contráctil

Hormonal

Defensa

Homeostática
 •Diversidad funcional de las proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones
diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO

DE RESERVA Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...

ESTRUCTURAL Glucoproteínas, histonas,
queratina, colágeno, elastina...
ACTIVAS  Unidas a otra sustancia (ligando)

CONTRÁCTIL Actina, miosina, flagelina ...

Trombina, fibrinógeno,
PROTECTORA O DEFENSIVA
inmunoglobulinas...
HORMONAL Insulina, glucagón, somatotropina...
Lipoproteínas, hemoglobina,
DE TRANSPORTE
hemocianina...
ENZIMÁTICA Catalasa, ribonucleasa...

HOMEOSTÁTICA Albúmina...
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Colágeno. Forman parte de los tejidos
Proteínas fibrosas o óseos, cartilaginoso y conjuntivo.
escleroproteínas.
Elastinas. Forman una matriz elástica.
Forma alargada o
Se encuentran en los pulmones,
Proteínas fibrosa. Estructura "-
arterias, etc.
simples u hélice. Insolubles en
holoproteínas. agua. Función Queratinas. Aparecen en formaciones
Formadas estructural. epidérmicas como uñas, cuernos,
exclusivamente plumas y pelos.
por Albúminas. Constituyen la fracción
aminoácidos, principal de las proteínas plasmáticas.
en forma de Regula la presión osmótica de la sangre
cadenas Proteínas globulares o y constituye la reserva principal de
polipeptídicas esferoproteínas. De proteínas del organismo. Transportan
(según su forma esférica y hormonas, ácidos grasos, etc.
forma, solubles en agua o
Globulinas. Incluyen  y - globulinas
pueden ser) disoluciones polares.
(asociadas en la hemoglobina), las
Función activa
inmunoglobulinas (anticuerpos),...
Protaminas e histonas. Asociadas al
ADN en los cromosomas.
 Glucoproteínas. Su
Mucoproteínas, secretan mucus
grupo prostético es un
Algunas hormonas (FSH, LH,...)
azúcar como la glucosa
Membranas celulares, transporte de
unido a la proteína
sustancoias
mediante un enlace
Fibrinógenos: grupos sanguíneos
covalente.
Porfirínicas. Poseen un anillo
Cromoproteínas. Su tetrapirrólico con un catión en su
grupo prostético es una interior. Ej. Hemoglobina (rojo-
sustancia coloreada o sangre)
Proteínas pigmento. No porfirínicas. Como la hemocianina.
conjugadas o (azul)
heteroproteínas
Formadas por LDL: (lipoproteína de densidad baja)
Lipoproteínas. Su grupo
cadenas transporta colesterol desde el hígado
prostético es un lípido
peptídicas y a las células y tejidos
polar o neutro unido a la
sustancias HDL: (lipoproteína de densidad alta)
proteína mediante un
naturales no transporta colesterol hasta el hígado
enlace no covalente.
proteicas, para ser destruido.
llamada grupo Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico.
prostético
(según la
 Clasificación de las proteínas:
HOLOPROTEÍNAS
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

• Generalmente, los polipéptidos que las forman se • Más complejas que las fibrosas.
encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. • Plegadas en forma más o menos
• Son proteínas insolubles en agua. esférica.
Estrucural y contracción
• Tienen funciones estructurales o protectoras. ACTINA muscular.
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, Reserva de
COLÁGENO OVOALBÚMINA
cartílago, hueso, tendones y córnea. aminoácidos.

MIOSINA Responsable junto a la miosina ALBÚMINAS F. Reserva y/o

de la contracción muscular. transporte

QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. INSULINA Función

hormonal

FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea. GLOBULINAS

Diversas funciones, entre ellas
ELASTINA las inmunoglobulinas que forman
los anticuerpos.
Proteína elástica.
HISTONAS Y PROTAMINAS
Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.
 Clasificación de las proteínas:
•HETEROPROTEÍNAS
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no
proteica (grupo prostético).
• Una proteína conjugada sin su grupo prostético se denomina apoproteína.

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína Lípido quilomicrones

 Ejemplos de
heteroproteínas
Hemoglobina Inmunoglobulina

Lipoproteína
plasmática
Retinal

Rodopsina
Septiembre 2003 –B
Junio 2005 –B
Modelo 2008 –A
Modelo 2009 - A