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Aminoácidos

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Temas abordados

  • Cristalización de proteínas,
  • Dímero,
  • Aminoácidos esenciales,
  • Cromatografía de afinidad,
  • Estructuras secundarias,
  • Desintoxicación,
  • Resonancia,
  • Cadenas laterales,
  • Histidina,
  • Trimero
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  • Cristalización de proteínas,
  • Dímero,
  • Aminoácidos esenciales,
  • Cromatografía de afinidad,
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  • Desintoxicación,
  • Resonancia,
  • Cadenas laterales,
  • Histidina,
  • Trimero

7.4 = 6.

86 + log A/HA
100.54 = A/HA
3.5 =A/HA
3.5 A + 1 HA = 4.5

3.5/4.5 x 1000 ml = 778 ml HPO4


1/ 4.5 x 1000 ml = 222 ml H2PO4
PROTEINAS

Aminoácidos

Peptidos y proteínas

Enlace peptídico

Estructuras primaria y secundaria



Funciones

– Componentes estructurales
– Proteínas Motoras
– Enzimas
– Anticuerpos
– Hormonas
– Acarreadoras de Oxigeno (Hemoglobina/mioglobina)
– Transporte de macromoleculas en sangre

• Las funciones de las proteínas dependen de su estructura


Aminoácido
Peptido...
Proteína
Dímero-Trimero-Tetramero
Oligómero
ALIFÁTICOS

NO POLARES

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

aa CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA


CON N BÁSICO

9
Aminoácidos no estándares
Fenilalanina
 Función: Interviene en la producción del

Colágeno, fundamentalmente en la
estructura de la piel y el tejido conectivo, y
también en la formación de diversas
neurohormonas.
Papeles especializados
de los aminoácidos
 La naturaleza tiende a
adaptar los materiales y los
procesos que existen a
funciones nuevas.
 Intermediarios en varios
procesos metabólicos
O O O
O
H2N CH C OH H2N CH C OH
C OH H2N CH C OH
CH2 CH2
CH2
CH2 CH2
HC COOH
HN CH2 CH2
C O
HC OH CH
OH
NH2 HN CH3
HO

5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina
gamma-carboxiglutamato
4-hidroxiprolina
O
O
H2N CH C OH
O H2N CH C OH
CH2
H2N CH C OH CH2
CH2
CH2 CH2
CH2
SeH CH2

NH
NH3

selenocisteina CO

ornitina NH2

citrulina
•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la
proteína fibrosa llamada colágeno.
•N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína
contráctil del músculo)
•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en
la coagulación de la sangre. 19

Tirosina
 Función: Es un neurotransmisor directo y

puede ser muy eficaz en el tratamiento de la


depresión, en combinación con otros
aminoácidos necesarios.
Triptófano
 Función: Está implicado en el crecimiento y

en la producción hormonal, especialmente


en la función de las glándulas de secreción
adrenal. También interviene en la síntesis
de la serotonina, neurohormona involucrada
en la relajación y el sueño.
Serina
 Función: Junto con algunos aminoácidos

mencionados, interviene en la
desintoxicación del organismo, crecimiento
muscular, y metabolismo de grasas y ácidos
grasos.
Treonina
 Función: Junto con la con la L-Metionina y

el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en


sus funciones generales de desintoxicación.
Cisteina
 Función: Junto con la L- cistina, la L-

Cisteina está implicada en la


desintoxicación, principalmente como
antagonista de los radicales libres. También
contribuye a mantener la salud de los
cabellos por su elevado contenido de azufre.
Metionina
 Función: Colabora en la síntesis de

proteínas y constituye el principal limitante


en las proteínas de la dieta. El aminoácido
limitante determina el porcentaje de
alimento que va a utilizarse a nivel celular.
Prolina
 Función: Está involucrada también en la

producción de colágeno y tiene gran


importancia en la reparación y
mantenimiento del músculo y huesos.
Ácido Aspártico
Acido Aspártico
 Función: Es muy importante para la

desintoxicación del hígado y su correcto


funcionamiento.
 Se combina con otros aminoácidos

formando moléculas capaces de absorber


toxinas del torrente sanguíneo.
Asparagina
 Función: Interviene específicamente en los

procesos metabólicos del Sistema Nervioso


Central (SNC).
Acido Glutámico
 Función: Tiene gran importancia en el

funcionamiento del Sistema Nervioso Central y


actúa como estimulante del sistema
inmunologico.
Glutamina
 Función: Nutriente cerebral e interviene

específicamente en la utilización de la
glucosa por el cerebro.
PROPIEDADES pKÁCIDO-BASE
1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK2
-NH2 + H
+
-NH3+
BASE

pK1 pK2

ZWITTERIÓN

30
Punto isoeléctrico
 A pH ácido: prevalece la especie con carga
+
 A pH básico: prevalece la especie con
carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga
de la especie es cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2
 Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la
carga neta del aminoácido es cero.

31
Aminoácidos
Propiedades
O O O
-H+ -H+
H3N CH C OH H3N CH C O H2N CH C O
+H+ +H+
R R R
a b c

Curva de valoración de la glicina.


- Valores de pH menores que pKa1: la especie a es la
mayoritaria.
- Valores entre pKa1 y pKa :la principal especie es el
zwitterión (b). La concentración del zwitterión es máxima en
el punto isoeléctrico pI.
Aminoácidos
Aminoácidos
ELECTROFORESIS

37

Aminoácidos Esenciales
Los aminoácidos se clasifican como esenciales y
no esenciales en la dieta humana; son
aminoácidos esenciales aquellos que se requieren
en la dieta ya que no se pueden biosintetizar. Los
ocho aminoácidos esenciales son:
isoleucina leucina

lisina metionina

fenilalanina treonina

triptófano valina

Histidina sólo en niños


2.1.2 Estructura primaria
Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu

SGYAL
Peptide bonds

• Resonance with carbonyl oxygen


– peptide bond has partial double bond
character (no free rotation)
– bond is planar
– free rotation occurs around -carbon
(subject to steric hindrance by R-
groups)
 -carbons in trans
Técnicas de Proteínas

1. Secuenciación de proteínas (Sanger-Edman-MS)

2. Cromatografía (exclusión molecular, intercambio iónico, afinid

3. Electroforesis (SDS-PAGE, isoelectroenfoque)

4. Centrifugación-unltracentrifugación

5. Precipitación-detergentes-digestión

6. Cristalización de proteína-Difracción rayos X

7. Proteomica (2D-PAGE-MS)

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