Las proteínas

Dentro del grupo de biomoléculas orgánicas de la materia viva

Las proteínas están
formadas por C, H, O, N
y, en menor cantidad, S y
P
 Son MACROMOLÉCULAS,
biopolímeros, formadas por
unidades más simples:
AMINIÁCIDOS (cada uno con una
característica particular)
Son la biomoléculas más
abundantes después del
agua en la naturaleza.
Su importancia no solo radica en que son
fundamentales en la organización celular
sino también por la enorme variedad de
funciones que desempeñan.
Los aminoácidos
Los aminoácidos son
moléculas orgánicas que
contienen un GRUPO AMINO
(-NH2), un GRUPO
CARBOXÍLICO (-COOH) y una
CADENA LATERAL (-R)
[1 ] Alanina (Ala,A)
[2 ] Ácido glutámico (Glu,E)
[3 ] Leucina (Leu,L)
[4 ] Serina (Ser,S)
HAY MUCHOS aa DISTINTOS Y QUEDAN DETERMINADOS POR EL GRUPO FUNCIONAL DE LA
CADENA LATERAL (-R)

PERO SOLO HAY 20 aa QUE FORMAN

PARTE DE LAS PROTEÍNAS DE
ANIMALES, PLANTAS, BACTERIAS Y
OTROS MICROORGANISMOS

Son los ALFA aa

 Las múltiples combinaciones
posibles que pueden realizarse
con los 20 aa proteicos permite la
formación de una enorme
variedad de estructuras
tridimensionales con funciones
distintas.
Los 20 aa presentes en las proteínas.
De esos 20 aa, los humanos
solo podemos sintetizar 10.
EL RESTO DEBEN SER
INGERIDOS
(aa esenciales)
Los 20 aa presentes en las proteínas.
 El C alfa, es un
carbono asimétrico

Por tanto,
presenta
esteroisomería

Tiene 2
enantiómero
s
(D y L)
Se distinguen con el prefijo D- (cuando el grupo –NH 2 se encuentra a la derecha del carbono α) y
L- (cuando dicho grupo se encuentra a la izquierda del carbono α)
 AMINOÁCIDO GLICINA
NO TIENE CARBONO ASIMÉTRICO Y NO PRESENTA ESTEROISOMERÍA
 El C alfa, es un
carbono asimétrico

Son
ópticamente
activos.

+ desvían
la luz a
la
derecha
- desvían
la luz a
la
En las proteínas sólo se
encuentran aa con
configuración L
Los enantiómeros D aparecen
como componentes de la
pared bacteriana y en
determinados antibióticos.
 CARÁCTER ANFÓTERO:

Se pueden comportar como

ácidos o como bases.
CARACTERÍSTICAS DE ENLACE PEPTÍDICO:

LOS AMINOÁCIDOS El grupo -NH2 de un

aminoácido, se une al -
Debido a la presencia de COOH de otro aminoácido
los grupos amino (-NH2) mediante un ENLACE
y carboxilo (-COOH) PEPTÍDICO.
 Animación carácter
anfótero
[Link]
-glucidos-lipidos-proteinas-y-acidos-nucleicos/las-proteinas/los-aminoaci
dos/
 APOLARES:
Son alifáticos (tiene cadena
abierta) o aromáticos
CLASIFICACIÓN (contienen anillos aromáticos)
AMINOÁCIDOS
PROTEICOS
En función de la
polaridad de los grupos
funcionales
 POLARES CON CARGA:

Ácidos y básicos
R aporta grupos
CLASIFICACIÓN carboxilo
cargados
AMINOÁCIDOS negativamente
PROTEICOS
En función de la
polaridad de los grupos R aporta grupos
amino cargados
funcionales positivamente
 POLARES SIN CARGA:
CLASIFICACIÓN
AMINOÁCIDOS La cadena R contiene
PROTEICOS grupos polares capaces de
formar puentes de H con
En función de la otro grupos polares.
polaridad de los grupos
funcionales
Los 20 aa se representan
mediante una
abreviatura de su
nombre o una letra
mayúscula.
Las PROTEÍNAS son
polipéptidos formados
por un gran número de
aminoácidos unidos por
ENLACES PEPTÍDICOS
Las PROTEÍNAS se
diferencian unas de otras
por el número y la
secuencia de
aminoácidos.
La estructura de
las proteínas
Las proteínas según la
secuencia de aa tienen
una estructura
tridimensional
(ESTRUCTURA NATIVA)
La estructura nativa es la
que le confiere la
FUNCIÓN BIOLÓGICA
La perdida de esta
estructura es lo que se
conoce como
DESNATURALIZACIÓN
 Las proteínas se desnaturalizan
cuando se romper las interacciones
que mantienen la estructura: pH,
salinidad o Tª

pH Tª
Salinidad
En las proteínas se pueden
distinguir
4 NIVELES
ESTRUCTURALES
 Es la secuencia u orden
de los aminoácidos que
forman la proteína. Se
mantiene por los
ESTRUCTURA enlaces peptídicos,
PRIMARIA ENLACES COVALENTES
ESTABLES.
NIVELES ESTRUCTURALES
DE LAS PROTEÍNAS
Estos enlaces de tipo
amídico (-CO-NH-), se
establecen entre el grupo -
COOH de un aa y el -NH2
del otro aa-
La nomenclatura consiste
en añadir el prefijo: di-, tri-,
tetra-...o poli- según el
número de aa de la
estructura.
El enlace peptídico se
comporta de manera que
impide la rotación total de
los átomos, quedando
todos en un mismo plano.
 Es un plegamiento de la
cadena polipéptidica, se
producen interacciones entre
los aa cercanos de la
estructura primaria. Se
ESTRUCTURA mantiene gracias a ENLACES
NO COVALENTES, puentes de
SECUNDARIA
H fundamentalmente.
NIVELES ESTRUCTURALES Existen 3 tipos:
DE LAS PROTEÍNAS

● 𝛃-laminar u hoja plegada 𝛃

● α-hélice

● giros de tipo 𝛃
Conformación α-hélice
● La sucesión de placas planas de la estructura primaria se
enrolla sobre sí misma.
● Origina una hélice dextrógira (hacia la derecha).
● Se estabiliza por los puentes de hidrógeno que se
establecen entre los grupos -NH y -CO- de los enlaces
peptídicos.
● Esto supone que SECUENCIAS DE DIFERENTES aa, CON
DISTINTOS GRUPOS -R, puedan adoptar la misma
conformación espacial.

NO TODAS LAS SECUENCIAS DE aa ADOPTA ESTA

CONFORMACIÓN.
Hélice de colágeno
Se puede considerar una modalidad de
estructura secundaria, pero está formada
por tres cadenas con conformación α-hélice
enroscadas hacia la izquierda.
Fibra de colágeno
El colágeno como proteína estructural constituye una gran parte del tejido
conectivo, particularmente en huesos, tendones, articulaciones y en la piel,
ya que aporta firmeza y elasticidad.
La estructura primaria del colágeno consta de aminoácidos, principalmente
por glicina (33%), prolina e hidroxiprolina (22%).
Conformación 𝛃-laminar o de hoja plegada
● La cadena polipeptídica queda extendida y se
pliega sucesivamente sobre sí misma, hacia
delante y hacia atrás.
● Los diferentes tramos de la cadena, los que
discurren en el mismo sentido (paralelos) o en
sentidos contrarios (antiparalelos), quedan
enfrentados y se unen por puentes de H
intracatenarios.

TAMBIÉN PUEDEN FORMARSE PUENTES DE H

ENTRE CADENAS DISTINTAS ADYACENTES
(ejemplo: la fibroína de la seda)
En la α-hélice los enlaces siempre son
dentro de la misma molécula, en la β
plegada pueden ser entre el mismo
polipéptidos o polipétidos distintos.
Giros o codos de tipo 𝛃

● Es un tipo de conformación secundaria

presente en aquellas regiones de la cadena
peptídica que se ven obligadas a CAMBIAR
BRUSCAMENTE de DIRECCIÓN (180º).
● Generalmente formado por 4 aa.
 Es la forma que adopta la molécula
en el espacio, como consecuencia
de las interacciones entre las
cadenas laterales -R.
Se diferencian:
PROTEÍNAS FIBROSAS: Son el
colágeno, la queratina del pelo y la
ESTRUCTURA fibroína de la seda.

TERCIARIA Se trata de una estructura terciaria

bastante simple.
NIVELES ESTRUCTURALES Forma proteínas alargadas, muy
DE LAS PROTEÍNAS resistentes e insolubles en agua.
PROTEÍNAS GLOBULARES: Se
deben a un plegamiento sucesivo
de la estructura secundaria, como
un ovillo hasta formar una esfera,
compacta y soluble en agua.
 En una proteína globular los distintos
niveles de estructuración se disponen

hélice (mioglobina), por solo láminas 𝛃 o

jerárquicamente. Pueden poseer solo α-

conformaciones que contengan ambas.

 Las proteínas globulares se
suelen encontrar en
ambientes acuosos por lo que
puede que las cadenas
hidrófobas se localicen en el
interior de la estructura…
 …pero en las membranas
biológicas ocurre al revés y
la parte hidrófoba está en la
superficie, al encontrarse en
ambientes lipídicos.
Dominios estructurales

Son zonas de las proteínas formados por determinadas

combinaciones de hélices alfa y láminas beta, plegadas de
manera estable e independiente para formar estructuras
compactas, que VAN DE DESEMPEÑAR FUNCIONES
CONCRETAS.
Es como una repetición de aa que como ha tenido un éxito
evolutivo se repite y forman un dominio.
 Es la unión de varias cadenas
proteicas, o monomeros, entre sí,
dando lugar a dímeros, trímeros,
tetrámeros, etc.
Muchas proteínas no alcanzan
este nivel de estructura.
ESTRUCTURA La asociación entre cadenas
CUATERNARIA peptídicas iguales o diferentes se
hace mediante uniones débiles
NIVELES ESTRUCTURALES de: puentes de H, uniones
DE LAS PROTEÍNAS electroestáticas, interacciones
hidrofóbicas y fuerzas de Van der
Waals, o enlaces covalente
mediante puentes disulfuro.
Al igual que en el caso de la
estructura terciaria
podemos hablar de
estructura cuaternaria en
proteínas fibrosas y
globulares (pág.90).
La pérdida de la estructura
cuaternaria o terciaria (en
aquellas que no tienen
cuaternaria) supone la
desnaturalización proteica
(pérdida de su función biológica).
Leer proteinas alostéricas
(pág.91)
Cambios conformacionales
● Los enlaces covalentes son fuertes y rígidos, pero los enlaces débiles pueden
abrirse y cerrarse de manera que la proteína puede cambiar de estructura de forma
temporal. Esto va a permitir a algunas proteínas tener dos estado uno activo y otro
inactivo, según respuestas ambientales (cambios de pH. Tª, etc.).
● En otras, la actividad (activa o inactiva) se regula por modificaciones covalentes
(fosforilación, metilación y acetilación). Por ejemplo: proteína inactiva + ATP
(adenosin trifosfato) = proteína activa (fosforilada) + ADP (adenosindifosfato)
● Otro grupo, son las proteínas alostéricas, en las que los cambios conformacionales,
son inducidos por la unión de unas moléculas determinadas (ligandos), que provocan
cambios en la estructura terciaria, cuaternaria o ambas. Son muchas enzimas,
proteínas de membrana histonas, factores de transcripción,etc.
Puede que la presencia del ligando
inactive la proteína alostérica o que la
active. El alosterismo es un
mecanismo fundamental para el
control de la actividad de las
proteínas y por tanto su función
biológica (ver imagen del libro).
Propiedades de
las proteínas
Las propiedades F-Q de una
molécula de proteína dependen
casi por completo de los grupos
funcionales contenidos en la
cadena lateral -R de los aa que
quedan expuestos en la
superficie.
 RECORDAD que los grupos -R
determinaban los plegamientos
de la cadena en su estructura
terciaria y, por tanto, su
conformación geométrica…
también su función
 Estas propiedades F-Q
determinadas por las cadenas
laterales -R, con la base de su:

ESPECIFICIDAD
SOLUBILIDAD EN AGUA
CAPACIDAD DE DESNATURALIZACIÓN
 - Los grupos funcionales de las
cadenas laterales -R definen una
superficie activa, pues
interaccionan con otras
moléculas.
- El resto de la cadena solo es

ESPECIFICIDAD necesaria para mantener la forma

precisa, con el fin de que la
superficie activa se encuentre en
PROPIEDADES DE LAS el lugar correcto.
PROTEÍNAS - GENERALMENTE la actividad
biológica dependerá de la unión
selectiva de la proteína con otra
molécula en esa superficie activa.
 Se trata de una unión
ALTAMENTE ESPECÍFICA y puede
darse entre moléculas iguales
(subunidades de proteínas para
constituir estructuras fibrosas) o
distintas (unión Ag con Ac).
LA ESPECIFICIDAD DE LA UNIÓN
DEL SITIO ACTIVO CON OTRAS
MOLÉCULAS SE BASA EN EL
PLEGAMIENTO PARTICULAR DE
CADA PROTEÍNA Y DEPENDE DE
LA SECUENCIA DE aa.
 IMPORTANTE
cualquier cambio en la
secuencia de aa podría
modificar la estructura 2ª, 3ª y
4ª, al provocar la alteración de
la geometría.
 Las proteínas son macromoléculas
solubles en medios acuosos cuando
adoptan una conformación globular
(por la interacción de las cargas + y -
distribuidas por la superficie de la
proteínas con las moléculas de
SOLUBILIDAD agua): el agua que rodea a las
proteínas conforma la CAPA DE
PROPIEDADES DE LAS SOLVATACIÓN.
PROTEÍNAS Si se le adiciona una sal, se perderá
la capa de solvatación y las proteínas
reducen su solubilidad y precipitan.
 Es la pérdida de la conformación
espacial característica cuando
se somete a condiciones
ambientales desfavorables, y se
anula su función biológica.
DESNATURALIZACIÓN Puede ser el pH, el calor, etc. se
provoca la rotura de las
PROPIEDADES DE LAS
interacciones débiles.
PROTEÍNAS
PUEDE SER REVERSIBLE O
IRREVERSIBLE
DESNATURALIZACIÓN
REVERSIBLE IRREVERSIBLE
- Si las condiciones ambientales - Si las condiciones ambientales
desfavorables duran poco o son
desfavorables son intensas y
poco intensas.
- Es temporal. persistentes.
- Vuelve a su conformación original - Es irreversible.
cuando desaparecen las condiciones - Cambia su naturaleza.
desfavorables (renaturalización).
POR EJEMPLO LA ALBÚMINA DE
DEMUESTRAN QUE UNA PROTEÍNA ES LA
HUEVO QUE ES UNA PROTEÍNA
CONFORMACIÓN MÁS PROBABLE Y
GLOBULAR PASA A SER FIBROSA AL
ESTABLE DE LA SECUENCIA DE aa QUE
DESNATURALIZARSE.
LA CONFORMAN.
Clasificación de
las proteínas
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS
CONJUGADAS
- Constituidas solo por aa. - Constituidas por cadenas de péptidos
- Según su conformación (grupo proteico) y sustancias no
espacial: proteicas (grupo prostético).
- Glucoproteínas: cadena glucídica.
- GLOBULARES
- Lipoproteínas: sustancia lipídica
- Albúminas - Cromoproteínas: sustancia
- Globulinas colororeada.
- HISTONAS Y PROTAMINAS - Otras heteroproteinas:
fosfoproteínas y nucleoproteínas.
- PROTEÍNAS FIBROSAS O
ESCLEROPROTEÍNAS.
Funciones de las
proteínas
Las proteínas se comportan
como una especie de robots
programados que siguen las
instrucciones de los ácidos
nucléicos para desempeñar
diversidad de FUNCIONES
 LAS PROTEÍNAS EN GENERAL
NO SON CARBURANTES
TÍPICOS, PERO HAY CIERTAS
CLASES QUE SÍ.

RESERVA Ejemplo: la OVOALBÚMINA de

la clara de huevo que ha de
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS nutrir al pollo. la CASEÍNA de la
leche, para alimentar a las
crías.
 ES UNA DE LAS FUNCIONES MÁS
CARACTERÍSTICAS

Las proteínas constituyen la mayoría

de las estructuras celulares.

Ejemplos:
ESTRUCTURAL GLUCOPROTEÍNAS de las
membranas
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
HISTONAS estructura de los
cromosomas

COLÁGENO sustancia intercelular

del tejido conjuntivo fibroso
HISTONA en los
cromosomas
COLÁGENO en el
tejido conjuntivo

GLUCOPROTEÍNAS de
membrana
 Las proteínas intracelulares y el
medio interno intervienen en
HOMEOSTÁTICA mantener el equilibrio osmótico
y actúan como amortiguadores
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS o tampones.
 Algunas proteínas actúan como
hormonas y neurotransmisores.
PORTADORAS DE Por ejemplo: la insulina y el
MENSAJES glucagón que regulan el
metabolismo de los glúcidos.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Endorfinas y encefalinas como
neurotransmisores.
 Los receptores de las membranas donde
se unen moléculas portadoras de
mensajes (como hormonas o
RECEPCIÓN Y neurotransmisores) también tienen
naturaleza proteica. Están dispersas por
TRANSMISIÓN DE la bicapa lipídica de la membrana.

SEÑALES La señal es captada en la membrana

pero la RESPUESTA proviene del
citoplasma o el núcleo por lo que es
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS necesario un SISTEMA DE
TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES, formado
por proteínas alostéricas que
usan el procedimiento de activación en
cascada.
 Hay distintos tipos:
- Proteínas que intervienen
en el transporte a través

TRANSPORTE -
de las membranas.
Transporte de sustancias
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS entre distintas regiones del
cuerpo (hemoglobina). (Ver
ejemplo del libro).
LIPOPROTEINAS son un tipo de
proteínas transportadoras de
forma esférica, transportan
grasas (triacilgliceroles),
colesterol, ésteres del colesterol
y fosfolípidos en distintas
concentraciones.
Cada una tiene
una densidad
distinta y se puede
separar por
centrifugación.
 HABRÉIS
ESCUCHADO
HABLAR DEL
COLESTEROL
BUENO (HDL) Y
MALO (LDL), TIENE
QUE VER CON LAS
PROTEÍNAS
TRANSPORTADORAS
Y SU DENSIDAD
QUE HACE QUE
PODAMOS SABER
EN UNA ANALÍTICA
IMPORTANTE para las LOS VALORES DE
preguntas competenciales CADA TIPO (LDL Y
HDL).
¿Por qué las más densas HDL son
buenas?
La densidad está relacionada con el tamaño
y la proporción entre lípidos y proteínas, de
tal forma que las menos densas son de
mayor tamaño y tienen menor porcentaje de
proteínas en su composición, mientras que
las más densas son de menor tamaño,
tienen mayor porcentaje de proteínas y
menor proporción de lípidos.
 Leer
lipoproteínas
pág. 96 de libro
 Algunas proteínas desempeñan
funciones de protección, por
ejemplo la trombina y el
fibrinógeno (coagulación
DEFENSIVA sanguínea) o proteoglucanos
(germicidas y protectores de
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
mucosas, segregados por el
digestivo, urinario y genital)
 Los responsables del
movimiento dentro de la célula
CONTRÁCTIL/ de moléculas son proteínas, de
MOTORES orgánulo a orgánulo.

MOLECULARES También proteínas

responsables del movimiento
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS de organismo unicelulares.

O de la contracción del
músculo (actina y miosina).
 TAL VEZ LA FUNCIÓN MÁS
IMPORTANTE.

LA VIDA NO SERÍA POSIBLE SIN

ENZIMÁTICA LA ACTUACIÓN DE LAS
ENZIMAS.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
BIOCATALIZADORES DE
REACCIONES.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
● ESTRUCTURAL: como parte de estructuras celulares y orgánicas
(glucoproteínas, colágeno, queratina).
● RESERVA: Aportan aminoácidos para el desarrollo de las crías. Por
ejemplo lo ovoalbúmina del huevo o la caseína de la leche.
● TRANSPORTE: algunas proteínas transportan otras sustancias, como la
hemoglobina de la sangre que transporta O2.
● DEFENSA: los anticuerpos o proteína que intervienen en la coagulación
como la trombina y el fibrinógeno.
● CONTRÁCTIL: La actina y miosina del músculo.
● HORMONAL: Hormonas como la insulina o el glucagón.
● ENZIMÁTICA: Se encargan de catalizar o acelerar reacciones químicas.
Por ejemplo la lipasa.
Enzimas
 Una sustancia que acelera una reacción química, y que no
es un reactivo, se llama catalizador. Los catalizadores de
las reacciones bioquímicas que suceden en los organismos
vivos se conocen como enzimas.
Las enzimas son biocatalizadoras
de los miles de reacciones
químicas que conforman el
METABOLISMO
Intervienen a concentraciones muy
bajas, aceleran la reacción en la
que participan sin modificarse y se
ven influidas por las condiciones
de Tª, pH, presión, etc.
Las enzimas son PROTEÍNAS, a
EXCEPCIÓN de algunos ARN que
catalizan reacciones y son
llamados RIBOZIMAS.
VIDEO MUY BÁSICO PERO BIEN EXPLICADO, QUE PUEDE SERVIR DE
BASE PARA ENTENDER TODO LO RECOGIDO EN EL LIBRO DE TEXTO
Las enzimas
Son proteínas encargadas de catalizar reacciones:
- Aumentan la velocidad de las reacciones.

- No se ven afectadas durante las reacciones, por lo que pueden

reutilizarse, y no son necesarias en mucha cantidad.
 Es la sustancia convertida
por un enzima.
Los enzimas tienen la
misión de convertir
Sustrato sustratos (S) en un producto
distinto de manera rápida
Conceptos básicos (P).
Las enzimas

- Son muy específicas, es decir, son muy exigentes para escoger

a su sustrato, por lo que cada enzima cataliza una reacción
determinada.

Al ser proteínas, su estructura

tridimensional es única. Por ello se
comportan como una cerradura y una
. llave.

SOLO EL SUSTRATO ADECUADO

PUEDE ACTIVARLAS
Las enzimas INICIACIÓN

Las enzimas han de encontrarse con su sustrato

correspondiente y se une en una zona en concreto es el
SITIO ACTIVO O CENTRO CATALÍTICO.
AHORA BIEN PUEDEN SUFRIR
PEQUEÑAS VARIACIONES PARA UNIRSE
AL SUSTRATO. Ejemplo del guante que
se adapta a la mano.

ENCAJE INDUCIDO
Las enzimas INICIACIÓN

Son importantes las cadenas laterales R del centro

catalítico, ya que aportan grupos funcionales activos,
capaces de crear las condiciones físico-químicas óptimas
para que la molécula se transforme en su
correspondiente producto.
Algunas crean un ambiente iónico, otras apolar, etc.
Cinemática
enzimática
La cinemática enzimática estudia la
velocidad a la que transcurren las
reacciones catalizadas por enzimas, y
deduce, a partir de determinados
parámetros definidos, la actividad del
enzima, la afinidad por el sustrato y los
mecanismos a través de los cuales se
da la catálisis.
La actividad enzimática
Se expresa como la cantidad de A partir de la ecuación se calcula Km
moléculas de sustrato (S) que (constante de Michaelis-Menten) que
es un parámetro característico de cada
cada enzima es capaz de
enzima.
transformar por unidad de tiempo
o cantidad de moléculas de
producto (P) que es capaz de
producir una enzima por unidad de
tiempo.

Generalmente responde a la
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
La actividad enzimática
Km es específico de cada enzima A partir de la ecuación se calcula Km
(constante de Michaelis-Menten) que
Es un valor que significa: es un parámetro característico de cada
enzima.
ES LA CONCENTRACIÓN DE
SUSTRATO A LA QUE LA
VELOCIDAD (V) DE LA REACCIÓN
ES LA MITAD DE LA VELOCIDAD
MÁXIMA (Vmax).
¿Qué significa que el calor de
la Km de un enzima es bajo?
Que es muy eficaz catalíticamente de
forma que alcanzará una alta eficacia
catalítica aún a bajas concentraciones
Hacer ejercicio 23 de la
pág.101
Las enzimas REACCIÓN

Una vez reacciona se produce el producto (P) que no está

cómodo en el sitio activo y es liberado.
El paso de sustrato (S) a producto
es una vía o ruta metabólica, que
puede constar de una serie de
reacciones enzimáticas
consecutivas en las que se
generan unos productos
intermedios (metabolitos).
Las rutas metabólicas pueden ser:
CATABÓLICAS ANABÓLICAS
Conducen a la degradación del sustrato, Conducen a la biosíntesis de sustancia,
con la consiguiente obtención de energía. siendo necesario aporte energético.
 Leer catálisis
enzimática del libro
(pág.98)
Conceptos que hay que conocer al respecto:
● ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (Ea): es la energía que necesita adquirir la
molécula de sustrato para alcanzar el estado de transición,
● ESTADO DE TRANSICIÓN o ESTADO ACTIVADO (S*): es un estado
intermedio, inestable y altamente energético, los enlaces de la
molécula de sustrato en parte se mantienen y en parte están rotos.
Acontece durante la catálisis enzimática, es un paso intermedio en
el que se forma un complejo enzima sustrato (ES). ES REVERSIBLE.
Conceptos que hay que conocer al respecto:
● ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (Ea): supone una barrera energética, a
mayor Ea, mayor será la barrera para poder obtener P, a partir de
un S, y más difícil será alcanzar el estado de transición. La
velocidad será más lenta.
● La actividad enzimática reduce esa Ea.
● El [ES], complejo enzima-sustrato, se descompone dando
nuevamente la E (enzima) y un P (producto). NO REVERSIBLE.
Las enzimas

- Pueden ser reguladas por otras sustancias.

Si se agrega un cofactor se activa una

reacción
. y si se quiere detener, se quita el
cofactor o se añade un inhibidor.

ASÍ TRABAJAN MUCHOS FÁRMACOS Y

VENENOS
Además existen sustancias que
pueden intervenir en su
funcionamiento son co-factores
(coenzimas y vitaminas).
Los cofactores
Algunas enzimas están compuestas únicamente por
aa, pero otras “holoenzimas” carecen de
componentes químicos apropiados para catalizar
reacciones y necesitan de sustancias no proteicas
(cofactores) que aportan los grupos funcionales de
los que carece el enzima.

HOLOENZIMA=APOENZIMA+COFACTO
R

APOENZIMA: parte proteica

COFACTOR: parte no proteica

Ese cofactor, no proteico, puede ser de:

● naturaleza ORGÁNICA
○ si se une con enlaces débiles, es una
coenzima. Por ejemplo con el NAD+, FAD y
muchas vitaminas
○ si se une con covalentes, es un grupo
prostético. Por ejemplo: el grupo hemo de la
hemoglobina.
● naturaleza IÓNICA (minerales como el Mg, Zn,
Cu, etc.) HOLOENZIMA=APOENZIMA+COFACTO
R
APOENZIMA: parte proteica
COFACTOR: parte no proteica
Además existen sustancias que
pueden intervenir en su
funcionamiento son cofactores.
Inciso para hablar
de las vitaminas
Las vitaminas son sustancias orgánicas
de naturaleza y composición variable
que se caracterizan por ser
indispensables para el normal
funcionamiento del metabolismo.
Algunas son imposibles de sintetizar por
algunos organismos y han de ser
ingeridas por la dieta.
 Son cofactores las vitaminas
hidrosolubles (C y el complejo B), que
son solubles en agua, y la vitamina K
que no lo es.
El resto de vitaminas liposolubles A,D y
E no son cofactores.
Leer pág. 100 función
biológica de las
vitaminas
Los inhibidores
Además existen sustancias que
pueden inhibir en su
funcionamiento son
inhibidores.
Tipos de inhibidores
REVERSIBLES IRREVERSIBLES O
Su unión es temporal y la actividad se puede
recuperar. Son 3 tipos:
VENENOS
● Inhibición competitiva: conformación Son compuestos que se unen
espacial muy similar a la del sustrato, provoca
irreversiblemente a determinados
un aumento de la Km sin que varíe la Vmax. Si
se añade más S puede desaparecer la grupos del centro activo de una enzima
inhibición. y anulan la capacidad catalítica.
● Inhibición no competitiva: inhibidor se une a
un centro alostérico distinto y provoca un Por ejemplo: los insecticidas con
cambio en el centro activo. No se reduce al
añadir más S. Varía la Vmax sin cambiar la Km.
organofosforados que tantos
● Inhibición acompetitiva: En inhibidor se una accidentes mortales ocasionan entre
al complejo E-S e impide la formación del P. los agricultores por un uso indebido.
Disminuye la Vmax y aumenta la Km.
 INHIBIDOR COMPETITIVO:
Compite con la enzima por

Tipos de unirse al sitio activo. SE

PARECEN AL SUSTRATO Y SE

inhibidores. UNEN AHÍ Y NO PUEDE

ACTIVARSE EL ENZIMA. Y NO
PUEDE FUNCIONAR
 INHIBIDOR NO COMPETITIVO:
Se unen en un lugar distinto
Tipos de del sitio activo. Podría ser el
centro alostérico. Cambia la
inhibidores. estructura del enzima y no le
permite unirse al sustrato.
 Tipos de INHIBIDOR ACOMPETITIVO: Se
une AL COMPLEJO E-S
inhibidores.
Las enzimas TERMINACIÓN

Dependen totalmente de la estructura 3D de la proteína,

por lo que el cambio en su estructura impediría la
reacción.
Dependen totalmente de la
estructura 3D de la proteína, por
lo que el cambio en su estructura
impediría la reacción. Le afecta
la Tª y el pH, etc. afectan a la
velocidad de la reacción.
 Leer “Factores que modulan la
actividad enzimática” (Pág. 102)
Inciso para hablar de un
catalizador NO
biológico
CATALIZADOR NO BIOLÓGICO

- No son tan específicas como las enzimas biológicas.

- Son típicamente sustancias inorgánicas como metales u óxidos
metálicos. Se utilizan en una amplia gama de procesos industriales
- No biológicos no son específicos; pueden catalizar una amplia
gama de reacciones.
- Pueden funcionar en una gama mucho más amplia de
condiciones, incluidas altas temperaturas y presiones.
- No son biodegradables, a diferencia de las enzimas biológicas.
Modificaciones covalentes y alosterismo

Existen un tipo de enzimas capaces de adoptar dos

conformaciones diferentes y estables: una activa y una
inactiva. Sufre modificaciones covalentes o la acción de
enzimas alostéricas. El paso de una a otra depende de
unas moléculas (ligandos), que actúan sobre centros
reguladores.
Estrategias para aumentar la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas

● Aumento de la concentración de moléculas de sustrato: la velocidad aumenta

linealmente conforme se incrementa la concentración de sustrato, solo hasta que se
alcanza la velocidad máxima (Vmax).
● Aumento de la concentración de moléculas de enzima.
● Compartimentación celular, reduce el espacio y favorece que el enzima se una al
sustrato.
● Efecto cascada: consiste en una secuencia de reacciones en la que una proenzima
inactivada se transforma en su forma activada y a su vez favorece la transformación
otra proenzima…se amplifica la respuesta final.
● Complejos multienzimáticos: las enzimas responsables de un proceso metabólico se
agrupan en un soporte biológico de forma que se induce la canalización del sustrato.
Los enzimas se denominan con
el nombre del sustrato sobre el
que actúan y se añade la
función que desempeñan,
seguido del sufijo -asa