PROTEINAS

Obsta . Liliana Enríquez Nateros

Funciones de las proteínas
1.-FUNCION ENZIMÁTICA
• Las enzimas son biocatalizadores , quienes permiten la producción
de las reacciones metabólicas
• Son especificas para cada reacción
2.- FUNCIÓN HORMONAL
• Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que
una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células
dotadas de un receptor adecuado.
• Sólo algunas hormonas son de naturaleza proteica, como por
ejemplo :
• Insulina
• Glucagón
• Hormona del crecimiento
• Calcitonina
3.-RECONOCIMIENTO DE SEÑALES
QUÍMICAS
• La superficie celular alberga un gran número de
proteínas encargadas del reconocimiento de señales
químicas llamados receptores los que son de muy
diverso tipo .
• Existen receptores , por ejemplo
• Hormonales
• de neurotransmisores
• de anticuerpos
• de virus
• de bacterias
4.- FUNCIÓN DE TRANSPORTE

Los transportadores biológicos son siempre proteínas.

Por ejemplo:
• Transportadores de membrana
• Transportadores sanguíneos
• Transportadores intracelulares
5.- FUNCIÓN ESTRUCTURAL

• Son aquellas que forman parte de citoesqueleto, de matriz

extracelular , citoplasmáticas , de membrana, etc.

Proteínas de
citoesqueleto
6.- FUNCIÓN DE DEFENSA
La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es
la de discriminar lo propio de lo extraño.
En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se
encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se
unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del
sistema inmunitario
7.- FUNCIÓN DE MOVIMIENTO
• Todas las funciones de motilidad de los
seres vivos están relacionadas con las
proteínas. Así, la contracción del
músculo resulta de la interacción entre
dos proteínas, la actina y la miosina.
• El movimiento de la célula mediante
cilios y flagelos está relacionado con las
proteínas que forman los microtúbulos.
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
I. Según presencia o no de un grupo prostético:
Proteínas simples
Solo están formadas por proteina
Proteínas conjugadas
Están formadas por proteina mas un grupo no proteico
llamado grupo prostético

II. Según estructura global:

Proteínas fibrosas y proteínas globulares
Proteínas conjugadas
Aminoácidos
• Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas.
• Algunos de ellos son proteicos ( están en las proteínas) y otros son no
proteicos (no están presentes en ellas )
• A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminoácidos
presentes en las proteínas de los seres vivos.
• Estos, como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales
característicos: el grupo carboxilo o grupo ácido (-COOH), y el grupo amino
(-NH2).
• En la fórmula general de la figura., R representa el resto de la molécula. R
puede ser desde un simple H , como en el aminoácido glicina, a una cadena
carbonada más o menos compleja en la que puede haber otros grupos
aminos o carboxilo y también otras funciones (alcohol, tiol, etc.).
• Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes,
por lo que habrá únicamente 20 restos distintos (ver diagrama).
 Grupo carboxilo
Aminoácidos: estructura (disociado)

Grupo amino
(protonado)

COO-
H3N+ C H
R

Cadena Carbono a
Lateral
variable
Diversos tipos de aminoácidos
• Todos los aminoácidos comparten el :
• Grupo acido
• El grupo amino
• El carbono alfa o central
• Lo que cambia en ellos es el radical R, según este radical se
clasifican en diversos grupos
Clasificación de los aminoácidos
No polares polares Aromáticos Con carga Con caga
positiva negativa
(básicos) (acidos )

Glicina Serina fenilalanin lisina Aspartato

a
Alanina Treonina Tirosina arginina glutamato

valina cisteina Triptofano histidina

Leucina Prolina

metionina asparagina

isoleucina glutamina
 AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
 La mayoría de los aminoácidos pueden
sintetizarse unos a partir de otros, pero existen
otros, que no pueden ser sintetizados y deben
obtenerse en la dieta habitual. Son los llamados
aminoácidos esenciales

 Los aminoácidos esenciales son diferentes para

cada especie, en la especie humana, por ejemplo,
los aminoácidos esenciales son diez: Treonina,
Lisina, Arginina, Histidina, Valina, Leucina,
Isoleucina, Metionina, fenilalanina y Triptófano
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE
PEPTÍDICO
• El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un
átomo de carbono y un átomo de nitrógeno.

• Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y

estabilidad de las moléculas proteicas.
ENLACE PEPTIDICO
 PEPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS

• Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma

un dipéptido. A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les
queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo.

• A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un

tripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará un
polipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande,
aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.

• 2 aa Dipéptido
• 3 aa Tripéptido
• de 4 a 10 aa Oligopéptido
• de 10 a 100 aa Polipéptido
• más de 100 aa Proteína
PEPTIDOS
• Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos; por
ejemplo:
• Ciertas hormonas, como la insulina, producida por células del
páncreas, regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que
está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por
puentes disulfuro.
• La encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronas
cerebrales y elimina la sensación de dolor .
• Las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina y
oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del útero durante el
parto.
• También son péptidos algunos antibióticos como la gramicidina.
Niveles estructurales en las proteínas
• Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos

• Estructura secundaria: Plegamiento básico de la

cadena debido a enlaces de hidrógeno entre
grupos -CO- y -NH- de la unión peptídica: hélices,
láminas y giros.

• Estructura terciaria: Estructura tridimensional de

la proteína.

• Estructura cuaternaria: Asociación de distintas

subunidades, siendo cada una un polipéptido.
 Estructura primaria

5’-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3’
3’-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5’
DNA

5’-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3’ RNA

N [Link] C Proteína
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Mioglobina

Proteína globular con

alto contenido en
a-hélice
N
Fibrinógeno

Proteína fibrosa
con alto contenido
en a-hélice
Proteína fibrosa con
estructura b: Fibroína
Estructura
terciaria
Fuerzas que mantienen la estructura terciaria:
- Efecto hidrofóbico
- Enlaces de hidrógeno
- Interacciones iónicas o salinas
- Enlace disulfuro
Estructura cuaternaria

Hemoglobina
Glucógeno fosforilasa
(homotetrámero)
Desnaturalización de las proteínas

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden

superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la
proteína reducida a un polímero afuncional.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación.

- Pérdida de todas sus funciones biológicas.

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas.

Estado nativo Estado desnaturalizado
Agentes desnaturalizantes

I. Físicos

1. Calor
2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen

interacciones o enlaces presentes en la estructura
nativa de la proteína:

1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
Renaturalización
• Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura
primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es
reversible.
• El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su
estructura nativa se llama renaturalización.
• La estructura primaria la que contiene la información necesaria y
suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración.
• Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de
aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la
proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio
donde se encuentra disuelta.
• En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de
la solubilidad, con lo que la proteína precipita.
• La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su
renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.
•
Plegamiento o ensamblamiento de proteínas
Una proteína recién sintetizada posee solamente
su estructura primaria. Para que sea plenamente
funcional ha de plegarse correctamente en una
forma tridimensional única.

1. Autoensamblamiento
La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda

2. Ensamblamiento dirigido
La proteína se pliega gracias a la acción de
otras proteínas.
 PROTEÍNAS

ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN

Colágeno
20 se distinguen
Ej
(según R)
Aminoácidos Fibrosas
Contráctil Estructural
unidos por Actina/Miosina

Enlace Enzimática Receptores

peptídico Albúminas
Ej.
Globulares
formando
Defensa Transporte Globulinas
Péptidos o
proteínas
Hormonal
tienen Ej.
Nucloproteínas Cromatina
Organización
Ej.
estructural Fosfoproteínas Caseína

Secuencia de es la
E. primaria Ej.
aminoácidos Cromoproteínas Hemoglobina
Proteinas
 hélice conjugadas
Proteoglucanos
definida por

E. secundaria Ej.
Glucoproteínas
Conformación 
FSH, TSH...
Plegamiento
espacial E. terciaria Ej.
Lipoproteínas HDL, LDL

Proteínas sólo en
oligoméricas E. cuaternaria
ACTIVIDAD ENZIMATICA
• Biocatalizadores. Proteínas globulares que
aceleran las reacciones bioquímicas (unas
107 veces).
• Cada reacción que se produce en el
organismo es catalizada por un enzima.
• Los reactivos sobre los cuales actúan los
enzimas se conocen como sustratos .
Propiedades
• Gran poder catalítico: son muy activas. Una
pequeña cantidad de enzima es capaz de
catalizar la transformación de una gran cantidad
de sustrato, Además aceleran mucho las
reacciones (del orden de 107 veces).
• No se gastan ni alteran durante la catálisis: son
reutilizables.
• Altamente específicos: presentan especificidad
de sustrato y de acción. Como el resto de las
proteínas son además característicos de cada
especie.
Características de la actividad
enzimática
• Reducen la energía de activación. Permiten que las
reacciones bioquímicas transcurran rápidamente y a bajas
temperaturas
• No alteran los equilibrios de reacción. El equilibrio se
alcanza en menos tiempo, pero la constante de equilibrio
no se ve alterada.
• Poseen un centro activo. Zona estereo específica de la
molécula donde se une el sustrato.
E + S ® ES ® E + P
• Dos modelos para explicar la unión entre enzima y sustrato:
"la llave y la cerradura" y "encaje inducido" .
• Presentan saturación con el sustrato. Alcanzan una vmáx para
una determinada [S] cuando el enzima está trabajando a
• su máximo rendimiento.
• Muchas enzimas requieren de cofactores : moléculas no
proteicas que se unen al centro activo del enzima y realizan o
• colaboran en la realización de la reacción. Los cofactores
pueden ser:
• Activadores inorgánicos : iones metálicos.
• Coenzimas : moléculas orgánicas complejas. Tienen como
parte de su estructura alguna vitamina.
Factores que influyen en la
actividad enzimática
• 1. Temperatura
• La velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente
aumenta al aumentar la temperatura, si aumenta demasiado
se hace inestable y se desnaturaliza, perdiendo su actividad.
• 2. pH
• Cada enzima tiene un pH óptimo para el cual la actividad es
máxima.
• 3. Inhibidores
• Los inhibidores son sustancias que impiden o reducen la
actividad de un enzima.