II.
Función Biológica de las Proteínas
2.1. Aminoácidos de importancia por su función biológica
2.1.1. Transaminación y desaminación
2.1.2 Biosíntesis e importancia biológica de aminas
cuaternarias en plantas y animales
2.2. Principales proteínas y función biológica.
2.2.1. Clasificación
2.2.2. Anabolismo de proteínas
2.2.3 Catabolismo de proteínas.
AMINOÁCIDOS
… Sillares de construcción
Todas las proteínas están compuestas de
aminoácidos
•Existen 20
aminoácidos
comunes,
llamados
proteicos
1. ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS
•Son compuestos que
poseen un grupo
amino (-NH2) y un
grupo ácido
carboxílico (-COOH) en
su estructura.
•Son precursores de
péptidos y proteínas, y
en ellos el grupo
amino y el grupo
carboxilo, se
encuentran unidos al
mismo átomo de
carbono, conocido
como carbono- (-
aminoácidos).
Grupo carboxilo
(disociado)
Grupo amino
(protonado)
Carbono
Cadena
lateral
Excepto glicina, al Carbono alfa se adhieren
4 grupos diferentes:
CENTRO QUIRAL
El carbono- (a excepción de la glicina) por ser un
carbono quiral presenta dos enantiómeros (L- y D-)
COO - COO-
+
H 3N C H H C NH3+
CH3 CH3
L-Alanina D-Alanina
COO-
+
H 3N C H
•Los 20 -aminoácidos
presentes en las L-Treonina H C OH
proteínas son de la
serie L- y en su R CH3
representación de
Fischer poseen el
grupo amino hacia la
izquierda.
COO-
+
• La diferencia entre los H 3N C H
aminoácidos viene
dada por el resto -R, o H C CH3
cadena lateral, unida al L-Isoleucina
carbono-. CH2
R
CH3
2. CLASIFICACIÓN
Si la clasificación es en base a la POLARIDAD DE
LA CADENA se clasifican en:
HIDROFÓBICOS
Insolubles en agua
Cadenas laterales no polares
HIDROFÍLICOS
Solubles en agua
Polares
Cargados negativamente
Cargados positivamente
O bien, atendiendo a la naturaleza del grupo -R
los aminoácidos pueden clasificarse en:
•Neutros o apolares
•Polares sin carga
•Polares con carga negativa
•Polares con carga positiva
NEUTROS O APOLARES (8).
Poseedores de cadenas laterales no polares.
Alanina, leucina, valina e isoleucina.- Cadenas laterales de hidrocarburos alifáticos.
…NEUTROS O APOLARES
Metionina.- Cadena lateral de éter tiólico (C-S-C).
Prolina es el único aminoácido cíclico, pues el grupo -R se cierra sobre el N del grupo
-amino
Fenilalanina y triptófano contienen grupos aromáticos.
·
POLARES SIN CARGA (7). Su resto -R es polar pero sin carga
Glicina posee la cadena más simple, un átomo de hidrógeno.
Cisteína debe su polaridad a la presencia de un grupo tiólico (-
SH).
.
Asparragina y glutamina, poseen cadenas laterales portadoras de un
grupo amida, y por hidrólisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y
glutamato, dos aminoácidos con carga negativa.
…POLARES SIN CARGA
Tirosina posee un grupo fenólico
Serina y treonina son portadores de un grupo
hidroxilo (-OH).
POLARES CON CARGA NEGATIVA (2). Su resto polar
posee carga negativa a pH fisiológico, debida a la
presencia de un grupo carboxilo (-COOH) , el ácido
glutámico y el ácido aspártico.
POLARES CON CARGA POSITIVA (3).- Poseen restos -R
cargados positivamente
Lisina posee una cadena lateral de butilamonio, la
Arginina presenta un grupo -R de guanidina
Histidina es portadora de un grupo -R de imidazolio.
A pH fisiológico de 7.0
La cisteína tiene un importante papel estructural por la posibilidad de
formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína, formando el
aminoácido conocido como Cistina
* La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas
H O H O
N C N C
N HC HC C
CH2 CH2
SH SH
O C N H
C CH2 S S CH2 C
H N C O
N C
Dentro del conjunto de los aminoácidos naturales, existen
unos que pueden ser sintetizados por las células humanas
a partir de otras sustancias (no esenciales)
También hay aminoácidos que debemos tomarlos en la
dieta (esenciales), ya que nuestras células no pueden
sintetizarlos o, cuando menos, no en cantidad suficiente
para satisfacer la demanda del organismo.
Los aminoácidos esenciales son:
Valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina,
fenilalanina, triptófano y lisina.
3. PROPIEDADES
3.1 Propiedades ácido-base de los aminoácidos y los
péptidos
Debido a que están presentes ambos grupos: grupo
ácido COO- y básico NH3+, un aminoácido puede
formar un ion (+) ó (-)
COOH COO-
H 3N + C H H 2N C H
CH3 CH3
Ion (+) Ion (-)
El pH del medio en el que se encuentre el aminoácido es
esencial para determinar sus propiedades ácido-base
Esto es un aspecto importante pues de ello dependen las
propiedades químicas y la funcionalidad biológica de los
péptidos y proteínas que forman.
Las propiedades ácido-base de un aminoácido vienen
determinadas por los grupos protonables que posea.
Aminoácidos que, poseen grupos –R protonables
·
Un aminoácido puede actuar bien como ácido o
como base (sustancias anfóteras), pudiendo tener
hasta tres grupos con carácter ácido-base:
1. -amino
2. -carboxilo y,
3. en algunos casos, el resto -R.
Lo importante es que estos grupos poseen un carácter ácido-base débil,
lo que hace que, dependiendo del pH, el correspondiente equilibrio
pueda desplazarse en un sentido o en otro (hacia la forma protonada o
hacia la desprotonada
Existe un pH al cual la carga neta del aminoácido es
cero (si lo colocamos en un campo eléctrico no se
desplazará hacia ninguno de los polos).
El pH al cuál un aminoácido posee carga neta cero
recibe el nombre de punto isoeléctrico (pI),
COOH COO- COO-
H 3N + C H H3N+ C H H 2N C H
CH3 CH3 CH3
Carga (+) Carga neta= 0 Carga (-)
pI
Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos
COO- COO- COO- COO-
+ + +
H3N C H H 3N C H H3N C H +
H 3N C H
CH2 CH2 CH2 CH2
CH2 CH2 CH2 CH2OH
CH2 CH2 SH
NH3+ NH
O C Homocisteína Homoserina
NH2
Ornitina Citrulina
Aminoácidos no proteicos: DOPA
COO-
+
H 3N C H Catecolaminas
CH2
Hormonas
tiroideas
HO
OH
L-DOPA Melanina
(dihidroxifenilalanina)
El enlace peptídico
Las proteínas son polímeros formados de aminoácidos
Los aminoácidos se encuentran unidos en los péptidos y
las proteínas mediante un enlace amida (-CO-NH-):
Este enlace se forma por reacción entre el grupo -COOH
de un aminoácido y el -amino del siguiente (con pérdida de
una molécula de agua)
El enlace peptídico
Puede describirse el armazón de una cadena polipeptídica como
constituido por una serie de planos, con posibilidad de giro en los
C. De esta forma podemos escribir la estructura de un péptido
como una sucesión de planos en la que los grupos -R se van
alternando
Estructura espacial de un péptido.
Los grupos R se alternan por encima
y debajo del plano general de la
molécula.
