Semana 1
Estructura de las proteínas con
actividad enzimática
Bioquímica
Unidad 1: Estructura de las proteínas y enzimas
EQUIPO DOCENTE DE BIOQUIMICA - UTP
BIOMOLÉCULAS
También denominadas macromoléculas o moléculas de la
vida.
Se basan en la combinación de átomos de carbono,
hidrógeno , oxígeno, nitrógeno y otros elementos como el
azufre y el fósforo
Hay cuatro tipos:
• Carbohidratos
• Lípidos
• Proteínas
• Ácidos nucleicos
EQUIPO DOCENTE DE BIOQUIMICA - UTP
PROTEÍNAS
🞭La palabra proteína proviene del griego protos que significa "lo más
antiguo, lo primero”.
🞭 Son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso
molecular.
🞭 Constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O)
y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo
(P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg),
yodo (Y).
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares
Cromo proteínas
PROTEÍNAS Glucoproteínas
Heteroproteínas Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
Aminoácidos: Unidades estructurales de las
proteínas
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros
elementos.
Poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2) que se unen al mismo
carbono (carbono α).
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un
átomo de H y con un grupo variable denominado radical
R.
Este radical es el que determina las propiedades químicas
y biológicas de cada aminoácido. Según éste se
distinguen 20 tipos de aminoácidos.
Unión Peptídica entre Aminoácidos
Unión Peptídica
H H
O
H O H O
=
N C CC N N C C
OHH OH
H
H
R R
+ H2O CONDENSACIÓN
LOS AMINOÁCIDOS SE UNEN ENTRE SÍ MEDIANTE UNIONES PEPTÍDICAS
PARA FORMAR CADENAS LINEALES NO RAMIFICADAS.
ENLACE PEPTÍDICO
1. Los átomos del grupo carboxiloy del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con
distancias y ángulos fijos.
2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan residuos para resaltar la
pérdida de una molécula de agua en cada enlace.
3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el
nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se
numeran desde el N-terminal.
ENLACE PEPTÍDICO
4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es
decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo
forman.
5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide girar
libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los Cα-N que no
corresponden al enlace peptídico.
Estructura de las proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:
1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en
el espacio.
LA ESTRUCTURA DE UNA PROTEÍNA.
Primaria Secundaria Terciari Cuaternaria
a
Combinación Hélice Globular Subunidades iguales
ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas
Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.
Secuen Conformación Asociación
cia
ENZIMAS
🞭 Lasenzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los
seres vivos, excepto las ribozimas.
🞭 Las enzimas son catalizadores, aumentan la velocidad de
reacción sin consumirse
🞭 Aceleran las reacciones que espontáneamente podrían
producirse.
🞭 En condiciones fisiológicas se dan las reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
CARACTERÌSTICAS GENERALES
a) Son termolábiles y su actividad depende del pH del medio.
b)El reconocimiento de la enzima con el sustrato a procesar es
altamente específico.
c)Tienen gran eficiencia, es decir, transforman un gran número de
moléculas de sustrato por unidad de tiempo.
d)Están sujetas a una gran variedad de controles celulares, genéticos y
alostérico.
e) Como todos los catalizadores las enzimas aceleran
notablemente la velocidad de una reacción química:
1) Son efectivas en pequeñas cantidades
2) No sufren modificaciones químicas irreversibles durante
la catálisis.
3) No afectan la posición de equilibrio de la reacción que catalizan. El
estado inicial y final de la reacción es el mismo, solo que se llega
al equilibrio mucho más rápidamente.
REACCIÓN ENZIMÁTICA
Reacción catalizada por una enzima consta:
🞭 Sustrato: sustancia sobre la que actúa la enzima.
se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo.
🞭 El centro activo comprende:
(1) Un sitio de unión formado por los aminoácidos que están
en contacto directo con el sustrato
(2)un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción
🞭 Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo
ciclo de reacción.
🞭 Proteína aislada que es inactiva se la denomina apoenzima.
🞭 Holoenzima = Apoenzima + Coenzima o cofactor
COFACTOR
Componente no proteico, termoestable y de bajo PM Entre los
cofactores se encuentran: Iones metálicos Fe2+, Cu2+, K+,
Mn2+, Mg2+, etc
Participan como:
1. Centro catalítico primario
2. Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima,
formando un complejo de coordinación
3. Agente estabilizante de la enzima activa
COENZIMAS
🞭 Son moléculas orgánicas no proteicas, termoestables.
🞭 Tienen en general baja masa molecular y son claves en el
mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando
electrones o grupos funcionales , que transportan de un enzima a
otro.
🞭 Se modifican y consumen durante la reacción química , por
ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos
electrones (y un protón)
Piruvato L-Lactato
COO- COO-
LD
C O HO C H
H
CH3 CH3
NADH + H+ NAD+
LDH: Lactato deshidrogenasa
Utiliza como cofactor NADH, el cual sale de la reacción
oxidado a NAD+. La regeneración a NADH requeriría otra
enzima.
PRINCIPALES COENZIMAS:
🞭 FAD: transferencia de e- y p+.
🞭 NAD+ : transferencia de e-yp+.
🞭 NADP+ : transferencia de e-yp+.
🞭 Coenzima A: transferencia de grupos acetilo ( descarboxilación del
ácido pirúvico).
🞭 Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena
respiratoria.
🞭 Coenzima B12: transferencia de grupos metilo o hidrógenos entre
moléculas.
GRUPO PROSTÉTICO
🞭 Es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura
de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la
molécula. Las proteínas con grupo prostético reciben el nombre de
proteínas conjugadas.
🞭 Hay enzimas que requieren ión metálico u molécula orgánico y éste
se halla ligado con fuerza de manera permanente en la estructura
molecular.
