Tema 5 – LAS PROTEINAS

T- 5 .- LAS PROTEÍNAS
 ÍNDICE
1. 1- Los aminoácidos
2. 2.-Propiedades de los aminoácidos
3. 3.-El enlace peptídico
4. 4.-Estructuras de las proteínas
5. 5.-Propiedades de las proteínas
6. 6.-Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas
7. 7.-Funciones de proteínas
1.- Los aminoácidos
AMINOÁCIDOS : monómeros de las proteínas, compuestos sencillos
formados por C, H, O, N y a veces S

 Diferenciamos:
20 aas proteicos :forman las
proteína ,son α aminoácidos (grupo GRUPO CARBOXILO
amino unido al mismo Cα al que se une
el carboxilo) GRUPO AMINO
150 no proteicos: intermediarios
metabólicos o en pared bacteriana

 Son:
- sólidos
- solubles en agua
- cristalizables
- incoloros o poco coloreados
- punto de fusión elevado> 200ºC
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y
determina sus propiedades químicas y biológicas
- AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS -
R hidrocarbonados apolares (alifático “lineales” )
(a pH 7 son neutros)

Alanina (Ala o A) Valina (Val o V) Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o I)

Glicocola o glicina
(Gly o G)

Prolina (Pro o P) Metionina (Met o M)

- AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS -
R polares, (pueden establecer puentes de Hidrógeno con el H 2O)
Sin carga a pH 7, neutros

Serina (Ser o S) Treonina (Thr o T)

Asparagina (Asn o N)
Glutamina (Gln o Q)

Cisteína (Cys o C)
- AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS (“ANILLOS”)

Fenilalanina (Phe o F)
Tirosina (Tyr o Y)

La tiroxina (-OH) es polar

 - AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BÁSICOS -
R polares con carga (+) o (-)

AMINOÁCIDOS BÁSICOS AMINOÁCIDOS ÁCIDOS

carga positiva a pH 7 carga negativa a pH 7
(tienen un grupo amino) (tienen un grupo ácido)

Lisina (Lys o K)

Ácido aspártico
(Asp o D)

Arginina (Arg o R)

Ácido glutámico (Glu o E)

Histidina (His o H)
 2.- Propiedades de los aminoácidos
2.1 CARÁCTER ANFÓTERO
 En una disolución acuosa, al pH que suelen presentar los medios biológicos,
los aminoácidos están ionizados y pueden actuar como ácidos (dador de H+ ) o
como bases (aceptor de H+ ) :
NH2  (aa en disolución)  NH3+ = base débil
COOH  (aa en disolución)  COO- + H+ = ácido débil
 En disolución acuosa los aas están ionizados formando iones híbridos o
dipolares

 Los iones híbridos son eléctricamente neutros

Los aminoácidos, cuando el pH de su medio cambia, tienen EFECTO
AMORTIGUADOR O TAMPÓN, ayudando a mantener el pH del medio constante.

 El ion híbrido dependiendo del pH puede actuar como :

- ÁCIDO : NH3+ dador de protones
- BASE : COO- aceptor de protones

ÁCIDO
NH2 + H+
(dador de H+)
En pH básico

COOH
BASE
(aceptor de H+)
+ H+
En pH ácido
El punto isoeléctrico (pI) es el pH al cual un aminoácido tiene carga neta = 0
Cada aa tiene un pI diferente, ya que posee cadenas laterales ( -R) distintas.
El pI es la propiedad que se utiliza para separar aa por electroforesis
Un ion dipolar se puede comportar, según el pH de la disolución, como:
 neutro (pH = punto isoeléctrico) [ NH3+ /COO- ]
 ácido (cede H+ al medio ) [ NH2 /COO- ]
 base (capta H+ del medio) [ NH3+ /COOH ]
Las sustancias que poseen la capacidad de comportarse como ácido o como base
según el pH del medio se denominan ANFÓTERAS
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

Si aumenta la [H+] en el medio Si disminuye la [H+] en el medio

pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base, El aminoácido se comporta como un ácido,
captando H+ liberando H+.
Otra imagen , donde se explica la capacidad anfótera de los aas
2.2 ESTEREOISOMERIA Y ACTIVIDAD ÓPTICA DE LOS AMINOÁCIDOS
• En todos los aas proteicos el Carbono α es asimétrico... excepto en UNO
¿En cuál? R=-H

GLICINA (Gly)

• Debido al ordenamiento tetraédrico de los enlaces alrededor del Cα, los

cuatro sustituyentes pueden ocupar dos ordenamientos diferentes que son . . .

IMÁGENES ESPECULARES

ENANTIÓMERO o ESTEREOISÓMEROS
ENANTIÓMERO o ESTEREOISÓMEROS
Situando el grupo –COOH arriba :
L-aminoácidos  tienen el grupo amino a la izquierda
D-aminoácidos  tienen el grupo amino a la derecha

TODOS LOS AAS PROTEICOS SON DE LA SERIE L

 ACTIVIDAD ÓPTICA DE LOS AMINOÁCIDOS

También tienen actividad óptica: dependiendo de hacia donde desvíen el plano

de luz polarizada serán:
 DEXTRÓGIROS (DERECHA)
 LEVÓGIROS (IZQUIERDA)
 2.3 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Aas que deben ser ingeridos en la dieta de HETERÓTROFOS, porque no somos
capaces de sintetizarlos (no hace falta saber cuales son).Son diferentes para cada
especie.
 Phe
 Ile
 Leu
 Lys
 Met
 Thr
 Trp
 Val
 His
(en lactantes)

 Los organismos AUTÓTROFOS pueden sintetizar todos aquellos aas que necesitan
para su metabolismo
3.- El enlace peptídico
Los aa se unen entre sí por enlaces peptídicos
(Enlace covalente entre el COOH y NH2 de 2 aas con pérdida de 1 molécula de H2O)
Se forman dipéptido (2), tripéptido (3), oligopéptido (pocos aa),
polipéptidos (muchos aa)

Extremo Cterminal
Extremo Nterminal Extremo CARBOXILO-
Extremo AMINO-TERMINAL TERMINAL
 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

- Es covalente pero más corto ,tiene un carácter parcial de doble

enlace , es rígido y evita giros
- Los 4 átomos centrales C=O y N-H están en el mismo plano 
no giran, sólo pueden girar el resto de átomos
Plano del enlace
peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-terminal

Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal
Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-terminal

N-terminal ENLACE C-terminal

(amino terminal) PEPTÍDICO (carboxilo terminal)
 Importante:
RECUERDA LAS CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

 Es un enlace covalente más corto

que la mayoría de los enlaces C – N

 Posee cierto carácter de doble

enlace, lo que le impide girar
libremente

 Los cuatro átomos del enlace

(C=O ; N–H) se encuentran
sobre el mismo plano

 Los únicos enlaces que pueden girar son

los formados por C–Cα y N–C α
PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO
 OXITOCINA(oligopéptido de 9 aas): hormona que regula las contracciones del
útero. Recuerda: las prostaglandinas (esteroides) también influían en el parto.
• VASOPRESINA: hormona que regula la pérdida de agua
 INSULINA y GLUCAGÓN: hormonas que regulan el nivel de azúcar en sangre

Recuerda: la aldosterona es una

hormona esteroidea (derivada del
colesterol)
5.- PROTEÍNAS (del griego proteios, que significa “primero o principal”)
 Son las moléculas orgánicas más abundantes en la célula: 50% de
su peso seco.

 Se sintetizan según la información del ADN

 Son macromoléculas de elevado peso molecular.

 Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo.

 Su estructura tridimensional determina su función.

 Presentan niveles estructurales

 Químicamente formadas por: C, H, O, N

A veces: S, P, Cu, Mg, Zn y I
5. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
4.1 Estructura 1aria de las proteínas
 ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
 Todas las proteínas la tienen.
Indica la secuencia de aminoácidos que
forman la proteína.
Está dispuesta en zigzag por la
planaridad del enlace peptídico (se
evitan fuerzas de atracción)
El número de polipéptidos diferentes que
pueden formarse es:

n Número de

20 aminoácidos de la
cadena

Es la estructura más sencilla pero la

más importante ya que determina el
resto de las estructuras proteicas.
4.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS:

Es la disposición espacial que adoptan la secuencia de aminoácidos o estructura

primaria para ser estable, se pliega a medida que se forma en los ribosomas.
Es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los enlaces de los
carbonos asimétricos (C alfa: Cα) de los aminoácidos.

Los modelos más frecuentes son:

 -HÉLICE

 CONFORMACIÓN  o LÁMINA PLEGADA

 HÉLICE DE COLÁGENO

Una misma proteína puede

tener una región en α-hélice y
otra en lámina plegada
 Estructura secundaria de las proteínas:
-HÉLICE
 La cadena se va enrollando en
espiral sobre sí misma debido a los
giros en el Cα.
Se estabiliza por puentes de H entre
grupos –NH- y –CO- de los enlaces
peptídicos, entre aas situados cada
cuarta posición
La rotación es hacia la derecha( hélice
dextrógira) Hay 3’6 aa por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la
misma dirección y los -NH en dirección
contraria.

• Los radicales quedan hacia el exterior

de la  -hélice.
Hélice 
Ejemplo de proteína con α-hélice : la queratina.

No todas las proteínas pueden adoptar una α-Hélice estable, hay aa que la
estabilizan o desestabilizan ( cadenas laterales muy voluminosas
próximas, cargas del mismo signo) causando variaciones en la estructura.

Ej: El aa prolina no permite que se formen enlaces por puentes de H

Estructura secundaria de las proteínas:
 Conformación  o lámina plegada
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan arriba y hacia debajo de la cadena de forma alterna.

Enlaces de
hidrógeno

Enlace
peptídico
Las cadenas
polipeptídicas se Disposición
Disposición paralela
pueden unir de dos antiparalela
formas distintas.
Cadenas en direcciones Nt-Ct y Ct-Nt Cadenas en dirección Nt-Ct
 Ct

Nt

Ct

ANTIPARALELA: DIRECCIÓN Nt-Ct y Ct-Nt

(+ compacta y + frecuente)
Ej: fibroina de la seda
Estructura secundaria de las proteínas:

 Hélice de colágeno

Debido a que contiene muchas prolinas no

puede formar las estructuras anteriores( impide
formar muchos puentes de H), forma hélices más
distendidas que las anteriores y las cadenas se
pliegan girando hacia la izquierda (hélice
levógira).Muy rígida.

Ej: la molécula de colágeno

Compuesta por un triple hélice ( estructura
cuaternaria) ,unidas entre sí por
enlaces covalentes y puentes de H.
Es la proteína más abundante en el cuerpo
humano.
 4.3 Estructuras 3aria («fisiológica» o NATIVA o funcional)

Es el modo en que la proteína se encuentra plegada en el espacio por las

uniones entre grupos R de diferentes aminoácidos-, aquí la proteína ya es
activa
La estructura se estabiliza por uniones entre las cadenas laterales R de
aminoácidos alejados unos de otros, que pueden ser:

 Puentes de hidrógeno : entre grupos R de grupos polares -OH, -NH-,-

CO-
 Atracciones electrostáticas (interacciones iónicas): entre grupos R con
carga opuesta: -NH3+, COO -

 Atracciones hidrofóbicas y fuerza de Van der Waals: entre grupos R

apolares de cadenas alifáticas y aromáticas

 Puentes disulfuro: enlace fuerte entre grupos –SH de 2 Cys ( cisteina).

( Curiosidad)
Los puentes disulfuro determinan los tipos de cabello
 En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura 3aria está
constituida por dominios (unidades de 50-300 aas conectados), son zonas
estables que pueden repetirse en distintas proteínas por su eficacia.
 Los dominios se unen entre si mediante bisagras (porción proteica
flexible)
 La estructura 2aria de los dominios puede ser diferente (α-hélice o láminaβ)
Según la estructura terciaria las proteínas pueden ser:

 Proteínas fibrosas:
- Estructura terciaria muy simple o sin ella por los pocos grupos polares que
reaccionan entre sí, la estructura secundaria no se pliega, por eso, tienen forma
alargada
- Son insolubles en agua y muy resistentes.
Generalmente con función estructural
Ej.: Colágeno , queratina, miosina, fibroína..

 Proteínas globulares:
- Estructura esferoidal y compacta.
- Generalmente solubles en agua, ya
que las cadenas apolares quedan hacia
dentro y las polares hacia fuera.
Con funciones más dinámicas.
Ej.: Mioglobina, algunos enzimas
y anticuerpos.
4.4 Estructura 4aria de las proteínas
 La presentan las proteínas que tienen más de 1 cadena polipeptídica
(subunidad o protómero)
2 protómeros = dímero ; 3 protómeros = trímero ; 4 protómeros =
tetrámero
 Las cadenas se unen entre sí por interacciones del mismo tipo que las
que estabilizan la estructura 3aria
 El uso de subunidades puede presentar ventajas:
 Reduce la cantidad de información genética necesaria para sintetizar la
proteína.
 Si existe alguna subunidad defectuosa se elimina fácilmente y se
conserva el resto (ahorro de energía y materiales)
 La estructura cuaternaria es la responsable de la actividad biológica.
En las proteínas que no la tienen, la función dependerá de la terciaria.
Los cambios en la secuencia de aas (mutaciones) pueden afectar a los
distintos niveles de plegamiento.
Tienen estructura cuaternaria la hemoglobina ( con 4 protómeros,
tetrámero), la insulina (2, dímero)) , colágeno (3, trímero),ARN-
polimerasa ( 5)…

Ej.: Hemoglobina: formada por Ej.: Colágeno: con 3 cadenas

4 cadenas polipeptídicas helicoidales enlazadas
En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Globular Subunidades iguales
ilimitada de
Hélice
Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas
aminoácidos.

Puente de Hidrógeno,
enlace Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas
peptídico Hidrógeno Van der Waals, electrostáticas., generalmente no covalentes,
puentes di sulfuro

Secuencia Conformación Asociación

41
4.5 Plegamiento y enfermedades
Las proteínas que no se pliega bien, no adopta la estructura nativa y no son
funcionales.
El problema viene cuando en vez de degradarse se acumulan y producen
enfermedades como: Parkinson, Creutzfeldt-Jacob (enfermedad vacas locas),
Alzheimer, …
5- Propiedades de las proteínas

 Solubilidad: dependerá de la cantidad de aas polares que tenga

y que se localicen sobre la superficie externa de la proteína
estableciendo puentes de H con el H2O.
LAS GLOBULARES SON SOLUBLES Y LAS FIBROSAS INSOLUBLES.

 Desnaturalización: rotura de los enlaces que mantiene la

conformación nativa o estructura espacial de la proteína.
• Se pierde la estructura 4ria, 3aria y 2aria
• La proteína pierde su función biológica
• En ciertas condiciones puede ser reversible (Renaturalización)
ya que los enlaces peptídicos de la 1ria se mantienen.
• Causas:
o Variaciones de Temperatura
o Variaciones de pH
o Sustancias semejantes a aas, que compiten con los grupos
ácido y amino para establecer puentes de H (p.e. Urea)
o Concentración salina
DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN

La desnaturalización es la pérdida de las estructura tridimensional

( secundaria, terciaria, cuaternaria) y por tanto de la función de la proteína.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias
desnaturalizantes
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Desnaturalizació
n

Renaturalización
PROTEÍNA DESNATURALIZADA
PROTEÍNA NATIVA

Ejemplos:
Desnaturalización de la
ovoalbúmina(proteína del huevo)
y caseína (proteína de la leche)
 Capacidad amortiguadora: las proteínas tienen un comportamiento
ANFÓTERO (igual que los aas que las forman) ya que pueden comportarse como
ácidos o como bases. Son capaces de amortiguar las variaciones de pH.

 Especificidad: las proteínas son específicas a diferentes niveles:

 Especificidad de función: reside en la posición de determinados aas en la
estructura 1aria, ya que determina las demás estructuras.
posición aas estructura 1aria  estructura terciaria/cuaternaria función de esa proteína

Una pequeña variación en la secuencia de aas

puede variar (o hacer que pierda) su función, ya que
depende de la unión selectiva con otras moléculas.

 Especificidad de especie: existen proteínas exclusivas de cada especie

Sin embargo, lo más común es que las proteínas que desempeñan la misma
función en diferentes especies tengan similares la composición y la
estructura. Son las proteínas homólogas como la insulina exclusiva de
vertebrados (la cadena A es igual en el hombre, perro, cachalote).Útiles en
estudios filogenéticos.
6- Clasificación de las proteínas

HOLOPROTEÍNAS: proteínas compuestas sólo por aminoácidos.

Según su estructura se clasifican en:
- Proteínas fibrosas
- Proteínas globulares

HETEROPROTEÍNAS (O CONJUGADAS):
grupo proteico + grupo prostético
Dependiendo de la naturaleza química del grupo prostético se
clasifican en:
- Cromoproteínas
- Nucleoproteínas
- Glucoproteínas
- Fosfoproteínas
- Lipoproteínas
HOLOPROTEÍNAS: proteínas compuestas sólo por aminoácidos.
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

 Generalmente, los polipéptidos que las forman se  Más complejas que las fibrosas.
encuentran ordenados o enrollados en haces paralelos.  Son SOLUBLES EN AGUA

 Son proteínas INSOLUBLES EN AGUA.  Son las principales responsables de las

ACTIVIDADES BIOLÓGICAS de la célula
 Tienen funciones ESTRUCTURALES O PROTECTORAS.
Realizan transporte de
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, ALBÚMINAS moléculas o reserva de
COLÁGENO aminoácidos. Ej: ovo, lacto y
cartílago, hueso, tendones y córnea.
seroalbúmina.
MIOSINA Responsables de la contracción muscular.
Diversas funciones, entre ellas
GLOBULINAS las inmunoglobulinas que
QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. forman los anticuerpos.

FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea. ACTINA Contracción muscular.

ELASTINA Proteína elástica que aparece en estructuras

HISTONAS Y PROTAMINAS
elásticas (piel, vasos sanguíneos.)

Se asocian al ADN permitiendo su

empaquetamiento.
HETEROPROTEÍNAS: formadas por grupo proteico + grupo prostético
En su composición tienen:
• Una proteína (grupo proteico)
• Una parte no proteica (grupo prostético)

HETEROPROTEÍNA grupo prostético ejemplo

Pigmento (sustancia coloreada)

Cromoproteína Hemoglobina (pigmento
Grupo hemo, con Fe respiratorio rojo de vertebrados)

Cobre Hemocianina (pigmento

respiratorio azul de crustáceos)

Histonas de la cromatina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos (proteínas asociadas al ADN)

Glucoproteína Glúcido Inmunoglobulinas

(Anticuerpos)

Fosfoproteína Ácido fosfórico Caseína : reserva aas en leche)

LDL HDL (transporte

Lipoproteína Lípido lípidos en sangre hasta tejidos,
hígado)
EJEMPLOS DE HETEROPROTEÍNAS
Inmunoglobulina
hemoglobina

Lipoproteína plasmática
 7. Funciones de las proteínas

Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas

FUNCIÓN EJEMPLO

 DE RESERVA · Ovoalbúmina: clara del huevo

Almacenan aminoácidos para utilizarlos · Caseína: leche
como elementos nutritivos o colaborar en · Zeína: maíz
la formación del embrión · Hordeína: cebada

· Lipoproteína: lípidos en el plasma

 DE TRANSPORTE · Citocromos: e- en las mbs de mitocondrias y cloroplastos
Se unen a diversas sustancias y las · Hemoglobina: O2 en la sangre de vertebrados
transportan a través de un medio acuoso · Mioglobina: O2 en los músculos
o a través de membranas celulares · Hemocianina: O2 en la sangre de invertebrados
· Seroalbúmina: ácidos grasos, fármacos por sangre
Permeasas : paso de sust. a través de membranas
celulares.

· Actina y Miosina: contracción muscular ,

 CONTRÁCTIL
movimiento de células
Participan en la contracción y
· Flagelina y Dineína: :movimiento de cilios y
movimiento
flagelos
 FUNCIÓN EJEMPLO

· Trombina y Fibrinógeno coagulación de

 PROTECTORA O DEFENSIVA
la sangre
Protegen y defienden al organismo
· Inmunoglobulinas o Anticuerpos:
defensa de infecciones

 TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES · Receptores hormonales en las membranas

Ante una señal extracelular, las proteínas son celulares
mediadoras para que la célula produzca una
respuesta

· Insulina y Glucagón: secretadas

 HORMONAL por el páncreas; regulan el
Son capaces de controlar importantes metabolismo de la glucosa
funciones celulares · Somatotropina: hormona del
crecimiento

· Glucoproteínas: en la membrana plasmática

 ESTRUCTURAL · Histonas: en cromosomas
Proporcionan soporte mecánico a · Tubulina: formación del huso mitótico,
células vegetales y animales · Colágeno: resistencia mecánica de tendones y huesos
· Queratina: en pelo, uñas…
· Elastina: en el cartílago y paredes de algunos órganos
·
 FUNCIÓN EJEMPLO

 HOMEOSTÁTICA · Albúmina de la sangre

Mantienen el equilibrio osmótico del medio
interno .Todas por el carácter
Colaboran en el mantenimiento del pH anfótero.

· Glucoproteínas
 RECONOCIMIENTO DE SEÑALES
QUÍMICAS
Se sitúan en la superficie externa de la
membrana plasmática, donde reconocen
hormonas, neurotransmisores, anticuerpos,
virus, bacterias

 ENZIMÁTICA o CATALIZADORA Enzimas

Facilitan y aceleran las reacciones químicas de
los seres vivos.
 Electroforesis de proteínas
Técnica para separar aminoácidos o proteinas de una mezcla
Como migran según tamaño y carga, producen un bandeado
característico que sirve para identificarlas