UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA

FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA ACADÉMICA PROFESIONAL DE ENFERMERIA
DEPARTAMENTO DE CIENCIAS QUÍMICAS Y DINAMICAS

QUÌMICA ORGÁNICA
AMINOÁCIDOS:
Concepto, Estructura.
Clases.
Propiedades Físicas y Químicas.
a) Péptidos.
Las células vivas producen gran variedad de macromoléculas como son las proteínas,
ácidos nucleicos y polisacáridos, entre otros.
Estas macromoléculas son biopolímeros constituidos por unidades monoméricas o
estructurales. Para los ácidos nucleicos, las unidades estructurales son los nucleótidos; para
los polisacáridos son los monosacáridos, para las proteínas son los aminoácidos
Las proteínas son los principales polímeros estructurales y funcionales en los seres vivos
Aunque muchas proteínas contienen otras sustancias, además de los aminoácidos, la
estructura y muchas de sus propiedades biológicas están determinadas por las clases de
aminoácidos presentes y el orden en el que están dispuestos en la cadena polipeptídica.
Que en toda célula existan millares de proteínas con estructura y función diferentes, pero
resulta sorprendente que todas ellas estén integradas por sólo 20 aminoácidos comunes.
Los aminoácidos comunes son aquéllos para los que existe un codón específico en el código
genético del DNA para aparecer en las proteínas.
Los aminoácidos derivados son generados después de su incorporación a la molécula
proteínica.
Además de ser las unidades estructurales de las proteínas, los aminoácidos tienen otras
funciones importantes como la transmisión de impulsos en el sistema nervioso, como
material energético, y otros
La proteómica es un campo nuevo que estudia la expresión de las proteínas en una
célula u organismo y los cambios en la expresión de una proteína en respuesta al
crecimiento, a las hormonas, al estrés y al envejecimiento.
AMINOÁCIDOS
Desde el punto de vista químico, un aminoácido(aa) es un compuesto orgánicos que
contiene dos grupos funcionales: un grupo amino (básico) y uno carboxilo (ácido).
Ambos grupos están unidos al mismo átomo de carbono, designado carbono α(carbono
central). Al carbono α también está unido un átomo de hidrógeno (-H) y una cadena
lateral característica ( -R). Los aminoácidos son monómeros de las proteínas.
Características físicas: son.
 Sólidos
 Solubles en agua
 Cristalizables
 Incoloros o poco coloreados
 Casi siempre de sabor dulce
 Punto de fusión > 200°C
 PROPIEDADES ÁCIDO BASE DE LOS AMINOÁCIDOS
Recuérdese que los grupos amino y ácido carboxílico tienen forma conjugadas de
ácido/base en agua, las cuales dependen del pH de la solución donde se encuentran:
En conjunto por tanto, un aminoácido puede adoptar varias formas con carga, que
depende del pH.
Puesto que los aminoácidos tienen carga a ciertos valores de pH, se mueven si se aplica
un campo eléctrico, es decir, polos eléctricos + y -, a la solución. La forma catiónica (1+)
se mueve al polo negativo (-) o cátodo, y la forma aniónica (1-) emigra al polo positivo
(1+) o ánodo. La forma sin carga neta no se mueve en absoluto.
En una disolución acuosa los aminoácidos están ionizados y pueden actuar como
ácidos o como bases. El aminoácido actúa como un anfótero

El proceso de someter aminoácidos y proteínas a un campo eléctrico, se conoce como

Electroforesis.( método para separar especies con carga en un campo eléctrico).

A la forma neutra se le llama forma isoeléctrica o ion dipolo (ZWITTERION; Zwitter

significa “ambos o híbridos” en alemán: forma ionizada de un aminoácido o péptido
que tiene una carga neta de cero).

El pH en el cual existe la forma isoeléctrica se conoce como punto o pH isoeléctrico o

isoiónico, pI (el pH en el cual un aminoácido o proteína no se mueve en un campo
eléctrico)
El punto isoeléctrico (pI) es el pH al cual el aminoácido forma un ion híbrido y la carga neta
es igual a cero (forma un Zwitterion).
Cada aminoácido tiene un pI característico, propiedad que se utiliza para la electroforesis
Un ion dipolar se puede comportar, según el pH de la disolución, como:
Neutro.- pH igual al punto isoeléctrico( NH3+ / COO- )
Ácido.- cede H+ al medio o toma electrones del medio(NH 2/COO-)
Base.- capta H+ del medio o cede electrones( NH3+ /COOH
CARACTER ANFÓTERO DE LOS ÁMINOACIDOS

En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica
llamada Zwitterion
La forma dipolar puede captar protones y comportarse como base o puede liberar protones
comportándose como un ácido, dependiendo del pH del medio

Debido a su carácter anfótero los aminoácidos mantienen constante el pH del medio, es

decir tienen efecto amortiguador o efecto tampón.
En disolución acuosa los aminoácidos pueden ionizarse dependiendo del pH, como un
ácido los grupos ácidos – COOH que quedan como – COO- o como base los grupos
aminos – NH2 que quedan como - NH3+
Por tanto pueden comportarse como ácido y base a la vez.
ACTIVIDAD ÓPTICA DE LOS AMINOÁCIDOS:
Exceptuando la glicina, todos los aminoácidos contienen al menos un átomo de carbono
asimétrico (el átomo de carbono α, el carbono que lleva la función amino), dando lugar
a dos isómeros que son ópticamente activos, es decir, que pueden desviar el plano de
la luz polarizada.
Las dos configuraciones de los aminoácidos se denominan D ( derecha) y L
(izquierda). Todos los aminoácidos en las proteínas son de configuración L,
ya que las proteínas en los seres vivos son biosintetizadas por enzimas que insertan.
Los aminoácidos (de la serie L) experimentan un proceso de racemización (se va
convirtiendo poco a poco en una mezcla racémica con D – aminoácido y L – aminoácidos.
OBTENCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos se pueden obtener por hidrólisis profunda en medio ácido de las
proteínas (HCl al 20% o H2SO4 al 15%). Se utilizan los siguientes métodos:
1.- Acción del amoniaco sobre un ácido graso halogenado.
NH2 + Cl2CH2 – CH2 – COOH NH2 – CH2 – CH2 – COOH + HCl
2.- Por reducción de los ácidos alfa cetónicos en presencia de amoniaco
CH3 – CO – COOH + H2 + NH3 CH3 - CH – COOH + H2O
NH2

REACCIONES DEBIDAS AL GRUPO CARBOXILO.

La Descarboxilación: El aminoácido sufre descarboxilación alfa para formar la
correspondiente amina. De esta forma algunas aminas importantes son producidas a partir
de aminoácidos. Por ejemplo: histamina, tiamina, triptamina, cadaverina, entre
otros;
Formación de amidas: El grupo -COOH de los aminoácidos puede combinarse con
amoniaco para formar la correspondiente amida. Por ejemplo: asparagina, glutamina
Reacciones debidas al grupo amino:
1.- Desanimación oxidativa: El grupo amino alfa es removido del aminoácido
para formar el correspondiente cetoácido y amoniaco
2.- Formación de compuestos carbamino: El dióxido de carbono se
adiciona al grupo amino alfa de los aminoácidos para formar compuestos
carbamino.
3.- La transaminación: El grupo amino alfa de un aminoácido puede ser
transferido a un alfa-cetoácido para formar los correspondientes nuevos
aminoácidos y alfa- acetoácidos. Esta es una reacción importante en el organismo
para la interconversión de aminoácidos y para la síntesis de aminoácidos no
esenciales.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
según
la estructura química de sus cadenas laterales
• Las propiedades de cada aminoácido dependen de su cadena lateral (-R); las cadenas
laterales son los grupos funcionales que determinan la estructura y la función de las
proteínas, así como la carga eléctrica de la molécula.

• Los aminoácidos con cadenas laterales cargadas, polares o hidrofílicas normalmente se

encuentran expuestos en la superficie de las proteínas. Los residuos hidrofóbicos
apolares normalmente se encuentran enterrados en el interior hidrofóbico o núcleo de
una proteína y no están en contacto con el agua.
• Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas y están codificados en el ADN y se
clasifican según los grupos funcionales de su cadena lateral.
• La conformación que adoptan las cadenas polipeptídicas en el espacio es determinada
por el volumen y la solubilidad de las cadenas laterales.
• Cada aminoácido tiene asignados símbolos de una y tres letras.

No polares, apolares o hidrófobos:

alanina(Ala, A), valina(Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met,
Neutros polares, polares o hidrófilos:)
 Sin carga: serina (Ser, S), treonina (Thr T), glutamina (Gln, Q)
asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C)
 Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico
(Glu, E).
 Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K),arginina (Arg, R), histidina (His,
H)
Los 20 aminoácidos existentes, algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir
de otros aminoácidos y son llamados Aminoácidos no esenciales.
Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo
que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados Aminoácidos
esenciales.
Aminoácidos Esenciales: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina,
Treonina, Valina, Triptófano, Arginina, Histidina.
Aminoácidos No esenciales: Serina, Asparagina, Tirosina, Ácido Aspártico, Ácido
glutámico, Prolina, Alanina, Cisteína, Glicina, Glutamina.
Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la
metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos
constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan
mucho más a los niños que a los adultos.
Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácidos esenciales) no será posible
sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido.
Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido
limitante.
El balance nitrogenado: es la relación entre el nitrógeno proteico que perdemos y el
que ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El
nitrógeno se elimina a través de la orina (urea) heces, y la piel.

AMINOÁCIDOS – CARACTERÍSTICAS – FUENTES

Glicina o Glicocola: ácido aminoacético, es no ópticamente activo, de sabor dulce
Un derivado de la glicina es la trimetilglicola o betaína. La fibroína de la seda contiene
Glicina.
Alanina: es el ácido alfa amino propiónico, se encuentra en la fibroína. . Función:
Interviene en el metabolismo de la glucosa.

Valina: ácido alfa amino beta metil butírico, se obtiene de las proteínas de las semillas
de las plantas. Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el
mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.
Leucina: ácido alfa amino gamma metil valeriánico ( alfa amino isocaproico) es uno de
los aminoácidos más abundantes. La elastina y la insulina contienen leucina e
isoleucina. Función: Junto con la L- Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH)
intervienen en la formación y reparación del tejido muscular.

Isoleucina: ácido alfa amino beta metil valeriánico. Función: Junto con la L leucina y
la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido
muscular.

Serina: ácido alfa amino beta hidroxi propiónico. Existe en la fibroína.

Función: Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación
del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.

Treonina: ácido alfa amino beta hidroxi butírico. La caseína contiene sólo un 4%
Función: Junto con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus
funciones generales de desintoxicación.
L - Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la
formación de diversas neurohormonas.

L - Triptófano: ácido alfa amino beta indol propiónico, existe en muchas proteínas.
Función: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente
en la Función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis
de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
L - Arginina: ácido alfa amino delta guanidina valeriánico. Existe en 87% en la
salmina Función: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de
dióxido de carbono. Gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento,
directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.

L - Asparagina: Función: Interviene específicamente en los procesos metabólicos del

Sistema Nervioso Central (SNC).
Acido L- Aspártico: ácido amino succínico, muy difundido en los vegetales y abundante en
los espárragos.
Función: En la desintoxicación del Hígado El ácido L- Aspártico se combina con otros
aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

L - Cisteína: ácido alfa amino beta tiolpropiónico. Función: Junto con la L- cistina, la L-
Cisteína está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los
radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado
contenido de azufre.
L - Glutamina: muy abundante en los vegetales. Se encuentra en un 44% en la
gliadina, proteína muy importante en el trigo y en las melazas de la remolacha.
Función: Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la
glucosa por el cerebro.

L - Histidina: ácido alfa amino betaimidazol existiendo en la insulina en un 11%.

Función: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos
aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un
L - Tirosina: ácido alfa amino beta p – hidroxi fenil propiónico. Función: Es un
neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en
combinación con otros aminoácidos necesarios.

L - Prolina: ácido alfa amino pirrolidin carboxílico, la gelatina contiene cerca de un

20% Función: Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran
importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
L - Lisina: ácido alfa amino epsilón di amonio Caproico, contenido en la seroalbúmina
en un 13%Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación
con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el
crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de
hormonas

L - Metionina: ácido alfa amino gamma metil tiol butírico, se encuentra en pequeñas
Cantidades en muchas proteínas. La ovoalbúmina contiene un 5%. Función: Colabora en
la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El
aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel
Acido L - Glutámico: ácido alfa amino glutámico. Se encuentra en la glutamina, muy abundante en
los vegetales. Se encuentra en un 44% en la gliadina proteína muy importante del trigo Función: Tiene
gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y actúa como estimulante del
sistema inmunológico.

PEPTIDOS

Los L-aminoácidos se encuentran unidos en las proteínas mediante el enlace amida o enlace peptídico.
un grupo α - amino de un aminoácido forma un enlace amida con el α - carboxilo de un segundo
aminoácido; el grupo α - amino del segundo aminoácido forma un enlace amida con el α - carboxilo
de un tercer y así sucesivamente.

Un ejemplo la alanilserina es el dipéptido que resulta cuando se forma un enlace amida entre el α -
carboxilo de la alanina y el grupo α - amino de la serina.

Nótese que pueden resultar dos dipéptidos de la reacción entre la alanina y la serina, dependiendo
del cual grupo α - carboxilo reacciona con cual α - grupo amino.
Si el grupo α - amino de la alanina reacciona con el α - carboxilo de la serina resulta la serilalanina.
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace
peptídico.
Se trata de una reacción de condensación en la que se produce un enlace amida entre
dos aminoácidos más una molécula de agua. La sustancia que resulta de la unión es un
dipéptido.
Características del Enlace Peptídico.-
a) El enlace peptídico, es un enlace covalente que se establece entre un átomo de
carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el
gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.
La secuencia repetitiva y extensa de átomos –N – CH – CO – que forman una cadena
continua se llama esqueleto de la proteína.
Por convención , los péptidos se escriben con el aminoácido terminal N ( el que tiene el
grupo - NH3+ libre) a la izquierda y el aminoácido terminal c ( el que tiene el grupo –
COO- libre) a la derecha.

El nombre del péptido se indica utilizando las abreviaturas, por lo tanto, la

alanilserinase abrevia como: Ala – Ser o A – S y la serilalanina se abrevia como Ser –
Ala o S – A.
El enlace amida que une aminoácidos diferentes en los péptidos no es diferente a
 Un segundo tipo de enlace covalente en los péptidos ocurre cuando se forma un enlace
disulfuro. RS – SR, entre los dos residuos de cisteína.

Un enlace disulfuro entre ,los residuos de cisteína en diferentes cadenas de péptidos,

conecta a las cadenas entre sí que de otra manera estarían separadas, mientras que un
enlace disulfuro entre los residuos de cisteína dentro de la misma cadena forman un
doblez. Por ejemplo tal es el caso con la vasopresina, una hormona antidiurética que se
encuentra en la glándula Pituitaria.

 El esqueleto polipeptídico, puede considerarse una secuencia de enlaces

peptídicos separados por carbonos α. C’ está unido a dos átomos muy
electronegativos, el oxígeno del carbonilo y el nitrógeno de la amida, por lo que se
genera un doble enlace parcial entre el C’ y el N.

Este doble enlace restringe en grado importante la rotación entre el carbono y el

nitrógeno a las dos conformaciones posibles (cis y trans), en las que los seis átomos
mostrados en la figura, se localizan en el mismo plano. Cada amida del esqueleto
polipeptídico proporciona un donador de puentes de hidrógeno (-NH) y un receptor (-
 Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico
mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo
plano.
 Las cadenas laterales, llamadas residuos (R), determinan la identidad y propiedades
de la proteína al ser incorporadas a la cadena polipeptídica
 Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido.
A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre el grupo amino y
el grupo carboxilo.
 A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido se forma un tripéptido
 Si el proceso se repite sucesivamente se tomará un polipéptido.

 Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir

Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el grupo amino
libre. Este será el aminoácido amino terminal(-NH2), en el otro extremo quedará libre el grupo
carboxilo del último aminoácido, aminoácido carboxilo terminal(-COOH).
Ejemplo: NH2 – Gly –Ala – Pro – Leu – Trp – Met – Ser – COOH
Clasificación de los enlaces peptídicos según el número de aminoácidos
1.- Oligopéptidos.- si el número de aminoácidos es menor de diez(10).
Dipéptidos.- si el número de aminoácidos es dos(02)
Tripéptidos.- si el número de aminoácidos es tres(03)
Tetrapéptidos.- si el número de aminoácidos es cuatro(04)
2.- Polipéptidos o Cadenas polipeptídicas: si el número de aminoácidos es mayor de
diez(10).
IMPORTANCIA DE ALGUNOS PÉPTIDOS
 Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos:
 Ciertas hormonas, como la insulina, que regula las concentraciones de glucosa en sangre y
que está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro.
 La encefalina(05 aminoácidos) que se producen en las neuronas cerebrales y elimina
la sensación de dolor.

 La hormona del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina y oxitocina(09

aminoácido que producen las contracciones del útero durante el parto.
 También son péptidos algunos antibióticos como la gramicidina.

Cuando una proteína contiene a los 10 aminoácidos esenciales se le considera

biológicamente completa, veamos por ejemplo, que las proteínas de los cereales son muy
pobres en triptófano y en lisina, aminoácidos que se encuentran en la lactoalbúmina de la
leche,; por eso se recomienda una dieta base de la leche y cereales, porque se considera
una alimentación más completa: la carne de vaca, pollo o pescado constituyen una mezcla
de proteínas, biológicamente muy completas.
La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin
embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas.
Por ello, las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por
medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino
delgado) en el tracto gastrointestinal.