ENZIMAS

JOSUE ARMANDO TORRES SALAZAR

¿QUE SON?

 Son moléculas orgánicas que actúan como

catalizadores de reacciones químicas, es
decir aceleran la velocidad de reacción.
 Comúnmente son de naturaleza proteica,
pero también de ARN.
FUNCIONES

 Una enzima es un catalizador biológico,

es decir, es una proteína que acelera o
facilita la velocidad de una reacción
química especifica.
 Hay enzimas que cortan el ADN
 Hay enzimas que pegan el ADN
 Hay enzimas encargadas de cortar otras
proteínas, o de añadirles o eliminarles
otras moléculas
 Cada enzima es capaz de facilitar o
acelerarla interacción o ruptura de un
conjunto o una molécula determinada,
pero no de otras.
ESTRUCTURA

 Las enzimas son proteínas globulares

formadas por una o más cadenas
polipeptídicas plegadas, creando una
“hondonada” donde encaja el sustrato y tiene
lugar la reacción. Esta zona de la enzima se
denomina centro activo y sólo unos pocos
aminoácidos están implicados en él.
 La proximidad de los aminoácido en el
centro activo está determinada por la
estructura terciaria, aunque también pueden
ocupar posiciones adyacentes en la
estructura primaria. En una enzima con
estructura cuaternaria, los aminoácidos del
centro activo pueden encontrarse incluso en
diferentes cadenas.
CARACTERISTICAS

 1.-NATURALEZA PROTEICA:
 Las proteínas están formadas por
numerosos aminoácidos, que se agrupan a
través de uniones peptídicas, formando
largas cadenas. Esas cadenas suelen
formar espirales, enrollamientos y
plegamientos.
 Es por ello que las enzimas adoptan una
estructura característica que es muy
importante a la hora de ejercer su función
catalítica. En general las enzimas son
proteínas globulares.
CARACTERISTICAS

 2.-ESPECIFIDAD:
 Las enzimas en general tienen una alta
especificidad de sustrato, lo que significa
que pueden “reconocer” al compuesto
químico que deben procesar y anclarlo en
lo que se conoce como “sitio activo”. El
sustrato “encaja” en dicho sitio activo, tal
como una llave encaja en el diseño de una
cerradura. A veces, compuestos muy
parecidos entre sí pueden insertarse en el
mismo sitio activo, a esto se le llama
“inhibición competitiva” de una reacción.
CARACTERISTICAS

 3.- DIFERENTE LOCALIZACION:

 Si consideramos la estructura de
la célula, algunas enzimas se localizan en
el citosol, otras en
las membranas plasmáticas, otras en
ciertas organelas (ejemplo: mitocondrias,
peroxisomas, cloroplastos), aunque
también hay enzimas que se pueden
localizar en diferentes estructuras.
 También vale la pena aclarar que algunas
enzimas son liberadas hacia el exterior de
la célula (extracelulares), en tanto que
otras permanecen siempre en el interior
de aquellas (intracelulares).
CARACTERISTICAS

 4.- DIERENTES CONDICIONES

OPTIMAS:
 Las enzimas suelen ser activas en
determinado rango de condiciones de
temperatura y pH, con un óptimo donde su
velocidad de reacción es máxima. La
mayoría de las enzimas del cuerpo humano
funcionan bien a 36-37 °C, que es
la temperatura corporal.
 Para algunas bacterias que viven en
ambientes extremos, la temperatura óptima
puede ser bastante diferente que esa, también
el pH óptimo. A veces hay subgrupos dentro
de un mismo tipo de enzima con diferentes
óptimos de pH (por ejemplo: fosfatasas
ácidas y fosfatasas alcalinas).
CARACTERISTICAS

 5.-SE REQUIEREN EN MINIMAS

CONCENTRACIONES:
 Dada esta especificidad que las
caracteriza, solo es necesario una
cantidad muy pequeña de estas
proteínas para llevar adelante los
procesos metabólicos normales, pues
funcionan como una línea de montaje
muy eficiente, que en cuestión de
segundos transforman un compuesto o
varios en otro.
CARACTERISTICAS

 6.- MINIMOS CAMBIOS PUEDEN

DERIVAR EN SU INACTIVACION:
 Se debe tener presente que a veces el
cambio de unos pocos aminoácidos puede
significar la reducción de la actividad de
una enzima o incluso la pérdida total de
su actividad. Asimismo, las enzimas se
pueden oxidar, por ejemplo, y bajo esas
condiciones podrían verse imposibilitadas
de catalizar una reacción.
CARACTERISTICAS

 7.- ALGUNOS AGENTES CONDUCEN

SU ACTIVACION:
 Algunos compuestos pueden unirse a la
enzima, no en el sitio activo, sino en otra
posición, y motivar un cambio
conformacional que derive en su
activación. A estos se los llama
activadores o efectores alostéricos.
CARACTERISTICAS

 8.- TIPOS DE ENZIMAS:

 Las enzimas se clasifican de acuerdo al
tipo general de reacción que catalizan.
Algunos grupos muy importantes los
conforman las enzimas hidrolíticas (que
catalizan hidrólisis), las óxido-
reductasas (que catalizan reacciones
rédox), las oxigenasas (que introducen
oxígeno en la molécula),
las polimerasas (que van uniendo
unidades a una estructura repetitiva),
las fosfatasas (que liberan grupos fosfato
de una molécula).
CARACTERISTICAS

 9.- USOS INDUSTRIALES

 La habilidad que tienen algunas enzimas
para llevar adelante un proceso a veces se
aprovecha a una escala industrial, con los
ajustes necesarios para el cambio de escala.
 Por ejemplo, en la industria panadera se
utiliza la amilasa, que es la enzima que
degrada el almidón y lo convierte en
azúcares más sencillos; estos azúcares
simples son luego utilizados por
las levaduras que intervienen en la
fabricación del pan.
 También se emplean proteasas para romper
la estructura del gluten y permitir un buen
amasado, al lograr una masa más plástica.
CARACTERISTICAS

 10.- A MENUDO REQUIEREN

COFACTORES
 Algunas enzimas necesitan de la
presencia simultánea de otras sustancias
no proteicas para poder operar. Estas
sustancias suelen ser iones
metálicos (cobre, manganeso, magnesio)
o sustancias orgánicas, en este último
caso se las suele designar también como
coenzimas.
BIBLIOGRAFIA
BIOQUIMICA RAN. 1era edición 1989.editorial Mc Graw Hill
volumen l parte 2 conformación y función de las proteínas
capitulo 7. Catálisis enzimáticas y cinética enzimática 149-194.
Bioquímica, conceptos esenciales. Feduchi, Blasco, Romero, YAÑEZ. 2011. Editorial Panamericana