PROTEÍNAS

¿Qué tienen en
común estos
alimentos?
¿Dónde se encuentran las Proteínas?
 Importancia Biológica
⮚ Las Proteínas son componentes esenciales de todas las células vivas.
⮚ Su función en el organismo es de dos tipo: una estructural formando
parte del propio organismo; y otra funcional
➔ Prácticamente todas las enzimas
➔ Hormonas
➔ Hemoglobina y Mioglobina ( Transporte de Oxígeno)
➔ Actina y Miosina ( Contracción muscular)
➔ Receptores celulares
➔ Colágeno y Elastina
Son las moléculas orgánicas más abundantes de las células. Representan
más del 50% del peso seco de las mismas
Están constituidas principalmente por C,H,O,N
Pueden contener otros elementos como S, P, Fe, Zn.
Desde el punto de vista nutricional:
- Son utilizadas para la síntesis de nuevas
proteínas
- Formación de compuestos de utilidad
biológica
- Producción de Energía
 AMINOÁCIDOS
Las Proteínas son macromoléculas cuyas unidades estructurales son
los Aminoácidos

• Compuestos orgánicos que contiene un grupo ácido

(Carboxilo) y básico (Amina) en la misma molécula
• Carbono unido a cuatro compuestos diferentes
• Molécula asimétrica
Molécula
Asimétrica

ISOMERÍA
ÓPTICA

Carbono Isómero serie D Isómero serie L

Asimétrico

Un isómero óptico es aquel que tiene la capacidad de

hacer girar la luz polarizada hacia la derecha o hacia la
izquierda
 Clasificación de los aminoácidos
Según su obtención
✔ AA esenciales o indispensables: sus cadenas laterales o esqueleto
carbonado no pueden ser sintetizados por el organismo; deben ser
incorporados con la alimentación.
✔ AA no esenciales o dispensables: el organismo puede sintetizar las
cadenas lineales de estos AA.
✔ AA condicionalmente esenciales o indispensables: en determinadas
situaciones fisiológicas (lactancia, embarazo) o fisiopatológicas
(recién nacido prematuro, enfs crónicas) se requiere mayor cantidad.
Según su composición química
✔ NEUTROS: Representan la mayoría de los aminoácidos
Poseen 1 grupo amino y 1 grupo carboxilo.
a) ALIFÁTICOS (cadena abierta)
No Polares
Polares
Azufrados
b) AROMÁTICOS (cadena cerrada)
✔ ÁCIDOS y sus amidas : Poseen un grupo Carboxilo adicional
✔ BÁSICOS: Poseen un grupo Amina adicional
Alifáticos Neutros con cadena polar
(poseen un grupo Hidroxilo en su
cadena lateral)
Alifáticos Neutros Azufrados
 La presencia de un grupo ácido y básico en la misma molécula,
confiere a los aminoácidos propiedades eléctricas
características.

IONES DIPOLARES O ANFÓTEROS En solución Ácidas

(<H+) el COO-
capta H+, se
comporta como
base. El
Aminoácido queda
como CATIÓN

La carga eléctrica del aminoácido depende del pH del medio

en el que se encuentra. En solución Básica (<OH-) el H3N+
cede H que reaccionan con OH- . El
El pH en el que las cargas positivas y negativas se igualan, y
Aminoácido queda como ANIÓN
consecuentemente la carga total del aminoácido es nula, se
denomina punto isoeléctrico.
Enlace Peptídico
• Se produce entre el Carbono
del grupo carboxilo de un
aminoácido y el Nitrógeno del
grupo amina de otro
aminoácido
• Al producirse se libera una
molécula de Agua

• Di, Tri, Tetra….

• Más de 10 aa = Polipéptidos
• Más de 50 aa o un peso 6000
D ( se toma como referencia la
Insulina) = Proteínas
 Un extremo de la cadena
polipeptídica va a tener libre el
Un extremo de la cadena grupo carboxilo = C-terminal
polipeptídica va a tener libre el
grupo amina = N-terminal

Se nombran comenzando por el extremo N-terminal, agregando el sufijo

IL al nombre del aminoácido.
El último se nombra completo
Según la Según la forma
composición molecular
química
• Albúminas: Seroalbúmina( sangre), Ovoalbúmina
PROTEÍNAS (huevo), Lactoalbúmina (leche)
GLOBULARES • Globulinas
(la molécula se pliega
• Prolaminas: Zeína (maíz), Gliadina (trigo),
sobre sí misma formando
una esfera u ovoide) Hordeína(Cebada)
PROTEÍNAS • Gluteninas: Glutenina (trigo), Ozanina (arroz)
SIMPLES
(solo aminoácidos) PROTEÍNAS
FIBROSAS • Colágeno: Tejido conectivo y cartilaginoso
( las cadenas se disponen • Elastina: Tendones y vasos sanguíneos
paralelamente formando • Queratina: Formaciones epidérmicas (pelos, uñas, etc.)
láminas extendidas)

• Glucoproteínas: Contienen un hidrato de carbono o derivado.

PROTEÍNAS
CONJUGADAS
• Lipoproteínas: Permiten el transporte de lípidos a través del torrente sanguíneo.
(proteína simple o • Nucleoproteínas: Contienen ácidos nucleicos (ADN, ARN)
apoproteína, y por otro • Cromoproteínas: Contienen un grupo coloreado, por ejemplo Hierro
compuesto denominado (Citocromos, Hemoglobina, Mioglobina)
grupo prostético.
 Estructura molecular de las proteínas

Número e identidad de Disposición Conformación Cuando la proteína está formada por más
los aminoácidos y la espacial que tridimensional de de una cadena, cada una de las cadenas
secuencia u orden que adopta la la cadena representa una subunidad, la estructura
ocupan en la cadena cadena cuaternaria se refiere a la disposición
polipeptídica
polipeptídica. espacial de las subunidades
ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
 ESTRUCTURA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
TERCIARIA
 METABOLISMO DE AA

Absorción intestinal Degradación proteínas tisulares Síntesis hepática aa

AMINOÁCIDOS

SINTESIS PROTEINAS SÍNTESIS COMPUESTOS N

CATABOLISMO
CORPORALES NO PROTEICOS

P. Estructurales Hormonas α-cetoácido amoníaco

P. Plasmáticas Colina. Creatina
Hb. Enzimas Purinas c. cetónicos glucosa
Hormonas proteicas Pirimidinas
P. de la leche Coenzimas urea
Producción de Energía
 volver

Digestión de las Proteínas

La digestión de proteínas exógenas

es un punto clave para generar aa
libres.
 Metabolismo de Proteínas
Aminoácidos Exógenos Aminoácidos Endógenos

Pool común
Síntesis de estructura celulares,
Síntesis de nuevas Proteínas
Síntesis de compuestos con actividad biológica

Grupo Amino
DEGRADACION Y ELIMINACION
Cadena carbonada
 Grupo amino Glutámico oxalacético transaminasa o
Aspartato aminotransferasa
TRANSAMINACIÓN
► Es la transferencia del grupo Amina desde
un Aminoácido a un α-Cetoácido :
Piruvato, Oxaloacetato, α Cetoglutarato
► Reacción reversible catalizada por
Transaminasas o aminotransferasas,
enzimas que utilizan Piridoxal Fosfato
como coenzima (derivado de la B6
Piridoxina

⮚ El principal sustrato de las transaminaciones es el

Cetoglutarato
⮚ El principal producto es Glutamato
⮚ El grupo Amina del Glutamato puede ser separado
totalmente por =DESAMINACIÓN OXIDATIVA Glutámico pirúvico transaminasa o
Alanina aminotransferasa
 DESAMINACIÓN OXIDATIVA DEL GLUTAMATO

⮚ Se elimina el grupo Amina en forma de Amoniaco

⮚ Al pH de las células se encuentra en forma de catión Amonio
⮚ El Cetoglutarato es un intermediario del Ciclo de Krebs, por los que
estimula la producción de ATP.
 METABOLISMO DEL AMONIACO
►Formación de Glutamina (Hígado, Riñón, Cerebro)

►Formación de Urea ( Hígado )

Ciclo de la Urea ► Amoniaco+CO2= Carbamil fosfato (Se utiliza 2
ATP)
► Carbamil Fosfato se une a la Ornitina y forma
Citrulina
► Atraviesa la membrana mitocondrial y sale al
Citoplasma
► La Citrulina se une a Aspartato y se forma Arginino
succinato (Se consume 2 ATP)
► Se hidroliza en Fumarato y Arginina
► La Arginina se hidroliza y forma Ornitina (que
reingresa al ciclo) y Urea
► La gran parte de la Urea producida se elimina por
orina, el resto se metaboliza en el Colon, se produce
Amoniaco que vuelve a ser captado por el Hígado