ENZIMAS

Las enzimas, que catalizan las reacciones químicas que hacen posible
la vida en la Tierra, participan en la descomposición de los nutrientes para
suministrar energía y componentes químicos, lograr el ensamblaje de esos
bloques en proteínas, DNA, membranas, células y tejidos, y posibilitar el
aprovechamiento de la energía para potenciar la motilidad celular, la
función neuronal y la contracción muscular.
 ENZIMAS

Casi todas las enzimas son proteínas. Excepciones notables incluyen RNA
ribosomales y un puñado de moléculas de RNA.
La capacidad de detectar y cuantificar la actividad de enzimas especificas
en sangre, otros fluidos tisulares o extractos celulares proporciona
información que complementa la capacidad del medico para diagnosticar
varias enfermedades.
Muchas condiciones patológicas son consecuencia directa de cambios en
la cantidad o en la actividad catalítica de enzimas claves que resultan de
defectos genéticos, déficits nutricionales, daño tisular, toxinas o infección
por patógenos virales o bacterianos (p. ej., Vibrio cholerae).
 ENZIMAS

Las enzimas que catalizan la conversión de uno o mas compuestos

(sustratos) en uno o mas compuestos diferentes (productos) generalmente
aumentan las velocidades de la reacción no catalizada correspondiente por
factores de 106 o mas.
Las enzimas pueden sufrir modificación transitoria durante la catálisis, pero
no se consumen ni se alteran permanentemente. Además de ser muy
eficientes, las enzimas también son en extremo selectivas. A diferencia de
la mayoría de los catalizadores utilizados en la química sintética,
las enzimas son especificas no solo para el tipo de reacción catalizada,
sino también para un único sustrato o un pequeño conjunto de sustratos
muy relacionados.
 ENZIMAS

La mayoría de las enzimas son catalizadores estereoespecíficos que

típicamente actúan sobre un solo estereoisomero de un compuesto dado,
por ejemplo, d- pero no l-azucares, l- pero no d-aminoacidos. Dado que
unen los sustratos a través de al menos “tres puntos de unión”, las enzimas
también pueden producir productos quirales a partir de sustratos no
quirales.
 CLASIFICACIÓN

Los primeros bioquímicos generalmente llamaban a las enzimas recién

descubiertas añadiendo el sufijo -asa a un descriptor para el tipo de
reacción catalizada.
Por ejemplo, las enzimas que hidrolizan proteínas se conocen como
proteasas y las enzimas que catalizan reordenamientos en la configuración
se denominan isomerasas. En muchos casos, estos descriptores generales
se complementaron con términos que indican el sustrato particular en el
que actúa la enzima (xantina oxidasa), su fuente (ribonucleasa
pancreática), su modo de regulación (lipasa sensible a hormonas) o un
rasgo característico de su mecanismo de acción (cisteína proteasa).
 CLASIFICACIÓN

Donde sea necesario pueden agregarse designadores alfanuméricos para

identificar múltiples formas, o isozimas, de una enzima (p. ej., RNA
polimerasa III, proteína cinasa Cβ).
A medida que se descubrieron mas enzimas, estas convenciones de
nomenclatura temprana se convirtieron cada vez mas en la designación
inadvertida de algunas enzimas por múltiples nombres o la asignación de
nombres duplicados a enzimas que exhiben capacidades catalíticas
similares. Para abordar estos problemas, la Unión Internacional de
Bioquímica (IUB, International Union of Biochemistry) desarrollo un sistema
de nomenclatura enzimática en el que cada enzima tiene un nombre único
y un numero de código que identifica el tipo de reacción catalizada
y los sustratos involucrados.
 CLASIFICACIÓN

Las enzimas se agrupan en las siguientes seis clases:

1. Oxidorreductasas: enzimas que catalizan oxidaciones y reducciones.
2. Transferasas: enzimas que catalizan la transferencia de restos, tales
como grupos glucosilo, metilo o fosforilo.
3. Hidrolasas: enzimas que catalizan la escisión hidrolítica de C—C, C—O,
C—N y otros enlaces covalentes.
4. Liasas: enzimas que catalizan la escisión de C—C, C—O, C—N
y otros enlaces covalentes por eliminación de átomos, generando dobles
enlaces.
5. Isomerasas: enzimas que catalizan cambios geométricos o estructurales
dentro de una molécula.
6. Ligasas: enzimas que catalizan la unión (ligadura) de dos moléculas
en reacciones acopladas a la hidrolisis del ATP .
 CLASIFICACIÓN

Las enzimas se agrupan en las siguientes seis clases:

1. Oxidorreductasas: enzimas que catalizan oxidaciones y reducciones.
2. Transferasas: enzimas que catalizan la transferencia de restos, tales
como grupos glucosilo, metilo o fosforilo.
3. Hidrolasas: enzimas que catalizan la escisión hidrolítica de C—C, C—O,
C—N y otros enlaces covalentes.
4. Liasas: enzimas que catalizan la escisión de C—C, C—O, C—N
y otros enlaces covalentes por eliminación de átomos, generando dobles
enlaces.
5. Isomerasas: enzimas que catalizan cambios geométricos o estructurales
dentro de una molécula.
6. Ligasas: enzimas que catalizan la unión (ligadura) de dos moléculas
en reacciones acopladas a la hidrolisis del ATP .
 CLASIFICACIÓN
Aunque la actividad catalítica de algunas enzimas solo depende de las
interacciones entre los aminoácidos del sitio activo y el sustrato, otras
enzimas requieren componentes no proteínicos para realizar sus
actividades.

Los cofactores enzimáticos pueden ser iones, como el Mg2+ o el Zn2+, o

moléculas orgánicas complejas denominadas coenzimas.

El componente proteínico de una enzima que carece de un cofactor esencial

se denomina apoenzima. Las enzimas intactas con sus cofactores unidos se
denominan holoenzimas.
 CLASIFICACIÓN

Un cofactor es un compuesto químico no proteico o un ion metálico

que se requiere para la actividad de una enzima como catalizador (un
catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una
reacción química ).

Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables,

que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma
catalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja
masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves
en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando
electrones o grupos funcionales, que transportan de una enzima a otra.
 CLASIFICACIÓN

La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una

enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de
los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u
orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima, dependiendo de la
fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto,
catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado.

Una holoenzima es una enzima que está formada por una apoenzima y
un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja
unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es
una enzima completa y activada catalíticamente.
 CLASIFICACIÓN
La especificidad enzimática es una propiedad de las enzimas que se explica
en parte por el modelo de llave y cerradura propuesto por Emil Fischer en
1890. Cada enzima se une a un solo tipo de sustrato debido a que el sitio
activo y el sustrato poseen estructuras complementarias. La forma global del
sustrato y su distribución de carga le permiten entrar e interactuar con el sitio
activo de la enzima. En una variante moderna del modelo de llave y cerradura
propuesta por Daniel Koshland, denominada modelo de ajuste inducido, se
toma en cuenta la estructura flexible de las proteínas. En este modelo, el
sustrato no se ajusta con precisión a un sitio activo rígido. En vez de ello, las
interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican la
estructura tridimensional del sitio activo, adecuando la forma de este a la del
sustrato en su conformación de estado de transición.
 Mecanismos catalíticos

EFECTOS DE PROXIMIDAD Y DE TENSIÓN

EFECTOS ELECTROSTÁTICOS

CATÁLISIS ACIDOBÁSICA

CATÁLISIS COVALENTE
CLASIFICACIÓN
CLASIFICACIÓN