BIOQUIMICA
PROTEÍNAS
Q.F.B. MA. MAGDALENA GONZALEZ
ORTIZ
PROTEINAS
El nombre proteína proviene de la
palabra griega πρώτα ("prota"), que
significa "lo primero" o de el dios
proteo, por la cantidad de formas que
pueden tomar.
Este nombre está bastante bien
elegido ya que las proteínas son uno
de los compuestos químicos
esenciales para la vida.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
Son proteínas casi todas las enzimas,
catalizadores de reacciones químicas en
organismos vivientes
muchas hormonas, reguladores de actividades
celulares;
la hemoglobina y otras moléculas con funciones
de transporte en la sangre;
anticuerpos, encargados de acciones de defensa
natural contra infecciones o agentes extraños;
Los receptores de las células, a los
cuales se fijan moléculas capaces de
desencadenar una respuesta
determinada;
la actina y la miosina, responsables
finales del acortamiento del músculo
durante la contracción;
el colágeno, integrante de fibras
altamente resistentes en tejidos de sostén
Las proteínas son macromoléculas
formadas por aminoácidos
Pertenecen a la categoría de macromoléculas, constituidas por gran
número de unidades estructurales.
Entre otros términos, se trata de polímeros.
La reacción por la cual se sintetiza un polímero a partir de sus
monómeros se denomina polimerización.
Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en
un solvente adecuado, forman obligatoriamente soluciones
coloidales, con características que las distinguen de las soluciones
de moléculas más pequeñas
Los aminoácidos, de los cuales existen veinte
especies diferentes y se unen entre sí
mediante enlaces peptídicos.
La unión de un bajo no. de Aminoácidos da
lugar a un péptido.
Si el no. de Aminoácidos no es mayor de 10
se denomina oligopéptido.
Si es superior a 10 se llama Polipéptido.
Si es mayor de 50 se habla de una proteína
Cientos y miles de estos aminoácidos pueden
participar en la formación de la gran molécula
polimérica de una proteína.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno
y casi todas poseen también azufre. Y algunas fósforo, hierro,
magnesio y cobre
Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de
nitrógeno representa, término medio, 16% de la masa total de la
molécula;
es decir, cada 6,25g de proteínas contienen 1 g de N.
El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente
en una muestra a partir de la medición de N de la misma
Clasificación de las proteínas:
Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y
una atípica estructura secundaria. Son insolubles en
agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de
estas son la queratina y colágeno
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas
en una forma esférica apretada o compacta.
La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de
proteínas globulares y también poseen
aminoopeptidiosis al 5% para hacer simbiosis
Clasificación de las proteínas
Según su composición química
Simples u holoproteínas:
su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de
estas son la insulina y el colágeno (fibrosas y
globulares).
Conjugadas o heteroproteínas:
su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias
no proteicas llamado grupo prostético (sólo
globulares)
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Presentan una disposición característica en condiciones
ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la
conformación y su función.
La función depende de la conformación y ésta viene determinada
por la secuencia de aminoácidos.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición
tridimensional:
Estructura primaria.
Estructura secundaria.
Nivel de dominio.
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria.
A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína.
Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden
en que dichos aas. se encuentran.
La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma
que ésta adopte.
Ejemplo:
Ala-arg-asp-cyst-lys-glic-isole-leuc-met-fenilala-glutam-hist-prol-ser-
treo-tript-tir-val.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la
secuencia de aminoácidos en el espacio.
Los aas., a medida que van siendo enlazados
durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma
la estructura primaria.
Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en
forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o
fibroína
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura
secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando
una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la
secundaria y por tanto la terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así
realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene
azufre: S-S
los puentes de hidrógeno: O-H-O-H
los puentes eléctricos: COOH – H3N
las interacciones hidrófobas:( Reuyen en el contacto con el agua)
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces
débiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la
hexoquinasa,
cuatro como en la hemoglobina,
o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis,
que consta de 60 unidades proteícas.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:
Según su composición Química:
pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas
"conjugadas".
Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al
hidrolizarse producen únicamente aminoácidos,
mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas"
son proteínas que al hidrolizarse producen también,
además de los aminoácidos, otros componentes
orgánicos o inorgánicos.
Según su composición Química
La porción no protéica de una proteína conjugada se
denomina "grupo prostético".
Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo
con la naturaleza de sus grupos prostéticos.
Según su composición Química
CONJUGADAS NOMBRECOMPONENTE NO
PROTEICO
Nucleoproteínas Acidos nucléicos
Lipoproteínas Lípidos
Fosfoproteínas Grupos fosfato
Metaloproteínas Metales
Glucoproteínas Monosacáridos
Según su composición Química
Glucoproteínas
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina Localización o función
Ribosomas Localización o función
Según su composición Química
Globulares
Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína
(cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.
Según su composición Química
Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan
oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
SIMPLES
Ejemplos Localización o función
Enzimas:
Ácido-graso-sintetasa Cataliza la síntesis de ácidos grasos.
Reserva:
Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transportadoras:
Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.
Protectoras:
en la sangre Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.
Hormonas:
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa.
Estructurales:
Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.
Contráctiles:
Miosina Constituyente de las fibras músculares
La Determinación de la Estabilidad proteica
Es un proceso mediante el cual se sabe la resistencia
de desnaturalización de una proteína.
La desnaturalización es un proceso que sufre la
proteína al someterse a determinadas temperaturas y
cambios de ph en la cual se pierde su estructura
espacial y, por tanto, su función.
Propiedades de las Proteínas
Solubilidad: Esta propiedad se mantiene siempre y cuando los
enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la
temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la
cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su radical
tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que esta
determinada por su estructura primaria.
Desnaturalización: Las proteínas pueden desnaturalizarse al perder
su estructura terciaria. Al desnaturalizarse una proteína, esta pierde
solubilidad en el agua y precipita.
La desnaturalización se produce por cambios de temperatura o
variaciones de pH. En algunos casos, las proteínas desnaturalizadas
pueden volver a su estado original a través de un proceso llamado
renaturalización.
Aminoácidos
Estructura básica de un aminoácido
Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-
COO) y un grupo amino (-NH3) libres.
Los alfa-aminoácidos pueden representarse en general por
NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico
de cada aminoácido.
Estos grupos R son muy variados químicamente. Muchos aminoácidos
forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se
encuentran en ellas.
Aminoácidos
En todos los aminoácidos que componen proteínas -
excepto la glicina- el carbono alfa es un carbono asimétrico.
(El carbono alfa es el adyacente al grupo carboxilo.)
Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos
componiendo las proteínas.
La unión química entre aminoácidos en las proteínas se
produce mediante un enlace peptídico.
La estructura general de un aminoácido
La estructura general de un alfa-aminoácido es:(representación de
Fisher)
COOH _ H-C-R _ NH2
Donde "R" representa la cadena lateral, específica para cada
aminoácido.
Ahora bien, la estructura mostrada es de un aminoácido no
ionizado,
por lo general los aminoácidos se encuentran en forma ionizada,
bien como iones simples o como iones dipolares (dobles, con dos
cargas opuestas):
Los aminoácidos neutros son predominantemente iones
dipolares a pH neutro, en disolución ácida presentan
una carga neta de +1, y en disolución básica poseen
una carga neta de -1.
(zwiteriones)= cuando el grupo amino esta protonizado
y el grupo carboxilo esta disociado.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS
Según las propiedades de su cadena
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades
de su cadena lateral:
- Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser), treonina (Thr),
cisteína (Cys), asparagina (Asn), tirosina (Tyr) y glutamina (Gln).
- Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly), alanina
(Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met),
prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).
- Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido
glutámico (Glu).
- Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e
histidina (His).
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS
Según su obtención
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para
obtenerlos se les llama esenciales, la carencia de estos
aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que
no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear
tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Estos son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Fenilalanina (Phe)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se les
conoce como No Esenciales y son:
Arginina (Arg)
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteina (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Propiedades de los aminoácidos
Ácido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza.
Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base,
se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto
isoeléctrico.
Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 a este valor de pH
su carga neta será cero
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias
tampón
Propiedades de los aminoácidos
Ópticas.
Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico
(exceptuando la glicina) por lo cual presentan isómeros.
Uno de ellos se denomina D y el otro L. Salvo algunas
excepciones, los aminoácidos en la naturaleza se encuentran
en su forma L (grupo amino a la izquierda).
Según el isómero, desviará el rayo de luz polarizada hacia la
izquierda (levógiro) o hacia la derecha (dextrógiro) el mismo
número de grados que su esteroisómero.
El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga
configuración D. La configuración D o L depende de la posición
del grupo amino (L si está a la izquierda según la
representación de Fisher)
Propiedades de los aminoácidos
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo(descarboxilación)
Las que afectan al grupo amino (desaminación).
Las que afectan al grupo R.
Propiedades de los aminoácidos
Aminoácidos codificados en el genoma
Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría
de los seres vivos son 20:
alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína,
fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina,
tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay algunas pocas excepciones. En algunos seres
vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede
codificar otros aminoácidos.
Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina.
Nomenclatura de aminoácidos
Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:
1. El clásico sistema de tres letras, que permite la representación
de la estructura primaria de una proteína mediante el enlace de
cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la izquierda
el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-
terminal. Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo
aminoácido N-terminal es alanina ( Ala ) y cuyo
aminoácido C-terminal es glicina ( Gly ).
Nomenclatura de aminoácidos
2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular
e imprescindible para el uso de bases de datos, que permite la
representación de la estructura primaria de una proteína mediante la
disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios,
disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha
el aminoácido C-terminal.
Por ejemplo:
LSIMAG ... AYSSITH
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido
N-terminal es leucina ( L ) y cuyo aminoácido C-terminal es histidina (
H ).
Fin
