GLUTAMINA
TEMAS A ABORDAR
Generalidadesd Metabolismo La glutamina La glutamina en
e la glutamina en la ruta de la ruta de la
de la
la glucolisis gluconeogenesis
glutamina
Jarixa Ramírez
Jennifer Avendaño
Ashley Morales
Katerine Gómez
Jeimy Centeno
Celeste Castillo
Vilma Tinoco
¿QUÉ ES LA GLUTAMINA?
La glutamina es el aminoácido encargado de recoger
el amonio en los diferentes tejidos y transferirlo a
otras moléculas, mediante aminotransferasas
específicas, de las que se conocen más de 12.
La glutamina
Forma parte de los aminoácidos no esenciales. Este grupo de aminoácidos pueden formarse a
partir de intermediarios por transaminación utilizando el nitrógeno amínico de otros
aminoácidos que estén en exceso.
Glutamina
GENERALIDADES
La enzima encargada de la síntesis de la glutamina es la
glutamina sintasa
La glutamina es donador de nitrógeno en muchas
reacciones de biosintesis
El nitrógeno de la amida de la glutamina puede ser transferido a a-
cetoglutarato y producir 2 moléculas de glutamato
FUNCION
Esta amida del glutamato aporta una forma no tóxica de almacenamiento
y transporte del amoniaco. La formación de glutamina a partir del
glutamato y amoníaco mediante la glutamina sintasa que requiere de ATP
se produce principalmente en el músculo esquelético y el hígado.
• La glutamina se encuentra en el plasma en concentraciones
superiores a las de otros aminoácidos, lo que concuerda con su
función de transporte.
• El cuerpo humano produce más glutamina, que se utiliza en una
variedad de funciones biológicas.
ESTRUCTURA QUÍMICA
Todos los aminoácidos, en general, tienen la
misma estructura: La cadena lateral es lo que
distingue a cada aminoácido.
La glutamina es una molécula polar con
cargas tanto positivas como negativas, lo que
la convierte en una molécula lineal. La
molécula de glutamina es polar, lo que
significa que es positiva y cargada
Nomenclatura de glutamina:
• El glutamato es la designación IUPAC para C5H10N2O3.
• L-Glutamina (levo) glutamida 2, 5 – Diamino – 5 – ácido
oxopentanoico, 2-Amino-4-carbamoil butanoico ácido es la
nomenclatura para la estructura de C5H10N2O3.
Alteraciones de la glutamina
La glutamina se secreta a la sangre y el amonio es lego elimininado como urea o sales
amoniacas, lo que hace de este aminoácido un importante elemento de destoxicación.
Los niveles bajos de glutamina se asocian con alteraciones de la función inmune, con
cambios en la estructura y función de la mucosa intestinal y del téjido linfatico
asociado, con disminución de la capacidad oxidante y con modificaciones de la
sensibilidad a la insulina en el enfermo grave.
Enfermedades genéticas en las que se involucra la glutamina
Enfermedad de Huntington: es una enfermedad hereditaria que
provoca el desgaste de algunas células nerviosas del cerebro.
¿Qué pasa?
En condiciones normales, la enzima GAPDH se une con segmentos
de glutamina. El exceso de glutamina (>760 repeticiones CAG)
inhibe la enzima, lo que conduce a la muerte celular acumulativa.
METABOLISMO DE LA GLUTAMINA:
SÍNTESIS Y DEGRADACIÓN
La glutamina es captada activamente por el intestino, el hígado
y los riñones. Es importante señalar que el metabolismo del
aminoácido en este órgano depende de la situación de los
SINTESIS hepatocitos en los acinos, ya que según dónde se encuentren
tienen acceso a la sangre de las venas porta (aferente) o hepática
[eferente].
1
Cuando los tejidos extrahepáticos necesitan utilizar aminoácidos como fuente de energía utilizan el esqueleto carbonado del
aminoácido, pero no el grupo amino, quedando estos grupos amino libres dentro de la célula, transformándose en amoniaco.
Posterior ocurren procesos de transaminación permitiendo que el grupo amino del aminoacido se transfiera al alfa-
cetoglutarato, esta reacción es catalizada por las transaminasas.
2
El alfa-cetoglutarato al captar el grupo
amino se transforma en glutamato, el cual
Proceso de puede desaminarse oxidativamente.
transaminación
4 3
La glutamina sale de los tejidos extrahepáticos El glutamato se va a unir con un NH3 y va a
hacia el torrente sanguíneo hasta llegar al formar glutamina, reacción que será catalizada
hígado, ingresando a los hepatocitos. por la enzima glutamina sintetasa y este proceso
gastará un ATP y genera un ADP.
DEGRADACION DE LA GLUTAMINA
Ya dentro, la glutamina pierde un grupo amino (NH3 amoniaco) y se
convierte en glutamato otra vez, reacción que es catalizada por la
glutaminasa.
Ese grupo amino(amoniaco) que se perdió es el que va a entrar al ciclo
de la urea para generar urea que se elimina por la orina, esta es la
forma de eliminar el amoniaco que resulta del catabolismo de los
aminoácidos.
Degradación de la glutamina
El glutamato va a perder también su grupo amino por proceso
de desaminación oxidativa, y ese grupo amino (NH3
amoniaco) también va entrar al ciclo de la urea para ser
secretado y el glutamato se va a convertir en alfa-cetoglutarato,
reacción catalizada por la glutamato-deshidrogenasa.
• De los destinos importantes de la glutamina es el riñón. Las células epiteliales del
túbulo renal contienen glutaminasa, por lo que hidrolizan este aminoácido, liberando
amonio, que excretan por la orina.
• La excreción directa de amonio constituye sólo una pequeña fracción del nitrógeno
total que sale del organismo, ya que éste se elimina mayoritariamente como urea,
pero esa salida de amonio desempeña un papel importante en el equilibrio
acidobásico, porque supone una pérdida de protones.
• Gracias al transporte de la alanina al hígado, el nitrógeno liberado por los
aminoácidos en el músculo llega al hígado en forma de alanina, y puede ser
convertido en urea.
Entrada de la glutamina en las diferentes rutas: Gluconeogénesis y
glucolisis
Conceptos
Gluconeogénesis: es la síntesis de glucogeno a partir de compuestos sean o
no carbohidratos.
Glucógeno: polisacardo formado a partir de glucosa y se almacena a nivel
citoplasmático.
Glucolisis: conversión de glucosa en piruvato, es de origen catabolica.
Glucogenolisis: proceso por el cual hay una degración de glucogeno.
Aminoácidos glucogenicos
La glutamina es un aminoácido
glucogénico, es uno de los que
entran directamente como alfa-
cetoglutarato, ya que existen otros
aminoácidos que entran como otro
tipo de sustratos a la vía.
Entrada de la glutamina en las diferentes rutas:
Gluconeogenesis y glucolisis
Entrada de la glutamina en las diferentes rutas: Gluconeogénesis y glucolisis.
La glutamina entra a la membrana mitocondrial, posterior pierde un grupo amino (NH3
amoniaco) y se transforma en glutamato, reacción que es catalizada por la glutaminasa.
Entrada de la glutamina en las diferentes rutas:
Gluconeogenesis y glucolisis
El glutamato que ha surgido de la desaminación de la glutamina, se transforma en alfa-
cetoglutarato por la acción de la enzima glutamato deshidrogenasa. De esta manera la
glutamina luego de haber pasado todos esos cambios está básicamente dentro del ciclo
del ácido cítrico (ciclo de Krebs).
Ya como alfa-cetoglutarato seguirá con el ciclo hasta convertirse en malato.
La glutamina es un aminoácido glucogénico, es uno de los que entran directamente
como alfa- cetoglutarato, ya que existen otros aminoácidos que entran como otro tipo
de sustratos a la vía.
El alfa-cetoglutarato pasa a Succinil- coA, por un Reacción 4-
proceso de descarboxilación, en donde se le quita un Descarboxila
carbono al alfa-cetoglutarato, reacción que es mediada ción
por la enzima Succinil- coA sintetasa.
DESCRIPCIÓ
Paso de Succinil- coA a Succinato por fosforilación a nivel de
Reacción 5- N DEL
sustrato, entra un fosforo inorgánico que se unirá a la molécula de
PROCESO:
GDP por lo que se fosforila, saliendo una coenzima A, en este Fosforilación
proceso interviene la enzima Succinato deshidrogenasa.
Paso de Succinato a fumarato, acá se pierden dos moléculas de Reacción 6-
hidrogeno del Succinato, y la enzima encargada en esta reacción de Deshidrogenaci
deshidrogenación es la enzima Succinato deshidrogenasa. ón
El fumarato se convierte en L- Malato por un proceso de hidrataciónReacción 7-
(se le agrega una molécula de agua), siendo la enzima Fumarasa Hidratación
mediadora.
Ya convertida en L- Malato, este sale del ciclo de Krebs,
traspasando la membrana mitocondrial para dirigirse al
citoplasma y así de esta manera ya puede estar dentro de
la ruta metabólica de la gluconeogénesis.
El malato se transforma en oxalacetato y posterior en
fosfoenolpiruvato por un determinado proceso, para así
continuar con la gluconeogénesis.
Al finalizar el proceso de la gluconeogénesis se obtendrá como resultado
glucógeno, pero, ¿qué se necesita para que inicie el proceso de glucolisis?,
claramente glucosa, por lo tanto, el glucógeno obtenido de la
gluconeogénesis tendrá que ser degradado para convertirse en glucosa y
esto por medio del proceso de la glucogenólisis.
El glucógeno entra a la ruta de la glucogenólisis, el cual sufre degradación,
rompiendo los enlaces 1:4 alfa de la glucosa. Proceso regulado por el
glucagón. La glucogenólisis se lleva a cabo por la glucógeno fosforilasa
(enzima clave en la regulación de la vía)
La glucogenólisis dará como resultado glucosa, por lo cual esta ahora si se
encargara de entrar a la ruta de la glucolísis, convirtiéndose la glucosa en
glucosa 6 fosfato, por medio de la enzima hexoquinasa y así sucesivamente
hasta terminar todo el proceso que al final dará como resultado dos
piruvatos, dos ATP y dos hidrogeniones.
El piruvato obtenido entra al ciclo de Krebs. Cabe recalcar que este proceso
sería por un medio aerobio de lo contario el resultado obtenido seria ácido
láctico.
BIBLIOGRAFIA
HERRERA, E. [. A. ]. (2014). BIOQUÍMICA BÁSICA : BASE
MOLECULAR DE LOS PROCESOS FISIOLÓGICOS.
Ferrier, D. R. (2014). Bioquímica. LWW.
MAYES, R. K. M. P. (S/F). BIOQUÍMICA DE HARPER 14E. EL
MANUAL MODERNO,PALETA EDITORIAL
DE
COLORES
BRADLEY SCHAEFER, G. (2016). GENÉTICA MÉDICA. UN
ENFOQUE INTEGRADO. MCGRAW HILL HIGHER EDUCATION.
BIBLIOGRAFIA
HTTPS://[Link]/SPANISH/DRUGINFO/MEDS/A61703
[Link]
LA GLUTAMINA: HTTPS://[Link]/[Link]?
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