LAS PROTEÍNAS
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LAS PROTEÍNAS
El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal)
y habla de su gran importancia para los seres vivos.
Importancia de las proteínas:
1. Desde el punto de vista cuantitativo:
constituyen el 50% del peso seco de la
célula (15% del peso total), por lo que
representan la categoría de
biomoléculas más abundante después
del agua.
2. Elevado número de funciones
biológicas que desempeñan.
3. La importancia de las proteínas en
los sistemas alimenticios.
4. La importancia industrial de las
proteínas en los sistemas alimenticios.
LAS PROTEÍNAS
Las proteínas alimentarias
son las proteínas que son
fácilmente digeribles, no
tóxicas, nutricionalmente
adecuadas, útiles en los
alimentos y disponibles en
abundancia.
El mercado de las proteínas:
Funcionales. Hormonas proteínicas. Las enzimas.
COMPOSICIÓN
Composición elemental
Casi todas contienen además azufre.
Hay otros elementos que aparecen solamente en algunas
proteínas (fósforo, cobre, zinc, hierro, etc).
DEFINICIÓN
Son macromoléculas: polímeros complejos formados por la unión de
unos pocos monómeros de bajo peso molecular.
Las proteínas son biomoléculas de elevado
peso molecular (macromoléculas) y
presentan una estructura química compleja.
Están formadas por una serie de compuestos
orgánicos sencillos de bajo peso molecular:
los aminoácidos. Existen 20 aminoácidos
diferentes que forman parte de las proteínas.
LOS AMINOÁCIDOS
Las unidades más simples de la estructura química común a todas las
proteínas son los aminoácidos.
Difieren
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que poseen un grupo
carboxilo y un grupo amino.
ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se unen covalentemente formando un enlace amida
entre los grupos α-amino y α-carboxilo. Este enlace suele denominarse
enlace peptídico, y los productos que se forman a partir de esta unión
se llaman péptidos.
ENLACE PEPTÍDICO
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
Compuestas por
Holoproteínas
aminoácidos
Glucoproteínas
Según la
composición
Lipoproteínas
Compuestas por
aminoácidos y
Heteroproteínas
un grupo
prostético.
Metaloproteínas
Fosfoproteínas
Alargadas
Fibrosas Insolubles en agua
Función
estructural
Según la forma
Enrollamientos
compactos
Globulares
Función de
transporte / catalítica
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
La estabilidad de la estructura se debe a uniones químicas:
Enlaces covalentes
Responsables del enlace Los puentes de hidrógeno
peptídico, son de menor Son los más débiles desempeñan un
longitud y los de mayor papel primordial en la conformación
energía. 3D de una proteína por su
abundancia.
Los puentes salinos o iónicos
Son interacciones electrostáticas, se crean
por atracción entre grupos cargados con
signo opuesto, y son las uniones polares más
fuertes que existen.
Las fuerzas atractivas de Van der Waals Se
establecen por la inducción de un momento
dipolo entre grupos eléctricamente apolares.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Estructura primaria
El primer nivel de
organización de una
proteína es la secuencia de
aminoácidos, es decir, el
orden en que se
encuentran unidos los
aminoácidos en la cadena
polipeptídica.
Las cadenas laterales o grupos R de los distintos restos de
aminoácidos, que no están implicadas en el enlace peptídico, surgen
lateralmente a uno y otro lado de este esqueleto monótono.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Estructura secundaria
La estructura secundaria de una proteína es el modo característico de plegarse la misma a lo
largo de un eje. Es el primer nivel de plegamiento, en el que los distintos restos de aminoácidos
se disponen de un modo ordenado y repetitivo siguiendo una determinada dirección.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptídica se dobla sobre sí misma
para producir una estructura plegada y compacta, característica de
las proteínas globulares.
La molécula es muy compacta, sin apenas espacio para
moléculas de agua en su interior.
Los grupos R de residuos aminoácidos con carácter polar o
iónico se proyectan hacia la periferia de la molécula, mientras
que los de carácter no polar se encuentran encerrados en el
interior de la misma, aislados del contacto con el agua.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Estructura cuaternaria
Esta estructura no necesariamente existe en todos los
polipéptidos y se refiere a la asociación de dos o más
cadenas; son las llamadas proteínas oligoméricas. Está
formada por un número variable de subunidades o
protómeros.
Las subunidades o protómeros presentan
una estructura terciaria.
Los oligómeros pueden ser dímeros,
trímeros, tetrámeros, pentámeros,
hexámeros...., según estén formados por
2, 3, 4, 5, 6.... Protómeros.
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
La funcionalidad de una sustancia se define como
toda propiedad, nutricional o no, que interviene en
su utilización.
Depende
Permiten
Propiedades físicas
Uso de las proteínas como
ingredientes en alimentos. Propiedades químicas
Las características Se afectan
sensoriales resultan de más
importancia para el
consumidor que el valor Procesamiento
nutricional, el que Almacenamiento
frecuentemente se altera Preparación
para lograr buenas Consumo del alimento
cualidades organolépticas,
como textura, sabor, color y
apariencia.
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
Ejemplos:
La viscosidad y la capacidad de formar pastas se relacionan
justamente con las propiedades de las proteínas del gluten de trigo.
Las características de textura y suculencia de los productos cárnicos son
dependientes de las proteínas musculares (actina, miosina,
actinomiosina y proteínas de la carne solubles en agua.
La textura y las propiedades de cuajado de los productos lácteos se
deben a la estructura coloidal de las micelas de caseína.
La estructura de algunos pasteles y las propiedades espumantes de
algunos postres o productos de confitería dependen de las
propiedades de espumado y gelificación de las proteínas de la clara de
huevo.
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
La composición
Los aminoácidos La secuencia de
aminoácidos
Relación Las propiedades funcionales
Las propiedades fisicoquímicas
Hidrofobicidad
Hidrofilicidad
Espumado Tamaño
Gelificación Forma
Formación de películas Carga neta
Estructuras vítreas Distribución de la carga
Capacidad para ligar agua o Actividad superficial
aceite Viscosidad
Emulsificación
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
Métodos de clasificación
Propiedades de hidratación. Propiedades Propiedades de superficie.
Dependen de las interacciones relacionadas con La emulsificación y el espumado
proteína–agua y son: absorción interacciones proteína- son dos propiedades
de agua, capacidad de proteína. relacionadas más directamente
hinchamiento, capacidad de Se trata de las propiedades con los fenómenos de
retención de agua, solubilidad y de formación de estructuras superficie.
la viscosidad. como pueden ser la
formación de fibras.
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
Propiedades de hidratación
Las moléculas de agua se unen a diferentes grupos en las proteínas, como los grupos
cargados. Así mismo, se unen al esqueleto del enlace peptídico, a los grupos amida y
al grupo hidroxilo.
La solubilidad Interacciones hidrofóbicas
Es la manifestación del equilibrio entre las
interacciones proteína-proteína y solvente-proteína, Interacciones proteína-proteína
que a su vez dependen de la hidrofobicidad y Disminución de la solubilidad.
naturaleza iónica de las mismas.
Interacciones iónicas
Relación proteína-agua
Aumento de la solubilidad
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
Propiedades interfaciales
Las proteínas
Estabilizan
Moléculas anfifílicas
Al migrar espontáneamente a la interfase aire - agua
o a la interfase agua-aceite.
Forman películas altamente viscosas
Porque se concentran en esa zona y confieren
resistencia
El almacenamiento El manejo
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
Propiedades interfaciales
Atributos deseables en la superficie:
1. Capacidad para adsorberse
rápidamente en una interfase.
2. Capacidad para desplegarse
rápidamente y reorientarse en una
interfase.
3. Capacidad aún en la interfase para
interactuar con moléculas vecinas y
formar películas viscoelásticas.
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
Propiedades interfaciales
Propiedades emulsificantes
Para formular una emulsión se requiere: aceite, agua, un emulsificante y
energía, generalmente mecánica. Las proteínas como surfactantes son las
preferidas para formular emulsiones alimenticias (aceite-agua), debido a
que su superficie es activa y favorece la resistencia a la coalescencia (a
unirse o fundirse).
Emulsiones
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PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
Propiedades interfaciales
Propiedades espumantes
Las espumas consisten de una fase continua acuosa y una fase dispersa
gaseosa (aire).
Estabilidad de la espuma. Se refiere a la capacidad de la proteína para
estabilizar la espuma contra la gravitación y el estrés mecánico.
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
Viscosidad
La viscosidad, que se define como la resistencia de una solución a fluir
bajo una fuerza aplicada.
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
Gelación
Un gel es una fase intermedia entre un sólido y un líquido. Se logra al entrecruzar el
polímero mediante uniones, covalentes o no covalentes, para formar una red capaz de
atrapar agua y sustancias de bajo peso molecular.
Formación de
una estructura
de red
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
Gelación
Calentando la solución
Parte No.1 Desnaturalización Líquido viscoso
Puentes de hidrógeno
Despliega y se exponen los grupos funcionales
Grupos hidrofóbicos
Formación de una red de proteína Moléculas desplegadas
Enfría
Parte No.2
Baja la energía cinética
Formación de uniones estables no covalentes
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Pérdidas en la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. Sin ruptura del
enlace peptídico.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las interacciones no-covalentes: estabilizan
la estructura.
Se afectan
La relación de dicha estructura con el
solvente acuoso.
Los puentes disulfuro.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La desnaturalización
Cambios generalmente se considera
térmicos como una pérdida de la
estructura ordenada.
Cambios
químicos
Daños a la proteína
Efectos
mecánicos Funciones fisiológicas.
Modificaciones Actividad enzimática.
conformacionales Modifica sus propiedades
Agitación funcionales al ocurrir agregación o
insolubilización.
Deseable
Cambios de pH
Digestibilidad de las proteínas.
Cambios en la fuerza Aumentan sus propiedades de
iónica: Adición de sales espumado y emulsificación.
