Citoesqueleto
El citoesqueleto gobierna la posición y movimiento de vesículas y organelos,
y controla cambios dinámicos de la forma, polaridad y movimiento celular.
Se considera formada por tres componentes proteicos: los filamentos
intermedios, microtúbulos y microfilamentos.
Entre1975 y 1979 el grupo de Keith Porter demostró que el citoplasma de
los eucariontes está formado por una red de proteínas fibrilares que pueden
anclarse a la membrana celular o radiar del centro de la célula hacia la
periferia o viceversa, estructura
Esta estructura se consideró como característica exclusiva de los eucariontes
la idea cambio drásticamente cuando se descubrió que los procariontes
poseen proteínas homólogas a la tubulina y la actina.
Filamentos intermedios
Presentes únicamente en metazoarios.
Forman una red alrededor del núcleo que se distribuye por todo el citoplasma, se
anclan a la membrana en la zona de las uniones intercelulares llamadas desmosomas
y al substrato en los hemidesmosomas.
Son flexibles y tienen gran fuerza tensora, se deforman en condiciones de estrés pero
no se rompen; proporcionan soporte arquitectónico y su principal función es permitir
a la célula contender con el estrés mecánico.
Los filamentos intermedios se han asociado a funciones tales como el tráfico vesicular
y migración celular.
Se denominan intermedios porque presentan un diámetro de alrededor de 8-15 nm,
están formados por un amplio número de proteínas fibrilares que en el humano
provienen de 70 genes.
Las proteínas de los filamentos:
1.- Filamentos de queratina característicos de células epiteliales.
2.- Vimentina y proteínas se presentan en células del tejido conectivo,
células musculares y células de soporte del sistema nervioso o gliales.
3.- Los neurofilamentos característicos de las neuronas.
4.- Las laminas localizadas en la cámara interna de la envoltura nuclear.
Estos filamentos presentan la misma estructura; ésta, semeja a una cuerda
formada por varias hebras, cada una de las cuales presenta un dominio
compuesto por una α hélice alargada flanqueada por dos dominios no
estructurados (no α hélice).
Dos α hélices se asocian en paralelo formando un dímero que a su vez se
asocia con otro dímero de manera anti paralela, lo que resulta en un
tetrámero, el cual se coliga lateralmente a otro tetrámero formando el
filamento.
Microtúbulos
Los microtúbulos son cilindros constituidos por la proteína tubulina; presentan un diámetro de alrededor
de 25 nm y son más rígidos que los otros componentes del citoesqueleto.
Se forman por la polimerización de unidades de tubulina, compuestas por dímeros de α y β tubulina unidas
fuertemente por uniones no covalentes, éstas se polimerizan formando 13 protofilamentos paralelos entre
sí; cada protofilamento tiene una polaridad estructural, con la α tubulina expuesta en un extremo
(negativo) y la β tubulina en el otro extremo (positivo) lo que le da la polaridad al microtúbulo.
Cada dímero de tubulina contiene unida una molécula de GTP (Trifosfato de
guanosina), que por su actividad de GTPasa, se hidroliza a GDP (difosfato de
guanosina) poco después o una vez que se agrega al microtúbulo
Los microtúbulos crecen y se extienden hacia la periferia de la célula, a partir de una
estructura en el centro de la misma que se denomina centrosoma, o centro organizador
de los microtúbulos (MTOC, por sus siglas en inglés), formando un sistema por el cual
se transportan diferentes componentes (vesículas, organelos, microtúbulos, etc.) a través
de la célula.
Estos movimientos son mediados por proteínas motoras que se asocian a los
microtúbulos y los estabilizan o desplazan a lo largo de los microtúbulos.
Motores moleculares se clasifican en dos familias: las cinesinas, descubiertas en 1985
por Ronald Vale, transportan en dirección al extremo positivo (hacia la periferia de la
célula) y las dineínas que transportan en dirección al extremo negativo del microtúbulo
(al centro de la célula) fue descubierta por Ian Gibbons y colaboradores
Microfilamentos
Los filamentos de actina o F-actina, son polímeros helicoidales de la proteína
globular actina (G-actina)
Están presentes en todos los eucariontes y por su asociación con otras proteínas
forman filamentos estables, que se pueden organizar en una variedad de haces
paralelos unidireccionales, antiparalelos, redes bidimensionales o geles
tridimensionales, como en el caso del sistema contráctil de las células
musculares, en la formación de microvellosidades de las células epiteliales o en
la formación de lamelipodias.
Los filamentos de actina se concentran justo debajo de la membrana
plasmática o corteza brindándole a ésta la forma y movimiento de la superficie.
Los filamentos de actina usualmente son cortos, con un diámetro aproximado
de 7 nm; cada filamento (actina- F o fibrilar) consiste de una cadena de
monómeros de actina (actina-G o globular) los cuales tienen la misma
dirección, lo que le proporciona polaridad al filamento.
