ENZIMAS
• Biomoléculas (en su gran
mayoría proteínas) que
catalizan una reacción química
• Algunas requieren un grupo
químico adicional COFACTOR
COENZIMA
• Holoenzima: enzima unida a
su cofactor o coenzima.
• Apoenzima o apoproteína:
sólo la parte proteica.
Cofactores y Coenzimas
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de su
naturaleza se denominan:
1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que
muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias
producidas por la falta de vitaminas responde más bien a la pérdida de la
función de una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.
GRUPOS PROSTETICOS
COFACTORES iones inorgánicos unidos a las enzimas
GRUPOS PROSTETICOS
COENZIMAS complejos orgánicos unidos a las proteínas
Clasificación de Enzimas
Nº Clase Tipo de Reacción Catalizada
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones
2 Transferasas Transferencia de grupos
3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis
(rompen enlaces covalentes introduciendo agua)
4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o formación
de dobles enlaces por remoción de grupos
5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de moléculas para
dar origen a formas isoméricas
6 Ligasas Formación de enlaces C-
C-C, C-
C-S, C-
C-O y C-
C-N por
reacciones de condensación acopladas a hidrólisis
de ATP
Clasificación de Enzimas
Nº Clase Tipo de Reacción Catalizada
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones
2 Transferasas Transferencia de grupos
3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis
(rompen enlaces covalentes introduciendo agua)
4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o formación
de dobles enlaces por remoción de grupos
5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de moléculas para
dar origen a formas isoméricas
6 Ligasas Formación de enlaces C-
C-C, C-
C-S, C-
C-O y C-
C-N por
reacciones de condensación acopladas a hidrólisis
de ATP
Oxidorreductasas: Transferencia de electrones
Ejemplo:
Alcohol Deshidrogenasa y Aldehído Deshidrogenasa
Transfieren un electrón desde el alcohol o aldehído a NAD+
H3C – CH2 – O – H H3C – C = O H3C – C = O
\ \
H OH
Clasificación de Enzimas
Nº Clase Tipo de Reacción Catalizada
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones
2 Transferasas Transferencia de grupos
3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis
(rompen enlaces covalentes introduciendo agua)
4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o formación
de dobles enlaces por remoción de grupos
5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de moléculas para
dar origen a formas isoméricas
6 Ligasas Formación de enlaces C-
C-C, C-
C-S, C-
C-O y C-
C-N por
reacciones de condensación acopladas a hidrólisis
de ATP
Transferasas: Transferencia de grupos
Ejemplo:
Proteínas Quinasas
Transfieren un grupo fosfato desde el ATP a la cadena lateral de una
serina, treonina o tirosina
Clasificación de Enzimas
Nº Clase Tipo de Reacción Catalizada
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones
2 Transferasas Transferencia de grupos
3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis
(rompen enlaces covalentes introduciendo agua)
4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o formación
de dobles enlaces por remoción de grupos
5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de moléculas para
dar origen a formas isoméricas
6 Ligasas Formación de enlaces C-
C-C, C-
C-S, C-
C-O y C-
C-N por
reacciones de condensación acopladas a hidrólisis
de ATP
Hidrolasas: rompimiento enlaces covalentes introduciendo agua
Ejemplo:
Nucleasas
Rompen el enlace fosfodiéster entre 2 nucleótidos por la introducción de
una molécula de agua
Clasificación de Enzimas
Nº Clase Tipo de Reacción Catalizada
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones
2 Transferasas Transferencia de grupos
3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis
(rompen enlaces covalentes introduciendo agua)
4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o formación
de dobles enlaces por remoción de grupos
5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de moléculas para
dar origen a formas isoméricas
6 Ligasas Formación de enlaces C-
C-C, C-
C-S, C-
C-O y C-
C-N por
reacciones de condensación acopladas a hidrólisis
de ATP
Liasas: Adición de grupos a dobles enlaces o formación de dobles
enlaces por remoción de grupos
Ejemplo:
Fumarasa
Cataliza la transferencia de agua a fumarato, convirtiéndolo en malato,
durante el Ciclo de Krebs
Clasificación de Enzimas
Nº Clase Tipo de Reacción Catalizada
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones
2 Transferasas Transferencia de grupos
3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis
(rompen enlaces covalentes introduciendo agua)
4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o formación
de dobles enlaces por remoción de grupos
5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de moléculas para
dar origen a formas isoméricas
6 Ligasas Formación de enlaces C-
C-C, C-
C-S, C-
C-O y C-
C-N por
reacciones de condensación acopladas a hidrólisis
de ATP
Isomerasas: Transferencia de grupos dentro de moléculas para
dar origen a formas isoméricas
Ejemplo:
Fosfoglucosa Isomerasa: transforma glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato
durante la glicólisis
Clasificación de Enzimas
Nº Clase Tipo de Reacción Catalizada
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones
2 Transferasas Transferencia de grupos
3 Hidrolasas Reacciones de hidrólisis
(rompen enlaces covalentes introduciendo agua)
4 Liasas Adición de grupos a dobles enlaces o formación
de dobles enlaces por remoción de grupos
5 Isomerasas Transferencia de grupos dentro de moléculas para
dar origen a formas isoméricas
6 Ligasas Formación de enlaces C-
C-C, C-
C-S, C-
C-O y C-
C-N por
reacciones de condensación acopladas a hidrólisis
de ATP
Ligasas: Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por reacciones de
condensación acopladas a hidrólisis de ATP
Ejemplo:
DNA Ligasa: Cataliza la unión de un grupo 3’-OH de una hebra de DNA con un
grupo 5’-PO4 de otra hebra.
¿ CÓMO TRABAJAN LAS ENZIMAS ?
• La reacción catalizada por la enzima ocurre en el SITIO
ACTIVO
• La molécula que se une al sitio activo se denomina
SUSTRATO
• Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción
• NO AFECTAN EL EQUILIBRIO DE LA REACCIÓN
¿ CÓMO TRABAJAN LAS ENZIMAS ?
La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es
doble y explica que no se formen subproductos:
• Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que
la enzima ejerce su acción catalítica.
• Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima
específica.
CATÁLISIS
E + S ES EP E + P
Enzima Sustrato Complejo Complejo Enzima Producto
Enzima- Enzima-
sustrato Producto
¿ CÓMO TRABAJAN LAS ENZIMAS ?
S P
ENERGIA DE
ACTIVACION
¿ CÓMO TRABAJAN LAS ENZIMAS ?
S P
Una enzima acelera una Rx bajando la energía de activación
Una enzima acelera una Rx bajando la energía de activación
¿ CÓMO TRABAJAN LAS ENZIMAS ?
¿ CÓMO TRABAJAN LAS ENZIMAS ?
Aminoácidos con grupos ionizables: funciones catalíticas
CINETICA ENZIMATICA
k1 k2
E+S ES E+P
k -1
k1 k2
V0 = k2 [ES]
CINETICA ENZIMATICA
La [S] es un factor clave que influye sobre la V0
V0 = k2 [ES]
ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN
CINETICA ENZIMATICA
ENZIMA
SUSTRATO
Km = constante de michaelis
VMAX = Velocidad máxima de
la reacción.
CINETICA ENZIMATICA: Km
CINETICA ENZIMATICA: Km
Km de la enzima #1 = 0,5 mM
Km de la enzima #2 = 20 mM
CINETICA ENZIMATICA: Constante Catalítica
k1 k2
E+S ES E+P
k -1
K cat = Vmax / [ET]
CINETICA ENZIMATICA: Constante Catalítica
k1 k2
E+S ES E+P
k -1
K cat = Vmax / [ET]
Kcat: Número de Recambio
Número de moléculas de sustrato convertidas en producto en una
unidad de tiempo, por una molécula de enzima (cuando la enzima
está saturada de sustrato).
CINETICA ENZIMATICA: Constante Catalítica
Número de recambio
CINETICA ENZIMATICA: Constante Catalítica
Número de recambio
Kcat enz#1 = 4 s-1
S 1 segundo P
Kcat enz#2 = 12 s-1
S 1 segundo P
CINETICA ENZIMATICA: Eficiencia Catalítica
Kcat/Km = eficiencia catalítica
A valores de Kcat/Km mayores más eficiente la
enzima
Valores de Km pueden estar
relacionados directamente con las Enzima de sistema
digestivo v/s enzima
[S] del medio en que trabaja la intracelular
enzima
Si tengo dos Enzimas con Kcat iguales NO
necesariamente son igualmente eficientes
CINETICA ENZIMATICA: Eficiencia Catalítica
Kcat/Km = eficiencia catalítica
conocida como cte. de 2° orden
CINETICA ENZIMÁTICA: Eficiencia Catalítica
Kcat/Km = eficiencia catalítica
conocida como cte. de 2° orden
Máxima interacción (máxima eficiencia o
valor) que puede alcanzar es cercano al
límite de difusión (108).
CINETICA ENZIMÁTICA: Eficiencia Catalítica
ENZ 1
Kcat enz#1 = 50 s-1
A B
ENZ 2 Kcat enz#2= 50 s-1
C D
A 24 hrs
B
Rx en ausencia de
C D enzima
2 años
CINETICA ENZIMÁTICA
X (-1)
EC. DOBLE RECÍPROCO (LINEWEAVER-BURK)
ECUACIÓN DE LOS DOBLES RECIPROCOS
Y=mx+n
• Valores más precisos de Vmax y Km
• Analizar mecanismos enzimáticos y
tipos de inhibición enzimática
INHIBICION ENZIMATICA
INHIBICION ENZIMATICA
IRREVERSIBLE
• Enzima queda inactivada de forma permanente
• Unión del inhibidor de manera permanente
• Puede unirse al sitio activo u a otro lugar de la enzima
INHIBICION ENZIMATICA: Inhibición Reversible
Inh. Competitiva
Vmax : constante
Km : Aumenta
INHIBICION ENZIMATICA: Inhibición Reversible
Inh. Acompetitiva
Vmax : disminuye
Km : disminuye
INHIBICION ENZIMATICA: Inhibición Reversible
Inh. Mixta
Vmax : disminuye
Km : aumenta
REGULACION ENZIMATICA
• ENZIMAS ALOSTÉRICAS
• ENZIMAS NO ALOSTÉRICAS
•ENZIMAS REGULADAS POR CORTE
REGULACION ENZIMATICA: Enzimas alostéricas
•se regulan por la unión reversible y no covalente de un modulador alostérico.
•puede ser un metabolito o sustrato de la enzima.
REGULACION ENZIMATICA: Enzimas no alostéricas
•se regulan por la unión covalente de una molécula que puede ser grupos fosfatos, metilos,
acetilos, etc.
REGULACION ENZIMATICA: Enzimas reguladas por corte
