UNIVERSIDAD NACIONAL AGRARIA DE LA SELVA

FACULTAD DE INGENIERÍA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

“PROTEÍNAS
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

MIOFIBRILARES
ACTOMIOSINA Y
PROTEÍNAS
REGULADORAS
TROPOMIOSINA”
CURSO: Tecnología En Industrias Cárnicas
DOCENTE: Ing. TAFUR PEREDA, Hans.

ALUMNAS: ESTRELLA ESPINOZA, Stefany.

JULCA HERRERA ,Lorena

MORALES ALCALA, Abigail

YURA HUAMÁN, Elizabeth

 INTRODUCC
01 ION
B J ET I V
O
m ás
pon e n t e ConocerOla diferencia de las
e l c o m t en ido
a e s en c o n proteínas miofibrilares
ro te í n rn e y d el
La p t e de la c a
a r d es p u é s actomiosina y proteínas
r t a n lu g e n cia
impo segu n d o
s u pr o c e d reguladoras tropomiosina.
a e l c o n i f ican
ocup acu e rd o
lo se c la s
u a . D e m ú sc u e s y d el
ag ín a s d el fib rilar
t e io
las pro plásmicas, m
co
en: sar nectivo
co
tejido
 I. PROTEINAS
MIOFIBRILARES
Representa entre el 50-60% del total de la proteína del
musculo, basado en sus funciones fisiológicas dentro del
musculo. Las proteínas miofibrilares pueden clasificarse
en proteínas contráctiles y reguladoras (FORRESTICOL,
1979).
1. ProteínasACTINA
MIOSINA contráctiles
 : CICLO CONTRACCION -
20% RELAJACION del musculo
55%
Peso complejo
El rompimiento de este enlace se vuelve
ACTOMIOSINA reversible después de la muerte del animal
Formada por unión debido al agotamiento del ATP y calcio
reversible entre ellas. (BAILEY, 1982).
R. 
mayores TROPOMIOSI De aquí es donde parte la importancia
2. Proteínas reguladoras: R. NA
Por su composición estructural y de soporte ya que son las
menores aminoacídica se responsables del. MECANISMO de
diferencia de la
contracción muscular que produce fuerza y
miosina por la ausencia
del triptófano movimiento en los mamíferos.
 PROTEINA
02 CONTRACTIL - ACTOMIOCINA
Mecanismo  Energía química del ATP se convierte en
trabajo mecánico.
Que interactúan para producir el acortamiento del músculo,
MIOSINA
Constituye filamentos gruesos. la contracción
Esenciales para funciones celulares tan importantes como ACTINA
Proteina miofibrilar mas la movilidad y la contracción de la célula durante la
división celular.
Constituye filamentos delgados
importante
Segunda proteina mofrbrilar mas
Constituye la tercera parte de la
importnate con 20% del total
proteina del musculo
Peso molecular de 42kDa
Hexano, compuesto de cadenas
Su forma monomerica es la actina G
pesadas y ligeras.
Su naturaleza fibrilar se debe a la
Masa molecular total es de 520
polimerizacion de estas unidades que
kDa.
dan lugar a la actina F.
Estructura molecular asimétrica.

COMPLEJO
CONTRACCION
ACTOMISINA
MUSCULAR Constituye mayor parte de las - constituye la fase inicial en la transformación del


músculo en carne.


proteínas miofibrilares presentes

en el musculo RIGOR

Las cabezas de miosina forman MORTIZ ( FUCH Y COL,
puentes con los filamentos de la Rigidez - Consiste simplemente en la unión irreversible de
2000)
actina miosina y actina para formar actomiosina.
 CONTRACCION (Usa ATP como
fuente de energía)
MUSCULAR
La actina Es un monómero en soluciones de
baja fuerza iónica. Es llamada actina G
El ATP permite a la cabeza de la debido a su forma globular.
miosina extenderse y unirse al A pH fisiológico la actina G se polimeriza y
toma la forma fibrosa F que se parece a los
filamento de actina. Entonces la
filamentos delgados.
miosina se libera tras mover el
filamento de actina en un movimiento La actina F es una hélice de doble
de relajación o contracción mediante filamento de monómeros de actina de 70 Å
el uso de ADP. de diámetro.
La estructura se repite a intervalos de
370 Å a lo largo del eje de la hélice.

Cuando una solución de

miosina se agrega a Se puede preparar hebras de
una solución de actina
se forma el complejo
actomiosina con gran actomiosina, las cuales, si se sumergen
incremento de la
viscosidad de la solución en una solución que contiene ATP, K+ y
.
Mg2+, se contraen.
Este incremento se revier
te con la adición de
ATP. Esto no ocurre si las hebras son
hechas sólo de miosina.  figura 2: a) animación b) Contratación muscular.
El ATP disocia la actomi Los filamentos delgados (actina) se deslizan
osina en actina y al fuerza para la contracción
miosina. . sobre los filamentos gruesos (miosina) para
muscular proviene de la interacción
miosina, actina, ATP. producir el acortamiento del sarcómero
 IMPORTANCIA EN LA INDUSTRIA
CARNICA
En los productos de naturaleza cárnica las proteínas miofibrilares juegan un papel
fundamental (ACTON Y DICK, 1984).

● La viscosidad
● Emulsificación
● Retención de agua y capacidad de gelificación
● La miosina y Complejo Acto miosina son las principales
proteínas miofibrilares con mejor capacidad de unión
entre los trozos de carne en los productos procesados.
 03 PROTEINAS
REGULADORAS Es una molécula fibrosa lineal bicatenaria que se adhiere
en el surco de la hélice que forman las dos actinas G
cuando estas se agrupan para formar la actina F. de peso
molecular similar y cercano a los 17.000 Da. (Villalobos,
A., 2004).

TROPOMIOS
INA
forma delgados
Figura1. esquema de filamentos que se unen a
Es unasarcómero
proteína constituida por dos la estructura de actina.
cadenas polipeptídicas, con estructura Está localizada además
a-helicoidal enrollada formando un en las líneas Z. (Wagner,
helice, representa el 5 % de las J., 1986). 
proteínas miofibrilares y tiene un Esta asociada a la
peso molecular de 65-70 hDa. F- actina y a la
(Signorini, M.,2002) troponina T
 Responsable de la sensibilidad
del sistema de actomiosina al
Cada 7 moléculas de G- calcio que desencadena la
actina hay una troponina y contracción, y la troponina es el
una tropomiosina. Estas proteína receptora de este ion.
últimas tienen la Guimarães, [Link]. (2010).
La tropomiosina y propiedad de unir Ca2+,
la troponina juntas confiriéndole sensibilidad
representan entre al complejo actomiosina.
el 16 y el 20% de (Wagner, J. 1986). 
proteínas
miofibrilares
La troponina se aísla con frecuencia junto con
la tropomiosina. Está formada por tres
subunidades, denominadas Signorini
Porchiett, M. L. (2002). 
• Es la subunidad
troponina responsable de la fijación
C ( 17- I3 del calcio y de la
kDa), sensibilidad del proceso
contráctil a este catión.

troponina Inhibe filerternente

I (20-24 la actividad ATPasa
kDa) de la actomiosina.

Funciona
proporcionando un
troponina punto de asociación
T (37-40 entre la troponina y la
ma). tropomiosina.
 RIGO MORTIS MADUR
ACIÓN
• La actomiosina se manifiesta en la La autolisis comienza con la maduración:
rigidez cadavérica que le caracteriza. • Glucógeno Ac. Acético, Ac.
• Los iones de Ca ocasionan que la Troponina Butírico.
Ablandamiento
• Proteínas de laNH3, carne:
[Link]ólisis de prot.
cambie a la Tropomiosina, donde quedara
Miofibrilares.
descubierto los sitios de unión en la actina,
• Calpaínas: Troponina y Tropomiosina (pH>6).
la miosina se une y efectúa el golpe de
• calpaínas
Las Catepsinas:
sonmiosina,
suficientes
actina
paray colágeno
producir un
poder, donde se acaba el ATP y sin
mejoramiento
(pH<6). apreciable en la suavidad de la
glucógeno para reponerlo, las moléculas de
carne, debido a la degradación de las proteínas
miosina quedan sin poder soltarse y forman
mifobrilares que disminuyen la dureza y
la actomiosina.
• aumento del índice de fragmentación miofibrilar.
Las catepsinas también dañan el tejido
conectivo alrededor de la célula muscular,
Las catepsinas, participan en el ablandamiento
se desconoce si puede afectar a la dureza
postmortem.
generada por la actomiosina.
La característica mas importante de las calpaínas
es que el Ca las activa pero en presencia
excesiva de Ca se autolizan.
 Importancia en industria
cárnica
Dado su bajo peso molecular, las
troponinas y la tropomiosina tienen poco
efecto en la dureza final de un corte de
carne desde un punto de vista de
resistencia física a la mordida. No
obstante bioquímicamente son vitales en
el proceso de contracción muscular, por lo
cual colaboran indirectamente a la textura
final, dado que a mayor contracción
muscular se genera más dureza en la
carne Villalobos, A. C. (2004).
 Referencias
● Guimarães, J. Bibliograficas
L., de Andrade Adell, E., & de Felício, P. E. (2010).
Estrutura e composição do músculo e tecidos associados. Boletim
técnico.
●  Wagner, J. (1986). Desnaturalización de proteínas de músculo
bovino durante la congelación y el almacenamiento en estado
congelado (Doctoral dissertation, Universidad Nacional de La Plata).
● Villalobos, A. C. (2004). La suavidad de la carne: implicaciones
físicas y bioquímicas asociadas al manejo y proceso
agroindustrial. Agronomía Mesoamericana, 15(2), 225-243.
● Signorini Porchiett, M. L. (2002). Efecto de la fermentación láctica
sobre las propiedades funcionales de las proteínas cárnicas (Doctoral
dissertation, Universidad Autónoma Metropolitana
● .
GRACIAS !
!!