AMINOÁCIDOS Y

PROTEÍNAS
TABLA DE CONTENIDOS
• Aminoácidos. Definición. Alfa aminoácidos. Isomería. Clasificación según cadena lateral.
Aplicación del concepto de polaridad y propiedades ácidas y básicas. Unión peptídica. Péptidos
de importancia biológica.
• Proteínas: Niveles estructurales. Estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Fuerzas que las estabilizan. Solubilidad. Capa de solvatación. Definición de ácido y base.
Concepto de pH: su importancia en la estructura y función de las proteínas. Pérdida de
solubilidad: efecto de pH, temperatura. Desnaturalización: reversible e irreversible.
Clasificación de las proteínas: simples y conjugadas; globulares y fibrosas. Relación con la
solubilidad y la función. Estructura de albúmina, colágeno, elastina, queratina, hemoglobina,
relación con su función.
¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS?
• Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las
proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
• Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo
humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:
 Descomponer los alimentos
 Crecer
 Reparar tejidos corporales
 Llevar a cabo muchas otras funciones corporales
 AMINOÁCIDOS
• Son las moléculas constituyentes de las proteínas.
• Compuestos que poseen un grupo ácido, carboxilo (-COOH) y un grupo básico, amina (-NH2),
unido al carbono alfa.

Es el carbono alfa de un
ácido orgánico es el
inmediato al carboxilo.

• R corresponde a la cadena lateral,

diferente en cada uno de los 20
aminoácidos.
¿QUÉ ES UN ALFA AMINOÁCIDO?
• Es el tipo de aminoácidos más común
• Se da esta denominación a aquellos aminoácidos donde el grupo amino se encuentra unido al
carbono alfa, es decir el carbono vecino al grupo carboxilo.
ISOMERÍA
¿Qué es?

• La isomería es una propiedad de aquellos compuestos químicos (en especial las cadenas de
carbono), que tienen la misma fórmula molecular de iguales proporciones relativas de los
átomos que conforman su molécula, pero presentan estructuras químicas distintas y, por ende,
diferentes propiedades y configuración.

Dimetilico
 • ¿Qué pasa con los aminoácidos?
Los aminoácidos a veces tienen la misma fórmula molecular pero difieren en su disposición espacial.
A esto se lo denomina…

ESTEREOISÓMEROS
• Los grupos unidos al carbono asimétrico central
pueden ser dispuestos en el espacio de dos maneras
diferentes. De ello resultan dos moléculas, cada una
de las cuales es la imagen en el espejo de la otra.
• Isómeros de este tipo poseen muchas de sus
propiedades químicas iguales y propiedades físicas
idénticas, excepto su capacidad para desviar el plano
de vibración de la luz polarizada en uno u otro
sentido.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a las características de sus cadenas laterales (R ).

1. Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no polar

2. Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable
3. Aminoácidos neutros aromáticos
4. Aminoácidos con azufre
5. Aminoácidos ácidos
6. Aminoácidos básicos
7. Prolina
 ¿QUÉ SIGNIFICA QUE SEA POLAR O
APOLAR?
• Las cadenas laterales de los diferentes aminoácidos pueden ser de naturaleza hidrofóbica
(apolar), o puede ser de naturaleza hidrofílica (polar).
Polares: glicina, Apolares:
serina, treonina, alanina, valina,
cisteína, tirosina, leucina,
ácido aspártico, isoleucina,

¿QUÉ SIGNIFICA QUE SEA IONIZABLE O

ácido glutámico,
lisina, histidina y
arginina.
metionina,
fenilalanina,
triptófano y
NO IONIZABLE? prolina.

• Ionizable: la molécula adquiere una carga negativa o positiva al ganar o perder electrones.
• No ionizable: es cuando la molécula no tiene la capacidad de adquirir una carga negativa o
positiva al ganar o perder electrones.
¿QUÉ SIGNIFICA QUE SEA
AROMÁTICO O ALIFÁTICO?
• Alifático: Compuestos orgánicos que disponen de una cadena abierta como estructura de sus
moléculas.
• Aromático: Compuestos orgánicos que disponen de una cadena cerrada como estructura de sus
moléculas.
AMINOÁCIDOS
ALIFÁTICOS NEUTROS
CON CADENA NO POLAR

Son los aminoácidos que presentan una

cadena abierta y no tienen atracción al
agua.
AMINOÁCIDOS
ALIFÁTICOS NEUTROS
CON CADENA POLAR
NO IONIZABLE

Serina y treonina contienen en su

cadena lateral una función
hidroxilo que les otorga carácter
polar.
AMINOÁCIDOS
NEUTROS
AROMÁTICOS

Contienen una cadena cerrada.

Fenilalanina y triptófano son

hidrofóbicos.

Tirosina es hidrofílico.
AMINOÁCIDOS
CON AZUFRE
Contienen un grupo S.

Cisteína es hidrofílica.

Metionina en hidrofóbica.
AMINOÁCIDOS
ÁCIDOS
Son aquellas que poseen un grupo
carboxilo adicional.
AMINOÁCIDOS
BÁSICOS
Son aquellos que tienen un grupo
NH extra.
PROLINA
El carbono alfa y el nitrógeno a él
unido están incluidos en un ciclo
pirrolidina.

No se lo considera un alfa-
aminoácido ya que el carbono alfa
no esta unido por un solo enlace al
grupo amina.
 El pH es una

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS medida de

acidez o
alcalinidad de
AMINOÁCIDOS una
disolución
acuosa.

P R O P IE D A D E S B Á S IC A S P R O P IE D A D E S Á C ID A S

• En soluciones ácidas fuertes, el Aa capta • En solución alcalina, el protón de la función-NH,

un ion hidrógeno o protón a nivel de su reacciona con iones hidroxilo para formar agua y
carboxilo, el cual, en esas condiciones, se el aminoácido queda cargado negativamente (ion
comporta como una base. El aminoácido negativo o anión). Es decir, a un Ph fuertemente
se convierte entonces en un catión con alcalino, el grupo –NH+ se comporta como ácido.
carga positiva.
PÉPTIDOS
• Los aminoácidos pueden establecer enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de uno y el
grupo α-amina de otro. Esta unión, denominada peptídica, es de tipo amida y se produce por
pérdida de agua.
• El producto formado
cuando se unen dos
aminoácidos se llama
dipéptido.
• En general, se denomina
polipéptidos a los
polímeros formados por
mas de 10 aminoácidos
unidos por enlaces
peptídicos.
PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA
• Algunos de los péptidos más ampliamente distribuidos en la naturaleza son:

1. Glutatión

2. Hormonas: vasopresina, oxitocina, angiotensina 11, ETC.

3. Factores liberadores de hormonas

4. Encefalinas

5. Algunos antibióticos
 PROTEÍNAS
DEFINICIÓN

• Las proteínas son macromoléculas, la podemos definir como un polímero

de aminoácidos.

• Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas

Polímero: constituyentes de los seres vivos.
poli= muchos • Son los compuestos orgánicos más abundantes, pues representan alrededor
Meros=partes
del 50% del peso seco de los tejidos.
CARACTERÍSTICAS
• Importancia : - Biológica
- Física
- Funcional
- Química

• Biológicamente: constituyen el 50 % del peso seco de un tejido y el 15 % del peso total.

• Físicamente : las proteinas son:

- Macromoleculas, miden mas de 100 Angstron.
- Tienen alto Peso Molecular. PM = 6000 Daltons.
- Hidrosolubles: en agua dan soluciones coloidales.
- Son termolabiles, se ven afectadas por el calor.
FUNCIONALMENTE:
1)- Catálisis Enzimática : Ej.: Fosfatasas, Transaminasas.
2)-Transporte y Almacenamiento : Ej.: Hemoglobina, Mioglobina, Transferrina.
3)-Movimiento Coordinado ( funciones contráctiles ) : Ej.: Actina -Miosina.
4)-Soporte Mecánico ( funciones estructurales o plásticas ) : Ej.: Colágeno.
5)-Protección Inmune ( funciones defensivas ) : Ej.: Inmunoglobulinas G, M, A, E y D.
6)- Hormonales : Ej.: Insulina.
7)-Reguladoras del pH : Ej.: Hemoglobina.
8)- Receptoras : Ej.: Proteína G de la membrana.
9)- Coagulación : Ej.: Fibrinógeno.
10)- Generación y Transmisión de Impulsos Nerviosos : Ej.: Rodopsina.
11)- Energéticas.
12)- Control del Crecimiento y la Diferenciación: Ej.: Histonas.
ESTRUCTURA MOLECULAR

• La estructura de proteínas es muy compleja, razón por la cual resulta conveniente describirla en
distintos niveles de organización:
1) Estructura primaria.
2) Estructura secundaria.
3) Estructura terciaria. Arquitectura tridimensional completa de la proteína.
4) Estructura cuaternaria.
 ESTRUCTURA PRIMARIA
• Se refiere al número e identidad de los aminoácidos que componen la molécula y al
ordenamiento o secuencia de esas unidades en la cadena polipeptídica. La unión peptídica sólo
permite formar estructuras lineales; por ello, las cadenas no presentan ramificaciones.
• La secuencia de aminoácidos de una proteína es el principal determinante de su conformación,
propiedades y características funcionales.
• No sólo es necesario mantener el número y tipo de aminoácidos constituyentes; además, cada
uno de ellos debe ocupar una posición definida en la cadena.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

• La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta

gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico.
• Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el
primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena
polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más
estables.
• Hay dos estructuras a destacar…
HÉLICE ALFA
• En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto
aminoácido que le sigue.
• Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación
denominada héliceα.
LAMINA BETA
• Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí
estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces
peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura.
• Los puentes de hidrógeno se dan entre el grupo =NH y el grupo =CO.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
• Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen
la proteína.
• La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas,
ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con
los diversos ligandos.
• Se clasifican en dos grandes grupos…
PROTEÍNAS GLOBULARES
• Son las más frecuentes
• En las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica.
• Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos
hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua
PROTEÍNAS FIBRILARES
• Toda la molécula puede disponerse en hélice o en lámina plegada, lo cual determina un
predominio del eje longitudinal sobre los transversales.
• Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
• Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibrina
FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN
1. Fuerzas de atracción o repulsión electrostática. Grupos con carga eléctrica, como los -
NH3+ pueden enfrentarse con grupos de signo opuesto (-COO), formando enlaces iónicos.
2. Enlaces de hidrógeno. El oxígeno del carbonilo de un carboxilo libre pueden atraer el
hidrógeno de grupos -OH estableciendo puentes de H.
3. Puentes disulfuro. El enfrentamiento de los grupos sulfhidrilos (-SH) de dos residuos
cisteína puede determinar, por oxidación, el establecimiento de una unión covalente -S-S-, o
puente disulfuro.
4. Interacciones de cadenas laterales hidrofóbicas. Las cadenas laterales apolares tienden a
alejarse del contacto con el agua y provocan plegamientos que agrupan restos hidrófobos en
el interior de la molécula.
5. Papel de cadenas laterales hidrófilas. Los restos de aminoácidos con grupos hidrófilos
tienden a ubicarse hacia el exterior de la molécula, en contacto con el solvente polar.
6. Fuerzas de van der Waals. La nube electrónica de cada átomo sufre fluctuaciones que
generan asimetrías en la distribución de cargas eléctricas y generan dipolos transitorios.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de
una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
• La estructura cuaternaria deriva de la unión de varias cadenas peptídicas que conforman un
multímero, posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas
subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes
de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Se pueden clasificas en 2 grandes grupos: Nucleoproteínas: proteína
simple+ ácidos nucleicos

Cromoproteínas: proteína
simple+ grupo prostético
SIMPLES CO N J U G AD A S
coloreado
• En esta categoría se incluyen a todas las • En este grupo se asocia una proteína simple
Glicoproteínas: son proteínas
proteínas cuya hidrolisis total produce solo yasociados
otro tipoa de compuesto.
hidratos de carbono
aminoácidos. • Podemos destacar:
Fosfoproteínas: proteínas
• Podemos destacar: 1. asociados
Nucleoproteínas
a grupos fosforilo
1. Albúmina 2. Cromoproteínas
Lipoproteínas: la proteína se
2. Globulina 3. asocia
Glicoproteínas
a un lípido
3. Histonas 4. Fosfoproteínas
Metaloproteínas: proteínas
5. conjugadas
Lipoproteínas
con elementos
6. metalicos
Metaloproteínas
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Solubilidad:
• Gran parte de las proteínas son solubles en agua o en dispersiones
acuosas.
• La estabilidad de éstas se debe a varios factores. Uno de los más
importantes es la propiedad de las partículas dispersas de interactuar
con moléculas de solventes polares como el agua, que forman una
cubierta denominada capa de solvatación (de hidratación cuando el
solvente es agua).
• La presencia de grupos funcionales ionizados, como -NH3+ y -C00-
y de otros grupos polares (-OH, -SH, ENH) atrae moléculas de
agua, que se orientan a su alrededor, formando una capa de
hidratación.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Propiedades ácido-base
• La presencia de abundantes residuos de lisina, arginina o histidina en la molécula le otorgan
carácter básico. Lisina y arginina poseen grupos amina adicionales que aceptan protones y
adquieren carga positiva.
• Si, en cambio, hay predominio de restos aspartato y glutamato en una proteína, ésta tendrá
propiedades acídicas, debidas al carboxilo adicional de esos aminoácidos, capaz de liberar un
ion hidrógeno y adquirir carga electronegativa.
• La presencia de esos grupos confiere a las proteínas capacidad amortiguadora o buffer, ya que
captan o liberan protones, según la mayor o menor concentración de iones H+ en el medio.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
• Cuando las proteínas son sometidas a la acción de agentes físicos como calor, radiaciones,
congelamientos repetidos, grandes presiones, etc., O químicos, como ácidos o álcalis
concentrados, pueden sufrir alteraciones en su conformacional afectarse las fuerzas que la
mantienen.
• La desorganización de la estructura molecular lleva a la pérdida de propiedades y funciones
naturales de la proteína.
• La desnaturalización comprende ruptura de las uniones y fuerzas que mantienen las estructuras
Frecuentemente la desnaturalización
secundaria, terciaria es
y cuaternaria. En general, los agentes desnaturalizantes no atacan las uniones
un proceso irreversible.
peptídicas, razón porCuando
la cuallaladesorganización
estructura primaria de una proteína desnaturalizada no está
molecular
afectada. no es muy intensa, la proteína puede
retomar su conformación original
cuando se elimina el agente
desnaturalizante; se dice entonces que
el proceso es reversible.
 ALGUNAS
PROTEÍNAS DE
INTERÉS
ALBÚMINA
• Es la más abundante del plasma sanguineo.
• Es una proteína globular.
• Constituida por una cadena polipeptídica de
585 aminoácidos.
• La presencia de numerosos grupos reactivos
en su molécula le confiere capacidad para
unirse a gran variedad de sustancias; la
albúmina funciona como un activo
transportador de distintos compuestos (ácidos
grasos, pigmentos biliares, hormonas
esteroides, fármacos).
 COLÁGENO
• Es la proteína más abundante en vertebrados; representa más del 25% del total de proteínas del
organismo.
• Componente estructural de gran resistencia mecánica, forma fibras del tejido conjuntivo,
ampliamente distribuidas, especialmente en piel, huesos, tendones, cartílagos. El colágeno es
insoluble en agua y difícil de digerir por las enzimas del tracto gastrointestinal.
• La estructura primaria del colágeno es muy singular. Posee una elevada proporción de restos
glicina y prolina: uno de cada tres residuos en su secuencia es glicina y uno de cada cuatro es
prolina. Muchos de los restos prolina están hidroxilados (4-hidroxiprolina).
• En el colágeno se forma una hélice extendida, enrollada hacia la izquierda (hélice levógira),
con tres residuos por vuelta. Este tipo de hélice es una estructura secundaria casi exclusiva de
esta proteína.T res cadenas polipeptídicas así enrolladas se asocian para formar una
superhélice.
QUERATINA
• Las a-queratinas son las principales proteínas del pelo y uñas.
• Son ricas en cisteína.
• En la estructura de estas proteínas filamentosas predominan las a-hélices, en trozos de más de
300 aminoácidos de longitud. Dos de estas largas a-hélices suelen enrollarse una sobre otra
formando una doble hélice.
ELASTINA
• La elastina es el componente principal de las fibras elásticas.
• Es una proteína fibrilar.
• Esta proteína está formada principalmente por aminoácidos (valina, prolina, glicina, lisina y
alanina) y magnesio.
HEMOGLOBINA
• La hemoglobina es una proteína conjugada cuyo grupo prostético es el hem o hemo.
• Pertenece a las hemoproteínas, cromoproteínas de gran importancia.
GRUPO HEMO
• Es un derivado del grupo porfina, gran anillo formado por cuatro grupos pirrol unidos entre sí
por puentes metino.
• Una propiedad de las porfirias es su capacidad de formar complejos con metales. Esta se uno a
un átomo de hierro, en su estado bivalente o “ferroso”.
• Solo cuando el hierro esta en este estado ferroso, la
hemoglobina puede formar oxihemoglobina y cumplir
su función de transporte de oxígeno.
GLOBINA
• Es una molécula tetramérica. Constituida por la asociación de dos cadenas polipeptídicas de
141 aminoácidos cada una (alfa) y otras dos cadenas de 146 aminoácidos (beta).
Estructura cuaternaria de la hemoglobina
Las cuatro cadenas constituyentes de la moléculas e ensamblan para formar un conjunto
compacto, casi esférico con una cavidad a lo largo del eje central de la molécula. Cada una de las
cadenas forma un "nicho" en el cual se aloja el hierro.

Funciones.
La hemoglobina se une
reversiblemente al oxígeno para
formar oxihemoglobina.
Una molécula de Hb reacciona
con cuatro de oxígeno (una por
cada hemo):