UNIVERSIDAD DE SONORA

DIVISION DE CIENCIAS E INGENIERIA

DEPARTAMENTO DE CIENCIAS QUIMICO BIOLOGICAS Y
AGROPECUARIAS

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
M.C. ROSA AMELIA VÁZQUEZ CURIEL

Abril 2018
 AMINOACIDOS
Los aminoácidos son moléculas orgánicas con un grupo
amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). se denominan α-
aminoácidos, por el grupo amino se encuentra sobre el
átomo de carbono α, el cual es adyacente al grupo
carboxilo.
Las proteínas están formadas por muchas unidades de
aminoácidos y al hidrolizarlas se pueden obtener todos
los aminoácidos de esa proteína.

Dipolar
 Aminoácidos esenciales
No los produce el organismo.

Deben provenir de los alimentos.

histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, Treonina, triptófano y valina. Arginina

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
No esencial significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun
cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos.

Los aminoácidos no esenciales incluyen: Alanina, asparagina, ácido

aspártico y ácido glutámico.
A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio
organismo se los conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala, A)
Prolina (Pro, P)
Glicina (Gly, G)
Serina (Ser, S)
Cisteína (Cys, C) **
Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)
Tirosina (Tyr, Y) **
Ácido aspártico (Asp, D)
Ácido glutámico (Glu, E)
 AMINOÁCIDOS CONDICIONALES

Los aminoácidos condicionales por lo regular no son

esenciales, excepto en momentos de enfermedad y
estrés.

Los aminoácidos condicionales: arginina, cisteína,

glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.
 Centro quiral en aminoácidos

 Isómeros L y D

 Configuración L
Enlace peptídico.- reacción entre el grupo amino de un
aminoácido y el carboxilo del otro, implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace covalente
CO-NH (amida), para formar polipéptidos o proteínas.
 Grupos de Aminoácidos

I. Aminoácidos Alifáticos.
A. Neutros
1. Aminoácidos simples, que contienen Cadena alifática.
Glicina (Gli) Alanina (Ala) Valina(Val)
Leucina(Leu) Isoleucina (Ilu).
2.- Aminoácidos que contienen azufre en su cadena
lateral.

Cisteína Metionina

3.- Aminoácidos que contienen hidroxilo.

Serina Treonina
B. Aminoácidos ácidos (con dos grupos carboxilo y un
grupo amino).

Ácido aspártico Ácido glutámico

Asparagina Glutamina

C.- Aminoácidos básicos o cadena lateral básica (Un

grupo carboxilo y dos grupos amino).

Arginina Lisina Histidina

II.- Aminoácidos Aromáticos.

Fenilalanina Tirosina Triptófano

Prolina
inminoàcido
 Punto Isoeléctrico
Es el pH al cual el aminoácido presenta carga neta igual a
cero

A pH ácido prevalece la carga negativa (+)

A pH básico prevalece la carga positiva (- )
Existe un pH para el cual la carga neta es cero para
ese aminoácido.
 Clasificación de aminoácidos
Polaridad (R)
1.  Aminoácidos no polares o apolares. 

Presentan sólo carbonos e hidrógenos en sus cadenas

laterales, o un elemento electronegativo en su estructura
que comparte simétricamente sus enlaces covalentes
(Met).

No pueden ceder ni aceptar protones, no participar en

puentes de hidrógeno, no en enlaces iónicos. son
“hidrofóbicas”
 Son aminoácidos no polares

gli, ala, val, leu, ile, fen, tri y pro.

 Aminoácidos polares.

 Son aquellos que presentan cargas eléctricas o elementos

electronegativos con asimetría de sus enlaces (ese elemento
electronegativo tiene enlaces con otros elementos no
idénticos).
Los polares sin cargas, pero con grupos hidroxilos en su
cadena lateral pueden formar puentes de hidrógeno; el
mismo comportamiento pueden presentar los que tienen
grupos amidas.
 
A. Polares con cargas positivas (Amino en R): Lis, Arg e
His. 
B. Polares con cargas negativas (Carboxilo en R): Ap y
GImi. 
C. Polares sin caigas: Se,-. Tre y Tir; Asn y Gin: Cys

Otros con grupos hidroxilos, amidas o sulhídrilo no

presentarán cargas, pero su distribución asimétrica de
electrones los hace polares.
 Clasificaciòn
Se clasifican habitualmente según las propiedades de
su cadena lateral.

Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S),

treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn,
N), tirosina (Tyr, Y).

Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina

(Ala, A), cisteína (Cys, C), valina (Val, V), leucina (Leu,
L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro,
P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina
(Gly, G).
Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y
ácido glutámico (Glu, E).

Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina

(Arg, R) e histidina (His, H).

Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y),

triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya incluidos en los
grupos neutros polares y neutros no polares).
 ANFOTERISMO
Aminoácidos sencillos como la glicina en una solución con
pH casi neutro es eléctricamente neutra. La molécula tiene
dos zonas de cargas.

Los iones dipolares: Zwitteriones. Por lo que el aminoácido

no se desplaza en un campo eléctrico. y el pH en el cual se
presenta esta situación se llama PUNTO ISOELÉCTRICO
(pI).
A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran
mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva),
mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma
aniónica (con carga negativa).

Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios

biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una
forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro
aniónico).
Por su estructura de zwitterion, los aminoácidos pueden
actuar como ácidos débiles o bases débiles. De ahí su
comportamiento con propiedades anfóteras.
Para la glicina el pKa para el grupo carboxilo y amino es
respectivamente 2,3 y 9,6.
Esto significa que a pH inferiores a 2,3 los grupos
carboxilo y amino estarán protonados, la carga neta de la
molécula será positiva.

A pH entre 2,3 y 9,6 el grupo carboxilo esta desprotonado

y el grupo amino protonado, siendo la carga neta del
aminoácido cero.

A pH superiores a 9,6 ambos grupos estarán

desprotonados, siendo la carga neta negativa.
Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos
los enlaces; y mediante difracción de Rayos X se vio
que el enlace peptídico era más corto que un enlace
sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%)
de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.
Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace.

Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que

forman en enlace peptídico más los dos carbonos que
se encuentran en posición a (marcado con a en la
ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren
en un plano paralelo a ello.
 REACCIONES QUIMICAS DE
RECONOCIMIENTO

Reacción de Biuret

Reacción de los aminoácidos Azufrados

Reacción de Millon

Reacción xantoproteica

Reaccion de la Ninhidrina
 OTRAS REACCIONES

REACCION DE SANGER

DANSILACION

EDMAN

HIDRAZINOLISIS
PROTEÍNAS
 PROTEÍNAS

El nombre proteína
proviene de la palabra
griega πρώτα ("proteios"),
que significa "primario" o
del dios Proteo, (cantidad
de formas que puede
tomar).
Los prótidos o proteínas son biopolímeros,
constituidas por gran número de unidades
estructurales simples (monómeros aminoàcidos).
Las proteínas en todos los seres vivos están
determinadas por su información genética. (con
excepción de algunos péptidos antimicrobianos de
síntesis no ribosomal).

Se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren

regulados los genes que las codifican.

Por lo que, son susceptibles a señales o factores

externos.
 Proteoma

El conjunto de las proteínas expresadas en una

circunstancia determinada.
 Estructura de las
Proteínas

1.- Estructura primaria.

2.- Estructura secundaria.
Nivel de dominio.
3.- Estructura terciaria.
4.- Estructura cuaternaria.
 PROPIEDADES

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces

fuertes y débiles estén presentes.

Al aumentar la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

Capacidad electrolítica: Se determina a través de la

electroforesis.
Especificidad: Cada proteína tiene una función
específica que está determinada por su estructura
primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón):

Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter
anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos
(aceptando electrones) o como bases (donando
electrones).
 Efectos De Cambios De
Condiciones de pH Y T

Desnaturalización

Leche cortada como consecuencia de la

desnaturalización de la caseína, la precipitación de la
clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por
efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello
por efecto de calor sobre las queratinas del pelo

Renaturalización.
 Aislamiento De Proteinas

Precipitación
1.- SALTING OUT

2.- SOLVENTES ORGANICOS

3.- FORMANDO SALES

4.- ISOELECTRICA
 H2O

NH4(OH)2
P-P NH4SO4
+ HSO
 Precipitación Isoeléctrica
punto isoeléctrico

Solución proteica se le
agrega, ácido o álcali;
podemos llevar a las
proteína a su punto
isoeléctrico (proteína tendrá
baja solubilidad y precipita).
Si el PI es alto, hay lisina y
arginina.
Si PI es bajo, hay aspártico y
glutámicos.
 Separacion De Aminoacidos y
Proteinas

1.- Cromatografía

a) Columna
b) Papel
c) Afinidad

2.- Electroforesis

3.- Ultra centrifugación

Diálisis
 Funciones
Desde el punto de vista funcional.
 Desempeñan papeles fundamentales en:

 Paredes celulares.

 Membranas

 Parte liquida de las células.

 Partículas y estructuras celulares.

 En la sangre , tejido conectivo y músculos.

 Actúan como catalizadores enzimáticos y hormonas

que regulan muchos fenómenos.
 Tamaño de las proteínas

Por el tamaño son substancias coloidales que no

atraviesan las membranas semipermeables.

La mayoría son insolubles en solventes orgánicos,

algunas pueden disolverse en agua.

Otras en soluciones de algunas sales, ácidos o

bases.
 PROTEINA
(Estado Natural)

En su estado natural sólo adoptan una única

conformación tridimensional que llamamos
conformación nativa; que es directamente responsable
de la actividad de la proteína.
En todas las proteínas existen ligeras variaciones en, el
contenido de nitrógeno representa, 16% de la masa total de
la molécula.

Es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N.

El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína

existente en una muestra a partir de la medición de N de la
misma.
 CLASIFICACION
1.- Composición O Conjugadas

a) Glucoproteínas
b) Lipoproteínas
c) Nucleoproteínas
d) Fosfoproteínas
e) Hemoproteínas
f) Flavoproteínas
g) Metaloproteínas
2.- Conformación

A) Fibrosas
 Colágenos
 Elastinas
 Queratinas

B) Globulares

 Albuminas
 Globulinas
 Histonas
3.- Función

 Estructurales
 Enzimáticas
 Transporte
 Almacenamiento
 Protección
 Acciones hormonales
 Recepción de Impulsos nerviosos
 Control de crecimiento y diferenciación
 Hidrólisis de las proteinas
Las moléculas de proteína se escinden en numerosos
compuestos relativamente simples, de masa molecular
pequeña, que son las unidades fundamentales
constituyentes de la macromolécula (aminoácido).

Estos aminoácidos pueden participar en la formación de la

gran molécula polimérica de una proteína.
 HIDRÓLISIS DE LAS PROTEINAS

Hidrolisis ácida: Se basa en la ebullición prolongada de

la proteína con soluciones ácida fuertes (HCl y H2SO4).
Este método destruye completamente el triptófano y
parte de la serina y la treonina.

Hidrolisis básica: Normalmente se utiliza (NaOH e BaOH).

Respeta los aminoácidos que se destruyen por la

hidrolisis anterior, pero con gran facilidad, forma
racematos.
 HIDRÓLISIS CONT.
Hidrolisis enzimática: Se utilizan enzimas
proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo
incompleta, sin embargo no se produce racemización y
no se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy
específica.

 Tripsina
 Quimotripsina
 Otras Proteasas.- Pepsina.- Papaína, Bromelaina,
Ficina.- Subtilisina.
Bromuro de cianógeno
 IMPORTANCIA DE LAS
PROTEÍNAS

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para

la vida, son las biomoléculas más versátiles y más
diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del
organismo.

Prácticamente todos los procesos biológicos dependen

de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas.
 FUNCIONES

Estructural (colágeno y queratina) .

 La actina y la miosina, responsables finales del

acortamiento del músculo durante la contracción.

 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes

en tejidos de sostén.

Reguladora (insulina y hormona del crecimiento). de

actividades celulares.
Catalizadoras de reacciones químicas

Receptores de las células a los cuales se fijan

moléculas capaces de desencadenar una respuesta
determinada.

Transportadora (hemoglobina).

Defensiva (anticuerpos).

Enzimática (Sacarasa y pepsina).

Contráctil (actina y miosina).

Proteínas y Reconocimiento celular