Unidad 3; Aminoácidos y

Péptidos
propiedades acidas y
basicas de los
aminoacidos
 AMINOACIDOS
 LOA AMINOACIDOS SON MOLECULAS ORGANICAS PEQUEÑAS CON UN GRUPO AMINO
(NH2) Y UN GRUPO CARBOXIDO (COOH) ES SU ESTRUCTURA
 LA GRAN CANTIDAD DE PROTEINA QUE SE CONOCEN ESTAN FORMADAS UNICAMENTE
POR 20aa DIFERENTES . SE LE CONOCE OTROS 150 QUE NO FORMAN PARTE DE LA
PROTEINA

Comportamiento acido-básico de los
aminoácidos
Un aminoácido, como su propio nombre indica, no es más es un compuesto
químico que presenta un grupo amino, -NH2, y un grupo ácido carboxílico (o
también grupo carboxilo o grupo carboxi), Son 20 los aminoácidos que forman las
proteínas
Como hemos visto los ácidos base son compuestos similares podemos decir que el grupo amino de un
aminoácido presenta un comportamiento básico, ya que se puede protonar para dar -NH3+, o que un
grupo carboxilo, -COOH, presenta un comportamiento ácido, ya que se puede desprotonar para dar -
COO–. Es decir, de forma muy general, podemos escribir, para cada uno de los grupos por separado
en disolución acuosa:
 Comportamiento básico del grupo amino de un aminoácido: R-NH2 + H2O → R-NH3+ + OH–

 Comportamiento ácido del grupo carboxílico de un aminoácido: R-COOH +H2O → R-COO– + H3O+

Si todos los aminoácidos que forman las proteínas tienen una estructura similar, con un grupo amino
y un grupo carboxilo en posiciones adyacentes, ¿serán ácidos y bases idénticos? Es decir: ¿tendrán el

mismo comportamiento ácido-base todos ellos, la misma fortaleza? no , y el motivo es el entorno de

dichos grupos. Es decir, no solo los grupos con comportamiento ácido base en sí mismos, sino también
los átomos que hay a su alrededor en la molécula afectan a la tendencia de dichos grupos para ceder o
captar electrones. Por este motivo, cada uno de los 20 aminoácidos que forman las proteínas en
nuestro organismo tiene un comportamiento ácido-base distinto a pesar de poseer los mismos grupos,
el grupo amino y el grupo carboxilo.su comportamiento puede llegar a ser muy distinto, En general,
podemos decir que se trata de sustancias anfóteras, que podrán comportarse como ácidos y como
bases en función del pH del medio en el que se encuentren.
 3.2 PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS

 1) Sus pesos moleculares están entre los 57 y los 186 Daltones (un peso
molecular promedio es 110 daltones)
 2) Los a.a. como cristales tienen altos puntos de fusión (≈ 250 ºC)
 3) Bastante solubles en agua
 4) Insolubles en solventes no polares
 5) Pueden tener carga eléctrica (dependiendo del pH)
 6) Algunos (Triptofano, fenilalanina y tirosina) pueden absorber fuertemente la
luz ultravioleta (280 nm)
 7) Pueden protonarse o desprotonarse, por lo que pueden actuar como
donadores o aceptores de H +, o sea pueden actuar como ácidos o como bases y
se comportan como iones dipolares o zwitteriones en solución acuosa
 los l-α- aminoácidos y sus derivados participan en funciones celulares tan
diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas,
pirimidinas y urea. Los polímeros cortos de aminoácidos llamados péptidos
desempeñan funciones importantes en el sistema neuroendocrino como
hormonas, fatores liberadores de hormona, neuromoduladores o
neurotransmisores.
 Los seres humanos y otros animales superiores carecen de la capacidad para
sintetizar 10 de los 20 l-α- aminoácidos comunes en cantidades adecuadas para
apoyar el crecimiento de lactantes o para mantener la salud en adultos

Los l-α- aminoácidos cuales

poseen valor terapéutico, entre
ellos los antibióticos bacitracina y
gramicidina, y el agente antitumoral
bleomicina. Algunos otros péptidos
microbianos son tóxicos. Los péptidos
cianobacterianos microcistina y
nodularina son mortales en dosis
grandes, mientras que las cantidades
pequeñas promueven la formación de
tumores hepáticos.
 De los mas de 300 aminoácidos que existen de manera
natural, 20 constituyen las unidades monómero de
proteínas predominantes.
 Pueden usarse abreviaturas tanto de una como de tres
letras para cada aminoácido a fin de representar los
aminoácidos en péptidos y proteínas
Algunas proteínas contienen aminoácidos adicionales que surgen por
modificación de un aminoácido ya presente en un péptido. estos incluyen
conversión de péptida prolina y lisina en 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina; la
conversión de peptidil glutamato en γ- carboxiglutamato, y la metilación,
formilacion, acetilación, prenilacion y fosforilación de ciertos residuos
aminoacilo.
 3.2.1 el código genético especifica
20 l-α-aminoácidos
 CODIGO GENETICO:
son las instrucciones que le dicen a la célula cómo hacer una proteína
específica. A, T, C y G, del ADN; estos representan los compuestos
químicos adenina (A), timina (T), citosina (C) y guanina (G
 aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que

se combinan para formar proteínas, las cuales
son indispensables para nuestro organismo. Están
formadas de carbono, oxígeno, hidrógeno y
nitrógeno. Entre sus funciones, los aminoácidos
ayudan a descomponer los alimentos, al crecimiento
o a reparar tejidos corporales, y también pueden ser
una fuente de energía.
selenocisteina, el vigésimo primer
l-α-aminoácido
 un l-α- aminoácido se encuentran en proteínas de cada dominio
de vida.
 Los seres humanos contienen aproximadamente dos docenas de
selenoproteinas que incluyen ciertas peroxidasas y reductasas,
selenoproteinas P que circula en el plasma, y las yodotironina
desyodasas de las cuales depende la conversión de la prohormona
tiroxina (T4) en la hormona tiroidea 3,3'5-triyodotironina (T3).
 la selenocisteina es especificada por un elemento genético de
tamaño mucho mayor y mas complejo que el codón de tres letras
básico.
 En las proteínas solo existen
l-α-aminoácidos
Varios l-α-aminoácidos libres desempeñan importantes funciones
en procesos metabólicos. Algunos ejemplos incluyen ornitina,
citrulina y argininosuccinato, que participan en la síntesis de la
urea; la tirosina en la formación de hormonas tiroideas, y el
glutamato en la biosíntesis de neurotransmisor. Los d-
aminoácidos que existen de manera natural incluyen la d-
serina y el d-aspartato libres en el tejido cerebral, la d-alanina y
el d-glutamato en las paredes celulares de bacterias grampositivas,
y d- aminoácidos en ciertos péptidos y antibióticos producidos
por bacterias, hongos, reptiles y algunas otras especies no
mamíferas.
 los aminoácidos pueden tener carga
neta positiva, negativa o de cero

 Las formas cargada y no cargada de los grupos ácidos

débiles ionizables que existen en solución en
equilibrio protónico:
 Si bien tanto el R—COOH como el son ácidos
débiles, R—COOH es un acido mucho mas fuerte que

 Las moléculas que contienen un igual numero de grupos

ionizables de carga opuesta y que, por ende, no portan
carga neta, reciben el nombre de zwitteriones.
De este modo, los aminoácidos en sangre y casi todos los tejidos deben
representarse como en A

La estructura B no puede existir en solución acuosa, porque a cualquier pH lo

bastante bajo como para protonar el grupo carboxilo, tambien estaria protonado el
grupo amino.
 los valores de pKa expresan
las potencias de ácidos débiles
Las potencias acidas de ácidos débiles se expresan como su
Para moléculas con múltiples protones disociables, para
cada grupo acidico es designada al remplazar la letra “a”
subíndice por un numero
 A su pH isoeléctrico (pi),
un aminoácido no porta carga neta
 Los zwitteriones son una especie isoeléctrica, la forma de
una molécula que tiene un numero igual de cargas positivas y
negativas y, así, es neutral desde el punto de vista eléctrico.
 también llamado pI, es el pH a la mitad entre valores de
para las ionizaciones a ambos lados de las especies
isoeléctricas.
 Para ácidos polifuncionales, el pI tambien es el pH a la mitad entre los
valores de en ambos lados de las especies isoionicas. Así, el pI para
el acido aspártico es:

Para la lisina, el pI se calcula a partir de:

 los valores de varian con el
ambiente
 Elambiente de un grupo disociable afecta a su así,
los valores de de los grupos R de aminoácidos
libres en solución acuosa. Un ambiente polar favorece la
forma cargada y uno no polar, la forma no
cargada De este modo, un ambiente no
polar aumenta la de un grupo carboxilo
(convirtiéndolo en un acido mas débil) pero disminuye la
de un grupo amino (lo que hace que sea un acido mas
fuerte).
Las variaciones de la pueden abarcar
unidades de pH enteras
 la solubilidad de aminoácidos
refleja su carácter iónico

 Los aminoácidos no absorben luz visible y, así, son incoloros. Sin embargo, la tirosina,
la fenilalanina y en especial el triptófano, absorben luz ultravioleta de longitud de onda
alta (250 a 290 nm). Dado que absorbe luz ultravioleta con una eficiencia unas 10 veces
mayor que la fenilalanina o la tirosina, el triptófano hace la principal contribución a la
capacidad de casi todas las proteínas para absorber luz en la región de 280 nm.
 los grupos α-r determinan las
propiedades de aminoácidos

Los grupos R cargados de aminoácidos básicos y

acidicos estabilizan conformaciones proteínicas
especificas por medio de interacciones iónicas o
puentes salinos. Estas interacciones tambien
funcionan en sistemas de “relevo de carga” durante
catálisis enzimática y transporte de electrones en
mitocondrias que están efectuando respiración.
 los grupos Funcionales
dictan las reacciones químicas de los
aminoácidos

Para grupos de acido carboxílico,

tales reacciones incluyen la
formación de esteres, amidas y
anhídridos ácidos; en el caso de los
grupos amino, comprende acilacion,
amidación y esterificación; en tanto
que para grupos —OH y —SH,
conlleva oxidación y esterificación.
 la secuencia de aminoácidos
determina la estructura primaria
viene determinada por la secuencia de aminoácidos  en la cadena proteica, es decir, el
número de aminoácidos  presentes y el orden en que están enlazados. La conformación
espacial de una proteína se analiza en términos de estructura
secundaria y estructura terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas
origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.

estructura
cuaternaria.
se refiere a las uniones
entre las distintas cadenas
polipeptídicas que forman
la proteína, dando lugar a
una estructura tridimen
sional.
 las estructuras peptidicas

Los prefijos como tri- u octa- denotan péptidos con tres u

ocho residuos, respectivamente. Por convención, los péptidos
se escriben con el residuo que porta el grupo amino α libre a la
izquierda. un péptido, se usa un zigzag para representar la
cadena principal o esqueleto.
 abreviaturas

Las abreviaturas de tres letras enlazadas por líneas rectas

representan una estructura primaria no ambigua. Las líneas se
omiten para abreviaturas de una sola letra.
 algunos péptidos contienen
aminoácidos poco comunes
las hormonas peptídicas en
forma típica solo
contienen los veinte
aminoácidos α
genéticamente codificados
enlazados por enlaces
peptídicos estándar. otros
péptidos pueden contener
aminoácidos no proteínicos,
derivados de los
aminoácidos proteínicos, o
aminoácidos ligados por un
enlace peptídico atípico.
 los péptidos son polielectrolitos

El enlace peptídico esta no cargado a cualquier pH de interés

fisiológico; por ende, la formación de péptidos a partir de
aminoácidos esta acompañada de perdida neta de una carga
positiva y una negativa por cada enlace peptídico formado. Sin
embargo, los péptidos están cargados a pH fisiológico debido
a sus grupos carboxilo y amino terminales y, donde están
presentes, sus grupos R acidicos o básicos. Al igual que para
aminoácidos, la carga neta sobre un péptido depende del pH
de su ambiente y de los valores de pKa de sus grupos en
disociación.
 el enlace peptídico tiene carácter
de doble enlace parcial
un enlace único enlazara los átomos carboxilo α y nitrógeno α, este enlace de hecho
muestra carácter de doble enlace parcial:

De este modo, no hay libertad de rotación alrededor del enlace que

conecta el carbono carbonilo y el nitrógeno de un enlace peptídico. En
consecuencia, los átomos de O, C, N y H de un enlace peptídico son coplanares.
La semirrigidez impuesta del enlace peptídico tiene consecuencias importantes
para la manera en la cual los péptidos y las proteínas se pliegan para generar
ordenes de estructura superiores. las flechas de color café (marrón) alrededor de
los enlaces restantes del esqueleto poli peptídico indican rotación libre.

Dimensiones de una cadena poli

peptídica extendida por completo. los
cuatro átomos del enlace peptídico son
coplanares. puede ocurrir rotación libre
alrededor de los enlaces que conectan el
carbono α con el nitrógeno α y con el carbono
carbonilo α (flechas de color café). De este
modo, la cadena poli peptídica extendida es
una estructura semirrígida con dos terceras
partes de los átomos del esqueleto sostenidas
en una relación planar fija una con otra. la
distancia entre átomos de carbono α
adyacentes es de 0.36 nm (3.6 A). también se
muestran las distancias interatómicas y los
ángulos de enlace, que no son equivalentes.
las fuerzas no covalentes restringen
las conformaciones de péptidos
El plegado de un péptido probablemente ocurre de manera coincidente con su
biosíntesis conformación activa desde el punto de vista fisiológico refleja las
contribuciones colectivas de la secuencia de aminoácidos, el obstáculo estérico y las
interacciones no covalentes formación de enlaces de hidrogeno, interacciones
hidrofobias) entre residuos. Las conformaciones frecuentes comprenden hélices α y
hojas plegadas β
Para determinar la identidad de cada aminoácido
presente en una proteína, primero se trata con acido
clorhídrico caliente para hidrolizar los enlaces
peptídicos. Hay varios métodos para separar, y para
identificar, aminoácidos derivados de un hidrolizado
de proteína o de orina u otros líquidos biológicos. Un
método es hacer reaccionar los aminoácidos con 6-
amino-Nhidroxisuccinimidil carbamato para formar
derivados fluorescentes que pueden separarse
mediante cromatografía liquida de alta presión
tampones
El pH de los medios biológicos es una constante fundamental
para el mantenimiento de los procesos vitales. La acción
enzimática y las transformaciones químicas de las células se
realizan dentro de unos estrictos márgenes de pH. En
humanos los valores extremos compatibles con la vida y con el
mantenimiento de funciones vitales oscilanentre 6,8 y 7,8;
siendo el estrecho margen de 7,35 a 7,45 el de normalidad
 Tampones fisiológicos

Son los sistemas encargados de mantener el pH de los

medios biológicos dentro de los valores compatibles
con la vida. Permitiendo con ello la realización de
funciones bioquímicas y fisiológicas de las células,
tejidos, órganos, aparatos y sistemas. Según su
naturaleza química, los amortiguadores se clasifican
en orgánicos e inorgánicos y, así mismo, atendiendo a
su ubicación, se distribuyen en plasmáticos y tisulares.
Tampón hemoglobina Es un tampón fisiológico muy
eficiente debido tanto al cambio de pK que experimenta
al pasar de la forma oxidada a la reducida, como a la
gran abundancia de esta proteína en la sangre (15 % del
volumen total sanguíneo). La oxihemoglobina (pK=
7,16) es un ácido más fuerte que la desoxihemoglobina
(pK= 7,71). Los valores de pK son tales que determinan
que en la disociación siguiente, el valor x sea,
aproximadamente, 0,7. HbH+ x + O2 → HbO2 + xH+
Tampón carbónico/bicarbonato
Está constituido por H2CO3 y HCO3 - . Aunque su valor de pK (6,1) está
algo alejado del pH fisiológico de la sangre (7,4), es un sistema muy eficaz
debido a que: 1) La relación HCO3 - / H2CO3 es muy alta (20/1), lo que le
proporciona una alta capacidad tampón frente a los ácidos; 2) es un
sistema abierto, con lo que el exceso de CO2 puede ser eliminado por
ventilación pulmonar de manera rápida; y 3) además, el HCO3 - puede ser
eliminado por los riñones mediante un sistema de intercambio con
solutos. Respecto al origen y formación de este sistema
carbónico/bicarbonato, resaltaremos lo siguiente: En el plasma el CO2,
procedente del metabolismo celular, se encuentra como: -CO2 disuelto,
que según la ley de Henry es directamente proporcional a la presión
parcial del gas (PCO2) -HCO3 - , que es la fracción más importante, y -
Formando compuestos carbamínicos con los grupos NH2 de la
hemoglobina. Alrededor del 10% es transportado en el eritrocito en forma
de carbaminohemoglobina
Tampón fosfato
A pH fisiológico, las especies del fosfato con capacidad de
tamponar son H2PO4 - y HPO4 2- ya que su valor de pK es de
6,8. Así pues, para el tampón fosfato: pH = 6,8 + log HPO4
2- / H2PO4 - A pH fisiológico de 7,4, la concentración de
HPO4 2- (un 80%) es 4 veces superior a la de H2PO4 - (un
20%). Así pues, el tampón fosfato es un sistema muy eficaz
para amortiguar ácidos. La concentración de fosfato en la
sangre es baja (2 mEq/L) por lo que tiene escasa capacidad de
tamponar si lo comparamos con otros tampones (ej el
bicarbonato). En cambio, a nivel intracelular, las
concentraciones de fosfato son elevadas lo que le convierte en
un tampón eficiente. Las grandes cantidades de fosfato dentro
de las células corporales y en el hueso hacen que el fosfato sea
un depósito grande y eficaz para amortiguar el pH.