ENZIMAS
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ENZIMAS
Las enzimas son moléculas de naturaleza
proteica y estructural que catalizan
reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles
Una enzima hace que una reacción química
que es energéticamente posible, pero que
transcurre a una velocidad muy baja, sea
cinéticamente favorable, es decir, transcurra
a mayor velocidad que sin la presencia de la
enzima.
ENZIMAS
En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales
se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las
células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas
por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
CLASIFICACIÓN DE LA ENZIMAS SEGÚN SU ACTIVIDAD.
Tipo de enzimas Actividad
Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con
moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
Isomerasas Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es
decir, reacciones de isomerización.
Ligasas Catalizan la unión de moléculas.
Liasas Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para
producir dobles enlaces.
Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan latransferencia de
Oxidorreductasas electrones de una molécula a otra.
Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido
glucónico.
Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la
Tansferasas transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo
metilo de una molécula a otra.
NOMENCLATURA
Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir
aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática
que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.
NOMENCLATURA
El sufijo "asa", se refiere a una enzima, casi todas las enzimas lo llevan, pues se adoptó este
término para referirse a ellas, es decir que estamos hablando de un nombre común.
Se presentan ciertas excepciones como es el caso de algunas enzimas que no terminan en asa,
como son la pepsina, quimosina, tripsina, bromelina, papaína, ficina.
COENZMAS
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos
entre enzimas. A veces se denominan cosustratos.
Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas. las cuales
generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del
complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada.
ALGUNAS COENZIMAS
Coenzima NAD
La nicotinamida adenina dinucleótido (abreviado NAD+, y también llamada difosfopiridina
nucleótido y Coenzima I), es una coenzima que se encuentra en todas las células vivas. El
compuesto es un dinucleótido, ya que consta de dos nucleótidos unidos a través de sus grupos
fosfato con un nucleótido que contiene un anillo adenosina y el otro que contiene nicotinamida.
COENZIMA NAD
En el metabolismo, el NAD+ participa en las reacciones
redox (oxido-reducción), llevando los electrones de una
reacción a otra. La coenzima, por tanto, se encuentra en
dos formas en las células: NAD+ y NADH. El NAD+,
que es un agente oxidante, acepta electrones de otras
moléculas y pasa a ser reducido, formándose NADH,
que puede ser utilizado entonces como agente reductor
para donar electrones
En los organismos, el NAD+ puede ser sintetizado desde
cero (de novo) a partir de los aminoácidos triptófano o
ácido aspártico. Alternativamente, los componentes de
las coenzimas se obtienen a partir de los alimentos,
como la vitamina llamada niacina, la encontramos en
huevo, pescado, lácteos, carne, etc.
COENZIMA (COA)
• La coenzima A (CoA) es una coenzima de
transferencia de grupos acilo que participa
en diversas rutas metabólicas (ciclo de
Krebs, síntesis y oxidación de ácidos
grasos). Se deriva de una vitamina: el
ácido pantoténico (vitamina B5).
• Fuentes alimenticias de esta coenzima son:
setas, carne, yema de huevo.
COFACTORES
Estas sustancias son de naturaleza no proteica y su función es
aumentar específicamente la actividad de una enzima.
Como ejemplo de cofactores podemos mencionar a ciertos iones,
entre ellos:
cloro, zinc, magnesio, calcio, potasio y hierro.
EJEMPLO
La amilasa, es una enzima que se encuentra en la saliva y su
función es desdoblar almidón hasta glucosa.
Esta enzima utiliza iones cloro como cofactor, la ausencia
de este, ocasiona que la velocidad de catálisis enzimática
disminuya.
ENZIMAS REGULADORAS
Enzimas reguladoras
Son enzimas que limitan la velocidad de las rutas metabólicas.
Un enzima regula la actividad de toda la ruta; suele ser uno de los primeros que intervienen en la
ruta y cataliza la reacción más lenta, es decir, la limitante de la velocidad.
ENZIMAS REGULADORAS
La regulación del conjunto de reacciones sucesivas de la vía metabólica estás cargo de enzimas
alostéricas con cinética diferente, estas catalizan pasos ubicados al principio de la vía o en puntos
de ramificación, y su actividad está regulada por unión de moléculas importantes llamadas
efectores o moduladores.
Si incrementan la activación catalítica son moduladores positivos.
Los que inhiben la activación catalítica son negativos.
FACTORES QUE AFECTAN LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se
obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del
sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.
Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un
factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su
actividad.
pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es
ácido.
Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para
funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual
o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.
