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Cinética y propiedades de las enzimas

Este documento describe las propiedades y factores que afectan la cinética enzimática. Explica conceptos como especificidad, poder catalítico, factores como temperatura, pH, cofactores e inhibidores que afectan la actividad enzimática. También describe la cinética de Michaelis-Menten y cómo medir la velocidad de una reacción enzimática.

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Laura Lizeth Díaz Ortiz
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Cinética y propiedades de las enzimas

Este documento describe las propiedades y factores que afectan la cinética enzimática. Explica conceptos como especificidad, poder catalítico, factores como temperatura, pH, cofactores e inhibidores que afectan la actividad enzimática. También describe la cinética de Michaelis-Menten y cómo medir la velocidad de una reacción enzimática.

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Cinética de enzimas

Propiedades de las enzimas


• Especificidad
• Poder catalítico

• Disminución de la energía de
activación de una reacción
• Facilitar reacciones
termodinámicamente favorables
Factores que afectan la reacción enzimática

Temperatura

• Actividad aumenta conforme aumenta


Tº
• Más alla de Tº max actividad (óptima)
se reduce
• Algunas funcionan a temperaturas
bajas, otras a muy altas
• Funcionamiento enzimas animales:
30-38ºC
Factores que afectan la reacción enzimática

pH

• Las enzimas funcionan a rangos de pH


limitados
• Ej. Enzimas hepáticas: 7.5 aprox
Enzimas gástricas: 2 aprox
Factores que afectan la reacción enzimática

Cofactores Grupo hemo

• Inorgánicos:
Iones metálicos (Mg2+, Cu+, Mn2+)

• Orgánicos:
Grupos prostéticos
Coenzimas

Pro-enzimas o zimógenos
Coenzima A
• Necesitan de hidrólisis o re-
estructuración para su funcionamiento

Pepsina
Factores que afectan la reacción enzimática

Inhibidores

• Competitivo: unión a sitio activo


• No competitivo: unión a otro sitio
(alostérico)
• Inibición del complejo SE: regulación post-
transcripcional
• Regulación alostérica: productos inhiben
enzima

Concentración enzima
Concentración de sustrato
Concentración del producto
Retroalimentación
Cinética enzimática todas la moléculas de enzima
disponibles ya están ocupadas
procesando sustratos

¿Cómo se mide el funcionamiento de una enzima?

Qué tan rápido el sustrato se convierte en producto

• Velocidad inicial: tasa a la cual se produce


producto, dependiente de la [S]
• Velocidad máxima: punto en donde hay
saturación de la enzima

𝐸+ 𝑆 ⇌ 𝐸𝑆 ⇌ 𝐸 + 𝑃
• Ecuación Michaelis – Menten:
Cinética enzimática

Constante de Michaelis: Km

• A menores valores, mayor tasa de reacción

Si la km es menor se necesitará menos [S]


para alcanzar la 1/2Vmax

• A mayores valores, menor tasa de reacción

Si la km es mayor se necesitará más [S] para


alcanzar la 1/2Vmax

• También: menores valores indican menos


[S] necesaria para alcanzar Vmax/2
𝐸+ 𝑆 ⇌ 𝐸𝑆 ⇌ 𝐸 + 𝑃
Linealización: gráfica de Lineweaver- Burk
• Se grafica el inverso de la velocidad inicial vs. el
inverso de la concentración de sustrato

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