AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS
Y PROTEÍNAS
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AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos (A.A) son las estructuras más simples y pequeñas que se unen para formar péptidos y
polipéptidos tales como las proteínas.
Su función principal es ser constituyente estructural de las proteínas.
Funciones no proteicas:
• Glu y Gly son neurotransmisores.
• Precursores de aminas con actividad biológica: histamina, serotonina, dopamina,
epinefrina y norepinefrina.
• Precursores de bases nitrogenadas y otros compuestos (porfirinas, purinas,
pirimidinas y urea).
• Precursores de algunas hormonas vegetales (auxinas).
• Fuente de energía.
Estándares proteicos
No Estándares no proteicos (residuos de A.A que se han modificado de forma química después de
haberse incorporado a un péptido.) 2
AMINOÁCIDOS
Son derivados aminados
Son derivados aminados
de ácidos carboxílicos.
de ácidos carboxílicos.
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AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDOS
ALIFÁTICOS
APOLARES
AROMÁTICO
S
CLASIFICACI
ÓN ÁCIDOS
CON CARGA
POLARES BASICOS
SIN CARGA
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AMINOÁCIDOS APOLARES
Si poseen una cadena lateral apolar muestran un marcado carácter hidrofóbico, por lo que se situarán en la parte
interior de las proteínas solubles, evitando el medio acuoso.
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
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AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA
Si por el contrario poseen una cadena lateral
polar, pero sin carga, poseerán carácter
hidrofílico e inetraccionarán con el medio
acusoso favoreciendo la solubilidad de la
proteína.
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AMINOÁCIDOS CON CARGA POSITIVA O NEGATIVA
Si la cadena lateral presenta carga, serán ácidos (cargados negativamente) o básicos (cargados positivamente).
POLARES POLARES 8
AMINOÁCID
OS
NO
ESENCIALES
ESENCIALES
Alanina, prolina, glicina, serina,
ADULTOS NIÑOS cisteína, asparagina, glutamina,
tirosina, aspartato, glutamato.
Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Los 8 anteriores +
Lisina, Metionina, Treonina, arginina e histidina.
Triptófano, valina.
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TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS
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TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS
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TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS
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TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS
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TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Curva de titulación de la histidina
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TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Ionización de aspartato
Ionización de valina
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TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDOS
Un catión es un ion con carga eléctrica positiva
Un anión es un ión carga negativa
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AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR IMPORTANTES
Considerado el aminoácido 22
presente en algunas arqueobacterias.
Considerado el aminoácido 21, tiene
selenio en lugar de azufre.
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AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR IMPORTANTES
Controla la constricción de ciertos vasos
sanguíneos y la secreción del HCl del
estómago.
Neurotransmisor (GABA)
Ayuda a regular el
metabolismo de mamíferos.
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AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR IMPORTANTES
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ENLACE PEPTÍDICO
2 aa dipéptido
3 aa tripéptido
De 4 a 10 aa oligopéptido
De 10 a 100 aa polipéptido
A partir de 100 aminoácidos la sustancia recibe
el nombre de proteína
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ENLACE PEPTÍDICO
Cadena principal o
esqueleto
El pentapéptido serilgliciltirosilalanil-leucina, Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu o SGYAL
Los péptidos se nombran empezando por el residuo amino - terminal que por
convención, se sitúa a la izquierda.
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ENLACE PEPTÍDICO
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ENLACE PEPTÍDICO
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ENLACE PEPTÍDICO
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ENLACE PEPTÍDICO
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ENLACE DISULFURO
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ENLACE DISULFURO
La oxitocina es un nonapéptido con dos residuos de cisteína (en las posiciones 1 y 16) que unen parte de la molécula
formando un gran anillo
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ENLACE DISULFURO
La insulina está formada por dos cadenas peptídicas separadas, la cadena A contiene 21 residuos de aminoácidos y la cadena
B que contiene 30.
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PROTEÍNAS
Las proteínas son macromoléculas, polímeros lineales formadas por monómeros llamados aminoácidos unidos
uno tras otro mediante enlaces covalentes llamado también enlace peptídico, desempeñan una amplia gama de
funciones, con un papel energético mucho menos importante que el de las grasas y carbohidratos.
Tienen amplia variedad de grupos funcionales.
Se plegan espontáneamente en estructuras
tridimensionales.
Se pueden unir entre sí y a otras
macromoléculas para mejorar sus funciones.
Algunas son rígidas y otras son flexibles.
Tienen diferentes formas y tamaños.
Son las más abundantes de las biomoléculas.
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INTRODUCCIÓN
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
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ESTRUCTURA PRIMARIA
Viene dada por la secuencia: orden de los aa en una proteína. La secuencia determina la estructura del resto de
niveles y como consecuencia la función de la proteína.
La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de algún aa puede cambiar la configuración
general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Está restringida por las
Se estabiliza mediante puentes características de los
de hidrógeno entre los enlaces peptídicos y los
Describe la orientación Consta de varios
hidrogeno del grupo amino y el radicales de los aa.
regular y periódica en el patrones repetitivos.
oxígeno del grupo carbonilo.
espacio de la cadena
polipeptídica.
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ALFA HELICE
Cadena polipeptídica enrollada a lo largo de un eje.
Existen 3,6 residuos de AA por vuelta de hélice.
Las cadenas laterales de los residuos de AA quedan hacia fuera (perpendicular
el eje).
En su mayoría son Dextrógiras.
La estructura se mantiene por puentes de hidrógenos entre el oxigeno del grupo
carbonilo y el hidrogeno del grupo amino (cada 4 residuos).
Gly, AA con grupos grandes o cargados desestabilizan la molécula.
Pro interrumpe la secuencia porque no puede formar puentes de hidrogeno y su
C no puede rotar.
Es la estructura principal en proteínas fibrosas como la queratina.
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ESTRUCTURA DEL COLÁGENO
Es una hélice levógira algo más alargada (3 aa/vuelta) que la α-hélice debido a la
presencia de aas que dificultan la formación de puentes de hidrógeno.
Las tres hélices levógiras están enrolladas alrededor una de otra en un
superenrollado dextrógiro.
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HOJA PLEGADA (LÁMINA)
La cadena polipéptídica adopta una disposición en zig-zag y varias
cadenas se disponen adyacentes una respecto a la otra.
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HOJA PLEGADA (LÁMINA)
Los grupos R quedan alternativamente hacia
arriba y hacia abajo.
Las cadenas pueden pertenecer a la misma o
diferente cadena polipeptídica.
Se establecen puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-
H de las cadenas adyacentes.
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ESTRUCTURAS SUPER SECUNDARIAS
Muchas proteínas globulares contienen combinaciones de las estructuras hélice ∝ y lámina plegada 𝜷.
GIROS : Conectan tramos sucesivos de hélice ∝ y lámina plegada 𝜷.
Integrados por 4 residuos que forman
un giro de 180°
El CO del residuo i forma
un puente con el NH del
El CO del residuo i forma
residuo i+3.
un puente con el NH del
residuo i+3.
Usualmente se encuentran residuos La estructura es estabilizada por
de Glicina y Prolina puentes de hidrógeno intracatenarios
ESTRUCTURA TERCIARIA
Describe el enrollamiento de toda la proteína en una forma tridimensional (3D).
Los grupos R de los aa que antes estaban separados ahora están más cerca y forman interacciones.
En su mantenimiento participan los grupos R de los aa.
En su interior consta de aminoácidos no polares tales como leucina, valina, metionina y fenilalanina.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Factores que
determinan la
estructura terciaria:
• Interacciones
hidrofóbicas de las
cadenas laterales.
• Puentes disulfuro.
• Puentes de hidrógeno.
• Grupos prostéticos. 41
ESTRUCTURA TERCIARIA
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ESTRUCTURAS SUPER SECUNDARIAS
a. Asociación : 2 láminas plegadas enlazadas por una hélice. Estabilizada por interacciones hidrófobas.
b. Asociación (hélice – lazo - hélice): 2 hélices Sucesivas separadas por un lazo no helicoidal.
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ESTRUCTURAS SUPER SECUNDARIAS
c. Meandro , formado por láminas antiparalelas mediante aa polares y Gli para realizar un cambio abrupto de la cadena
denominado reversa o giro de horquilla.
d. Estructuras en barril de láminas . Cuando varias conformaciones se pliegan sobre sí misma.
e. Llave griega. Cuando una lámina antiparalela se dobla sobre sí misma.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Está dirigida especialmente a proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica.
• cada cadena polipéptídica se denomina subunidad.
• La estructura cuaternaria describe el ordenamiento espacial de las subunidades y como se unen para formar
grandes estructuras agregadas.
• La forma más simple de estructura cuaternaria es un dímero.
o e sp acial
e n a m ient r al e za
r d t u
e fi e re al o e s y l a na
Se r u b unidad
s s
de las teraccione
in
de sus
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PROTEINAS
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DESNATURALIZACIÓN
Es la alteración de la estructura terciaria por alteración de factores que rodean la proteína tales como: la
temperatura, pH, cambios en la concentración de sales, presencia de sustancias como urea o detergentes el
cambio de forma provoca una disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente
de precipitación.
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