PROTEÍNAS
BIOQUÍMICA
DRA. GABRIELA ISLAS GUERRERO
LUISA ITZEL PÉREZ ISLAS
3AIG1
¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS ?
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que
están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces
peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos
dependen del código genético de cada persona. Todas las
proteínas están compuestas por: Carbono, Hidrógeno,
Oxígeno, Nitrógeno
ESTRUCTURA
Todas las proteínas poseen una
misma estructura química
central, que consiste en una
cadena lineal de aminoácidos.
Lo que hace distinta a una
proteína de otra es la
secuencia de aminoácidos de
qué está hecha.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos
en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el
orden en que están enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel
primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas
existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene
dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n,
siendo n el número de aminoácidos que componen la molécula proteica.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la
cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los
puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos –CO- y –NH-
de enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H). De esta forma, la cadena poli peptídica es
capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por
tanto, más estables.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• HELICE ALFA
En este estructura la cadena se
mantiene gracias a los enlaces de
hidrógeno intracatenarios formados
entre el grupo –NH- de un enlace
peptídico y el grupo –C=O- del
cuarto aminoácido que le sigue.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
•HOJA BETA
Cuando la cadena principal de un
polipéptido se estira al máximo que
permiten sus enlaces covalentes y
adopta una configuración espacial
denominada estructura beta que suele
representarse como una flecha punto en
esta estructura las cadenas laterales de
los aminoácidos sitúan de forma
alternante a la derecha y a la izquierda
del esqueleto de la cadena polipeptídica.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
•GIROS BETA
Secuencia de la cadena
polipeptídica con estructura alfa o
beta, a menudo están conectadas
entre si por medio de los llamados
giros beta, son secuencias cortas
con una conformación
característica que impone un
brusco giro de 180° a la cadena
principal de un polipéptido.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
•HÉLICE DE COLÁGENO
Es una variedad particular de la estructura secundaria característica del colágeno.
Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres
aminoácidos, el primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o
hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera -(G-P-X)-
ESTRUCTURA SECUNDARIA
•LAMINAS BETA O LAMINAS PLEGADAS
Son regiones de proteína que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo
uniones mediante enlaces de hidrógeno Intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en
estos enlaces cruzados confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una
conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo
sentido) o antiparalelas
(que corren en direcciones
opuestas) y se adosan
estrechamente por medio de puentes
de hidrógeno y diversos arreglos
entre los radicales libres de los
aminoácidos.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los
átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de
conformación absoluta en otras moléculas.
La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos
grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
SE DISTINGUEN DOS TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA
•Proteínas con estructura •Proteína con estructura
terciaria de tipo fibroso en las terciaria de tipo globular coma
que una de las dimensiones es más frecuentes coma en las que
mucho mayor que las otras dos no existe una dimensión que
son ejemplos el colágeno coma predomina sobre las demás
la queratina del cabello o la coma y su forma es
fibroína de la seda. aproximadamente esférica.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una proteína consta de más de una cadena
polipeptídica, es decir, cuando se trata de una
proteína oligomerica, decimos que tiene estructura
cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
El número y la naturaleza de las distintas
subunidades o monómeros que integran el oligómero
y
La forma en que se asocian en el espacio para dar
lugar al oligómero
ASOCIACIONES
En muchos casos las proteínas se agrupan entre sí, con otros
grupos de biomoléculas para formar estructuras supramoleculares
de orden superior y que tienen un carácter permanente. Se pueden
dar asociaciones entre proteínas o de estas con otras
biomoléculas.
PROPIEDADES
ESPECIFICIDAD
La especificidad se refiere a su función, cada uno lleva a
cabo una determinada función y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una determinada
conformación espacial propia; por lo que un cambio en la
estructura de la proteína puede significar una perdida de la
función.
PROPIEDADES
DESNATURALIZACIÓN
Consiste en la perdida de la estructura terciaria, por romperse
los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteinas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta
con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una
proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita.
CLASIFICACION
Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su
composición química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad.
Haloproteinas o proteínas simples Heteroproteinas o proteínas conjugadas
-Globulares -Glucoproteínas
-Fibrosas -Lipoproteínas
-Nucleoproteínas
-Cromoproteínas
