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Concepto de proteínas
• La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más
antiguo, lo primero‖.
• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que
se encuentran en todas las células vivas.
• Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.
• Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también
azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre
(Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
2
• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en
una
célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
• Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas
moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminoácidos (Aa).
• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
• Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una
estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de
proteínas.
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Clasificación de las proteínas
Proteínas filamentosas
Holoproteínas Proteínas globulares
Cromo proteínas
Glucoproteínas
PROTEÍNAS Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Heteroproteínas Fosfoproteínas
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Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo
amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).
Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un átomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades químicas y biológicas de
cada aminoácido. Según éste se
distinguen 20 tipos de aminoácidos.
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Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.
Grupo CARBOXILO (ÁCIDO)
COOH
H2N – C – H
R
Grupo AMINO
Aminoácidos Esenciales
• EN ADULTOS: 8
• Son aquellos que los – Fenilalanina
organismos heterótrofos deben – Isoleucina
tomar de su dieta ya que no
– Leucina
pueden sintetizarlos en su
cuerpo (los autótrofos pueden – Lisina
sintetizarlos todos) – Metionina
– Treonina
– Triptófano
• Las rutas metabólicas para su
– Valina
obtención suelen ser largas y
energéticamente costosas, por
lo que los vertebrados las han
• EN NIÑOS los anteriores y:
ido perdiendo a lo largo de la
evolución (resulta – Arginina
costoso menos obtenerlos – Histidina
alimentos). en los
Estructura de los aminoácidos
En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:
• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.
H
Monómero
AMINOÁCIDO H2 N C COOH
CH3
Unión de los aminoácidos
Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan
enlaces
peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.
Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos,
se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.
Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y
si es superior a 50 se denomina polipéptido.
Sólo un polipéptido se halla constituido por más de
cuando
cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su
peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína.
Enlace peptídico
Unión Peptídica
H H
O
H O H O
=
N C CC N N C C
H OH OH
H
R H R
+ H2O CONDENSACIÓN
Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas
para formar cadenas lineales no ramificadas.
Péptidos y oligopéptidos de interés biológico
Existen algunos péptidos cortos con función
biológica.
Entre ellos podemos citar:
• El tripéptido glutatión actúa
(que transportador de como en
hidrógeno metabólicas).
reacciones algunas
• Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con
actividad hormonal), la insulina y el glucagón
que regulan la concentración de glucosa en
sangre.
• Los tirocidina, gramicidina y
decapéptidos
valinomicina (antibióticos).
Estructura de las proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:
1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en
el espacio.
Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y
el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos
desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
Estructura primaria
La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y
de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de
la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un
solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.
Estructura primaria
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Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
Estructura primaria
35
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos o estructura primaria en el
espacio.
enlazados durante la
síntesis de las proteínas,
Los aminoácidos, a mediday gracias
que van a la capacidad de giro de sus
enlaces,
siendo adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.
Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice
de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura
secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que
la forman.
Estructura secundaria
• Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los
aminoácidos dan origen a la estructura secundaria.
• Esta conformación viene dada por puentes de
hidrógeno intracatenarios.
• La estructura secundaria puede ser:
– Conformación ɑ (Hélice)
– Conformación β (Hoja plegada)
• Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales,
existen otras menos frecuentes.
Conformación β
• Existen sectores de los polipéptidos cuya estructura no está
bien definida: los enroscamientos aleatorios o ―ad-random‖.
Conformación ɑ
α-hélice
La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.
Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre
el —CO— de un aminoácido y el —NH— del cuarto aminoácido que le
sigue.
En la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos —CO— quedan
orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos de todos los grupos
—NH— quedan orientados justo en el sentido contrario.
La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta
La rotación es hacia la derecha.
Hélice de colágeno
• El colágeno posee una disposición
en hélice especial, mas alargada
que la α-hélice, debido a la
abundancia de prolina
hidroxiprolina.
e
• Estos aa poseen una estructura
que dificulta la formación de
enlaces de hidrógeno, por lo que
se forma una hélice más
extendida, con sólo
aminoácidos por
tres
vuelta.
Hélice de colágeno
• Su estabilidad viene dada por la asociación de tres
hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o
superhélice que es la responsable de la gran fuerza de
tensión del colágeno.
• Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y
enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las
maromas y cables se construyen de forma semejante a
esta triple hélice.
• Hay alteraciones
del
algunas
colágeno que provocan
síndromes como el de el
hombre de goma o el
síndrome de Marfán que
padecía Paganini y que
explicaba sus dedos largos
e hiperextensibles
Hélice de colágeno
Conformación-β
•Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.
•Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las
hojas, de forma alterna. 42
Conformación-β
• Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.
• No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la
cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno intercatenarios,
en los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran
estabilidad a la estructura.
• Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y
antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor
frecuencia en las proteínas.
• Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se pueden
establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que
ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una lámina en zigzag muy
estable denominada β-lámina plegada. Esta estructura también se puede
formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes.
Conformación-β
ANTIPARALELA
PARALEL
A
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Conformación-β
• Muchas proteínas globulares presentan segmentos con conformación β
alternados con segmentos de estructura en α-hélice.
• En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan
lugar a proteínas filamentosas alargadas.
• Son en agua y soluciones salinas y realizan funciones
esqueléticas.
insolubles
• Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos,
etc, la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.
Conformación-β
Características de la Hoja plegada (beta-lamina):
• Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas
adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena)
están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal
forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.
• Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al
eje principal de la estructura en hoja plegada.
• Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan,
primero arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y
así sucesivamente.
Estructura terciaria
• La conformación terciaria de una
proteína globular es la conformación
tridimensional del polipéptido plegado.
• Las interacciones que intervienen en el
plegamiento de la estructura
secundaria son:
• Interacciones hidrofóbicas entre
restos laterales no polares.
• Uniones de Van der Waals.
• Puentes de Hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Puentes Disulfuro.
• Las funciones de las proteínas
dependen del plegamiento particular
que adopten.
• Esta estructura está altamente 50
influenciada por la estructura primaria.
Estructura terciaria
• Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
• La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y
en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc
• Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Lámina β
Hélice α
Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro
S
Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida
H H N
H N
D,E
C
O C N
C
N H
O N H O
R
C O
R
C O
H N
K
H N
R
O
Estructura cuaternaria
1. La estructura cuaternaria es la unión mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero (subunidad o monómero)
3. Según el número de protómeros que se asocian.
las proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros, en su
cuando intervienen
gran número composición de
(cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidadesprotómeros.
proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las células
musculares, etc).
Estructura cuaternaria
• Las interacciones que estabilizan esta
estructura son en general uniones débiles
:
• Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Fuerza de Van der Waals.
• En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,
en el caso de las inmunoglobulinas.
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El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras
presenta varias ventajas:
• Reduce la cantidad de información genética necesaria.
• El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente, ya que
las subunidades se asocian por enlaces débiles.
• Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el ensamblaje las
subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la
síntesis de la estructura.
Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos:
• Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas.
• Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.
En resumen, la estructura de una proteína.
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Combinación Hélice Globular Subunidades iguales
ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas
Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica salinas, electrostáticas. covalentes.
Hidrógeno
Secuenc Conformación Asociación 64
ia
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:
1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelan
te
9. Actividad
contráctil
Estructural
Es una de las funciones más características:
1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.
Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del
huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la matriz d
huesos y cartílagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,
uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución visc
que solidifica rápidamente al contacto con el aire.
Enzimática
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.
Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina
Defensiva
Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno
Transport
e
• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen
otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes
del organismo.
• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo
estriado.
• Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis
(cloroplastos).
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y
productos
tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos
por la sangre.
Reserva
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de
energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara
de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como
nutrientes.
Función homeostática
Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
tampones.
Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.
Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
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