AMINOÁ CIDOS, PÉ PTIDOS Y PROTEÍNAS

• Las proteínas son polímeros formados por

monómeros llamados aminoácidos.

• Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se

combinan para formar miles de proteínas
(muchos grupos funcionales: alcoholes, tioles,
carboxiamidas, etc.)

• Son las macromoléculas más versátiles de los

seres vivos.
2
 AMINACIDOS Y
PROTEINAS
PROTEINAS: Principales
polímeros estructurales y
funcionales de los seres vivos
PROTEINAS:
Las proteínas: moléculas más abundantes y diversas de los seres
vivos (funcional). Ej. Proteínas contráctil del músculo le
permiten moverse; en sangre: Hemoglobina y albúmina
plasmática, se encargan de transportar moléculas esenciales
para la vida; Ig, combaten bacterias y virus infecciosos.
Proteínas tienen en común aspecto estructural: Polímeros
lineales de aa
PROTEINAS
 Catálisis de reacciones metabólicas
 Transporte de vitaminas, minerales, oxígeno y combustibles
 Estructura de tejidos
 Actúan en la transmisión nerviosa, contracción muscular y
motilidad celular
 Intervienen en la coagulación sanguínea y defensas
inmunológicas
 Actúan como hormonas y moléculas reguladoras
PROTEINAS:
Sintetizadas en forma de una secuencia aminoácidos unidos a
una estructura poliamídica (polipéptido lineal), adoptando
formas tridimensionales.
Se clasifican según criterios diversos como la masa, carga y su
estructura tridimensional.
Proteómica: estudia la expresión completa de las proteínas en
una célula u organismo.
Son moléculas constituidas por un grupo amino y un grupo carboxilo unidos
a un carbono.

Unidad básica de las proteínas.

AMINOÁ CIDOS (aa)
Tienen un carbono central (C α) al que están unidos 4 grupos
diferentes:
- Grupo amino básico (-NH2)
- Grupo carboxílico acídico (-COOH)
- Un –H
- Cadena lateral (-R)
PROPIEDADES BÁSICAS DE LOS AMINOACIDOS

Son compuestos sólidos, incoloros, y cristalizables.

Son solubles en agua.

PROPIEDADES BÁSICAS DE LOS AMINOACIDOS

Son los principales constituyentes de las proteínas.

Existen 20 a.a. útiles en total.

PROPIEDADES BÁSICAS DE LOS AMINOACIDOS

Los a.a. se unen por medio de

enlaces peptídicos del tipo
covalente, donde se une un grupo
carboxilo a un grupo amino.
PROPIEDADES BÁSICAS DE LOS AMINOACIDOS

Por lo tanto, las características más comunes de su

estructura son: un carbono central unido a un
grupo carboxilo (COOH), un grupo amino (NH2),
un H y una cadena radical que determinará las
propiedades del aa.
ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoáciods son estructuras

tetraédricas

“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymocz

ISÓMEROS Ed. Reverté, S.A. 2003
La estructura tridimensional es de crucial
importancia para la función

Representación:

a) Tridimensional

b) En perspectiva

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

AMINOÁCIDOS QUE NO ESTÁN EN
PROTEÍNAS
FORMAS QUÍMICAS EN QUE LOS
AMINOÁCIDOS SE PRESENTAN
CLASIFICACIÓ N DE LOS AMINOÁ CIDOS

SEGÚN LAS PROPIEDADES DE SU CADENA

Neutros Polares Neutros no Polares

Con carga negativa Con carga positiva

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

SEGÚN SU OBTENCION

ESENCIALES NO ESENCIALES

No los sintetiza el Los produce el

Organismo organismo
(alimentos)
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

ESENCIALES NO ESENCIALES

Valina Glicina
Leucina Alanina
Isoleusina Serina
Treonina Cisteina
Metionina Tirosina
Fenilalanina Ácido Aspartico
Triptofano Ácido Glutamico
Arginina * Asparragina
Lisina ** Glutamina
Histidina * Prolina

* Esencial para los jóvenes y

todos los animales
en crecimiento
* * Esencial para los adultos|
CLASIFICACIÓN DE
AMINOÁCIDOS

09/06/2020
20
AMINOACIDOS ESENCIALES

Son aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo y

para obtenerlos es necesario consumir alimentos.
EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES

HISTIDINA ISOLEUCINA
Hemoglobina
Tratamiento artritis, alergias, ulceras, y
anemia. Regula los niveles de energía y azúcar en
la sangre.

Es esencial para el crecimiento de tejidos y

para la producción de GR. y GB. Es esencial para deportistas
EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES

LEUCINA LISINA

También ayuda a la cicatrización y Garantiza la absorción del calcio,

se recomienda para personas con ayuda a formar colágeno
cirugías, ayuda a aumentar la (cartílagos y tejidos).
producción de la hormona del
crecimiento.
Ayuda a la producción de
anticuerpos.
EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES

METIONINA FENILALANINA
Es un buen antioxidante. Interviene en la producción de noradrenalina
(caída del cabello.) (señales)
Eleva el estado de ánimo, disminuye el dolor,
Ayuda a prevenir la acumulación de grasa en ayuda a la memoria y al aprendizaje.
el hígado (obstrucción de arterias) Se utiliza para dolores menstruales,
depresión, calambres, dolor menstrual.
Evita la debilidad muscular.

Ayuda en la excreción de estrógenos.

EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES

TREONINA TRIPTÓFANO

Mantienen la cantidad adecuada de Relajante muscular

proteínas en el organismo
Alivia el insomnio
Intervienen en la producción de
colágeno, elastina y esmalte de Se utiliza en el tratamiento de la
dientes. migraña.

Reduce el apetito (sibutramina)

EJEMPLO DE AMINOACIDOS ESENCIALES

VALINA ALANINA
Necesaria para el metabolismo muscular,
coordinación y reparación de tejidos.
Útil en el tratamiento del hígado y vesícula Ayuda al metabolismo de la glucosa.
biliar. Es utilizada como energía.

Fortalece el sistema inmunológico.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

Son aquellos que pueden ser sintetizados en el organismo a

partir de otras sustancias.
EJEMPLO DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES

ARGININA ACIDO ASPÁRTICO

Es considerado como el viagra
natural.
Ayuda en la actividad celular y su
Retrasa el crecimiento de tumores, metabolismo.
reforzando el sistema
inmunológico. Facilita la circulación de minerales a
Reduce la grasa corporal. través de la mucosa intestinal.

Es importante para la reparación de Ayuda en la replicación del ADN y

tejidos. ARN

Ayuda a estimular al páncreas para

liberar insulina
EJEMPLO DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES

CISTEINA ACIDO GLUTÁMICO

Funciona como un antioxidante de Actúa como neurotransmisor en el

sustancias dañinas. SNC, cerebro y médula espinal.

Protege al cuerpo contra daños Es un AA importante en el

ocasionados por el sol. metabolismo de los azúcares y
grasas.
Ayuda en la recuperación de
quemaduras graves.
EJEMPLO DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES

GLUTAMINA GLICINA

Es el AA más abundante en los Ayuda a mantener los niveles de

músculos. glucógeno en la piel.

Ayuda a contribuir y mantener el Ayuda a prevenir el cáncer de

tejido muscular. próstata.

Aumenta la función cerebral y la

actividad mental.

Ayuda a mantener un sistema

digestivo saludable.
EJEMPLO DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES

ORNITINA PROLINA
Ayuda a mantener el sistema
Estimula la producción de colágeno
inmunológico.
ayudando a la textura de la piel.

Ayuda a la regeneración del hígado.

Estimula la secreción de insulina.

EJEMPLO DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES

SERINA TAURINA
Es necesario para el correcto
metabolismo de las grasas y ácidos
grasos. Fortalece el músculo cardíaco

Ayuda al crecimiento de los músculos. Mejora la visión

Mantiene un sistema inmunológico

saludable.

Es importante para el funcionamiento

del ARN y ADN.

Ayuda a la formación de anticuerpos.

EJEMPLO DE AMINOACIDOS NO ESENCIALES

TIROSINA

Es un AA importante para el metabolismo general.

Es un precursor de la adrenalina y dopamina.

Ayuda a la producción de la metionina.

TÉ RMINOS
Sólo hay 20 aminoácidos codificables para la síntesis de
proteínas.
• Carbono asimétrico o carbono quiral: es un átomo de carbono
que está enlazado con cuatro elementos diferentes. Puede
presentarse en algunos compuestos orgánicos sobre ,en
aquellos que están presentes en los seres vivos, como los
carbohidratos.
La presencia de uno o varios átomos de carbono asimétrico en
un compuesto químico es responsable de la existencia de
isomería óptica. Cada una de las dos estructuras diferentes
que pueden formarse tienen los mismos átomos y los mismos
enlaces pero no pueden superponerse una sobre otra, como
ocurre con las dos manos de una persona. Se llaman
enantiómeros y se diferencian en la dirección en la que
desvían la luz polarizada por lo que se llaman formas
ópticamente activas.
 ENANTIOMEROS
NO SE PUEDEN SUPERPONER

Todos los aa tienen imágenes especulares no superponibles.

CLASIFICACION DE AA SEGÚ N SU
ESTRUCTURA QUÍMICA
Las props. De un aa dependen de su cadena lateral –R.
-R: grupos funcionales: principales determinantes de la
estructura y función de las proteínas y de su carga eléctrica.
Los aa con cadenas laterales cargadas, polares o hidrófilas están
localizados en las superficie de las proteínas.
Los residuos hidrófobos: enterrados en el interio (core) de la
proteína. No agua.
CLASIFICACION DE AA SEGÚ N SU
ESTRUCTURA QUÍMICA
o Aminoácidos alifáticos
o Aminoácidos Aromáticos
o Aminoacidos polares neutros
o Aminoacidos acídicos
o Aminoacidos básicos
o Aminoacidos con azufre
o Prolina, un aminoacido cíclico
AMINOACIDOS ALIFÁTICOS:
 Alanina, valina, leucina e isoleucina
 Glicina: -R: -H
 -R: Hidrocarburos saturados
 Alanina: -R: Metilo
 Leucina e isoleucina: -R: sec-butilo e iso-butilo
 Son de tipo hidrófobo
 Tienen tendencia a situarse en el interior de las proteínas
globulares cuando están en solución acuosa.
AMINOACIDOS ALIFÁTICOS:
Alanina:

Tiene un grupo metilo como cadena lateral

AMINOACIDOS ALIFÁTICOS:
Valina:

Tiene una cadena lateral algo mayor y ramificada. Por ello es

más hidrofóbico
AMINOACIDOS ALIFÁTICOS:
Leucina:

Muy similar a la valina, pero con un grupo metilo más

 AMINOACIDOS ALIFÁTICOS:
Isoleucina:

Similar a la leucina, pero con diferente orientación de los

átomos de la cadena lateral. Tiene dos centros de asimetría.
AMINOÁ CIDOS AROMÁTICOS:
• Fenilalanina, tirosina y triptófano (Cadenas laterales
aromáticas)
• “entrarrados” en la parte central de la proteína
• No polares y participan en las interacciones hidrófobas
• Son responsables de las absorción de radiación en la zona UV
de la mayor parte de proteínas. (Coef. De abs. Molar:
Determinar conc. De prot. En soln.
AMINOÁ CIDOS AROMÁTICOS:
Fenilalanina

Contiene un anillo bencénico unido al carbono alfa a través de

un grupo metilo
AMINOÁ CIDOS AROMÁTICOS:
Tirosina:

Posee un grupo hidroxilo al final, lo que le hace ser menos

hidrofóbico y le da carácter reactivo.
AMINOÁ CIDOS AROMÁTICOS:
Triptófano:

Tiene un anillo indol unido entre el metilo y el anillo bencénico.

Es muy hidrofóbico.
AMINOACIDOS POLARES NEUTROS:
• Contienen grupos hidroxila o amida en la cadena lateral:
• -R Hidroxilo: Serina y Treonina: En centros activos de proteínas
catalíticas, las enzimas.
• -R Amida: Asparagina y glutamina: Son polares (no tienen
carga)
• La serina, treonina y asparagina: Principales lugares de unión
de azúcares con prot. Para formar Glucoproteínas.
AMINOACIDOS POLARES NEUTROS:
Serina:

El grupo OH lo hace altamente reactivo. Es polar y forma

puentes de hidrógeno
AMINOACIDOS POLARES NEUTROS:
Treonina:

Altamente reactivo e hidrofílico. Tiene dos centros de asimetría,

al igual que isoleucina
AMINOACIDOS POLARES NEUTROS:
Asparagina:

Es la versión amida derivada del ácido aspártico

AMINOACIDOS POLARES NEUTROS:
Glutamina:

Es la versión amida derivada del ácido glutámico

AMINOACIDOS ACÍDICOS
• Acido Aspártico y Acido Glutámico
• pH: 7, están ionizados y presentan cargas negativas en sus
grupos carboxilo
• Ionizados se conocen como Aspartato y glutamato
AMINOACIDOS ACÍDICOS
Acido Aspártico:

También conocido como aspartato, ya que a pH fisiológico está

disociado y cargado negativamente.
AMINOACIDOS ACÍDICOS
Acido Glutámico:

Análogamente, se le conoce también como glutamato

AMINOACIDOS BÁ SICOS:
• Histidina, Lisina y Arginina
• A pH neutro Lys y Arg se encuentran completamente
protonada (carga +).
• Arg, es el más básico pKa: 13
• His, pKa: 6 (anillo imidazol), actúa como catalizador general
ácido-base.
AMINOACIDOS BÁ SICOS:
Histidina (His):

Tiene un anillo imidazólico que a menudo se sitúa en el centro

activo de los enzimas y ayuda a crear o destruir enlaces. Es
posible ello porque puede existir en dos formas, cargada
positivamente o neutra.
AMINOACIDOS BÁ SICOS:
Lisina (Lys):

Tiene una de las cadenas más largas de todos los aminoácidos.

Aunque pudiera parecer una cadena carbonada hidrofóbica es
muy polar debido a la presencia de un grupo amino terminal.
AMINOACIDOS BÁ SICOS:
Arginina:

Tiene la más larga de las cadenas laterales. Debido al grupo

guanidino unido a la cadena lateral, pose un pKa alto (13) y
está cargada positivamente a PH fisiológico.
AMINOACIDOS CON AZUFRE
• Cisteína y su forma oxidada Cistina, con baja polaridad
• Cisteína desempeña un rol significativo en la estabilización de
la estructura de las proteínas, puede formar un enlace
disulfuro con otro residuo de cisteína para formar residuos de
cistina, entrelazando cadenas de proteína y estabilizando su
estructura.
• Metionina: Contiene un grupo metil-tioèter
AMINOACIDOS CON AZUFRE
Cisteína:

Contiene un grupo sulfihdrilo (-SH). Es extremadamente reactivo

y puede formar puentes de hidrógeno. Además, puede formar
puentes disulfuro (S-S; enlace covalente).
AMINOACIDOS CON AZUFRE
Cistina:

La unión de dos cisteínas mediante puente disulfuro se llama

cistina.
AMINOACIDO CÍCLICO
Prolina:

Diferente al resto de los aminoácidos en que la cadena lateral,

además de estar unida al carbono alfa, también lo está al
grupo amino. Aunque alifático, no es tan hidrofóbico como los
demás.
CLASIFICACION DE AA, SEGÚ N
POLARIDAD DE CAD. LATERALES

Las cadenas laterales polares pueden participar en los Puentes

de H con el agua y otros grupos polares.
El carácter hidrófobo contribuye al plegado de la proteína por
las interacciones hidrófobas.
P
É
P Son cadenas lineales de
T aminoácidos
I entrelazados entre sí por
medio de:
D Enlaces Peptídicos.
O
S
PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos se forman por la unión de los aminoácidos
mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos

OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa)

POLIPÉPTIDOS (20-50 aa)
PROTEÍNAS (>50 aa)
 ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy
importantes para la estructura de las proteínas, tales como:

• Más rígido y corto que un enlace C-N simple

• Los átomos que participan (O, C, N, H) son coplanares

• El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede

darse en dos configuraciones posibles: trans y cis
• Carácter parcial de doble enlace:

Se le puede considerar un HÍBRIDO DE RESONANCIA

No se permite giro alrededor del enlace -C-N-

Enlace Peptídico
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Plano del enlace

peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal
Enlace Peptídico
• Es un enlace covalente más corto que
la mayoría de los enlaces C - N.

• Posee cierto carácter

de doble enlace.

• Los cuatro átomos del

enlace se encuentran
sobre el mismo plano.

• Los únicos enlaces que pueden girar son

los formados por C-C y C-N
 PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD
BIOLÓGICA

HORMONAS: Insulina y glucagón (metab. de la

glucosa)
ANTIBIÓTICOS: Gramicidina S
VENENOS: a-amanitina
NEUROPÉPTIDOS: Encefalinas
ANTIOXIDANTE: Glutation (g-glutamil-
cisteinil-glicina))
PÉPTIDOS NO PROTÉICOS

Carnosina, β- alanilhistidina y Anserina,

β- alanil-N-metilhistidina
 Dipéptidos presentes en los tejidos
musculares de los vertebrados.
Participan en el amortiguamiento del
pH en las células musculares.
Aspartame
 Dipéptido sintético con propiedades
Edulcorante
PÉPTIDOS NO PROTÉICOS

Glutatión, gama-glutamilcisteinilglicina
 Presente en todos los organismos. Es el péptido simple más
abundante en los sistemas biológicos.
 Funciones:
 Esencial en el hombre para la activación de varias enzimas y de la
insulina.
 Ayuda a mantener la integridad y funcionalidad de los eritrocitos.
 Participa en el transporte de AA a través de las membranas
celulares.
 Participa en el mantenimiento del estado de oxidación del Fe en la
Hg.
 Actúa como un agente antioxidante.
 PÉPTIDOS PROTÉICOS

Bradicina (nonapéptido) y Calidina (decapéptido)

 Agentes hipotensores liberados de proteínas
plasmáticas específicas y actúan sobre el músculo
liso.
Oxitocina y Vasopresina (dos nonapéptidos
cíclicos)
 Secretados como hormonas por la pituitaria.
PÉPTIDOS PROTÉICOS
La Oxitocina:
 Estimula la contracción del músculo uterino en
las mujeres embarazadas y la contracción de los
músculos lisos de las glándulas mamarias.
La Vasopresina:
 Estimula la constricción de los vasos sanguíneos,
aumenta la presión sanguínea, y tiene un efecto
antidiurético al estimular la reabsorción de agua
en los riñones. Se le conoce como la Hormona
antidiurética
 PÉPTIDOS PROTÉICOS
Angiotesina I:
 Un decapéptido que se deriva del extremo N
terminal de una α-globulina específica del plasma
producida en el hígado y conocida como el
sustrato de la renina. La renina es una enzima
proteolítica producida en el riñón y secretada al
plasma.
Angiotesina II:
 Un octapéptido con una mayor actividad
vasopresora.
 Ambos péptidos elevan la presión sanguínea por
su potente actividad vasoconstrictora.
PÉPTIDOS PROTÉICOS

α-globulina plasmática
↓ Renina
Angiotesina I (decapéptido)
↓ Enzima Convertidora
Angiotesina II (octapéptido)
PÉPTIDOS
NEUROTRANSMISORES U
OPIÁCEOS

 Tienen efectos analgésicos

que mimetiza el efecto de la
morfina y otros derivados
del opio.
PÉPTIDOS
NEUROTRANSMISORES U
OPIÁCEOS
Leu-encefalina y Met-encefalina: Pentapéptidos.
Dinorfinas: Con 13 residuos de AA.
Endorfinas (α, β y γ):
 La secuencia de AA de las tres endorfinas y de
la met-encefalina están presentes en la región
del extremo C terminal, del residuo 61 al 91,
de la β-Lipotropina, una hormona que
estimula la liberación de ácidos grasos del
tejido adiposo.
PEPTIDOS
Por lo tanto, retomando la clasificación de los péptidos, se dice
que los mismos, dependiendo del número de aminoácidos que los
componen se clasifican como sigue:

DIPEPTIDO: dos AA

TRIPEPTIDO: Tres AA

TETRAPEPTIDO: CUATRO AA

OLIGOPEPETIDOS: Menos de 10 AA

POLIPEPTIDOS: mas de 10 AA

PROTEINAS: MAS DE 100 AA.