LÍPIDOS

I. CARACTERÍSTICAS
• Insolubles en agua pero
solubles en solventes orgánicos
(cloroformo, metanol, acetona,
bencina, éter, etc.)
• Liberan más energía que los
carbohidratos y proteínas pues
1 g. de lípidos libera 9,3 Kcal.
• Son muy hidrogenados,
pueden producir gran cantidad
de agua.
• Su proceso de digestión lenta.
• Los lípidos son biomoléculas
que no poseen monómero
estructural, por lo tanto no
forman polímeros.
 II. FUNCIONES:

1. ENERGÉTICA:
• Reserva de alimentos en la mayor parte de
animales, a diferencia de los vegetales que
almacenan casi toda su energía como
carbohidratos.

2. ESTRUCTURAL:
• Constituye el 40% de la
membrana celular: fosfolípidos
y lípidos derivados.
– En animales: colesterol
– En vegetales: ergosterol
3. TERMOAISLANTE:
• La grasa almacenada debajo de la piel
(TCSC) forma una capa que impide la
pérdida de calor producida por el tejido
muscular.

Los animales que viven en

ambientes fríos (oso polar,
ballena) tiene gran cantidad de
lípidos debajo de la dermis.
4. REGULADORA:
– Algunos lípidos actúan regulando la actividad
humana:
– Vitaminas liposolubles (A,D,E,K)
– Hormonas (estrógenos, andrógenos, etc)
III. COMPONENTES DE LOS LIPIDOS: ALCOHOLES

GLICEROL ESFINGOL
• Es el alcohol más común en • Es un alcohol complejo que
los lípidos. posee 18 carbonos, dos grupos
• Posee 3 C y 3 grupos OH. hidroxilo y un radical amino.
 ACIDOS GRASOS
• Cadenas carbonatadas que en su
extremo terminal presentan el grupo
carboxilo : COOH

Forma general: R-COOH

• Poco abundantes en estado libre y como
ácidos grasos se les puede hallar en el
plasma.
• Los ácidos grasos son anfipáticos o anfifílicos
porque poseen una región polar y una región no
polar.
 A. Ácidos grasos saturados

• Presentan enlaces
simples entre
carbonos.
• Son sólidos a
temperatura ambiente
(sebo).
• Elevado punto de
fusión.
• Son NO ESENCIALES
(el organismo los puede
fabricar).
 ÁCIDOS GRASOS SATURADOS

Ácido graso N° carbonos Fórmula

Butírico 4 C3H7 COOH
Caproico 6 C5H11 COOH
Caprílico 8 C7H15 COOH
Cáprico 10 C9H19 COOH
Láurico 12 C11H23 COOH
Mirístico 14 C13H27 COOH
Palmítico 16 C15H31 COOH
Esteárico 18 C17H35 COOH
Araquídico 20 C19H39 COOH
Los ácidos grasos saturados son dañinos
para la salud.
 Propiedades Físicas:
• Son moléculas anfipáticos:
• Forman grasas sólidas.
• Solubles en solventes orgánicos
 Propiedades Químicas:
• a) Reacciones de Esterificación: Genera esteres, al unirse con
alcoholes en los lípidos.

• b) Reacciones de Saponificación: Genera jabones al reaccionar

con bases fuertes.

• c) Son resistentes a la oxidación (se oxidan en caso de

emergencia metabólica), halogenación y reducción.
 B. Ácidos grasos insaturados
• Poseen 1 ó mas enlaces
dobles entre sus
carbonos.
• Son líquidos a
temperatura ambiente
(aceites).
• Bajo punto de fusión.
• Algunos son
ESENCIALES el
organismo no los puede
sintetizar y es necesario
su ingestión en la dieta).
 Propiedades Físicas
• Presentan bajo punto de
ebullición
• Presentan mayor solubilidad
en solventes orgánicos que los
saturados.
• Generan aceites. líquidos,
volátiles y aceitosos.
• Son termolábiles.
• Estos predominan en los
lípidos saponificables de
vegetales y en animales que
viven a bajas temperaturas.
 Propiedades Químicas:
• Rx de esterificación
• Rx. de saponificación
• Fácilmente se halogenan, se oxidan y se hidrogenan
para convertirse en margarina.
Acidos monoenoicos
• Ac. Palmitoleico (cis–9–hexadecanoico): 7 ∆9 16:1
• Ac. Oleico (cis–9–octadecanoico): 9 ∆9 18:1
• Ac. Elaídico (trans- 9 octadecenoico): 9 ∆9 18:1
Acidos dienoicos
• Ac. Linoleico (cis- 9,12-octadecadienoico): 6 ∆9,12
18:2
Acidos trienoicos
• Ac. -linolénico (cis-9,12,15-octodecatrienoico): 3
∆9,12,15 18:3
Acidos tetraenoicos
• Ac. Araquidónico (cis-5,8,11,14-eicosatetraenoico):
6 ∆5,8,11,1420:4
Los ácidos grasos ACIDOS GRASOS ESENCIALES:
insaturados son
benéficos para la salud.
LINOLEICO Y LINOLENICO
IV. CLASIFICACIÓN

a) Glicéridos: Aceites y
grasas
LÍPIDOS SIMPLES

SAPONIFICABLES b) Céridos

LÍPIDOS a) Fosfolípidos

COMPLEJOS b) Glucolípidos

INSAPONIFICABLES Esteroides, Terpenos y Prostaglandinas

 I. LÍPIDOS
SAPONIFICABLES
1. LÍPIDOS SIMPLES
a) Glicérido

b) Cérido

2. LÍPIDOS COMPUESTOS
a) Fosfolípidos

b) Glucolípidos
 1. LÍPIDOS SIMPLES O GRASAS
NEUTRAS

• Biomoléculas constituidas por un

alcohol más ácidos grasos, unidos
entre sí mediante enlaces tipo éster.
• Llamados lípidos neutros, ya que no
están cargados.
• Se clasifican en :
–1.1 GLICÉRIDOS
–1.2 CÉRIDOS
1.1 GLICÉRIDOS
1.1 Glicéridos o Acilglicéridos
• Son compuestos formados por el glicerol y 1 a 3
ácidos grasos unidos mediante un enlace éster.
• Los glicéridos son los lípidos más abundantes en
la naturaleza.
• Los triglicéridos se almacenan en cantidades muy
elevadas en el tejido adiposo.
• Su función principal es ser reserva energética.

GLICEROL + ÁCIDO GRASO  GLICÉRIDO

Monoglicéridos, con un sólo ácido graso
esterificado; Diglicéridos, con dos ácidos
grasos esterificados y los Triglicéridos,
posee tres ácidos grasos esterificados,
sirven de reserva energética
 Triglicéridos
• Forma principal de almacenamiento de
lípidos en animales y plantas.
1.2 CÉRIDOS O CERAS

• Son ésteres de ácidos grasos con otro

alcohol (diferente al glicerol), de cadena
larga y peso molecular elevado.
• Son sólidas, quebradizas y untuosas al
tacto.

ALCOHOL (diferente del glicerol) + Ac. Graso de cadena larga 

CERA + H2O
• Son insolubles en agua, con función
protectora de células y tejidos, lubrican
la piel y sirven de repelente al agua en las
plumas de las aves.
• Las encontramos en la formaciones
dérmicas en animales (pelos, plumas),
cubriendo hojas y frutas, en el serúmen
del oido, etc.
• Ejemplos:
– Palmitato de miricilo: • Lanolina: cera de
cera del panal de la lana
abeja.
• Cutina: cera vegetal secretada por el tejido
epidérmico que evita la pérdida de agua (cubre
hojas, tallo, frutos).

Spermaceti en el
cráneo del cachalote
 2. LÍPIDOS COMPUESTOS

• Ésteres de ácidos grasos que al hidrolizarse

dan:

alcohol + ácidos grasos + otros compuestos

• Son compuestos POLARES.

• Se encuentran casi de forma exclusiva en la
membrana celular.
2.1 FOSFOLÍPIDOS
A. FOSFOGLICÉRIDOS
• Formados por glicerol + 2 ácidos
grasos + ácido fosfórico.

• El 1er ácido graso:

saturado
• El 2do ácido graso:
insaturado
• En algunos fosfolípidos un amino alcohol
(base nitrogenada) reacciona con el
ácido fosfórico formando fosfolípidos
más complejos.

+ - -
+
+ -
+

+ -
+ -
+ - -
REGIÓN POLAR REGIÓN NO POLAR
PROPIEDAD DE LOS FOSFOLÍPIDOS
• Son de naturaleza ANFIPÁTICA: poseen una parte polar y
otra no polar.
• En medio acuoso:
– Las cabezas
polares se pone
en contacto con
el agua.
– Las colas no
polares se alejan
del agua.
• Forman monocapas,
bicapas, micelas y
liposomas.
Fosfolípidos importantes:
• Fosfatidilcolina (lecitina)
– Más abundante en las membranas biológicas.
Fosfolípidos importantes
• Cardiolipinas
– Membrana
mitocondrial y
cloroplasto.
• Fosfatidiletanolamina
(cefalina).
• Fosfatidilserina.
• Plasmalógenos.
• Fosfatidilinositol.
B. FOSFOESFINGOLIPIDOS
• Formado por esfingosina (alcohol)
+ ácido graso + otro compuesto
2.2. GLUCOLÍPIDOS
• Formados por ESFINGOL + ácido
graso + un carbohidrato.
 II. LÍPIDOS NO
SAPONIFICABLES
LÍPIDOS DERIVADOS
1. ESTEROIDES

2. ISOPRENOIDES

3. EICOSANOIDES
 1. ESTEROIDES
• Derivados del esterano o anillo
ciclopentanoperhidrofenantreno.
• A) Esteroles: Como el colesterol (más
abundante esterol del organismo), vitamina D,
sales biliares, estradiol.
• B) Hormonas esteroideas:
– Hormonas suprarrenales (aldosterona, cortisol,
dehidroepiandrosterona).
– - Hormonas sexuales (progesterona,
testosterona).
 2. ISOPRENOIDES
• Derivados del isopreno o del terpeno.
• Son moléculas lineales o cíclicas que
cumplen funciones muy variada.
• Entre los que se pueden citar:
– Esencias vegetales: como el mentol, el geraniol, limoneno,
alcanfor, eucaliptol, vainillina, farnesol.
– Vitaminas: como la vit.A, vit. E, vit.K.
– Pigmentos vegetales, como los carotenos y la xantofila.
3. EICOSANOIDES
PROTEÍNAS

Jaime Peña Chinchay.

 I. DEFINICIÓN:
• Son biomoléculas
nitrogenadas: CHON.
• Constituyen entre el 40 a
50% del peso seco del
organismo.
• Son macromoléculas de
alto peso molecular.
PM ≥ 10 000 Dalton.
• Son polímeros lineales de 
- L- aminoácidos
 II. CARACTERÍSTICAS
1. Poseen elevado peso
molecular. Difunden
lentamente
• Su límite inferior es de
10, 000 Dalton.
La oxihemoglobina
tiene un peso
molecular de 68,000
Da y su fórmula es:
C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840
2. Solubilidad: Pueden ser solubles e insolubles
en agua. Las solubles en agua forman dispersiones
coloidales
3. Tienen un alto grado
de especificidad: las
proteínas suelen ser
específicas de cada
organismo .
• Las diferentes
disposiciones de sus
20 L – α - aminoácidos
que lo conforman les
permiten tener una
elevada variedad
estructural.
• 4. Se pueden
desnaturalizar por
acción del calor,
alcohol, pH u otras
sustancias.
• 5. Son anfóteros:
disociándose
como ácidos o
bases según el pH
del medio.
• 6. Las proteínas realizan electroforesis.
• 7. Cada proteína tiene un
determinado punto isoeléctrico (pk).
 III. AMINOÁCIDOS
• Son ácidos orgánicos que poseen un radical
amino.
• Pueden ser α, β, γ, ..aminoácidos de acuerdo a si
el grupo amino se une al C 1,2,3 … a partir de
COOH.
 A) Propiedades de los
aminoácidos
• 1. Son sólidos,
cristalinos, incoloros,
no volátiles, solubles
en agua e insolubles
en disolventes
orgánicos no polares.
• 2. Presentan actividad
óptica (excepto la
glicina) ya que poseen
carbonos asimétricos.
• Comportamiento químico: en disoluciones acuosas
pueden ionizarse doblemente formado iones
dipolares llamados: zwiteriones.

Ión dipolar o
Aminoácido
zwiteríon
simple (neutro)

•Los iones dipolares son sustancias anfotéricas; pueden

donar o recibir protones. Por tanto , son capaces de comportarse
como ácidos o bases.
 B) CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
ESENCIALES NO ESENCIALES
Valina Alanina
Leucina Ac. aspártico
Treonina Ac. glutámico
Triptófano Asparragina
Metionina Cisteina
Isoleucina Glicina
Fenilalanina Glutamina
Lisina Tirosina
Histidina * Prolina
Arginina* Serina
* Son semiesenciales, ya que en el adulto si se sintetiza.
 ENLACE PEPTÍDICO
• Enlace que une dos aminoácidos de forma
covalente.
 Principales péptidos
Nombre N°de Aa Importancia Biológica
Carnosina 2 Regula en pH intramuscular
Glutatión 3 Coenzima de varias enzimas
Endorfinas 5 Analgésico endógeno
Angiotensina II 8 Hipertensor arterial
Bradikinina 9 Potente hipertensor
Oxitocina 9 Causa contracción del útero
Vasopresina 9 Hormona antidiurética
Gramicidina 10 Antibiótico
Gastrina 17 Estimula secreción de HCl
Insulina 51 Hormona pancreática.
IV. ESTRUCTURA PROTEICA
A. ESTRUCTURA PRIMARIA
• Determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena polipeptídicaes, es decir informa sobre cuantos
aminoácidos hay de cada clase y en que orden se
encuentran.
• Es determinada genéticamente.
• Enlace implicado: PEPTÍDICO
 B. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Se refiere a la disposición de la estructura primaria en el
espacio.
• Enlace implicado: PUENTES DE HIDRÓGENO entre
aminoácidos cercanos.
• Existen tres tipos de estructura secundaria: α, β, γ.
• 1. Hélice α: La cadena • 2. Hoja plegada β: Los
polipeptídica toma una puentes de hidrógeno
disposición helicoidal. Se debe se forman entre los
a la formación de puentes de aminoácidos cercanos
hidrógeno entre el NH2 de un de dos cadenas
aminoácido y el COOH de otro,
distante de él tres aminoácidos. polipeptídicas paralelas.
C. ESTRUCTURA TERCIARIA
• Informa sobre la forma que adopta en
el espacio la proteína completa (forma
como la cadena polipeptídica se dobla
y enrolla entre sí).
Estructura terciaria de una proteína
• ENLACES IMPLICADOS:
– Débiles (no covalentes):
• Fuerzas electrostáticas o
puentes salinos
• Fuerzas hidrofóbicas,
• Puentes de hidrógeno
• Atracciones polares
• Fuerzas de Van der Walls
– Fuertes (covalentes)
• Puentes disulfuro
• La actividad
enzimática y la
antigenicidad
dependen de la
estructura terciaria.
• Conformaciones más
frecuentes:
globulares y
filamentosas.
D. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Informa sobre las relaciones espaciales entre
las cadenas polipeptídicas.
• No la poseen todas las proteínas. Se observa
en las proteínas formadas por 2 ó más
cadenas polipeptídicas.
• Las proteínas con estructura cuaternarias
son llamadas OLIGOMÉRICAS y cada uno
de sus componentes de estructura terciaria
se denominan PROTÓMEROS.
RESUMEN:
 DESNATURALIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA

• Desnaturalización reversible:
• Las condiciones adversas actúan poco
tiempo o con poca intensidad, en este
caso la proteína se repliega de nuevo y
adopta su conformación original
(renaturalización).
• Desnaturalización
irreversible:
• Las condiciones desnaturalizantes son
intensas y persistentes (calor). Los
filamentos proteicos adoptan un estado
fibroso, insolubles en agua y sin
actividad biológica.
 Con
actividad
enzimática

DESNATURALIZACIÓN

RENATURALIZACIÓN

Sin
actividad
enzimática
 V. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS

A. POR SU SOLUBILIDAD:
• 1. Solubles en el agua:
– Ej. albúmina.

• 2. Insolubles en el agua:
– Ej. escleroproteínas.
B. POR FORMA:

1. GLOBULAR 2. FILAMENTOSA
• Forma esférica • Forma alargada
• Soluble en agua • Insoluble en agua
• Diversas funciones • Función estructural
– Ejm: albúmina – Ejm: colágeno
C. POR SU COMPOSICIÓN:

1. Proteínas simples:
– Formada sólo por cadenas de
aminoácidos.

2. Proteínas conjugadas:
– Además de aminoácidos
poseen otras moléculas.
1. PROTEÍNAS SIMPLES: Cuando al hidrolizarse
liberan únicamente aminoácidos. Comprende los
siguientes grupos.

• Albúmina: constituyen el grupo

más común e importante de
proteínas simples. Son solubles en
agua.
Ejm:
– ovoalbúmina (huevo)
– lactoalbúmina (leche)
– seroalbúmina (suero)
– leucosina (trigo).
• Globulinas:
- Insolubles en agua.
Ejm:
– ovoglobulina (huevo)
– lactoglobulina (leche)
– seroglobulina (suero)
– fibrinógeno (sangre)
– miosina (músculo)
• Protaminas: Asociadas a ácidos
nucléicos en algunas especies.
Solubles en agua.
– Ejm: salmina del salmón , clupeina
del arenque , escombrina de la
caballa.

• Histonas: Son proteínas básicas.

Se hallan asociadas a los ácidos
nucleicos formando las
nucleoproteínas. Solubles en
agua.
– Ejm: histona H1, H2A, H2B
• Glutelinas: En semillas vegetales. Insolubles en
agua.
– Ejm: gluteína del gluten.
• Prolaminas: En semillas vegetales. Insolubles en
agua.
– Ejm: gliadina del trigo , hordeína del centeno, zeína del
maíz.
• Escleroproteínas: Tienen funciones
estructurales y de protección. Son insolubles
en el agua .
– Ejm: queratina de los pelos y uñas, colágeno de los huesos,
tendones y cartílagos ; elastina del tejido conectivo.
2. PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS
Son aquellas proteínas que al hidrolizarse liberan
aminoácidos (apoproteínas) y otras sustancias no proteicas
(grupo prostético) .
• GLUCOPROTEÍNAS: proteínas unidas a
carbohidratos . Ejem: Mucina, anticuerpos,
FSH, LH.
• LIPOPROTEÍNAS: Proteínas unidas a lípidos.
Se les encuentra en la yema de huevo,
membrana celular.
• NUCLEOPROTEÍNAS: Proteínas unidas con
ácidos nucleicos. Se hallan constituyendo los
cromosomas.
• Ejem: los virus, ribosomas.
• FOSFOPROTEÍNAS: Proteínas unidas al
ácido fosfórico.
Ejem: caseína de la leche, vitelina del
huevo.
• CROMOPROTEÍNAS: Proteínas combinadas con
pigmento. Ejem: Hemoglobina, mioglobina,
citocromos. Rodopsina (púrpura visual),
Flavoproteínas.
• METALOPROTEÍNAS: Proteínas unidas a metales.
Ejm: Hemocianina (contiene Cu), Ferritina (contiene
Fe), Carboxipeptidasa, Ceruloplasmina (contiene Cu)

Cu
VI. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
1. ESTRUCTURAL
• Forman estructuras protectoras externas.
• A nivel tisular:
– Queratina (uñas, piel, pelo, lana, plumas,
picos, caparazones)
– Colágeno (tejido conjuntivo, cartílago)
• A nivel celular y molecular:
– Lipoproteínas (membrana celular)
– Dineína y tubulina (Cilios y flagelos)
• Esclerotina: exosqueleto de insectos.
• Fibroína: fibra de capullos y telaraña.
Las proteínas cumplen Función Plástica, formando la mayor
parte del organismo humano (órganos, huesos, músculos)
después del agua.
2. TRANSPORTE
• Existen proteínas específicas que
transportan determinados
elementos.
Transportan O2:
• Hemoglobina en la
sangre.
• Mioglobina en el
músculo.
• Hemocianina en la
hemolinfa de
crustáceos y
moluscos.
– Transportan Fe
• Transferrina
– Transportan Cu
• Ceruloplasmina
– Transportan lípidos
Cu
• Lipoproteínas: LDL y HDL
Permeasa
3. ENZIMÁTICA
• Muchas proteínas son enzimas, es decir
catalizan reacciones químicas.
4. HORMONAL
• Muchas hormonas son proteínas o péptidos que
regulan funciones biológicas.
– Insulina: metabolismo de la glucosa
– Prolactina: formación de leche
– Oxitocina: contracción uterina
5. HOMEOSTÁSICA
• Proteínas especiales mantienen
constante el volumen sanguíneo.

A) Ejercen presión
oncótica o
coloidosmótica:
albumina.
B) Reguladoras del pH
• Son sustancias buffers o “tampones”,
debido a que pueden neutralizar ácidos y
bases, regulando el pH sanguíneo.

-
- -
- -
6. INMUNOLÓGICA
• A) Reconocimiento celular. Las células de
defensas reconocen “sustancias extrañas”
basándose en las glucoproteínas de su
superficie celular.
• B) Síntesis de anticuerpos: Ciertas
células reaccionan ante la presencia de
células o moléculas extrañas sintetizando
proteínas de defensa, como las globulinas
o anticuerpos.
 Herida
en la
piel

anticuerpos

linfocito B

macrófago
7. CONTRÁCTIL
• La interacción actina-miosina provocan la
contracción muscular.
• Además cumplen esta función la troponina y
la tropomiosina.
8. RESERVA:
• Algunas proteínas almacenan
sustancias
– Ferritina, almacena Fe
– Caseína, suministra P
9. COAGULACIÓN
Frenan el sangrado: protrombina y fibrinógeno.
10. RECONOCIMIENTO CELULAR
El complejo mayor de histocompatibilidad
11. ENERGÉTICA
• Las proteínas son la tercera alternativa,
después de los glúcidos y lípidos que el
organismo emplea para obtener energía.

La oxidación de 1 g. de proteína produce

4,1 Kcal.