CONFIGURACION DE LOS AMINOACIDOS NATURALES:
Los aminoácidos son las unidades básicas que conforman una proteína y son esenciales en la formación de las células y en la realización de múltiples
procesos tanto de las plantas (la fotosíntesis) como procesos corporales de los humanos y animales.
En el genoma humano existen 20 diferentes que componen las proteínas, aunque hay unos 250 además, que no forman parte de las proteínas son
conocidos como alfa aminoácidos y se dividen en tres grupos:
• ESENCIALES:
Es aquel que el organismo no es capaz de sintetizar por si mismo y, por esto, debe tomarlo necesariamente desde el exterior a través de la dieta.
Además, son aminoácidos necesario para el correcto desarrollo de algunas funciones en el organismo. Los aminoácidos esenciales son: Leucina,
isoleucina; valina, metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, teronina, histidina argina.
Importancia de los aminoácidos esenciales en la dieta
El consumo de minimas cantidades de aminoacidos esenciales es necesario para el mantenimiento de la vida
Además, con una alimentación variada que incluya todos los grupos de alimentos en las cantidades adecuadas y requeridas, el contenido de aminoácidos
esenciales es mas que suficiente para cubrir las recomendaciones..
Ante deficiencias continuas de estos componentes pueden aparecer síntomas a nivel del sistema nervioso, pero la afectación se hará evidente en todos los
órganos y sistemas, como el aparato locomotor y lesiones a nivel muscular. También pueden evidenciarse dificultades en la cicatrización de heridas y en la
recuperación muscular tras un esfuerzo. Asimismo, existe la posibilidad de alteración del metabolismo de los macronutrientes.
Funciones de los aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales, como partes de las proteínas, tienen funciones relacionadas con el carácter puramente estructural o plástico proteico. Es decir,
regeneración de tejidos, reparación de heridas, participación en el crecimiento y desarrollo, son de manera global las importantes funciones atribuibles a
los aminoácidos.
Algunas de las funciones de los aminoácidos esenciales, podemos citar:
o Leucina: Se utiliza en la regeneración muscular y osea. Asimismo Controla la glucemia y se relaciona con temas hormonales, concretamente aumenta
la cantidad de hormona de crecimiento. Este aminoácido se puede encontrar en los lácteos, pescados.
o Isoleucina: Al igual que la leucina, está directamente relacionada con la reparación de los músculos, huesos y tejido dérmico. Además, participa en la
formación de hemoglobina. También se relaciona con el control de la glucemia.
o Metionina: Posee acción antioxidante y eso implica que previene algunos factores de riesgo cardiovascular. Se utiliza también en el tratamiento de
alguna patología mental.
o Lisina: Participa en la formación de colágeno, elemento fundamental en las articulaciones. Se relaciona también con el metabolismo del
calcio y en la formación de anticuerpos por lo que refuerza el sistema inmunitario. Se lo puede encontrar en el germen de trigo
o Valina: Colabora en la reparación y mantenimiento muscular. También se utiliza en la metabolización hepática de algunos nutrientes. Se
lo puede encontrar en los huevos en especial es la clara de huevo.
o Fenilalanina: Participa en la formación de neurotransmisores que estimulas la sinapsis nerviosa. Se relación con varios efectos positivos a
nivel de mejora del estado de animo, la capacidad de concentración y el aprendizaje por su estimulación del sistema nervioso. Asimismo,
se está estudiando su posible uso en enfermedades mentales como el Parkinson o el Alzheimer. Se ueden encontrar en los cereales, frutos
secos.
o Triptofano: Actúa a nivel nervioso como relajante corporal y facilita la conciliación del sueño. Además, controla la sensación de
apetito. Posee determinadas funciones opuestas a las de la fenilalanina. Se utiliza en el tratamiento de la hiperactividad. Se
puede encontrar en las verduras, hortalizas.
o Treonina: Posee gran efecto en la metabolización de las grasas y también colabora en la creación de colágeno.
Estos dos últimos aminoácidos son esenciales dependiendo del resto de componente de la alimentación , así que realmente se
consideran semiesenciales. En el caso de la histidina, es un aminoácido esencial en la infancia que pasa a ser no esencial en la etapa
adulta.
Estos dos últimos aminoácidos son esenciales dependiendo del resto de componenter de la alimentación, así que realmente se
consideran semiesenciales. En el caso de la histidina, es u aminoácido esencial en la infancia que pasa a ser no esencial en la etapa
adulta.
• SEMI-ESENCIALES:
Se encuentra la histidina y la arginina y se obtienen a través de la dieta en ciertas situaciones.
• NO ESENCIALES:
Son los aquellos que el cuerpo puede producir y son los siguientes: la alanina, el acido aspártico, la cisteína, la asparagina, el acido
glutámico, la glutamina, la tirosina, la glicina, la serina y la prolina.
L-aminoacido y D-aminoacido
L-aminoácidos: son los que resultan relevantes para el ser humano y se denominan proteinogenicos y dentro se los proteinogenicos, se encuentran los L-
aminoácidos que se diferencian en función de su estructura. Estos están divididos en dos formas simétricas: Estructura L o levógiras y D o dextrógiras.
D-aminoácidos: Las proteínas de todos los seres vivos son casi en exclusiva formadas por los L-aminoácidos; si bien, también se agrupan en D-aminoácidos,
los cuales están presentes en algunos antibióticos producidos por hongos.
PREPARACION DE LOS AMINOACIDOS
Los aminoácidos son moléculas nitrogenadas simples con cadenas hidrocarbonadas de bajo peso molecular. Todos los aminoácidos a excepción de la glicina
tiene dos formas estructurales o estéreo isómeros.
Aproximadamente el 66% de los aminoácidos producidos se utilizan en la industria de la alimentación, el 30% como aditivos de piensos, y el 4% restante en
medida u cosmética a si como material de partida en la industria química.
Extracción de aminoácidos a partir de hidrolizados proteicos de materiales vegetales o animales.
Esta metodología es una de las mas simples para la obtención de aminoácidos y es posible aplicarla solamente cuando estos tienen propiedades bastante
diferentes entre sí; por ejemplo, cisteína y tirosina debido a su baja solubilidad en su punto isoeléctrico, se separan fácilmente de los aminoácidos que son
solubles en agua.
Síntesis química de aminoácidos
En la actualidad, se ha realizado la producción industrial de muchos aminoácidos por síntesis orgánica, ya que mediante este método es posible detener
sustancias con cualquier estructura química y organizar una producción continua altamente automatizada. De esta manera se produce D.L-metionina, acido
glutámico, lisina, triptófano, treonina, glicina y algunos otros aminoácidos con un alto rendimiento y un alto grado de pureza química
Ejemplos de producción de aminoácidos por síntesis química
1. Obtención de D,L- metionina a partir de Acroleína
Sintesis enzimatica
En los últimos tiempos principalmente en Japón, se ha desarrollado investigación dedicada a la utilización de enzimas estéreo y
sustrato especificas. Para la obtención de aminoácidos naturales de forma L. este método tiene perspectivas muy favorables en
comparación con la síntesis química o microbiología y permite unir los adelantos en química y microbiología para establecer
procesos altamente efectivos.
REACCIONES DE LOS AMINOACIDOS
Las reacciones generales de los aminoácidos son:
Transaminacion, desaminacion y descarboxilacion. Estos son los tres tipos de reacciones mas generales de los AA.
Transaminacion: son reacciones donde se traspasa el grupo desde un -aminoacido a un -cetoacido, convirtiéndose el 1º en
-cetoacido, y el 2º en un -aminoácido. Las encimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan l piridoxal
fosfato (PLP) como coenzima.
Desaminacion oxidativa
El AA pierde el grupo amino y pasa -cetoacido. Esta reacción reversible pude convertir el GLU en -cetoglutaratopara
su degradación.
Descarboxilacion
Los AA se descaboxilan y forman aminas biogenas, ellas o sus derivados tienen muy importantes funciones biológicas:
histimina, etanilina, etc. Desde la TYR, por descarboxilacion y otras reacciones, se producen la familia de las
catecolaminas: dopaminas, noradrenalina y adrenalina. El Trp se descarboxila a triptamina y esta se convierte en
serotonina.
PEPTIDOS:
Los péptidos son moléculas compuestas a partir de los vinculo que entablan ciertos aminoácidos. La relación
entre los aminoaciodos quedaba establecida a través de lo que se conoce como un enlace peptídico.
El enlace peptidico es la unión de dos o mas aminoácidos mediante enlaces amida origina los péptidos. Es los
péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de
la reacción del grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con la eliminación de una molécula de
agua.
El enlace peptídico (–CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo posee una
serie de características que lo aproximan mas a un doble enlace. Como el nitrógeno es menos
electronegativo que el oxigeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace, mientras que el
enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características
intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble. De hecho , las distancias interatómicas medidas en los
enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica
esta estabilizadas por resonancia, de forma que los seis átomos implicado en la formación del enlace
peptídico están contenido en el mismo plano
Momento dipolar del enlace peptídico:
Otra consecuencia importante de la resonancia es que incrementa la polaridad del enlace peptídico y se establece un momento
dipolar Por este motivo, cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de hidrógeno. En uno de ellos, el grupo -NH- actúa
como donador de hidrógeno y en el otro, el grupo -CO- actúa como receptor de hidrógeno. Esta propiedad contribuye
notablemente al plegamiento tridimensional de las proteínas, tal y como veremos más adelante.
El carácter parcial de doble enlace impide la libre rotación del enlace que une los átomos de C y N en el enlace. Esta rigidez del
doble enlace limita las posibilidades conformacionales de los péptidos. Existen dos configuraciones posibles:
Configuración cis: los dos Ca se sitúan del mismo lado del doble enlace
Configuración trans: los dos Ca se sitúan a distinto lado del doble enlace
