INHIBIDORES ENZIMATICOS
Inhibidores: Pequeña moléculas químicas o iones
que interfieren con las reacciones ralentizándolas o
deteniéndolas.
Importantes para el estudio de:
Mecanismo de acción enzimática
Especificidad de sustrato
Naturaleza del centro activo
Identificación residuos fundamentales para la
catálisis
Utilidad
Determinación rutas metabólicas
Medicina. Antibióticos
Hay dos tipos de inhibidores enzimáticos:
Reversibles: Unión no covalente de un inhibidor
a la enzima
Irreversibles: Unión covalente del inhibidor al
enzima
• Competitiva
• No competitiva
• Acompetitiva
Elementos naturales, tóxinas específicas,
venenos, iones, fármacos
• Inhibición reversible competitiva Unión del inhibidor al centro
activo del enzima, compite con el sustrato
• Inhibición reversible no competitiva Unión del inhibidor a
un sitio distinto del centro activo, no compite con el
sustrato.
Inhibición irreversible
Reaccionan con un grupo químico de la enzima,
modificándola covalentemente.
• Sus efectos dependen del tiempo de actuación del
inhibidor.
• Hg2+, Pb2+ , CN- , As
• Bloquean unión al sustrato
• Inhiben actividad
Por lo general son altamente tóxicos. Casi todos los
inhibidores enzimáticos irreversibles son sustancias
tóxicas (naturales o sintéticas).
• Penicilina inhibe la síntesis de la pared bacteriana
• Aspirina inhibe la síntesis de PG
• Gases nerviosos: diisopropil fluorofosfato (DIFP),
inhiben neurotransmisores