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Estructura

Este documento describe la estructura y funciones de los anticuerpos o inmunoglobulinas. Explica que los anticuerpos están compuestos de cuatro cadenas polipeptídicas que incluyen dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras. También describe las regiones variable y constante de las cadenas, así como los dominios y fragmentos Fab y Fc. Finalmente, resume las principales funciones de los anticuerpos, incluyendo la neutralización de antígenos y la activación del sistema del complemento.

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Este documento describe la estructura y funciones de los anticuerpos o inmunoglobulinas. Explica que los anticuerpos están compuestos de cuatro cadenas polipeptídicas que incluyen dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras. También describe las regiones variable y constante de las cadenas, así como los dominios y fragmentos Fab y Fc. Finalmente, resume las principales funciones de los anticuerpos, incluyendo la neutralización de antígenos y la activación del sistema del complemento.

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ESTRUCTURA DE LOS

ANICUEPOS
SILVA ROJAS BLANCA YERALDINE
ANTICUERPOS o INMUNOGLOBULINAS
FUNCIONES DE LAS INMUNOGLOBULINAS

La principal función de los anticuerpos es la ELIMINACIÓN


DE LOS ANTÍGENOS, que puede conseguirse mediante
varios mecanismos:
• Neutralización y aglutinación de antígenos (por Fab)
• Opsonización de microorganismos (por Fc).
• Activación del Sistema del Complemento (por Fc).
• Citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos
(ADCC) (por Fc).
• Protección de mucosas (por Fab).
• Activación de mastocitos y células cebadas (por Fc).
ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS

 Estructuralmente, las Ig son glucoproteínas formadas


básicamente por cuatro cadenas polipeptídicas idénticas
dos a dos:
• Dos cadenas PESADAS idénticas o cadenas H (heavy), con
un Pm de 55 a 77 kDa.
• Dos cadenas LIGERAS idénticas o cadenas L (light), con
un Pm de 23 a 26 kDa.
 Cada una de las cadenas consta de  Regiones de armazón: secuencias entre
dos regiones claramente los CDR que no presentan tanta
diferenciadas: variabilidad.
 Región VARIABLE: donde se une al
antígeno y, por tanto, responsable  Región CONSTANTE: responsable de las
de la ESPECIFICIDAD de la Ig. funciones biológicas de la Ig. Hay cinco
ISOTIPOS de cadenas pesadas (µ, γ, α, δ,
 Se aprecian:
ε) que formarán las distintas Ig (IgM, IgG,
 Regiones HIPERVARIABLES o CDR IgA, IgD e IgE), y dos tipos de cadenas
(regiones determinantes de
complementariedad) CDR1, CDR2
ligeras (κ,λ).
y CDR3.- forman el sitio de unión
con el antígeno o paratopo.
 DOMINIOS: regiones globulares, de unos 110 aminoácidos, presentes en las cadenas pesadas y
ligeras.
• Cadenas ligeras: un dominio variable (VL) y uno constante (CL)
• Cadenas pesadas: un dominio variable (VH) y tres (IgG, IgA e IgD) o cuatro (IgE e IgM)
constantes (CH1, CH2, CH3, CH4).
 REGIÓN DE LA BISAGRA: en las cadenas H de las IgG, IgA e IgD. Confiere flexibilidad a la molécula.
 Tratando una molécula de Ig con proteasas, se descompone en dos fragmentos:
• Fab (antigen binding fragment): en él reside la especificidad de la Ig
• Fc (crystalizable fragment): responsable de las funciones efectoras de las Ig
Variaciones de las inmunoglobulinas:

 Variación ISOTÍPICA: las Igs de distinta clase o isotipo son distintas (la IgG es
diferente de la IgM, etc.)

 Variación ALOTÍPICA: la secuencia de aminoácidos de las cadenas pesadas y


ligeras dentro de la misma clase varía para los distintos individuos.

 Variación IDIOTÍPICA: la región de unión al Ag1 es diferente de la que reconoce al


Ag2.

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