ENZIMAS
Catalizadores
Biológicos de una
reacción química.
Naturaleza proteica,
Globular.
Propiedades
ESPECIFICIDAD
Existe una enzima específica para
cada sustrato.
EFECTIVIDAD
Aumentan la velocidad de una
reacción química en 100 ordenes de
magnitud.
ESPECIFICIDAD
Unión tipo llave-cerradura
El sitio activo tiene la forma exacta
del sustrato.
Ajuste inducido
La unión Enzima-sustrato introduce
modificaciones en la estructura de la
enzima. Cambio conformacional.
Acción de una enzima
EFECTIVIDAD
Disminuye la Energía de
Activación de una reacción
PARTES DE UNA ENZIMA
Cofactores
COENZIMAS
CLASIFICACIÓN
pH Y TEMPERATURA
Factores que modifican la
actividad enzimática :
Concentración de la enzima (V max)
Concentración del sustrato (Km)
INHIBIDORES
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• Agentes químicos que inhiben la acción catalítica de
enzimas.
• Algunos ejercen su acción uniéndose a sitios o grupos
funcionales esenciales de la E.
• Estas sustancias son de gran utilidad para estudiar
algunos aspectos de la acción enzimática.
• Por ejemplo, que grupos funcionales son los que
participan en la catálisis o son responsables de
asegurar los requerimientos estructurales para la
unión E-S.
• La inhibición puede ser reversible o irreversible.
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
INHIBIDORES IRREVERSIBLES
• Sustancias que producen un cambio permanente
en la molécula de enzima.
• Producen un deterioro de su capacidad
catalítica.
• Ej. Insecticidas, «inhibidores suicidas»
(semejantes estructuralmente al S y ocupan el
sitio activo, caso del allopurinol- xantina
oxidasa como tratamiento de la Gota)
INHIBIDORES REVERSIBLES
• Sustancias que producen un cambio de la capacidad
catalítica de la enzima pero su acción no es
permanente, el complejo [EI] se disocia rápidamente.
• La inhibición reversible puede ser:
COMPETITIVA
NO COMPETITIVA
ACOMPETITIVA
El efecto de inhibición competitiva se logra por
diferentes mecanismos:
a) I con estructura similar al S, ambos compiten por el
sitio activo de la E.
b) I que se unen al sitio activo aunque no tengan
similitud estructural con el S.
c) I y S se unen a diferentes sitios de la E, pero la
unión de uno impide la del otro, porque induce
cambios conformacionales en la E.
La inhibición de tipo competitivo se revierte aumentando
la [S].
De ese modo tiende a desplazar al I de su unión con la
enzima.
INHIBIDORES
REVERSIBLES
COMPETITIVOS
INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS
• La unión S-E no esta afectada, porque el I se une a la E libre
o al [ES].
• Una vez formado el [ESI] la enzima se inactiva.
• El valor de Km no se modifica, pues el S reacciona con la E
igual que en ausencia del I.
• Ejemplos: reactivos que se unen a grupos –SH de cisteína,
indispensables para algunas enzimas, iones metálicos (Cu2+,
Hg2+ y Ag2+).
• Otros I se unen a los metales componentes de la E, por
ejemplo: cianuro se une fuertemente al Fe de los citocromos,
catalasas y así bloquean su actividad.
INHIBIDORES
REVERSIBLES NO
COMPETITIVOS
Se unen a la E en un sitio
diferente al sitio activo
Este tipo de inhibición no es
revertida por aumento de la
[S]
INHIBIDORES ACOMPETITIVOS
Son inhibidores reversibles.
El I se une al complejo ES ESI
Hay 2 reacciones que producen:
1- ESI
2- P
Este tipo de inhibición se da en casos en los cuales
participan varios sustratos en la reacción.
No es revertida por aumento de la [S].
