PROTENAS
Blga. Elmer Lpez lpez
Protenas
Biopolmeros de elevado peso molecular
50% del peso seco de la mayora de organismos
Constituidas por C, H, O, N
Pueden
contener S y P
En menor proporcin Fe, Cu, Mg, I
Se agrupan para formar unidades estructurales
(aa). La unin de varios aminocido origina un
pptido
aa<10: oligopptido
aa>10: polipptido
aa>50: PROTEINA
Unidades estructurales de las protenas:
aminocidos
Frmula de los alfa
aminocidos
Grupo
carboxilo
Grupo
amino
Hidrofbicos
Cadena lateral R
Hidroflicos
Aminocidos
Son aprx. 80 aa diferentes: slo 20 forman
parte de las protenas.
Los aa que un organismo no puede sintetizar
se denominan aminocidos esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho
aminocidos:
Treonina, metionina, lisina, valina, triptfano,
leucina, isoleucina y fenilalanina.
LOS VEINTE
AMINOCIDOS
ENCONTRADOS
EN LOS
SISTEMAS
BIOLGICOS
Esenciales
Arginina (en crecimiento)
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
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No Esenciales
Alanina
Asparagina
Aspartato
Cistena
Glutamato
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina
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ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
Cuando se presenta una secuencia de aa. en una
expresin lineal con enlace peptdico.
La funcin de una protena depende de su
secuencia y de la forma que sta adopte.
Secuencia lineal con enlace peptdico
INSULINA
LYS
VAL
LYS
ALA
HYS
GLI
VAL
LEU
GLY
Estructura secundaria
Disposicin de la
secuencia de
aminocidos en el
espacio
Dos tipos:
Helicoidal
Laminar
MIOGLOBINA
Alfa
hlice
ESTRUCTURA TERCIARIA
TRIPSINA
Es la forma tridimensional, generalmente
globular, de una protena cuya estructura
secundaria se ha plegado sobre s misma, debido
a interacciones entre aa no adyacentes.
La estructura terciaria es esencial para la
funcin de una protena
Alteracin desnaturalizacin
En un anticuerpo no se une al antgeno
En un receptor de membrana no captar la seal que
corresponde
En una enzima no catalizar la reaccin
qumica
Estructura cuaternaria
Unin (enlaces no
covalentes) de
dos o ms
cadenas
polipeptdicas con
estructura terciaria
para formar un
complejo proteico.
HEMOGLOBINA
Clasificacin de protenas
FUNCIONES
Estructural
Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
Enzimtica
Son las ms numerosas y especializadas. Actan como
biocatalizadores de las reacciones qumicas
Hormonal
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas
Inmunoglobulina
Transporte
Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
Reserva
Ovoalbmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche
Defensiva
MATABOLISMO DE PROTEINAS
Durante la digestin, las protenas de la
dieta son hidrolizadas hasta sus
aminocidos.
Se absorben en los intestinos y
transportados por sangre a los tejidos.
Penetran a la clula mediante sistemas
transportadores.
IMPORTANCIA
Las protenas suministran los bloques estructurales
(a.a.) necesarios para la sntesis de nuevas protenas
constituyentes del organismo, y por ello, se dice que
tienen una funcin plstica o estructural.
La calidad o valor biolgico de las protenas de la
dieta, depende de su contenido en aminocidos
esenciales.
ABSORCIN
En la saliva, no existen enzimas con accin
proteoltica.
La hidrlisis de protenas se inicia en el
estmago.
TRANSPORTE DE AMINOCIDOS
Los a.a. atraviesan las membranas a
travs de mecanismos de transportadores
especficos.
Pueden hacerlo por:
a)
Transporte activo secundario
b)
Difusin facilitada
DESTINO DE LOS AMINOCIDOS
Una vez absorbidos, los aminocidos tienen
diferentes alternativas metablicas:
a)
b)
c)
Utilizacin (sin modificacin) en sntesis de
nuevas protenas especficas.
Transformacin en compuestos no
proteicos de importancia fisiolgica.
Degradacin con fines energticos.
METABOLISMO DE AMINOACIDOS
Los aminocidos, no se almacenan en el
organismo.
Sus niveles dependen del equilibrio entre
biosntesis y degradacin de protenas
corporales, es decir el balance entre
anabolismo y catabolismo (balance
nitrogenado).
El N se excreta por orina y heces
SNTESIS DE AA NO ESENCIALES
alanina
metionina
piruvato
3-PG
serina
glicina
aspartato
asparagina
oxalacetato
-cetoglutarato
prolina
residuos de
hidroxiprolina
arginina
cistena
glutamato
ornitina
glutamina
histidina
DEGRADACIN DE LOS AMINOCIDOS
Consta
de dos estadios:
-Eliminacin de los grupos amino por la
transaminacin y la desaminacin.
-Catabolismo de los esqueletos de carbono.
De la degradacin de los veinte a.a se obtienen
siete productos: piruvato, acetil CoA, fumarato,
-cetoglutarato, acetoacetil CoA, succinilCoA,
oxalacetato.
ELIMINACIN DEL NITROGENO PROTEICO
-Todo excedente de a.a se tiene que degradar. Se
elimina el grupo amino, formndose amoniaco
(txico) el cual se convierte en urea pudiendo
excretarse por medio de la orina.
-La eliminacin del grupo amino de los a.a deja
slo los -cetocidos.
-El sitio ms importante de la degradacin de los
a.a es el hgado.
Destino del Nitrgeno proteico
Cetoocido
Aminocido
Transaminacin
Cetooglutarato
Desaminacin
oxidativa
L-glutamato
NH3
CO2
Ciclo de la Urea
Urea
CICLO DE LA UREA
Urea
Ornitina
Arginina
Citrulina
Histamina
Se produce por
descarboxilacin
de la histidina,
catalizada por la
histidina
descarboxilasa y
piridoxalfosfato
como coenzima
La histamina
tiene gran importancia
biolgica ya que tiene accin
vasodilatadora, disminuye la presin
sangunea, colabora en la constriccin de
los bronquiolos, estimula la produccin de
HCl y estimula la pepsina en estmago,
se libera bruscamente en respuesta al
ingreso de sustancias alrgenos en los
tejidos.
Se degrada muy rpidamente
Acido -aminobutrico (GABA)
Se forma por
descarboxilacin del
cido glutmico,
generalmente en el
sistema nervioso
central.
Utiliza
piridoxalfosfato
como coenzima.
El
GABA
es
un
compuesto
funcionalmente muy importante, ya que es
el intermediario qumico regulador de la
actividad neuronal, actuando como
inhibidor o depresor de la transmisin del
impulso nervioso.
Hormonas Tiroideas
Tiroxina y Triyodotironina, se sintetizan a
partir de TIROSINA
Existen enfermedades relacionadas al
defecto en el metabolismo de estos a.a.
(fenilcetonuria, albinismo)
Albinismo
Melatonina
La melatonina es una hormona
derivada de la glndula pineal.
Bloquea la accin de la hormona
melanocito estimulante y de
adrenocorticotrofina.
Se forma a partir del triptfano
por acetilacin y luego metilacin
Serotonina
Es un neurotransmisor
y ejerce mltiples
acciones regulatorias
en el sistema nervioso
(mecanismo del sueo,
apetito,
termorregulacin,
percepcin de dolor, la
energa, el estado de
alerta y el estado de
nimo, entre otras)
La serotonina es la
"hormona del placer"
adems de ser la
"hormona del humor"
CREATINA
Es una sustancia presente en msculo
esqueltico, miocardio y cerebro, libre o
unida a fosfato (creatinafosfato)
Arginina, glicina y metionina, estn
involucradas en su sntesis.
EFECTO DE LA DEFICIENCIA DE PROTEINAS
SOBRE LAS ESTRUCTURAS DENTALES
Una dieta deficiente en protenas afecta
negativamente la actividad de los fibroblastos,
los osteoblastos y los cementoblastos.
Atrofia en el tejido conectivo de la gingiva y de
los ligamentos periodontales.
Una dieta adecuada de protenas durante el
embarazo es beneficioso al desarrollo de
huesos y dientes del nio.
Dietas pobres en protenas ,los dientes son mas
proclives a la caries.
EFECTO DE LA DEFICIENCIA DE
PROTEINAS EN LA CARIES DENTAL
La deficiencia de protenas aumenta la
susceptibilidad a la caries durante la vida
adulta.
La adicin de casena a la dieta reduce
significativamente la caries.
La casena ejerce un efecto
anticarigenico por la accin del fosfato
presente en su molcula.
La lisina y el glicolato, tambin ayudan a
prevenir la caries.
PAPEL DE LAS PROTEINAS EN
RELACION A LAS ESTRUCTURAS
PERIODONTALES
El epitelio gingival se adhiere a la
superficie de los dientes mediante
fuerzas fsico- qumicas mediadas por
las protenas y las glicoprotenas
presentes en el fluido gingival.
