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LÍPIDOS

Este documento describe diferentes tipos de lípidos como ácidos grasos, grasas, fosfolipidos y esteroides, explicando sus características químicas y funciones biológicas. También cubre conceptos sobre aminoácidos, péptidos, proteínas y sus niveles de estructura.

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Este documento describe diferentes tipos de lípidos como ácidos grasos, grasas, fosfolipidos y esteroides, explicando sus características químicas y funciones biológicas. También cubre conceptos sobre aminoácidos, péptidos, proteínas y sus niveles de estructura.

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LPIDOS

Son sustancias no solubles en agua (son apolares o de muy baja


polaridad), pero s se disuelven en disolventes orgnicos como ter,
cloroformo, benceno, gasolina, etc.

Los lpidos se dividen en:


- cidos grasos
- Grasas
- Fosfolipidos
Esteroides

Los acidos grasos son moleculas largas de carbono


con enlaces de hidrogeno y un grupo carboxilo en un
extremo (COOH) El grupo carboxilo puede ionizarse
liberando protones
Se presentan en dos formas saturados y no saturados
Saturados no tienen enlaces C=C todos los carbonos en la
cadena estan unidos con hidrogenos
Insaturados tienen algunos enlaces
C=C la cadena de carbono no esta
completamente saturada con
hidrogenos

Los acidos grasos son componentes de otra clase e lipidos


Grasas neutras y fosfolipidos
Las grasas neutras estan compuestas de glicerol y 1, 2 o 3
acidos
Grasas
Dos componentes glicerol y tres acidos grasos
La principal funcion de la grasa es como deposito de
energia
El glicerol es un alcohol de
Un acido graso consiste de un grupo
tres carbonos con un grupo
carboxilo unido a un largo esqueleto de
hidroxilo unido a cada atomo
carbono
de carbono

En la grasa los acidos grasos


son unidos al glicerol por un
enlace ester y se forman los
trigliceridos

Grasa saturadas son


densamente empacadas

Grasas no saturadas tienden a estar


en estado liquido a temperatura
ambiente

Grasas mono y poliinsaturadas

Fosfolipidos
Son los principales componentes de las
membranas celulares
Formados por glicerol grupo fosfato
colina y dos acidos grasos
Las dos colas de los acidos grasos son
hidrofobicas pero el fosfato , glicerol y
colina forman una cabeza

Fosfolipidos el secreto de las membranas celulares


Cuando fosfolipidos se adicionan al agua estos se
autoemsamblan en en bicapas lipidicas con las colas
hidrofobicas hacia el interior

Liposomas como un sistema de


entrega de drogas

Esteroides
Son lipidos caracterizados por un esqueleto de
carbono consistente de cuatro anillos fusionados
El colesterol es un importante esteroide componente
de las membranas celulares

Cholesterol as a chemical precursor

Aminocidos
Un -aminocido es un
cido carboxlico con
un grupo amino y un
grupo R en el carbono

R --> cadena lateral


Dos estereoismeros
posibles
Enantimeros L y D
Slo la forma L se
encuentra en protenas

Los 20 aminoacidos encontrados en proteinas

Se representa normalmente el estado de protonacin a pH 7,0


Los aminocidos se clasifican segn las propiedades de sus cadenas laterales (a
pH 7,0)

Aminocidos Alifticos No Polares

Aminocidos Aromticos
No polar (Hidrofbico)
(Hidrofbico)

Polar

No polar

Aminocidos Neutros Polares

Aminocidos Bsicos con Carga Positiva

Aminocidos cidos con Carga Negativa

Aminocidos no Estndar
Aminocidos distintos de los 20 estndar y
derivados de stos realizan funciones
biolgicas importantes como mensajeros o
precursores
Neurotransmisores
-aminobutrico (GABA), derivado de la Gln
serotonina, derivado del Trp
Hormonas
tiroxina, derivado de la tirosina
cido indol actico, derivado del triptfano
Precursores e intermediarios metablicos
citrulina
ornitina

Propiedades cido-Base de los Aminocidos


Los aminocidos son anfteros
se comportan a la vez como cidos y como bases
A pH 7 Los aminocidos sin cadena lateral cargada son
zwitteriones
presentan simultneamente una carga positiva y una negativa

Forma catinica

Forma zwitterinica
aninica
(neutra)

Forma

Punto Isoelctrico (pI)


pI es el valor de pH para
el cual la carga neta del
aminocido es 0
Valor medio de los pKa que
flanquean la estructura
isoelctrica
Para aminocidos neutros
es el valor medio de los
pK1 y pK2
Para aminocidos cidos o
bsicos depende de cada
caso
Cuando pH= pI disminuye
la solubilidad en agua

Polimerizacin de Aminocidos: El enlace Peptdico


Los aminocidos
polimerizan formando
polipptidos mediante
enlaces peptdicos
El enlace peptdico es un
enlace amida formado
por unin del grupo carboxilo y el grupo amino de dos
aminocidos
Los aminocidos unidos
se llaman residuos de
aminocido
Los residuos se nombran
con la terminacin il
comenzando por el
extremo N-terminal

Pptidos
Son polmeros de unos pocos aminocidos
Ejemplos de algunos pptidos importantes
Glutatin (-glutamil-L-cisteinilglicina)
Agente reductor. Protege a las clulas de productos
oxidantes derivados del metabolismo del O2
Vasopresina (Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly-NH2)
Hormona antidiurtica. Interviene en la regulacin del
equilibrio hdrico
Oxitocina (Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-NH2)
Hormona sexual. Estimula la secrecin de la leche y la
contraccin muscular uterina durante el parto
Pptidos opiceos (leu- y met-encefalinas)
Pentapptidos que intervienen en el alivio del dolor

Protenas
Largas cadenas de aminocidos que se pliegan con una
estructura definida
Son responsables de la mayora de las funciones
bioqumicas:
Catlisis
Transporte
Estructura
Almacenamiento
Movimiento Detoxificacin
Defensa
Regulacin

Tipos de Protenas
Segn su forma
Fibrilares
Globulares
Segn su composicin
Simples
Conjugadas
Constan de una cadena polipeptdica y un grupo prosttico
apoprotena --> slo la cadena polipeptdica
holoprotena --> polipptido + grupo prosttico
Segn sea el grupo prosttico:
glucoprotenas
lipoprotenas
metaloprotenas
hemoprotenas
fosfoprotenas

Estructura de las Protenas

Surge del plegamiento de la


cadena polipeptdica
Depende de su secuencia y
de las caractersticas del
disolvente
Se distinguen cuatro
niveles estructurales:
Estructura primaria
Secuencia de aminocidos
Estructura secundaria
Plegamiento local
Estructura terciaria
Plegamiento global
Estructura cuaternaria
Organizacin multimrica de
varias cadenas

Estructura Primaria
Se define por la secuencia de
aminocidos
Especfica de cada protena
Las protenas homlogas tienen
secuencias y funciones semejantes
La comparacin de secuencias
permite establecer relaciones
evolutivas
Mutaciones -->variaciones en la
secuencia
Los aminocidos invariables son
importantes para la funcin
Las mutaciones conservadoras son
cambios entre aminocidos
qumicamente semejantes
Algunas mutaciones se relacionan con
enfermedades --> enfermedades
moleculares (patologa molecular)

Estructura secundaria: helice

Estructura secundaria : lamina plegada

Estructuras Supersecundarias
Son combinaciones de elementos de estructura
secundaria que forman patrones definidos
Son la base para la clasificacin estructural de las
protenas

Estructura Terciaria
Estructura tridimensional
global que asume una protena
al plegarse
Residuos lejanos en la secuencia
quedan cerca en el espacio
Estructura compacta que excluye
las molculas de agua de su
interior
La ausencia de agua facilita las
interacciones inicas y los enlaces
de hidrgeno
En el interior se agrupan residuos
hidrofbicos (efecto hidrofbico).
Los polares se exponen al exterior
Las protenas grandes suelen
presentar dominios estructurales

Motivos Estructurales
Son secuencias de aminocidos que presentan
caractersticas y funciones definidas

Mantenimiento de la Estructura Terciaria


Interacciones dbiles (no
covalentes)
Inicas (puentes salinos)
Hidrofbicas
Enlaces de hidrgeno
Fuerzas de
van der Waals

Protenas Hidrosolubles y Protenas de


Membrana

Plegamiento de las Protenas

El plegamiento
depende de las
condiciones del medio
Factores fsicos
Temperatura
Presin
Factores qumicos
pH
Disolventes orgnicos
Agentes caotrpicos
(urea, cloruro de
guanidinio)
Suele ser reversible y
cooperativo

Protena desnaturalizada <-> Protena Nativa

Plegamiento in vivo
Problema del plegamiento in vivo
Plegamiento acoplado a la sntesis
de protenas
Cmo selecciona la clula las
condiciones de plegamiento?
Control celular de las condiciones de
plegamiento (chaperonas
moleculares)
Plegamiento de protenas nacientes
Prevencin y correccin de errores
de plegamiento en condiciones de
estrs (Heat shock proteins, HSP)
Sistemas enzimticos que ayudan al
plegamiento
Protena-disulfuro isomerasas
Peptidil-prolil isomerasas

Estructura Cuaternaria
Asociacin no covalente
de varias cadenas
polipeptdicas
Subunidades=monmeros=
protmeros
Las subunidades se
organizan de manera
simtrica
Ventajas de la asociacin
Mayor estabilidad
Regulacin alostrica
Estabilidad
Mismo tipo de enlaces que
estructura terciaria

Niveles de Estructura de las Protenas

Protenas Fibrosas y Protenas Globulares

Dominios de proteinas (40-350 aa): unidades modulares

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