ENZIMAS
ESTRUCTURA, CLASIFICACION Y PROPIEDADES
EQUIPO 3:
ESTEFANY APUD SANTAMARIA
LUZ BELINDA CARRASCO SANTOS
JUAN DIEGO CRUZ FRANCISCO
KARIM GONZALES GONZALES
OSMAN JASHIM GUTIERREZ CAPI
IAN LIBORIO PAREDES MORALES
ENZIMA
Las enzimas son biocatalizadores específicos que disminuyen la energía
de activación y aumentan la velocidad de las reacciones metabólicas,
uniéndose a la molécula que se va a transformar, el sustrato, para formar
una nueva sustancia, el producto.
Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores:
No se alteran ni se consumen durante la reacción.
Favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos
tiempo, sin desplazar la constante de equilibrio para que se obtenga
más producto
ACTIVIDAD 2
ESTRUCTURA DE LAS
ENZIMAS
A excepción de las ribozimas, todas las enzimas
son proteínas globulares, pudiendo estar formadas
únicamente por cadenas polipeptídicas o contener,
además, otro grupo no proteico.
Según su estructura, se pueden diferenciar dos
tipos de enzimas:
Holoproteínas, enzimas formadas solamente
por polipéptidos.
Holoenzimas (enzimas conjugadas), enzimas
formadas por la asociación de una parte
polipeptídica o apoenzima y de una parte no
polipeptídica o cofactor.
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica de Lehninger (7.ª ed.). Omega.
Stryer, L. (2019). Bioquímica (8.ª ed.). Editorial Médica Panamericana.
APOENZIMA
La apoenzima, parte proteica que se encarga de proporcionar la estructura espacial
específica que permite la unión a los sustratos, moléculas sobre las que actúan
las enzimas en las reacciones químicas.
Para volverse activa y funcional, debe unirse a una parte no proteica llamada cofactor
o coenzima, formando así la holoenzima, que es la enzima completa y funcional.
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica de Lehninger (7.ª ed.). Omega.
El cofactor, parte no proteica que forma los componentes enzimáticos que
llevan a cabo la reacción. Los cofactores pueden ser:
Cofactores inorgánicos: Cofactores orgánicos:
los iones metálicos (Fe²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺, Coenzimas, moléculas que actúan
Zn²⁺,…), que se encuentran en pequeñas asociadas débilmente a enzimas, como, por
cantidades (menos de un 0,1 por 100, por ejemplo, el FAD⁺, el NAD⁺, las vitaminas, etc.
Así pues, los oligoelementos y las vitaminas
lo que son oligoelementos). Por ejemplo,
resultan imprescindibles para los
el Zn en las carboxipeptidasas, el Mg en organismos, ya que son cofactores de
las quinasas, el K en la piruvatoquinasa, diversas enzimas.
etc. Los grupos prostéticos, moléculas
fuertemente unidas por enlaces covalentes
a la cadena polipeptídica, como por ejemplo,
el grupo hemo en los citocromos, el grupo
hemino en las peroxidasas, etc.
López, P. L. B. (s. f.). 4.5.1. Estructura de las enzimas | Biología 2ᵒ Bachillerato. https://biologia-
geologia.com/biologia2/451_estructura_de_las_enzimas.html
Figura 1. Clasificación de las enzimas. Fuente. Biología 2ᵒ Bachillerato.
López, P. L. B. (s. f.). 4.5.1. Estructura de las enzimas | Biología 2ᵒ Bachillerato. https://biologia-
geologia.com/biologia2/451_estructura_de_las_enzimas.html
Centro activo
Es la región tridimensional específica donde se une el sustrato. Está
formado por aminoácidos clave que interactúan químicamente con
el sustrato para facilitar la reacción.
Presenta sitio de unión (reconocimiento del sustrato) y sitio
catalítico (ruptura y formación de enlaces).
Sitio alostérico (en algunas enzimas)
Es una zona distinta del centro activo donde se pueden unir
moléculas reguladoras (activadores o inhibidores) que modifican la
actividad enzimática.
Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., & Scott, M. P.
(2016). Biología celular y molecular (8.ª ed.). Panamericana.
Figura 2. Estructura de las enzimas. Fuente. Biología 2ᵒ Bachillerato.
ACTIVIDAD 3 Clasificación de las enzimas
según la IUPAC
Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidación-reducción, donde se transfieren
electrones o átomos de hidrógeno entre moléculas.
Ejemplos: deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas,
reductasas.
Son esenciales en la cadena respiratoria, fotosíntesis y
metabolismo energético.
Mecanismo: transferencia de electrones o hidrógenos desde un
donador a un aceptor, frecuentemente usando coenzimas como
NAD⁺/NADH.
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica de Lehninger (7.ª ed.). Omega.
Transferasas
Transfieren grupos funcionales (fosfatos, metilos, acilos) de una molécula
a otra.
Ejemplo: aminotransferasas, quinasas.
Mecanismo: la enzima forma un complejo intermediario con el grupo
transferido, facilitando su paso al aceptor.
Importantes en metabolismo de aminoácidos y regulación energética.
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica de Lehninger (7.ª ed.). Omega.
Hidrolasas
Rompen enlaces covalentes mediante la adición de agua (hidrólisis).
Ejemplo: proteasas, lipasas, nucleasas.
Mecanismo: la molécula de agua se ioniza para atacar el enlace
covalente.
Participan en digestión y reciclaje celular.
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica de Lehninger (7.ª ed.). Omega.
Liasas
Catalizan la ruptura de enlaces C–C, C–O, C–N sin hidrólisis ni
oxidación, generando dobles enlaces o anillos.
Ejemplo: descarboxilasas, sintasas.
Mecanismo: eliminación o adición de grupos para formar dobles
enlaces.
Esenciales en la gluconeogénesis y el ciclo de Krebs.
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica de Lehninger (7.ª ed.). Omega.
Isomerasas
Catalizan reordenamientos internos en una molécula para producir
isómeros.
Ejemplo: racemasas, epimerasas, mutasas.
Mecanismo: reorganización de enlaces sin adición ni pérdida de
átomos.
Clave en la glucólisis (p. ej., fosfoglucosa isomerasa).
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica de Lehninger (7.ª ed.). Omega.
Ligasas (sintetasas)
Unen dos moléculas usando energía de ATP.
Ejemplo: ADN ligasa, glutamina sintetasa.
Mecanismo: la hidrólisis de ATP activa uno de los sustratos,
permitiendo la formación del enlace covalente.
Cruciales en replicación del ADN y síntesis de biomoléculas.
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica de Lehninger (7.ª ed.). Omega.
Clasificacion segun el mecanismo de reaccion
Las enzimas también pueden agruparse por la estrategia química que
emplean para acelerar la reacción:
Catálisis ácido-base: transferencia de protones para estabilizar
intermediarios.
Catálisis covalente: formación temporal de un enlace covalente entre
enzima y sustrato.
Catálisis por iones metálicos: uso de cationes para estabilizar cargas
negativas o facilitar la transferencia electrónica.
(Nelson & Cox, 2017; Stryer, 2019).
Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2017). Principios de bioquímica de Lehninger (7.ª ed.). Omega.
Stryer, L. (2019). Bioquímica (8.ª ed.). Editorial Médica Panamericana
Clasificacion segun la especificidad
La especificidad depende de la precisión con la que la enzima
reconoce a su sustrato (Berg et al., 2019):
Absoluta: actúan solo sobre un único sustrato (ej. ureasa).
De grupo: actúan sobre un tipo de enlace o grupo funcional (ej.
lipasas).
De enlace: reconocen un tipo específico de enlace químico.
Estereoquímica: distinguen isómeros ópticos (ej. L-aminoácido
oxidasas).
Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Gatto, G. J., & Stryer, L. (2019). Bioquímica (8.ª ed.). Reverté.
Clasificacion segun la funcion biologica
La especificidad depende de la precisión con la que la enzima
reconoce a su sustrato (Berg et al., 2019):
Absoluta: actúan solo sobre un único sustrato (ej. ureasa).
De grupo: actúan sobre un tipo de enlace o grupo funcional (ej.
lipasas).
De enlace: reconocen un tipo específico de enlace químico.
Estereoquímica: distinguen isómeros ópticos (ej. L-aminoácido
oxidasas).
Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., & Scott, M. P. (2016). Biología celular y molecular (8.ª ed.). Panamericana.
ACTIVIDAD 4 PROPIEDADES PROTEICAS
DE LAS ENZIMAS
Son biocatalizadores proteicos que aceleran las reacciones biológicas sin
afectar la naturaleza del producto final. Al igual que los catalizadores, las
enzimas regulan la velocidad y la especificidad de las reacciones sin consumirse;
Sin embargo, a diferencia de estos últimos, las enzimas solo son producidas por
organismos vivos. Al igual que los catalizadores, las enzimas afectan la velocidad
de las reacciones bioquímicas, lo que permite que ocurran a bajas temperaturas.
Por ello, se sabe que reduce la energía de activación. Con frecuencia, las
enzimas son catalizadoras de reacciones biológicas.
Son catalizadores biológicos con características catalíticas. Las mayores
cantidades de sustancias químicas son catalizadas por un pequeño número de
enzimas. Esto significa que las enzimas tienen una gran capacidad para
convertir grandes cantidades de sustrato en producto. Las enzimas aceleran las
reacciones sin verse afectadas por las reacciones que catalizan.
Extremadamente específicas, lo que significa que solo una enzima puede
catalizar un solo proceso. La sacarasa, por ejemplo, puede catalizar
exclusivamente la hidrólisis de la sacarosa,
Infinita Biotech. (2025, 2 de octubre). What Are The Properties Of Enzymes? Infinita Biotech. https://infinitabiotech.com/blog/properties-of-enzymes/
Propiedades estucturales de las enzimas
Estructura primaria: Los aminoácidos se unen en una cadena lineal
mediante enlaces amida (peptídicos) para formar enzimas. Esta es la parte
más importante de la estructura. El término polipéptido o proteína se refiere
a la cadena de aminoácidos resultantes. La secuencia de ADN del gen
correspondiente especifica el orden exacto de los aminoácidos en la
proteína
Estructura secundaria: El hidrógeno del grupo amino (NH2) y el oxígeno del
grupo carboxilo (COOH) de cada aminoácido pueden formar un enlace de
hidrógeno, lo que permite la interacción entre los aminoácidos de la misma
cadena. Como resultado, la cadena proteica puede plegarse en dos
direcciones, dando lugar a dos estructuras secundarias: la hélice y la lámina
1.
Estructura terciaria: La proteína puede plegarse aún más y obtener una
estructura tridimensional gracias a la estructura secundaria que plega la
cadena lineal bidimensional. La estructura terciaria del organismo es la
siguiente.
Unacademy. (s. f.). Structure and properties of enzymes. En Unacademy. Recuperado de https://unacademy.com/content/neet-ug/study-
material/biology/structure-and-properties-of-enzymes/
Propiedades cineticas de las enzimas
Los principios de la cinética enzimática nos proporcionan un marco matemático para
cuantificar estas reaccione
Específicamente, analizamos la velocidad de reacción : la rapidez con la que una enzima
convierte un sustrato en un producto.
Las enzimas reducen la cantidad de energía necesaria para activar una molécula de
sustancia, lo que permite que la reacción bioquímica tenga lugar a la temperatura corporal,
que es de 37 °C.
Describen la rapidez con la que catalizan las reacciones y cómo esta velocidad responde a
factores como la concentración de sustrato.
Las enzimas tienen la capacidad de acelerar una reacción de cualquier manera.
Dos parámetros fundamentales en este ámbito son la velocidad máxima (Vmáx) y la
constante de Michaelis (Km) , que, en conjunto, ofrecen una visión reveladora del
comportamiento de una enzima.
La Vmax representa la velocidad máxima alcanzable cuando la enzima está completamente
saturada
La constante de Michaelis (Km) indican la afinidad de la enzima por el sustrato,
Ph, temperatura y prese ciaa de inividores o catalisadores influlleb en sus prosesos
Da-ta Biotech. (s. f.). Enzyme kinetics: Factors & inhibitor effects. https://databiotech.co.il/blog/enzyme-
Propiedades termodinamicas de las enzimas
Los extractos enzimáticos secos pueden tolerar temperaturas de 100 a 120
grados Celsius, e incluso superiores. Como resultado, las enzimas son
termoestables.
.-Las enzimas, al ser catalizadores biológicos, no modifican el equilibrio
termodinámico de una reacción química, sino que disminuyen la energía de
activación necesaria para que la reacción ocurra, acelerando así su velocidad
.-Las propiedades termodinámicas clave de las enzimas son su estabilidad
frente a la temperatura (son termolábiles) y la pH
.-su capacidad para estabilizar el estado de transición entre los sustratos y los
producto
Unacademy. (s. f.). Structure and properties of enzymes. En Unacademy. Recuperado de https://unacademy.com/content/neet-ug/study-
material/biology/structure-and-properties-of-enzymes
Propiedades biologicas de las enzimas
Especificidad enzimática: Las enzimas son extremadamente específicas, lo que
significa que solo una enzima puede catalizar un solo proceso. La sacarasa, por
ejemplo, puede catalizar exclusivamente la hidrólisis de la sacarosa.
La acidez del medio afecta la actividad enzimática (pH específico). A un pH
determinado, cada catalizador alcanza su máxima actividad. Por ejemplo, la
pepsina tiene un pH de 2, mientras que la tripsina tiene un pH de 8,5. El pH de la
mayoría de las enzimas internas es casi neutro.
Las enzimas se dañan o se inactivan a temperaturas inferiores al punto de
ebullición del agua.
Las enzimas son protefnas que inician y aceleran las reacciones biológicas,
Todas las enzimas son proteínas por naturaleza, pero no todas las proteínas
pueden ser enzimas
Unacademy. (s. f.). Structure and properties of enzymes. En Unacademy. Recuperado de https://unacademy.com/content/neet-ug/study-
material/biology/structure-and-properties-of-enzymes
