Aminoácidos
Identificar la estructura química general de un
aminoácido
• ESTEREOISOMEROS.- son moléculas que tienen la
misma fórmula molecular y la misma secuencia de
átomos enlazados covalentemente, pero distinta
orientación en el espacio.
ENANTIOMEROS los sustituyentes de los carbonos asimétricos están
invertidos
Conocer las cadenas
laterales de los
aminoácidos y su
clasificación en
función de su
polaridad y su carga.
Marks Bioquimica para médicos
• Aa están ionizados :
• Carboxilo se ioniza –CCOH -CCO-
• Amino se ioniza -NH2 -NH3+
• Zwitteriones = igual número de cargas positivas y negativas
• Es el pH donde un aa está en forma de Zwitterión = carga eléctrica igual a cero
“0”
• NOTA = no es un pH neutro
•
propiedades de anfolito y de ion bipolar.
Carboxilo es un ácido por
Amino es base por que que dona protones
capta un protón
Anfótero o anfolito:
capacidad para reaccionar y neutralizar base/ácidos cuando están en zwitterion
Zwitterion de alanina Alanina
( pH=6), carga =0 punto ( pH> 6),
isoeléctrico carga =-1
Zwitterion de alanina Alanina
( pH=6), carga =0 ( pH< 6),
carga =+1
Identificar
los
aminoácidos
esenciales.
Proteínas
• Son polímeros lineales de
aminoácidos unidos entre si
mediante el enlace peptídico.
• Para la síntesis se emplean 20
aminoácidos a los cuáles les
denominaremos como proteicos.
Reconocer las
características
del enlace
peptídico.
Estructura primaria
• Se encuentra determinada por la
secuencia de los aminoácidos de
la cadena polipeptídica, se
encuentra codificado en el DNA.
• El enlace que une a la secuencia
de aminoácidos es el peptídico.
Estructura secundaria
• Específica la conformación local
de segmentos de la proteína.
• Estos pueden ser α hélice:
• Se encuentra estabilizada por la
presencia de los puentes de
hidrógeno, formados entre el
hidrógeno unido al nitrógeno del
aminoácido y el oxígeno del
carbonilo distante cuatro
aminoácidos.
• Son estructuras que giran hacia la
derecha.
• Cada vuelta o giro se encuentra
conformado por 3.6 residuos.
Estructura secundaria
• Las hojas o láminas β
• También se encuentran
estabilizadas por la presencia
de los puentes de hidrógeno.
• Pueden ser antiparalelas o
paralelas
Estructuras no repetitivas
• Cuando una cadena cambia de
de manera abrupta de dirección.
• Se los conoce como asas.
• Se encuentran en la superficie de
la molécula
• Permite conectar hélices con
laminas
Estructura terciaria
• Está determinada por el arreglo de
diferentes elementos de estructura
secundaria en el espacio.
• Se encuentra estabilizada por la
presencia no solamente de los
puentes de hidrógeno, sino
también. por los puentes disulfuro
que se generan entre las cisteínas.
• También existen las interacciones
hidrofóbicas por los anillos de los
aminoácidos aromáticos.
Estructura cuaternaria
• Está se presenta cuando la proteína
tiene más de una subunidad para
poder llevar a cabo su actividad.
• Los más abundantes son los dímeros,
si están formados por el mismo tipo
de monómero se les conoce como
homodímeros y son diferentes serán
heterodímeros.
• Cuando se conocen la presencia de
trímeros y tetrámeros.
• Predominan las interacciones no
polares entre los monómeros, aunque
también hay puentes de hidrógeno,
puentes disulfuro.
Prión es un término que define el agente
infeccioso responsable de varias enfermedades
neurodegenerativas,
el cual deriva la palabra "proteinaceus infectious
particle" (Stanley, 1982).
Este agente infeccioso está constituido por
partículas proteicas carentes de ADN (PrP) y
puede replicarse sin genes
Purificación de proteínas
Purificación de proteínas
• Se pueden purificar las proteínas de una célula ya sea por:
• Tamaño
• Forma
• Carga
• Solubilidad
• Capacidad de unirse a ligando
Precipitación selectiva
• La solubilidad de proteínas depende de:
• La concentración de sales.- En baja concentración de sales las proteínas
permanecen solubles. Se emplea como agente precipitante el sulfato de
amonio.
• pH .- que grupos pueden estar protonados lo que afecta la unión a la sal que
se está empleando como agente precipitante.
• Temperatura
Cromatografía
• Para este proceso se requiere una solución
que se conoce como fase móvil y se requiere
una matriz porosa (gel) o resina, a esta se le
conoce como fase estacionaria.
• Cromatografía de intercambio iónico, separa a
las proteínas en función de su carga eléctrica,
se emplea una matriz con carga ya se positivo
o negativo.
• Cromatografía de exclusión molecular, la fase
estacionaria consiste en una resina poros muy
hidratadas, el paso de las proteínas a través
de la malla dependerá de su tamaño. Las
moléculas más pequeñas ingresarán a través
de la malla retardando su salida.
• Cromatografía de afinidad, la resina contiene
un ligando de la proteína de interés.
Diálisis
• Se considera un tipo de
filtración, las moléculas se
separan a través de su
paso de una membrana
semipermeable que
permite el paso de
moléculas de bajo peso
molecular
Electroforesis
• En este método las proteínas migran según su carga eléctrica.
• Mediante el uso de esta técnica podemos separar a las proteínas con
base a su peso molecular o con base a su punto isoeléctrico.
