Universidad de Oriente
Núcleo Bolívar
Escuela de Cs de la Salud
“Francisco Batistini Casalta”
Ciudad Bolívar- Estado Bolívar
Departamento de Cs Fisiológicas
PRIMERA PRÁCTICA:
ESTUDIOS DE LAS PROPIEDADES IÓNICAS
DE LOS AMINOÁCIDOS.
MÉTODOS DE TITULACIÓN DE LOS
GRUPOS FUNCIONALES:
Integrantes:
Marquez Ana
Marquez Rafael
Orozco Angel
Santaella Maria
Ciudad Bolívar, mayo 2013
Introducción.
Las proteínas son polímeros lineales desempeñan una enorme
variedad de función, unas transportan y almacenan moléculas pequeñas;
otras, constituyen una gran parte de organización estructural de las
células y tejidos.
Comenzaremos describiendo las unidades de estructuras químicas
común de toda proteínas (aminoácidos).
Los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo
amino y un grupo acido; entonces diferenciamos que las proteínas son
polímeros y los aminoácidos son monómeros que se combinan para
formarla.
En el siguiente trabajo vamos a desarrollar los siguientes puntos:
Diferenciar un aminoácido básico, acido y neutro de acuerdo a sus
pks
Apreciar la capacidad buffer de los aminoácidos como unidades
estructurales de las proteínas.
Explicar el comportamiento de las proteínas en su función
amortiguadora.
Reconocer los sistemas proteicos de mayor capacidad tampón
(buffer) tomando como criterio su pk. Analizar el comportamiento
de las proteínas en su punto isoeléctrico.
Aplicar la ecuación Henderson hasselbalch a los sistemas de
amortiguadores fisiológicos.
Así como también, explicar la función de la hemoglobina y sus
grupos funcionales como amortiguadores fisiológicos, la forma por la
cual se puede calcular el pk de una proteína y el cálculo de
volúmenes de distintos compuestos a diferentes concentraciones.
Ejercicios
1.- La hemoglobina es uno de los amortiguadores más importantes
a nivel fisiológico. ¿En cual de los aminoácidos radica
esencialmente su capacidad amortiguadora? Explique su respuesta.
Entendemos que la hemoglobina es un tetrámero, que está
conformado por cuatro cadenas polipeptídicas, dos cadenas alfa y dos
cadenas beta. La histidina es un aminoácido que se encuentra dentro de
sus cadenas 1, 2, 1 y 2. Este aminoácido posee un grupo R
cargado negativamente, es decir, es un aminoácido básico, cuyo carácter
amortiguador radica en su grupo imida-zol (-NH), que genera que sea
débilmente ácido, siendo capaz de ser el único aminoácido cuyo grupo R
posee un pK próximo a 7.0, y esto permite que amortigüe a pH fisiológico
7.39.
2.- ¿Cómo se calcula el pK de las proteínas?
El pK expresa las fuerzas acidas de los ácidos débiles. Para
calcular este pK se calcula tomando en cuenta de las condiciones del
medio, un medio no polar eleva el pK de un grupo carboxilo (haciéndolo
un acido débil) pero disminuye el de un grupo amino (haciéndolo un
ácido fuerte).
Para calcular el pK de una proteína, se inicia con la titulación de la
misma, luego se grafican los resultados y una vez que se obtiene la
gráfica, se determinan los puntos de inflexión correspondientes a los
valores de pK. Gracias a la ubicación de estos puntos es que se logra
determinar si una proteína es básica, acida o neutra; y a su vez se puede
identificar cuáles son los aminoácidos predominantes en esa proteína.
Las propiedades ácido-básicas de las proteínas están determinadas por
los grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos que
los conforman.
3.- Calcular el volumen de:
a) Solución KOH= 0.4M
Datos:
Solución A
PM de KOH= 56 gr/mol
1 mol= 56 gr/mol
M1= moles de Sto1 ===== Volumen 1
1000 ml de sol
M2= moles de Sto2 ===== Volumen 2
1000ml de sol
Planteada la relación matemática:
M1 X V1 = M2 X M2
V1= M2 x V2
M1
V1= 0.15M x 500ml
0.4M
V1= 187.5ml. Se requieren 1.87ml de NaOH para realizar la titulación.
b) Solución HCL= 0,2M requeridos para titular completamente
500ml de una solución de ácido glutámico al 0.15M en su punto
isoeléctrico.
M1 X V1 = M1 X M2
Datos: V1= M2 x V2
Solución A: M1
HCl 0.2M V1= O.15M x 500ml
Solución B: 0.2M
V2 = 500ml V1= 375ml
Acido Glutámico 0.2M Se requieren 375ml de HCl
para realizar la titulación.
4.- ¿Por qué no existe ninguna proteína fisiológica cuyo punto
isoeléctrico sea 7,2 +/- 0.2
Las proteínas deben tener su mayor capacidad amortiguadoras a
fisiológicos (7.39), por lo que a este nivel ninguna proteína podría
mantener su estructura fisiológica ocasionando su desnaturalización. Si
una proteína tiene su punto isoeléctrico en su rango de 7 a 7.4, este
rango incluye el pH fisiológico y entonces esta condición no es
compatible con la vida, debido a que el punto isoeléctrico es el valor de
pH donde la molécula tiene mínima capacidad amortiguadora y mínima
solubilidad, y además el valor de pH donde la carga neta es 0 y por lo
tanto la molécula no se desplaza en un campo eléctrico.
Discusión
Aminoácido A
Discusión
Aminoácido B
Conclusión
Bibliografía
MATHEUS, HOLDE Y AHERN. Bioquímica 3 edición.
Editorial Pearson. Cap.5 Introducción a la proteína nivel primario de la
estructura proteica.
