Proteínas
Hay 20 aminoácidos que forman diferentes monómeros de las proteínas
Aminoácidos
Estructura
Son polímeros denominados polipéptidos ,
Constituidos por la unión de moléculas denominadas aminoácidos (monomeros)
Unidas por enlaces peptídicos
Grupo amino(-NH2) + grupo acido o carboxilo (-COOH) +grupo R
Clasificacíón
Según la polaridad del radical
Neutros no polares (hidófobos)
- Alanina (Ala, a)
- Valina (Val, v)
- Leucina (Leu, l)
- Isoleucina (Ile, i),
- Fenilalanina (Phe, f)
- Triptófano (Trp, w)
- Prolina (Pro, p)
- Metionina (Met, m)
Polares (Hidrófilos)
- Serina (Ser, s)
- Treonina (Thr, t)
- Glicina (Gly, g)
- Tirosina (Tyr, y)
- Asparagina (Asn, n)
- Glutamina (Gln, q)
- Cisteína (Cys, c)
Ácidos
- Ácido glutámico (Glu, e)
- Ácido aspártico (Asp, d)
Básicos
- Lisina (Lys, k)
- Arginina (Arg, r)
- Histidina (His, h)
Carácter anfótero: según el pH de la disolución el aminoácido se comporta como:
El punto isoelectrico (pI): esos el pH al cual el Aa forma ión híbrido
Base- pH disminuye
Ácidos- pH aumenta
Enlace peptidico
Formación de reacciones de condensación dipéptidos y cadenas más largas de aminoácidos
El enlace peptídico se forma por una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro
Un dipéptido se forma por la unión de dos aminoácidos.
Un oligopéptido contiene hasta 20 aminoácidos.
En general, un péptido contiene hasta 40 aminoácidos.
Un polipéptido contiene más de 40, normalmente hasta 2.000 y en algunos casos hasta 10.000 cientos o miles
de aminoácidos.
Una proteína puede contener una o varias cadenas polipéptídicas.
Características
Es un enlace covalente más corto que
la mayoría de los enlaces C – N: Se
comporta como un doble enlace.
Impide la rotación de los átomos
que participan. Los cuatro átomos del
enlace se encuentran sobre el mismo
plano. Estructura coplanaria
Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N. Los aminoácidos al unirse mediante enlace peptídicos adoptan una
disposición en zig zag
Necesidades dietéticas de los aminoácidos
Plantas
No necesitan fabricar ninguno ya que los obtienen con la fotosíntesis y otros procesos
Animales
Hay 8 aminoácidos que no se pueden fabricar por lo que los tenemos que ingerir con la dieta y son esenciales.
Los alimentos que nos aportan ls aminoácidos esenciales son los de origen animal.
Secuencias de aminoácidos
ADN———————ARNm———————POLIPÉPTIDO
Transcripción traducción
La información para producir un aminoácido u otro se almacena en los genes y se traduce en secuencias de aminoácidos en los ribosomas,
mediante el código genético (ARNm).
Cada tres nucleotido= 1 aminoácido .
Si un polipéptido tiene 300 aminoácidos, su gen deberá tener al menos 300 x 3 = 900 nucleótidos
20^n. Ejemplos de polipeptidos: insulina (esta compuesta por dos polipeptidos por lo que necesitará dos genes para regularla), titina, etc.
Entre secuencia y secuencia hay una serie de intrones los cuales no codifican pero previenen las mutaciones
Proteoma
Es el conjunto de proteínas producidas por una célula, un tejido o un organismo
El proteoma es variable ya que no siempre se están sintetizando todas las proteínas y diferentes células tienen distintos proteomas.
Efectos en la estructura
Desnaturalización por cambios del pH: hace que los puentes de hidrógeno se rompan,cambiando la estructura tridimensional, la cual cuando se
pierde no puede realizar la función indicada.
Desnaturalización por cambios de temperatura: por el aumento de temperatura, la energía calorífica hace que aumente la vibración de las
moléculas, rompiendo sus interacciones débiles intramoleculares.
Organización de ls proteínas
Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína unidos mediante enlaces peptídicos
LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE LOS POLIPEPTIDOS ESTÁ CODIFICADA POR GENES
Indica los aminoácidos componen la cadena polipeptídica + su orden.
La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N- terminal hasta el C-terminal.
Estructura secundaria
Disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos o estructura primaria para ser estable.
Presentan tres modelos :
α- Hélice
La cadena se enrolla en espiral
Los grupos cetona se orientan en la misma dirección y los aminos en la contraria
Rotación dextrógira (3-6 Aa por vuelta)
Lámina plegada o conformación β
la hoja β se construye a partir de regiones distintas del polipéptido, que pueden ser:
Paralelas
Antiparalelas
Hélice del colágeno
Es la estructura que presenta el colágeno
Predominan la glicerina, prolina y la hidroxiprolina
Hélice más abierta
Consiste en el plegamiento y espiralización de las proteinas
Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria ( giro del Cα)
Hay intervalos regulares a lo largo de una cadena polipeptídica, hay grupos C=O y N-H.
Que son polares y pueden formar
enlaces de hidrógeno entre ellos.
Colectivamente, son lo suficientemente fuertes como para estabilizar estructuras dentro de las moléculas de proteínas.
Estructura terciaria
Es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio de la cadena polipépdica (disposición
tridimensional:conformación)
La conformación de las proteínas determina sus funciones y, por tanto el comportamiento de las células.
La estructura terciaria confiere a una proteína su actividad
biológica.
Dos tipos de conformación
Conformación filamentosa
Mantienen su estructura secundaria alargada que sólo se retuerce ligeramente
Proteínas insolubles en agua y disoluciones salinas
Ejemplos: B-queratina) (es una proteína fibrilar) y colágeno (funciones estructurales )
El grupo R del aminoácido X está orientado hacia el exterior y
es variable, lo que permite producir muchas variaciones de
colágeno para su uso
Conformación globular
Se pliegan en el espacio formando esferas
La forma es muy intrincada y se estabiliza mediante enlaces entre
los grupos R de los aminoácidos que se han unido al plegarse
Ejemplo: Mioglobina
Dependencia estructural terciaria de los
enlaces de hidrógeno, los enlaces iónicos, los enlaces covalentes disulfuro y las interacciones hidrofóbicas.
La proteína se encuentra plegada en el espacio por las
uniones entre grupos R de diferentes aminoácidos.
Enlaces de hidrógeno (entre grupos R de aa
polares)
Enlaces ionicos ( enlace iónico)
(entre grupos R con carga opuesta)
Puentes disulfuro (entre grupos –SH de 2 Cys)
Efecto de los aminoácidos polares y no polares en la estructura terciaria de las proteínas
Estructura cuaternaria
Es la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polieptí[Link] cadena recibe el nombre protómero
Según el numero de protómeros se llaman:
Dímeros
Ej:hexoquinasa
Tetrámero
Ej:hemoglobina
Pentámero
ARN-polimerasa
Polímero
Ej: virus de la poliomielitis
Estructura
No conjugadas
Sólo hay subunidades polipeptídicas. Ej. Insulina,colágeno
Conjugadas
Las proteínas conjugadas tienen una o más
subunidades no polipeptídicas además de sus polipéptidos.
La inclusión de componentes no
polipeptídicos aumenta la diversidad
química y funcional de las proteínas.
Propiedades de las proteínas
Solubilidad
Desnaturalización
Especificidad
De función
De especie
Capacidad amortiguadora
Clasificacion de las proteínas
Holoproteínas (formadas solo por aminoácidos)
Fibrosas
1 dimensión generalmente
Insolubles en agua
Funciones estructurales o protectoras
Globulares
Más complejas que las fibrosas (cambia la estructura)
Plegadas en forma esférica
Solubles en agua
Responsables de actividades biológicas
Heteroproteínas (fracción protéica+ grupo no prostético)
Cromoproteinas
Glucoproteinas
Lipoproteinas
Núcleoproteinas
Fosfoproteinas
Funciones
Estructural
En la membrana celular:Glucoproteinas
Citoesqueleto
Cromosomas: histonas
Tejidos animales: colágeno
Tejidos elásticos: elastina
Pelos,uñas,escamas,plumas,etc: queratina
Enzimática
Actúan como biocatalizadores de las reacciones, constituyen el metabolismo celular.
Hormonal
Insulina y glucagon
Hormona del crecimiento segregada por la hipofisis
Calcitonina
Defensiva
Inmoglubulina frente a patógnos
Fibrinógeno y trombina para la coagulación
Transporte
Reserva
Función homeostática
Anticongelante
Actividad contráctil
