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Luis Alberto Vargas Portales Departamento Académico de Ciencias Químicas y Dinámicas

PROTEÍNAS

Definición
El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su
gran importancia para los seres vivos.

Las proteínas pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el
nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos
están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos
da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor
de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número
es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.

Las proteínas Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. Su
importancia radica en la variedad de funciones biológicas que pueden desempeñar sobre
todo en la particular relación que las une con los ácidos nucleicos, ya que constituyen el
vehículo habitual de expresión de la información genética contenida en éstos últimos.

Composición
Desde el punto de vista de su composición elemental todas las proteínas contienen
carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N), mientras que casi todas
contienen azufre (S)¸ hay otros elementos que aparecen solamente en algunas proteínas
tales como fósforo (P), cobre (Cu), zinc (Zn), hierro (Fe), magnesio (Mg), etc.).

Las proteínas son biomoléculas orgánicas de elevado peso molecular (macromoléculas)

y presentan una estructura química compleja. Sin embargo, cuando se someten a hidrólisis
ácida, se descomponen en una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso
molecular que son los α-aminoácidos, existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman
parte de las proteínas.

AMINOÁCIDOS

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la
composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono a (-C-). Las otras dos valencias de ese
carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico
variable al que se denomina radical (-R).

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La fórmula general de un aminoácido es:

Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica en la que el

carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los
vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta
al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del
carbono α se habla de "α-L-aminoácidos o de "α-D-aminoácidos respectivamente. En las
proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L.

Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos, según las características de su grupo radical, se dividen por su
ionización, polaridad y reactividad, en:
Aminoácidos neutros. Su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino y, por tanto,
a pH neutro su carga eléctrica neta es 0, (alanina, fenilalanina, etc…)

Aminoácidos ácidos. El grupo R lleva un grupo ácido (carboxilo), de manera que, a pH

neutro, tienen carga negativa, ya que ese grupo desprende H+, (ácido aspártico, ácido
glutámico, etc…)

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Aminoácidos básicos: cuando el grupo R lleva un grupo básico (amino), de tal modo que,
a pH neutro, tienen carga eléctrica positiva (toma H+), (Lisina, histidina, etc…)

Aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí
solo. Por este motivo, dicho tipo de aminoácidos debe ser ingerido a través de los
alimentos. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lácteos, frutos secos
y algunos vegetales como la espelta (trigo espelta), la soya y la quinua.

Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina,
valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina
como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto).

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Estructuras de los 20 aminoácidos que forman las proteínas

• Aminoácidos esenciales
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Propiedades de los aminoácidos

Los aminoácidos son: Compuestos sólidos incoloros; cristalizables; de elevado punto de
fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica
y con un comportamiento anfótero.

 La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz

polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría
del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes.
Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el
plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la
izquierda.

 El comportamiento anfótero se refiere a que, el grupo carboxilo les da un carácter

ácido y el grupo amino básico por lo que en disolución pueden comportarse como
ácidos o como bases, por ello se dice que son anfóteros. En solución acuosa, los
aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando
el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base
a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar
iónico conocido como zwitterion.

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 El ion dipolar o zwitterion, la carga positiva se ubica en el nitrógeno, formando un

ion amonio, y la negativa en el oxígeno del anión carboxilato.

Anfoterismo de los aminoácidos

Adición de
un ácido

Adición de
una base

Punto isoeléctrico
El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual el aminoácido existe como
zwitterion, a este pH el número de cargas positivas se iguala al número de cargas
negativas que aportan los grupos ionizables de una molécula.

En el punto isoeléctrico (pI) la carga neta de la molécula es cero (0). La carga neta es la
suma de todas las cargas positivas y negativas que están en la molécula. También se puede
definir el pI como el pH en el que los aminoácidos naturales o cualquier otra especie
anfótera tienen carga 0.

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Reacciones de Aminoácidos
CH3 -CH-COOH
NH3 + Cl-
Clorhidrato de alanina

CH3 -CH2 -CH-COOCH3 + H2 O

CH3 -CH-COOH NH2 alaninato de metilo
NH2

CH3 -CH-COOH + N2 + H2 O
OH
ácido α-hidroxipropiónico

CH3 -CH-COONa + H2 O
NH2
alaninato de sodio

CH3 -CH-COCl + H3 PO3

NH2 cloruro de alanina ácido fosforoso

Enlace Peptídico
Los aminoácidos (aa) se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas.
Estas uniones se forman por la reacción de síntesis entre el grupo carboxilo del primer
aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido. La formación del enlace
peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos
moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida de una
molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre
del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y
así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos
al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

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Síntesis de péptidos

El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptídica. Según el número de aa que

se unan se llamarán, Dipéptidos, si se unen dos, tripéptidos si son tres. Si son menores de
10 oligopéptidos. Mayor de 10 aminoácidos polipéptidos. Las proteínas tienen más de
100 aminoácidos.

Una sección corta de una proteína

Alanina Serina Glicina Cisteina Valina

Alanilserilglicilcisteilvalina

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Clasificación de proteínas

Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composición

química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad. Una clasificación que engloba dichos
criterios es:

• Holoproteínas o proteínas simples.

Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser globulares o
fibrosas.

 Globulares
Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Algunos tipos son:

Prolaminas: Llamadas así porque contienen un gran número de restos de los

aminoácidos prolina y glutamina. Se caracterizan por su solubilidad en
mezclas de alcohol y agua. Ejemplo: gliadina y glutenina (trigo), hordeína
(cebada), avenina (avena), zeína (maíz), orzeína (arroz).
Albúminas: Función de reserva o de transporte. Ovoalbúmina del huevo,
seroalbúmina de la sangre, lactoalbúmina de la leche.
Globulinas: Asociadas a glúcidos forman las inmunoglobulinas o
anticuerpos.
Protaminas e Histonas: Se encuentran en el núcleo celular, asociadas al
ADN.

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Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.

Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

 Fibrosas
Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunas proteínas fibrosas son:
 Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
 Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
 Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.
 Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)

• Heteroproteínas o proteínas conjugadas

Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no
proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo prostético
existen varios tipos:

 Glucoproteínas
Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una fracción
proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de
secreción como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las
membranas celulares. Algunas de ellas son:
 Ribonucleasa
 Mucoproteínas
 Anticuerpos
 Hormona luteinizante

 Fosfoproteínas
Complejos macromoleculares cuyo grupo prostético es el ácido fosfórico (ion
fosfatao), como la caseína de la leche.

 Lipoproteínas
Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene
lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa externa polar
formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas). Su
función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre
los tejidos a través de la sangre.
Las lipoproteínas se clasifican según su densidad:
 Lipoproteínas de alta densidad
 Lipoproteínas de baja densidad
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 Lipoproteínas de muy baja densidad

 Nucleoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (que puede ser
ARN o ADN). El ejemplo prototípico sería cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos serían la Telomerasa,
una ribonucleoproteína (complejo de ARN/proteína) y la Protamina. Su
característica fundamental es que forman complejos estables con los ácidos
nucleicos, a diferencia de otras proteínas que sólo se unen a éstos de manera
transitoria, como las que intervienen en la regulación, síntesis y degradación del
ADN.

 Cromoproteínas
Las cromoproteínas poseen como grupo prostéticouna sustancia coloreada, por lo
que reciben también el nombre de pigmentos que pueden ser de dos tipos:
 .Porfirínico: Derivados de la metalporfirina, que es una porfirina (anillo
tetrapirrólico) que lleva en su interior un catión metálico. Si lleva Fe2+, se llama
grupo hemo. El más importante es la hemoglobina, que transporta el oxígeno por
la sangre. La mioglobina por el músculo y los citocromos que transportan
electrones.
 No porfirínico: Por ejemplo la hemocianina, pigmento azul por presencia de cobre
que transporta oxígeno por la sangre de algunos crustáceos y moluscos

Funciones e importancia de las proteínas

Las funciones de las proteínas son variadas y bien diferenciadas. Las proteínas determinan
la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Estas
funciones son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las células defenderse de
agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños.

Principales funciones de las proteínas

 Plástica, estructural o de construcción: forman parte de las estructuras corporales,

suministran el material necesario para el crecimiento y la reparación de tejidos y
órganos del cuerpo.
 Reguladora: algunas proteínas colaboran en la regulación de la actividad de las
células.
 Defensiva: forman parte del sistema inmunológico o defensas del organismo.
 Intervienen en procesos de coagulación: impiden que al dañarse un vaso sanguíneo
se pierda sangre.

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 Transporte de sustancias: transportan grasas, el oxígeno (hemoglobina), también

facilitan la entrada a las células (transportadores de membrana) de sustancias como
la glucosa, aminoácidos, etc.
 Energética: cuando el aporte de hidratos de carbono y grasas resulta insuficiente para
cubrir las necesidades energéticas.
 Enzimática: son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores
acelerando las reacciones químicas del metabolismo.

Estructura de las proteínas

Las proteínas, como ya se dijo anteriormente, no son polímeros al azar de longitud

indefinida, sino que cada una de ellas tiene una determinada composición en aminoácidos
y estos están ordenados en una determinada secuencia. Hay que añadir a ello que en las
células vivas las cadenas polipeptídicas de las proteínas no se encuentran extendidas ni
plegadas al azar adoptando estructuras caprichosas o variables, sino que cada una de ellas
se encuentra plegada de un modo característico, que es igual para todas las moléculas de
una misma proteína, y que recibe el nombre de estructura o conformación tridimensional
nativa de la proteína. Esta conformación tridimensional de una proteína es un hecho
biológico de una gran complejidad: existen distintos niveles de plegamiento que se
superponen unos a otros. Debido a ello, existen 4 niveles de complejidad creciente y cada
uno se construye a partir del anterior: estructuras primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.

◊ Estructura primaria
Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. Las
distintas proteínas se diferencian por el número, tipo y orden en que se encuentran los
aa, lo cual es consecuencia del mensaje genético. Cualquier alteración en el orden de
los aa determina otra proteína. Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces
peptídicos: pero el resto de los enlaces pueden girar libremente.
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En esta primera estructura también se pueden formar puentes disulfuro si en la cadena

existen aminoácidos sulfurados (metionina, cisteína,…etc.). La secuencia de aa
determina los demás niveles estructurales al establecer un plegamiento tridimensional
específico.

◊ Estructura secundaria. Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aa

debido a la capacidad de giro de los enlaces. De los posibles plegamientos hay
algunos que dan lugar a estructuras estables y son los que se mantienen: La estructura
secundaria puede ser de dos tipos:

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a) Hélice α: Está formada por el enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre sí

misma en forma de espiral. La hélice se mantiene estable por puentes de
hidrógeno que se establecen entre el O de un grupo –CO– y el H del grupo–NH
del cuarto aa que le sigue.

b) Estructura β o en lámina plegada: Los planos de los enlaces peptídicos

sucesivos se disponen en ziz-zag, como una hoja plegada. La molécula se
estabiliza mediante puentes de hidrógeno que se establecen entre el –CO– y el –
NH de aa pertenecientes a la misma cadena o a otra cadena.

◊ Estructura terciaria
Es la disposición espacial que adopta la secundaria al replegarse adquiriendo una
conformación más o menos redondeada. En general, presenta hélice α en los tramos
rectos y estructura β en las dobleces. La secuencia de los aa en la estructura primaria
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es fundamental para la conformación espacial de la proteína. Cualquier cambio en la

posición de alguno de ellos puede ocasionar la alteración de la estructura terciaria y,
por tanto, la pérdida de su función.

La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los siguientes enlaces:

Fuertes:
 Puentes disulfuro (S-S): es covalente y se forma entre dos grupos –SH de dos
aminoácidos.
Débiles:
 Puentes de hidrógeno: entre aminoácidos polares
 Interacciones iónicas: entre radicales con cargas opuestas (aa ácidos y básicos)
 Interacciones hidrofóbicas: los aa apolares se disponen en el interior de la
estructura
 Fuerzas de Van der Waals: atracción gravitatoria

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◊ Estructura cuaternaria
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se
trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
 El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran
el oligómero y
 La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que,
asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes. Cada una de las subunidades o protómeros presenta una
estructura terciaria determinada, dichas subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas o puentes salinos. En cuanto a uniones covalentes, también pueden
existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas
distintas.

Estructura Cuaternaria

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