NUTRICION
Mtra. Blanca Paloma Acosta Montaño
Yuritzy Cruz Espinoza
Alondra Penélope Torres Ríos
Claudia Melissa Alpízar Ceseña
Las Proteínas
Son macromoléculas de
carbono, oxígeno, hidrógeno
y nitrógeno.
A veces tienen:
Fósforo, azufre, magnesio,
cobre y hierro.
¡Son indispensables para la vida!
Son moléculas
compleJas y
GRANDES
Desempeñan funciones críticas en el cuerpo.
Realizan la mayor parte del trabajo en las células.
Son necesarias para la estructura, función y
regulación de tejidos y órganos.
Estan formadas por
cientos o miles de aminoácidos que se unen en cadenas largas.
Hay 20
tipos de
aminoácidos
Los aminoácidos que se pueden
estan unidos por combinar para
enlaces peptídicos formar una
entre los grupos
carboxilo y el proteína.
grupo amino.
Clasificación según su estructura
Estructura
Primaria
Estructura primaria
Secuencia de aminoacidos
Es la secuencia lineal de aminoácidos,
ordenados desde el primero hasta el
último; indica los aminoácidos que
componen la cadena y en qué orden se
encuentran.
Ejemplo: Fosfoserina
Clasificación según su estructura
Estructura
Secundaria
Es el plegamiento que la
cadena de aminoácidos adopta
por formación de puentes de
hidrógeno entre átomos que
forman el enlace.
Ejemplos: Colágeno y queratina del
cabello
Clasificación según su estructura
Estructura
Tercearia
Es la disposición que adopta
estructura secundaria en el
espacio.
Ejempos: Alfa o beta queratina.
Clasificación según su estructura
Estructura
Cuaternaria
Está constituida por varias cadenas polipeptídicas,
tengan o no estructura terciaria.
Se deriva de la conjunción de cadenas
peptídicas que, asociadas conforman un
multímero.
Cuando varias cadenas polipeptídicas se
enlazan para formar un complejo más
grande.
Ejemplos: Hemoglobina, inmunoglobulinas o miosina.
Clasificación según su estructura química
1) Holoproteínas o
Proteínas
Simples GLOBULARES FIBROSAS
Son solubles Son insolubles
Estan formadas solo en agua en agua y con
por aminoácidos. y con funciones funciones
biorreguladoras. estructurales,
Se dividen en: Ejemplo: Ejemplo:
Enzimas y Colágeno y
hormonas. queratina.
Clasificación según su estructura química
2) Heteroproteínas o
Nucleoproteínas Glucoproteínas Proteínas Conjugadas
Son proteínas Son moléculas formadas
estructuralmente por una fracción glucídica
asociadas con un y una fracción proteica
ácido nucleico que unidas por enlaces Están formadas por una fracción
puede ser ARN o covalentes. protéica y por un grupo no
Como el colágeno.
ADN. protéico llamado...
Cromoproteínas Lipoproteínas
Son proteínas Son complejos
GRUPO PROSTETICO
conjugadas que macromoleculares
formados por lípidos y
contienen un grupo proteínas que transportan
prostético las grasas por todo el
pigmentado organismo a través del Se clasifican en:
como la plasma sanguíneo. Lipoproteínas de alta densidad (HDL)
hemoglobina Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL)
Clasificación según su valor biológico
El valor biológico (VB) es una medida
de la eficacia con la que una proteína es
utilizada por el cuerpo.
Se basa en la proporción de
aminoácidos absorbidos que son
retenidos para la síntesis de proteínas
corporales.
Alto VB: suero de leche
Bajo VB: cereales y legumbres
Funciones
de las Proteínas
Función Hormonal Energía
Regulan la actividad celular y Ofrecen energía aunque en
coordinan las funciones menor cantidad que los
corporales. carbohidratos y grasas.
Como la insulina y el glucagón
(que regulan los niveles de
glucosa en sangre) o las
hormonas segregadas por la
hipófisis como la hormona del
crecimiento.
Funciones
de las Proteínas
Función de Reserva Función de Defensa
Las proteínas cumplen una función de Las proteínas desarrollan anticuerpos
reserva de aminoácidos y energia ya que que son los encargados atacar agentes
aportan 4 Kcal/g. extraños, infecciones y toxinas
La ovoalbúmina de la clara de huevo y la bacterias.
lactoalbúmina de la leche. Como las inmunoglobulinas que
actúan como anticuerpos (localizan y
eliminan las moléculas que provocan
infecciones o intoxicaciones).
Funciones
de las Proteínas
Función Enzimática Función Estructural
Aceleran las reacciones químicas del Forman tejidos de sostén, aportan
cuerpo. elasticidad y resistencia a órganos y
Ayudan a descomponer los alimentos que tejidos.
consumimos para que el cuerpo los pueda Forman parte de las membranas
usar. celulares.
Ayudan a la coagulan de la sangre. Colágeno y queratina: Dan estructura,
Son necesarias para todas las funciones firmeza y elasticidad a la piel, músculos,
corporales. ligamentos, tendones y articulaciones.
Elastina: En lel tejido conectivo de la
piel, le da resistencia y elasticidad.
Fibrilina: Es esencial para formar las
fibras elásticas del tejido conectivo.
Funciones
de las Proteínas
Función Contráctil Función de Transporte
Constituyen las miofibrillas que son
Hemoglobina: Transporta oxígeno en la
responsables de la contracción de los
sangre.
músculos.
Mioglobina: Transporta oxígeno en los
músculos.
La miosina se une con la actina para
Albúmina: Transporta varias hormonas,
generar la contracción muscular en las
vitaminas y enzimas.
extremidades y el corazón.
Ferritina: Transporta y almacena el hierro.
Fuentes Alimentarias de Proteínas
Las proteínas provienen de una variedad de fuentes, principalmente de
alimentos de origen animal y vegetal.
Fuentes de proteínas animales
Carnes (pollo, res, cerdo): Son completas, ya que contienen todos los
aminoácidos esenciales.
Pescado y mariscos: También son completas y además ricos en ácidos
grasos omega-3.
Huevos: Son una excelente fuente de proteína de alta calidad.
Lácteos (leche, queso, yogur): Aportan proteínas de alta calidad.
Fuentes Alimentarias de Proteínas
Fuentes de proteínas vegetales
Legumbres (lentejas, garbanzos, frijoles): Contienen proteínas, aunque
algunas no tienen todos los aminoácidos esenciales, por lo que se deben
combinar con otros alimentos.
Frutos secos y semillas (almendras, nueces, semillas de chía, quinoa):
Buenas fuentes de proteínas vegetales.
9 aminoácidos esenciales:
Tofu y tempeh (hechos de soja): Fuentes completas de proteínas. Histidina, Isoleucina, Leucina,
Lisina, Metionina, Fenilalanina,
Proteínas completas vs. incompletas Treonina, Triptófano y Valina
Completas: Contienen todos los aminoácidos esenciales (generalmente
11 aminoácidos no esenciales:
de origen animal). Alanina, Arginina, Asparagina,
Incompletas: Les falta al menos uno de los aminoácidos esenciales Ácido Aspártico, Cisteína, Ácido
(común en proteínas vegetales). Glutámico, Glutamina, Glicina,
Prolina, Serina y Tirosina
Digestión de las proteínas
Es un proceso que ocurre en diferentes partes del tracto digestivo,
donde las proteínas son descompuestas en aminoácidos para que
puedan ser utilizadas por el cuerpo.
1. Boca: Inicio de la Digestión Mecánica y Química
Aqui la digestión es principalmente mecánica, a través de la
masticación, los dientes trituran los alimentos, y la saliva, que
comienza a lubricar y humedecer el alimento.
No ocurre digestión química significativa de las proteínas en la boca,
ya que las enzimas presentes en la saliva están orientadas hacia la
digestión de carbohidratos, no afectando a las proteínas.
Digestión de las proteínas
2. Estómago: Desnaturalización y Acción de la Pepsina
Desnaturalización: Al llegar al estómago, las proteínas entran
en contacto con un ambiente muy ácido debido a la secreción de
ácido clorhídrico (HCl). El pH ácido provoca la desnaturalización
de las proteínas, lo que rompe los enlaces débiles que mantienen
la estructura tridimensional de las proteínas, permitiendo que la
cadena polipeptídica se despliegue.
Acción de la Pepsina: La pepsina se secreta como
pepsinógeno, una forma inactiva. El ambiente ácido del
estómago activa el pepsinógeno, convirtiéndolo en pepsina, que
es la enzima encargada de descomponer las proteínas,
dividiéndolas en péptidos más pequeños.
Digestión y absorción de las proteínas
3. Intestino Delgado: Descomposición Final y Absorción de
Aminoácidos
Una vez que los péptidos grandes llegan al intestino delgado, la digestión
continúa con la acción de enzimas proteolíticas secretadas por el
páncreas y de las enzimas del borde en cepillo en la membrana de las
células intestinales.
Enzimas pancreáticas: El páncreas secreta varias enzimas proteolíticas
como tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa y elastasa, que continúan
la descomposición de los péptidos en fragmentos más pequeños.
Enzimas del borde en cepillo: Las células del intestino delgado
(enterocitos) tienen enzimas en su membrana apical llamadas
aminopeptidasa y dipeptidasa, que completan la descomposición de los
péptidos más pequeños a aminoácidos libres.
Absorción de las proteínas
Los aminoácidos libres y péptidos muy pequeños
generados en el intestino delgado son absorbidos
por las células intestinales.
Absorción hacia la sangre: Una vez dentro de
las células del intestino delgado, los aminoácidos
son transportados al torrente sanguíneo a través
de la membrana basolateral de los enterocitos.
Desde allí, los aminoácidos se distribuyen por la
sangre y viajan hacia el hígado y otros tejidos
donde son necesarios
Transporte de proteínas
Alimento
Protéico
Después de la digestión y absición de proteínas degradadas DIGESTION EN
EL ESTOMAGO
Enzima:
Pepsina gástrica
en 20 aminoácidos ocurre el ...
Transporte:
Transporte
Ya en la sangre, los aminoácidos viajan al hígado, donde
ocurre parte del metabolismo: Casi toda la digestión de
proteína sucede en: Duodeno
y yeyuno con
Distribuyen a los tejidos para formar nuevas proteínas. proteasas (enzimas):
tripsina, quimiotripsina,
elastasa, carboxipeptidasa
Usan como fuente de energía. A y B.
Absorción
Almacenan o transforman en otros compuestos según
la necesidad del cuerpo.
Metabolismo de proteínas
Es el proceso por el cual el cuerpo digiere, absorbe, utiliza y elimina las
proteínas.
Tiene 2 fases: Anabolismo y catabolismo.
Fase anabólica (síntesis): El cuerpo forma nuevas proteínas a partir de
aminoácidos (ej. colágeno, enzimas, anticuerpos).
Fundamental en crecimiento, reparación de heridas, cirugía, quemaduras.
Síntesis proteica: Ocurre en todas las células, especialmente en tejidos en
crecimiento o reparación (músculo, piel, etc)
Es la formación de nuevas proteínas a partir de aminoácidos, según la
información genética (ADN → ARN → proteínas).
Gluconeogénesis (vía energética): Ocurre en hígado y un poco en
riñones.
Es la conversión de aminoácidos en glucosa.
Provee energía cuando no hay suficientes carbohidratos disponibles.
Ayuda a mantener niveles de glucosa estables en sangre.
Metabolismo de proteínas
Fase catabólica (degradación): El cuerpo descompone proteínas para obtener
energía o eliminar desechos.
Transaminación: Ocurre en hígado y músculo.
Es la transferencia de grupos amino, para formar nuevos aminoácidos a partir
de otros existentes.
Desaminación: Ocurre en hígado.
Eliminación grupos amino de los aminoácidos para convertirlos en compuestos
que pueden usarse para producir energía. Se elimina el grupo amino → se
forma amoníaco (NH₃).
Ciclo de la urea: El hígado convierte el amoníaco (tóxico) en urea, que se
elimina por la orina por el riñón.
Metabolismo de proteínas
Ciclo de Krebs: Ocurre en la mitocondria de la célula.
El ciclo de Krebs es una serie de reacciones bioquímicas para producir
energia como parte de la respiración celular.
Formación de cuerpos cetónicos (vía cetogénica): Ocurre en el hígado.
Algunos aminoácidos se pueden transformar en cuerpos cetónicos, usados
como fuente de energía por el cerebro y otros órganos durante el ayuno
prolongado
Vías metabólicas
Ciclo de Krebs Producción de energía como parte de la respiración celular Mitocondria
Importancia clínica de las proteínas en enfermería
Recuperación y Cicatrización
Después de cirugías, quemaduras, heridas o traumatismos, el cuerpo necesita más
proteínas para formar tejido nuevo.
Mantenimiento de masa muscular
En pacientes encamados o con inmovilidad prolongada, el riesgo de atrofia
muscular aumenta.
Las proteínas ayudan a mantener la masa muscular y prevenir úlceras por presión.
Prevención y manejo de la desnutrición
En pacientes con cáncer, VIH, enfermedades gastrointestinales o ancianos, el
estado nutricional puede deteriorarse.
Las proteínas son clave para prevenir desnutrición.
Soporte inmunológico
Los anticuerpos están formados por proteínas.
Un paciente con baja ingesta proteica tiene mayor susceptibilidad a infecciones.
Metabolismo y transporte
Las proteínas transportan hormonas, medicamentos y nutrientes en la sangre
(como la hemoglobina o la albumina).
Pacientes críticos o en UCI
En estados críticos se necesita mayor aporte proteico para mantener funciones
vitales.
La nutrición enteral o parenteral debe ajustarse para cubrir el requerimiento
proteico del paciente.
Consecuencias del exceso de proteína
Consecuencias de falta de proteína
¡Gracias!
BIBLIOGRAFIA
Guías alimentarias y recomendaciones de ingesta de proteínas.
Recuperado de: https://www.incmnsz.mx/opencms/contenido/nutricion/
Mahan, L. K., Escott-Stump, S., & Raymond, J. L. (2020). Krause. Dietoterapia (15.ª ed.).
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Guyton, A. C., & Hall, J. E. (2021). Tratado de fisiología médica (14.ª ed.). Elsevier España.
(Capítulos sobre metabolismo intermedio y metabolismo de proteínas).
Organización Mundial de la Salud (OMS). (2007). Requisitos de proteínas y aminoácidos
en la nutrición humana (Informe técnico No. 935). Ginebra: OMS.
Recuperado de: https://www.who.int/publications/i/item/9243209356
Salas-Salvadó, J. (2022). Nutrición y metabolismo (3.ª ed.). Editorial Médica
Panamericana.
