PRACTICA N°2: PRUEBAS DE IDENTIFICACIÓN DE

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.
Autores: Muchavisoy Osorio Maria Alejandra (222095059) Papamija Melo Jhon
Sebastián (222071029) Tobar Meneses Ledy Nataly (222071015)
Grupo 11, Facultad de ciencias exactas, Departamento de química.​
Universidad de Nariño
27 de marzo de 2025

Resumen.
El informe presenta los resultados de diversas pruebas bioquímicas realizadas para
identificar la presencia de diferentes grupos funcionales en proteínas y aminoácidos. Se
llevaron a cabo pruebas específicas, como la reacción xantoproteica, la prueba de Biuret, la
prueba de Millón, la prueba de Sakaguchi y la prueba de ninhidrina, entre otras.

Los resultados evidenciaron la presencia de proteínas y aminoácidos en distintas muestras.

Se confirmó la existencia de tirosina mediante la prueba de Millón, mientras que la prueba
de Biuret permitió identificar proteínas con enlaces peptídicos. La reacción de Sakaguchi
indicó la presencia de arginina, y la prueba de ninhidrina confirmó la existencia de
aminoácidos con grupos aminos libres. En general, los datos obtenidos concuerdan con las
propiedades esperadas de las biomoléculas analizadas.
variabilidad en las secuencias y
Introducción. estructuras de los aminoácidos que las
componen. [1]
Las proteínas son biomoléculas
poliméricas formadas por cadenas lineales Para detectar proteínas en muestras
de aminoácidos que desempeñan una biológicas, se emplean diversas pruebas
amplia variedad de funciones en los bioquímicas que se basan en las
organismos vivos. Estas funciones características de los aminoácidos y la
incluyen el transporte y almacenamiento estructura peptídica de las proteínas.
de moléculas, la organización estructural Algunas de estas pruebas incluyen la
de células y tejidos, la contracción reacción xantoproteica, que identifica
muscular, la respuesta inmunitaria, la aminoácidos aromáticos como
coagulación de la sangre, y la catálisis de fenilalanina, tirosina y triptófano
numerosas reacciones metabólicas mediante su reacción con ácido nítrico,
esenciales para la vida. Para cumplir con produciendo un color amarillo
estas funciones, cada célula de un característico. La prueba de azufre
organismo debe contener una cantidad reducido detecta aminoácidos que
adecuada de proteínas, cada una con una contienen azufre, como la cisteína,
secuencia de aminoácidos y una formando un precipitado negro en
estructura específica que le permite presencia de NaOH y acetato de plomo.
realizar su tarea particular. La diversidad La reacción con ninhidrina es una prueba
funcional de las proteínas depende de la común para detectar aminoácidos,
 generando un color púrpura o azul, cuya de color amarillo transparentoso, dando
intensidad indica la concentración de los un resultado positivo
aminoácidos. La reacción de Biuret
permite identificar enlaces peptídicos, Caseína 0.5%:Se adicionó 1 ml de
mostrando un color violeta o azul cuando HNO3 y al cabo de 5 minutos en
las proteínas reaccionan con NaOH y ebullicion la solución tomó una tonalidad
sulfato de cúprico. Otras pruebas como la de color amarillo- anaranjado, dando un
reacción de Millon detectan la tirosina resultado positivo
mediante una coloración roja, la prueba
de Sakaguchi identifica la arginina Gelatina 0.5%: La solucion no tuvo un
formando un complejo rojo con α-naftol y cambio de color por lo tanto es de
hipobromito de sodio, y la prueba de resultado negativo
Hopkins-Cole permite la detección del
Glicina 0.1%: La solucion no tuvo un
triptófano, produciendo un anillo color
violeta a rojo en presencia de ácido cambio de color por lo tanto es de
glioxálico y ácido sulfúrico. Estas resultado negativo
pruebas proporcionan herramientas clave Tirosina 0.1%:Se adicionó 1 ml de
para el estudio y análisis de proteínas en HNO3 y al cabo de 1 minuto en
muestras biológicas. [1]
ebullicion la solución tomó una tonalidad
Resultados y discusión. de color amarillo claro dando un
resultado positivo
Tabla 1. Reacción xantoproteica para la
La reacción xantoproteica es un método
identificación de aminoácidos aromáticos.
que se utiliza para determinar la presencia
HNO3 Resultado de proteínas solubles en una solución,
Cantida
Tubo Muestra d (ml) concentr (positivo/ne empleando ácido nítrico concentrado. La
ado (ml) gativo)
prueba da resultado positivo en aquellas
1 Ovoalbúmina + proteínas con aminoácidos portadores de
1 1
2% grupos aromáticos. Algunos aminoácidos
2 Caseína + contienen grupos aromáticos que derivan
1 1
0.1%
del benceno. Una reacción característica
3 Gelatina –
0.1%
1 1 del benceno y sus derivados, es la
4 Glicina
nitración del benceno con ácido nítrico.
1 1 – Los aminoácidos tirosina y triptófano
0.1%
5 Tirosina contienen anillos aromáticos activados (lo
1 1 +
0.1% que indica que pueden nitrarse). El
Fuente: Este informe aminoácido fenilalanina también tiene en
su estructura un anillo aromático pero no
Según la tabla anterior se realizaron las
está activado, por lo tanto no va por el
siguientes observaciones:
proceso de nitración fácilmente. El
Ovoalbúmina 2%: Se adicionó 1 ml de producto de la reacción es amarillo y la
HNO3 y al cabo de 2 minutos en intensidad del color dependera si la
ebullicion la solución tomó una tonalidad reacción ocurre en una solución básica.
 En la prueba de laboratorio las muestras Caseína 0.5%: La solucion no tuvo un
de Ovoalbúmina, tirosina y caseína dieron cambio de color por lo tanto es de
positivas. Esto se debe a que en sus resultado negativo
estructuras encontramos anillos
Gelatina 0.5%:La solucion no tuvo un
aromáticos, los cuales reaccionan
cambio de color por lo tanto es de
formando un color amarillento [2]
resultado negativo
La prueba xantoproteica se puede Cistina 0.1%:Se adicionó 0,5 ml de
considerar como una sustitución NaOH al 30%, se dejo en ebullicion por
electrofílica aromática de los residuos de 10 minutos luego se dejo enfriar y se
tirosina de las proteínas por el ácido añadió las 5 gotas de acetato de plomo,
nítrico, dando un compuesto coloreado paso siguiente, se calentó suavemente y al
amarillo a un pH ácido. [3] cabo de 30 segundos la solución tomó una
tonalidad de color café transparentoso
Tabla 2. Reacción de azufre reducido para la
identificación de aminoácidos azufrados dando un resultado positivo
Acetato Resultado
Cantida NaOH de plomo (positivo/ne Cisteína 0.1%: Se adicionó 0,5 ml de
Tubo Muestra d (ml) 30% 5% gativo) NaOH al 30%, se dejo en ebullicion por
(ml) (Gotas)
10 minutos luego se dejo enfriar y se
1 Ovoalbú +
mina
0.5 0.5 5 gotas añadió las 5 gotas de acetato de plomo,
2% paso siguiente, se calentó suavemente y al
2 Caseína – cabo de 1 minuto la solución tomó una
0.5 0.5 5 gotas
0.5% tonalidad de color café claro dando un
3 Gelatina
0.5 0.5 5 gotas – resultado positivo
0.5%
4 Cistina La prueba se basa en la reacción entre los
0.5 0.5 5 gotas + aminoácidos azufrados con el NaOH y el
0.1%
5 Cisteína acetato de plomo. La prueba es positiva si
0.5 0.5 5 gotas +
0.1% se forma un precipitado de azufre de
Fuente: Este informe plomo de coloración negra o gris. Se basa
esta reacción en la separación mediante
Según la tabla anterior se realizaron las
un álcali del azufre de los aminoácidos, el
siguientes observaciones:
cual al reaccionar con una solución de
Ovoalbúmina 2%: Se adicionó 0,5 ml de acetato de plomo, forma el sulfuro de
NaOH al 30%, se dejo en ebullicion por plomo [4].
10 minutos luego se dejo enfriar y se
añadió las 5 gotas de acetato de plomo, Tabla 3. Reacción de ninhidrina para la
paso siguiente, se calentó suavemente y al identificación de aminoácidos
cabo de 20 segundos la solución tomó una Cantidad Ninhidrina
Resultado
Tubo Muestra (positivo/
tonalidad de color café claro dando un (ml) 0.1% (ml)
negativo)
resultado positivo
1 Ovoalbúmin +
1 1
a
2%
2 Caseína
1 1 + grupo imino, que impide la formación del
0.5% complejo azul violeta.[7] En los
3 Gelatina + resultados obtenidos, la prolina y la
1 1
0.5%
caseína dieron un color amarillo, mientras
4 Prolina +
1 1 que la ovoalbúmina, la gelatina y la
0.1%
tirosina presentaron una coloración azul
5 Tirosina +
0.1%
1 1 violeta, lo que indica la presencia de
aminoácidos con grupos aminos libres.[7]
Fuente: Este informe
El tono de los colores observados puede
Según la tabla anterior se realizaron las
estar relacionado con la cantidad y el tipo
siguientes observaciones:
de aminoácidos presentes en cada
Ovoalbúmina 2%: Al cabo de 5 minutos muestra. La prolina presentó un amarillo
la solución transparente tomó una más oscuro en comparación con la
tonalidad violeta oscuro caseína, posiblemente debido a una
mayor concentración de iminoácidos en
Caseína 0.5%: Al cabo de 10 minutos la
su estructura. Por otro lado, entre las
solución transparente tomó una tonalidad
soluciones que dieron azul violeta, la
amarilla clara, después de adicionar dos
tirosina mostró el color más intenso,
gotas de NaOH no cambio
seguida de la gelatina y finalmente la
Gelatina 0.5%: Al cabo de 10 minutos la ovoalbúmina con la tonalidad más clara.
solución transparente tomó una tonalidad Esto sugiere que la tirosina podría tener
rosado claro, después de adicionar dos una mayor cantidad de grupos aminos
gotas de NaOH cambio a un color azul libres en su estructura, lo que intensifica
violeta la reacción con la ninhidrina.[8]
Prolina 0.1%: Al cabo de 3 minutos la Otro aspecto relevante es que algunas
solución transparente tomó una tonalidad soluciones requirieron la adición de
amarilla oscura NaOH para que se evidenciara el cambio
de color. La gelatina, inicialmente con
Tirosina 0.1%: Al cabo de 10 minutos la
una tonalidad rosada clara, cambió a azul
solución transparente tomó una tonalidad
violeta tras la adición de NaOH, lo que
amarilla clara, después de adicionar dos
indica que el pH influye en la reacción y
gotas de NaOH cambió a un color azul
en la disponibilidad de los grupos aminos
oscuro.
para interactuar con la ninhidrina.[9] De
En el laboratorio se realizó la reacción de manera similar, la tirosina, que primero
ninhidrina para identificar aminoácidos presentó un color amarillo, se tornó azul
en distintas soluciones. La ninhidrina violeta más oscuro tras la adición del
reacciona con los grupos aminos libres de NaOH, lo que sugiere que en condiciones
los aminoácidos, produciendo un color más básicas se favorece la reacción con la
azul violeta característico. Sin embargo, ninhidrina. Esto podría deberse a que
en el caso de los iminoácidos, como la algunos aminoácidos requieren un pH
prolina, la reacción genera un color más alto para exponer sus grupos
amarillo debido a la estructura cíclica del funcionales de manera óptima y permitir
 una reacción más intensa con el compuesto de color violeta, debido a la
reactivo.[10] formación de un complejo de
coordinación entre los iones Cu+2 y los
Tabla 4. Reacción de Biuret para la identificación de pares de electrones no compartidos del
péptidos o proteínas. nitrógeno que forman parte de los enlaces
Reactivo
Resultado
peptídicos, esto si la reacción es positiva.
de Biuret
Tubo Muestra Cantidad
(ml) (positivo/ Cuando la reacción de Biuret es negativa,
(ml) negativo) queda de color azul. [3]
1 Ovoalbúmina +
1 1 La prueba de biuret permite identificar
2%
2 Caseína polipéptidos y proteínas, reconoce las
1 1 – uniones peptídicas, debido a que el
0.5%
3 Gelatina + reactivo de biuret al reaccionar con las
1 1
0.5% cadenas peptídicas da lugar a la
4 Glicina
1 1 – formación de un complejo que se
0.1% encuentra entre los cationes cúpricos en
5 Tirosina – medio alcalino con las uniones peptídicas,
1 1
0.1%
luego visualizando ese complejo de color
Fuente: Este informe violeta [5].
Según la tabla anterior se realizaron las
siguientes observaciones: Tabla 5. Reacción de Millon para la
identificación de tirosina.
Ovoalbúmina 2%: Se agregó 1 ml de Nitrito Resultado
Cantidad Reactivo
Biuret a la solución y su tonalidad cambió Tubo Muestra (ml)
Millon
sódico (positivo/
5% negativo)
a violeta dando un resultado positivo (ml)
Ovoalbúmi +
Caseína 0.5%: La solucion tuvo un 1 0.5 0.5
1 na
cambio de color a azul claro por lo tanto 2%
es de resultado negativo Caseína
1 0.5 0.5 +
2 0.5%
Gelatina 0.5%: Se agregó 1 ml de Biuret
Gelatina –
a la solución y su tonalidad cambió a 3 0.5%
1 0.5 0.5
violeta claro dando un resultado positivo Glicina
1 0.5 0.5 –
4 0.1%
Glicina 0.1%: La solucion tuvo un
Tirosina +
cambio de color a azul claro por lo tanto 1 0.5 0.5
5 0.1%
es de resultado negativo
Fuente: Este informe
Tirosina 0.1%: La solucion tuvo un
Según la tabla anterior se realizaron las
cambio de color a azul claro por lo tanto
siguientes observaciones:
es de resultado negativo
Ovoalbúmina 2%: Se agregó 0.5 ml de
En la prueba con el reactivo de Biuret que
Million y 0.5 ml de Nitrito sódico al 5% y
contiene CuSO4 en solución acuosa
se dejó en ebullición, al cabo de 1 minuto
alcalina (gracias a la presencia de NaOH),
la solución tomó una tonalidad rojiza
la reacción se basa en la formación de un
transparente dando como resultado hace parte de las proteínas más no tiene
positivo en su estructura la configuración
adecuada para dar a lugar a la reacción
Caseína 0.5%: Se agregó 0.5 ml de
por lo tanto el resultado es negativo.
Million y 0.5 ml de Nitrito sódico al 5% y
se dejó en ebullición, al cabo de 2 Por otro lado, la tirosina da resultado
minutos la solución tomó una tonalidad positivo, ya que, en está se encuentra la
rojiza clara dando como resultado estructura adecuada el hidroxifenílico
positivo (C6H4OH) con la cual reacciona el
reactivo de millón para dar un resultado
Gelatina 0.5%: La solucion no tuvo un
positivo.
cambio de color por lo tanto es de
resultado negativo
Tabla 6. Prueba de Sakaguchi para identificación
Glicina 0.1%: La solucion no tuvo un de arginina.
cambio de color por lo tanto es de NaOH α-naftol
Cantidad 30% 0.05% Hipoclorito (positivo/
resultado negativo Tubo Muestra (ml) (gotas) (gotas) sódico (ml) negativo)

Tirosina 0.1%: Se agregó 0.5 ml de 1 Ovoalbúm

Million y 0.5 ml de Nitrito sódico al 5% y 0.5 1 3 0.5 +
ina
se dejó en ebullición, al cabo de 4 2%
minutos la solución tomó una tonalidad 2 Caseína +
0.5 1 3 0.5
rojiza clara dando como resultado 0.5%
positivo 3 Gelatina +
0.5 1 3 0.5
0.5%
En la prueba de Millon, la presencia de 4 Glicina –
0.5 1 3 0.5
cantidades relativamente altas de 0.1%
mercurio conduce a la formación de 5 Arginina
0.5 1 3 0.5 +
nitrato de mercurio (1) Hg2(NO3)2, el 0.1%
cual en un medio fuertemente ácido Fuente: Este informe
reacciona con el grupo -OH de la tirosina,
produciendo una coloración roja Según la tabla anterior se realizaron las
característica [3], además, permite siguientes observaciones:
identificar el aminoácido de la tirosina
dentro de la proteína y tiene como Ovoalbúmina 2%: Al agregar
fundamento la reacción del hidroxifenilo hipoclorito de sodio, la solución
(C6H4OH) dentro de la molécula de la transparente adquirió rápidamente una
tonalidad roja intensa la cual perduró, no
proteína con los compuestos fenólicos no
hubo necesidad de estabilizar.
sustituidos como, por ejemplo, la tirosina,
lo que da un resultado positivo a la Caseína 0.5%: Al agregar hipoclorito de
prueba debido a posiblemente el complejo sodio, la solución transparente adquirió
óxido de mercurio y fenol que se forma rápidamente una tonalidad roja muy clara.
[6].
Gelatina 0.5%: Al agregar hipoclorito de
Por lo tanto, se encontró que la glicina da sodio, la solución transparente adquirió
resultado negativo , ya que, la glicina rápidamente una tonalidad roja muy clara.
Glicina 0.1%: Al agregar hipoclorito de laboratorio, se esperaba que la coloración
sodio, la solución transparente no cambió. se desvaneciera rápidamente, lo que es
característico de la reacción. Sin
Arginina 0.1%: Al agregar hipoclorito embargo, en este caso, el color
de sodio, la solución transparente permaneció estable desde el momento en
adquirió rápidamente una tonalidad roja que apareció.[14] Esto podría estar
intensa la cual perduró, no hubo influenciado por varios factores, como el
necesidad de estabilizar. pH de la solución, la concentración del
reactivo oxidante o la presencia de otros
En el laboratorio se realizó la prueba de compuestos en la muestra que pudieron
Sakaguchi para la identificación de haber estabilizado la reacción. La
arginina en diferentes soluciones. Esta persistencia del color sugiere que, en
prueba se basa en la reacción de la estas condiciones experimentales, la
arginina con el reactivo de Sakaguchi, reacción pudo haberse desarrollado de
compuesto por α-naftol y un agente manera más eficiente, manteniendo la
oxidante, como el hipoclorito, lo que coloración por más tiempo de lo
genera un color rojo característico en esperado.[15]
presencia de este aminoácido.[11] En los
resultados obtenidos, todas las soluciones Tabla 7. Prueba de Hopkins-Cole para la
dieron positivo para arginina, excepto la identificación de triptófano.
Reactivo Ácido H2SO4 Resultado
glicina, lo que era esperado, ya que la Cantidad de acético concentrado (positivo/negativ
Tubo Muestra (ml) Hopkins (ml) o)
glicina es un aminoácido que no contiene (ml)
(ml)

el grupo guanidino necesario para Ovoalbúmina

1 +
reaccionar con el reactivo y producir la 2% 1 2 1 1
coloración roja.[11]
2 Caseína
0.5% 1 2 1 1 +
El tono del color observado varió entre
3 Gelatina
las muestras, lo que podría estar
0.5% 1 2 1 1 -
relacionado con la cantidad de arginina
4 Glicina
presente en cada una. La ovoalbúmina y 0.1% 1 2 1 1 -
la arginina pura presentaron un rojo más 5 Triptófano
intenso, lo que sugiere una mayor 0.1% 1 2 1 1 +
concentración de este aminoácido en su
composición.[12] En cambio, la gelatina Fuente: Este informe
y la caseína mostraron un color rojo más Según la tabla anterior se realizaron las
claro, lo que indica que, aunque contienen
siguientes observaciones:
arginina, su concentración podría ser
menor en comparación con las otras Ovoalbúmina 2%: al cabo de un tiempo
soluciones. Estas diferencias en la formó un anillo
intensidad del color podrían deberse
también a la estructura de las proteínas y Caseína 0.5%: al cabo de un tiempo
la disponibilidad del grupo guanidino formó un anillo
para reaccionar con el reactivo de
Sakaguchi.[13] Gelatina 0.5%: No formó un anillo
Glicina 0.1%: No formó un anillo
Otro aspecto relevante fue la estabilidad
del color rojo. Según la guía del
Triptófano 0.1%: al cabo de un tiempo Prueba de ninhidrina
formó un anillo
Esta prueba es específica para la
identificación de Triptófano libre o
presente en proteínas,en ella ocurre una
reacción de tipo reductiva,donde el anillo
presente en la cadena lateral de los
alfa-aminoacidos libres o haciendo parte
de peptid’s y proteinas se puede
reconocer mediante reaciiones con el
acido glioxilixo a pH acido, puesto que
Prueba de Sakaguchi
forma complejos de coloracion violeta o
amarillo violeta,permitiendo identificar al
triptofano. [2]

Resultados
Tabla 8. Fotografías de las pruebas (inicial y
final) realizadas en la caracterización de
aminoácidos y proteínas y sus respectivas
observaciones.
Foto inicial Foto final
Reacción xantoproteica
Prueba de Hopkins-Cole

Prueba de azufre reducido

Prueba de Biuret
 Prueba de Millon más completo de aminoácidos esenciales
para la nutrición humana y animal.[16]

La caseína, aunque dio positivo en varias

pruebas, no reaccionó en la prueba de
azufre reducido, lo que sugiere una menor
presencia de aminoácidos azufrados como
la cisteína y la metionina, esenciales para
varias funciones biológicas. Sin embargo,
la caseína sigue siendo una proteína de
alto valor nutricional, ya que contiene
triptófano, tirosina y arginina, y es
Fuente: Este informe conocida por su capacidad para liberar
aminoácidos de forma sostenida en el
En las pruebas realizadas, la ovoalbúmina tiempo, favoreciendo el mantenimiento
dio positivo en todas las reacciones, lo que muscular.[17]
indica que contiene una amplia variedad
de aminoácidos y grupos funcionales Por último, la gelatina mostró resultados
presentes en las proteínas. La caseína negativos en la prueba xantoproteica, la
también presentó resultados positivos en prueba de Millon y la reacción de azufre
varias pruebas, aunque se debe considerar reducido, lo que sugiere que carece o tiene
que contiene iminoácidos en lugar de una baja cantidad de aminoácidos
aminoácidos, lo que influye en su aromáticos y azufrados. Esto afecta su
reactividad con algunos reactivos. Por otro calidad proteica, ya que los aminoácidos
lado, la gelatina obtuvo resultados esenciales no están presentes en
negativos en varias pruebas, cantidades suficientes. Sin embargo, la
especialmente en aquellas destinadas a gelatina es rica en glicina y prolina, lo que
detectar aminoácidos aromáticos y la hace útil para la salud de la piel, las
azufrados, lo que sugiere una composición articulaciones y los tejidos conectivos,
menos variada en comparación con las aunque no es una fuente completa de
otras proteínas evaluadas.[7] proteínas en términos nutricionales.[18]
En términos de calidad proteica, la Conclusiones
ovoalbúmina se destaca como la proteína
de mayor calidad, ya que dio positivo en Las pruebas de caracterización de
la reacción de ninhidrina, lo que confirma aminoácidos son fundamentales en la
la presencia de aminoácidos con grupos investigación científica, ya que permiten
aminos libres. Además, contiene identificar y analizar la composición de
aminoácidos aromáticos (prueba proteínas, lo que es crucial para entender
xantoproteica), tirosina (prueba de procesos biológicos y desarrollar
Millon), aminoácidos azufrados (reacción aplicaciones en diagnóstico y control de
de azufre reducido), arginina (prueba de calidad de productos biológicos.
Sakaguchi) y triptófano (prueba de
Hopkins-Cole). También reaccionó La diferencia en la composición de
positivamente en la prueba de Biuret, lo aminoácidos entre proteínas de origen
que confirma su naturaleza proteica. Su animal y vegetal es importante en
composición variada permite un aporte nutrición, ya que afecta la calidad
nutricional de la dieta, influyendo en el qué esto es importante en la nutrición
crecimiento y desarrollo de humanos y animal y humana?
animales, así como en la absorción de
nutrientes esenciales. R/Las proteínas de origen animal suelen
contener todos los aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos en proporciones adecuadas, lo que las
que no pueden ser sintetizados por el convierte en proteínas de alto valor
organismo y deben ser obtenidos a través biológico. Por otro lado, muchas
de la dieta, mientras que los no esenciales proteínas de origen vegetal pueden
pueden ser producidos internamente. Este carecer de uno o más aminoácidos
concepto también se aplica a las plantas, esenciales, lo que puede limitar su
aunque su perfil de aminoácidos puede capacidad para satisfacer las necesidades
variar. La desnutrición proteico-calórica
proteicas del organismo si no se
puede causar graves problemas de salud,
combinan adecuadamente. En la nutrición
como debilidad y deterioro del sistema
inmunológico. El recambio proteico humana y animal, es crucial asegurar una
celular es el proceso de renovación de ingesta equilibrada de aminoácidos
proteínas en las células, esencial para esenciales para mantener funciones
mantener la homeostasis y la función vitales, crecimiento y reparación de
celular adecuada. tejidos. Por ello, quienes siguen dietas
basadas en plantas deben combinar
Cuestionario diferentes fuentes proteicas vegetales para
obtener un perfil completo de
1. Qué utilidad tienen estas pruebas de aminoácidos.[20]
caracterización de aminoácidos en la
investigación científica. 3. ¿Qué son los aminoácidos esenciales y
los aminoácidos no esenciales en
R/ Las pruebas de caracterización de animales? ¿Estos términos se pueden
aminoácidos son fundamentales en la aplicar en plantas?
investigación científica, ya que permiten
determinar la composición y secuencia de R/Los aminoácidos esenciales son
aminoácidos en proteínas. Esto es aquellos que los animales no pueden
esencial para comprender la estructura y sintetizar por sí mismos y deben
función de las proteínas, identificar obtenerse a través de la dieta. En
modificaciones postraduccionales y humanos, hay nueve aminoácidos
detectar posibles anomalías o esenciales: histidina, isoleucina, leucina,
adulteraciones en muestras biológicas y lisina, metionina, fenilalanina, treonina,
productos alimenticios. Además, estas triptófano y valina. Los aminoácidos no
pruebas son utilizadas para certificar la esenciales son aquellos que el organismo
autenticidad de productos naturales y puede sintetizar internamente a partir de
evaluar su valor nutricional.[19] otros compuestos. En cuanto a las plantas,
estos términos no se aplican de la misma
2. La proteína de origen animal y la manera, ya que las plantas tienen la
proteína de origen vegetal se diferencian capacidad de sintetizar todos los
en la composición de aminoácidos. ¿Por aminoácidos necesarios para su
crecimiento y desarrollo a partir de
compuestos inorgánicos y procesos [3] Royseravellanedaalar. (2020, 18
metabólicos internos.[21] abril). Identificacion de aminoacidos y
proteinas. SlideShare.
4. La desnutrición proteico calórica se da
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por una deficiencia grave de proteínas en
lar/identificacion-de-aminoacidos-y-prote
la dieta. ¿Cómo puede afectar a un
ina
humano o animal este trastorno?
[4] Benítez Romero, M. D. L. Á., y
R/La desnutrición proteico-calórica,
García, H. K. (2013). Determinación del
también conocida como malnutrición
contenido de proteínas totales en clara de
energético-proteica, puede tener efectos
huevos por métodos gravimétricos y
devastadores en humanos y animales. En
espectrofotométricos (Tesis doctoral).
humanos, puede llevar a condiciones
como el marasmo y el kwashiorkor. El [5] Vásquez, J., et al. (2014).
marasmo se caracteriza por una pérdida Caracterización fisicoquímica y
severa de peso y masa muscular debido a contenido de proteínas de extractos
la deficiencia calórica y proteica, mientras fluidos del ostión de mangle. Universidad
que el kwashiorkor se manifiesta con de Oriente, Centro de Estudios de
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