Enzimas
Las enzimas son proteínas catalíticas que llevan a cabo reacciones
químicas que son termodinámicamente posibles. Un catalizador es un
compuesto que acelera las reacciones químicas. Las enzimas son de
las moléculas biológicas más estudiadas debido a su capacidad de
llevar a cabo reacciones químicas con mucha eficiencia. Tomemos el
ejemplo de peróxido de hidrógeno (también llamado agua oxigenada)
que se puede disociar en agua y oxígeno.
2 H2O2 ---> 2 H2O + O2
En esta reacción dos moléculas de peróxido de hidrógeno (H2O2) se
disocian en dos moléculas de agua (H2O) y una de oxígeno molecular
(O2). Esta reacción puede ocurrir de manera espontánea, sin
embargo, la adición de una pequeña cantidad de hierro puede
incrementar la velocidad de reacción varios miles de veces, en este
caso el hierro actúa como catalizador. Las enzimas, en cambio, llevan
esta velocidad a escalas mucho mayores, una enzima llamada
Catalasa puede convertir unos 40 millones de moléculas peróxido en
un segundo !. No resulta sorprendente saber que la Catalasa utiliza un
átomo de hierro para llevar a cabo su reacción química.
Una de las razones por la cual las enzimas pueden llevar a cabo estas
reacciones químicas tan rápido es porque favorecen que las
moléculas que van a reaccionar estén en una posición geométrica
correcta que sería muy difícil conseguir de manera aleatoria. Otra
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cosa que tienen las enzimas es que también favorecen el "estado de
transición" del sustrato hacia la formación del producto; es decir,
ayudan a que una molécula (sustrato) se convierta en otra (producto),
para ello se valen de los aminoácidos catalíticos que están
perfectamente ubicados para este propósito.
Como todas las proteínas, las enzimas están hechas de aminoácidos y
también existen en formas, tamaños y actividades químicas
extremadamente variables. La enzima más pequeña que se conoce es
la 4-Oxalocrotonato tautomerasa que tiene solamente 62
aminoácidos, mientras que una de las más grandes es la Sintasa de
Ácidos Grasos con más de 2500 aminoácidos. Sin importar el tamaño
de la enzima o la reacción química que realice, la catálisis es llevada a
cabo únicamente por unos 3 o 4 aminoácidos; todos los demás están
involucrados en construir un "andamio" en el cual los aminoácidos
catalíticos se puedan colocar en la posición exacta para llevar a cabo
la reacción química. En la Catalasa (de unos 1900 aminoácidos), los
aminoácidos que llevan a cabo la reacción química son una Histidina y
una Asparagina en colaboración con un átomo de hierro sujetado por
un grupo hemo.
Las enzimas son las encargadas de llevar a cabo las reacciones
metabólicas necesarias para la célula. Dentro del genoma de una
célula están codificadas las enzimas que le permitirán vivir en un
medio determinado. El conjunto de todas las reacciones químicas
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catalizadas por enzimas se conoce como mapa metabólico. Este
mapa metabólico nos permite representar las conversiones de unas
moléculas en otras. En ocasiones, es necesario convertir una molécula
en otra muy diferente, en cuyo caso se necesitan más de una
reacción; al conjunto de estas reacciones "acopladas" se le denomina
ruta metabólica.
Clases de Enzimas
Existen miles de enzimas en la naturaleza y para estudiarlas se han
agrupado en seis categorías diferentes según el tipo de reacción
química que pueden catalizar. Esta clasificación fue dada por la
Comisión de Enzimas (Enzyme Commission o EC), y cada enzima
tiene un número EC único de cuatro cifras; por ejemplo, la alcohol
deshidrogenasa tiene el número EC 1.1.1.1 mientras que la lactato
deshidrogenasa tiene el número EC 1.1.1.27, ambas son
deshidrogenasas (Enzimas Clase 1) y trabajan con los mismos
mecanismos, pero sobre diferente sustrato.
Enzimas Clase 1: Oxidorreductasas
Estas enzimas catalizan la transferencia de equivalentes de oxido-
reducción. Es decir, catalizan la oxidación de un compuesto a
expensas de la reducción de otro (o viceversa). Ejemplos de estas
enzimas son las Deshidrogenasas, Oxidasas, Reductasas,
Peroxidasas, Monooxigenasas, Desoxigenasas. Estas enzimas
necesitan de una coenzima que puede ser NAD+, FMN, FAD,
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Ubiquinona, ácido ascórbico, centros hierro-Azufre o grupos Hemo.
Enzimas Clase 2: Transferasas
Estas enzimas transfieren grupos funcionales completos desde una
molécula hasta otra. Ejemplos de estas enzimas son las
Glucosiltransferasas, Aminoransferasas, Fosfotransferasas,
Aciltransferasas, Descarboxilasas, Transaminasas, Mutasas,
Metiltransferasas. Las transferasas también necesitan de coenzimas
que incluyen a la Coenzima A, Tiamina-pirofosfato, Piridoxal-fosfato,
Biotina, Tetrahidrofolato o Cobalamina.
Enzimas Clase 3: Hidrolasas
Estas enzimas catalizan la ruptura de compuestos usando una
molécula de agua. Durante la reacción química, la molécula de agua
también se rompe, quedando un segmento del compuesto como R-H
y otro como R'-OH. Ejemplos de estas enzimas incluyen a las Lipasas,
Glucosidasas, Peptidasas, Nucleasas.
Enzimas Clase 4: Liasas
Estas enzimas con frecuencia son llamadas "sintasas" y catalizan la
ruptura o formación de moléculas con la consecuente formación o
eliminación de enlaces dobles. Ejemplos de Liasas son algunas
Carboxilasas, Sintasas, Ciclasas, Liasas. Suelen tener coenzimas
como Tiamina-pirofosfato, Piridoxal-fosfato, FAD o metales como el
Zinc o el Cobre.
Enzimas Clase 5: Isomerasas
Desplazan grupos funcionales dentro de una molécula sin cambiar la
fórmula química del sustrado, es decir, generan un isómero. Ejemplos
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de isomerasas son las Epimerasas, Mutasas e Isomerasas.
Enzimas Clase 6: Ligasas
Suelen ser llamadas "sintetasas" y catalizan la ruptura o unión de
enlaces covalentes entre moléculas usando la energía química
almacenada en el ATP. Ejemplos de estas enzimas son las Sintetasas,
Ligasas y algunas Descarboxilasas.
Estructura de Enzimas
Las enzimas son proteínas, así que comparten las características
estructurales de las proteínas, es decir, su estructura primaria,
secundaria, terciaria y en algunas de ellas la cuaternaria.
Independientemente de su estructura tridimensional y de la actividad
catalítica que lleven a cabo, las enzimas comparten ciertas
características relacionadas con su función.
Sitio Activo
El sitio activo es el lugar dentro de la enzima donde se lleva a cabo la
reacción química, normalmente es una cavidad o surco en la proteína
que tiene una forma en la cual el sustrato puede encajar a la
perfección. Este encaje se suele llamar "llave-cerradura" en donde la
cerradura sería la enzima y la llave el sustrato. El sitio activo está
constituido por dos grupos de aminoácidos: los que son catalíticos
(encargados de la reacción química) y los que "coordinan" o sujetan al
sustrato mientras se lleva a cabo la reacción.
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Cualquier aminoácido puede ser un aminoácido catalítico, de hecho
en las enzimas se han encontrado ejemplos en donde alguno de los
veinte tipos de aminoácidos es catalítico, sin embargo, los más
comunes son la Histidina, Cisteína, Ácido aspártico, Arginina,
Glutamina, Tirosina, Lisina y Serina. En las enzimas habrá al menos un
sitio catalítico, pero en algunas de ellas pueden existir dos o más
dependiendo del tamaño o la complejidad de la reacción.
En el sitio activo también se puede unir alguna molécula que tenga
una alta afinidad por la cavidad para el sustrato, sin embargo, este
ligante se queda "atrapado" en el estado de transición de la reacción
y por lo tanto no se transforma en producto sino que se queda
"pegado" al sitio activo inhibiendo a la enzima; este tipo de moléculas
se les conoce como inhibidores.
Sitio de unión al cofactor
No todas las enzimas usan un cofactor o coenzima pero las que lo
utilizan siempre tienen el sitio de unión al cofactor muy cerca del sitio
activo compartiendo parte del canal que une al sustrato. Este cofactor
ayudará en la transferencia de equivalentes Redox, de grupos
funcionales o de átomos individuales.
Sitio de unión a ligando alostérico
Un ligando alostérico es aquel que puede inhibir o activar a una
enzima. Cuando existen sitios de unión a ligando alostérico, estos se
ubican lejos del sitio activo en una cavidad específica para esta
molécula. La unión del ligante alostérico induce cambios en la
estructura de la enzima desde el sitio alostérico que se transmiten
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hasta el sitio activo afectando la actividad enzimática, ya sea
favoreciéndola (activando a la enzima) o impidiendo que trabaje
adecuadamente (inhibiendo a la enzima). De esta manera se puede
"encender" o "apagar" una enzima sin tener que sintetizarla desde
cero o destruirla, permitiendo así una regulación más fina y rápida del
metabolismo global de la célula. Las enzimas que son reguladas de
esta manera se denominan enzimas alostéricas, y participan en la
regulación de las rutas metabólicas "encendiendo" o "apagando"
algún paso de la ruta, canalizando así los sustratos hacia donde sean
necesarios. Visita también nuestro tema de divulgación científica:
Hablando de enzimas.
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Inmunología, Biología...)
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