PROTEÍNAS

JOSÉ MARÍA TAPIA POXTAN

DOCENTE: ROSA MARÍA TORRES HERNÁNDEZ GRUPO: 108
 PROTEÍNAS
Las proteínas son unas macromoléculas complejas compuestas por un
conjunto lineal de aminoácidos (más de 50), los cuales pueden variar en
cantidad y en estructura. Esencialmente, estas son conformadas por
carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y sulfuro (aunque en menor
medida).

Son moléculas de gran importancia biológica, ya que van a cumplir una

infinidad de funciones en nuestro organismo. Estas son fundamentales para
la estructuración de los diversos tejidos y órganos de nuestro cuerpo, pueden
actuar como catalizadores bioquímicos en una gran diversidad de
reacciones, son compuestos presentes en diferentes hormonas, constituyen
la primera línea de defensa contra infecciones, facilitan el transporte a través
de las membranas celulares, entre muchas otras funciones vitales para el
organismo.
En general, las proteínas son el medio por el que se expresa el material
genético y representan la forma por la cual las células se van a diferenciar
unas de otras. Para comprender correctamente las proteínas es necesario
ver primero las subunidades por las cuales son conformados: los
aminoácidos.

AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son moléculas que presentan un grupo carboxilo (COOH),
un grupo amino (NH2) y un átomo de hidrógeno unidos a un carbono
conocido como “carbono alfa”, ya que este es el carbono central de la
estructura básica del aminoácido. Además, unido al carbono a se
encuentra una cadena lateral (radical)
la cual puede variar entre los diferentes
tipos aminoácidos y que se suele
representar como “R”. Las cadenas
laterales son las que van a diferenciar a
un aminoácido de otro y van a
determinar la estructura, tamaño, carga
eléctrica, solubilidad, entre otras cosas,
de cada aminoácido.

En todos los aminoácidos, excepto la glicina, el carbono a está unido a

cuatro grupos diferentes, por lo tanto, este carbono alfa es un centro quiral.
Esta propiedad de asimetría en los aminoácidos les permite se
representados de dos formas especulares distintas: la estereoisomería D y L.
Estos enantiómeros se van a definir de acuerdo con la posición del grupo
amino en la molécula de aminoácido, siendo que si este se encuentra de
lado derecho será un D-aminoácido, en cambio, si el amino está de lado
izquierdo será un L-aminoácido.
Dependiendo de la cadena lateral, un
aminoácido puede poseer más de un
centro quiral, sin embargo, en las
proteínas naturales solo aparecerá
uno de los diversos estereoisómeros
posibles: el L-aminoácido. Aunque la
configuración D sí puede ser
encontrada en los aminoácidos de
forma natural, no se ha encontrado que estos formen parte de las proteínas.

Aminoácidos esenciales y no esenciales

A pesar de que existen más de 300 aminoácidos diferentes, son solo 20 los
que se encuentra presentes en las proteínas de los organismos complejos.

A estos 20 aminoácidos podemos clasificarlos en esenciales y no esenciales,

siendo los no esenciales aquellos que nuestro cuerpo puede sintetizar sin
ningún problema, comprendiendo 11 aminoácidos diferentes: alanina,
arginina, asparagina, ácido aspártico (aspartato), cisteína, ácido glutámico
(glutamato), glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
En cambio, los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser
sintetizados en nuestro organismo, por lo que deben ser obtenidos por medio
de la dieta, siendo estos 9 aminoácidos: isoleucina, leucina, lisina, histidina,
valina, metionina, treonina, fenilalanina y triptófano.

Clasificación de los aminoácidos de acuerdo con sus

cadenas laterales
Los 20 aminoácidos presentes en las proteínas se pueden clasificar de
acuerdo con su cadena lateral en 5 grupos: apolares alifáticos, apolares
aromáticos, polares con carga neutra, polares con carga positiva y polares
con carga negativa.
 Aminoácidos apolares alifáticos

La principal característica de este grupo es que van a tener una cadena

lateral hidrofóbica, esto porque no poseen algún grupo polar que interactúe
con el agua. Además, al no tener grupos polares no podrán formar puentes
de hidrógeno.

Sin embargo, son de gran importancia dentro de la estructura proteica, ya

que estas van a estabilizar la estructura por medio de sus interacciones
hidrofóbicas con otros radicales apolares.

Aminoácidos aromáticos

Son muy similares a los anteriores, ya que estos también van a contar con la
característica principal de tener un radical hidrofóbico, sin embargo,
difieren en que la cadena lateral de estos es derivada del benceno.

También pueden participar en las

interacciones hidrofóbicas.
La tirosina es un aminoácido muy
especial debido al OH presente en
su cadena lateral, lo que le permite
formar puentes de hidrógeno con
otras moléculas, brindándole una
propiedad hidrofílica a pesar de la
estructura de benceno presente.

El triptófano también es significativamente más polar que la fenilalanina

debido al nitrógeno presente en su anillo indólico. De este modo
entendemos que la fenilalanina es completamente hidrofóbica, ya que no
posee ningún grupo en su estructura que pueda interactuar con el agua.
 Aminoácidos con cadena polar sin carga

Los radicales de estos aminoácidos van a tener la característica de poder

interactuar con el agua formando puentes de hidrógeno, esto debido a la
presencia de algún grupo polar en su estructura.

En este grupo de aminoácidos es

importante resaltar a la cisteína, una
molécula que presenta un grupo
sulfhidrilo que le permite formar
puentes disulfuro, un tipo de enlace
covalente muy importante para unir
zonas diferentes en una proteína o
dos cadenas proteicas diferentes.

Aminoácidos polares con carga positiva

Estos son aminoácidos en cuya cadena lateral se va a encontrar un amino
protonado (NH3+). Van a contar con carga positiva neta a un pH de 7. Al
tener carga positiva se les va a considerar como aminoácidos “básicos”,
esto al poseer características de una base (aceptar protones).
Aquí hay una excepción y es la histidina, ya que su cadena lateral presenta
un pKa de 6, lo que significa que a un pH de 7 el aminoácido se encuentra
con carga neutra. A pesar de esto, la histidina tiene funciones muy
importantes, ya que este se encuentra frecuentemente en el sitio activo de
las enzimas, actuando como catalizador ácido-base.

Aminoácidos polares con carga negativa

Este grupo de aminoácidos van a contar con un carboxilo desprotonado
(COO-). Tienen como característica el presentar una carga negativa neta a
un pH de 7, por lo que son considerados como aminoácidos ácidos. Estos
residuos tambien pueden formar interacciones electrostaticas con
aminoácidos cargados positivamente.
Además, aspartato y glutamato también pueden desempeñar roles
catalíticos en el sitio activo de enzimas y formar parte de sitios de unión de
iones metálicos, dada su alta capacidad de unión.
Los aminoácidos cargados, ya sea negativa o positivamente, van a ser los
más hidrofílicos.

En general, para identificar a los aminoácidos polares se debe buscar algún

grupo OH, SH, COOH, NH2, COO- (en caso de que tenga carga negativa) o
NH3+ (en caso de carga positiva) en la cadena lateral. Caso contrario con
los aminoácidos apolares, en los cuales no va a estar presente ninguno de
los grupos antes mencionados.

Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos

Los aminoácidos presentan al menos dos grupos ionizables, siendo estos el
grupo amino y el carboxilo, además, hay algunos aminoácidos que
presentan una cadena lateral ionizable (como los aminoácidos básicos y
ácidos mencionados anteriormente).

Cuando un aminoácido con un radical no ionizable es disuelto en agua a

pH neutro se va a encontrar en su forma de de ión dipolar, también
conocido como Zwitterion.

Un zwiterrion es aquel aminoácido que a un pH neutro se encuentra con una

carga positiva dada por su amino protonado (NH3+) y una carga negativa
dada por su carboxilo desprotonado (COO-), lo que hace que sus cargas se
anulen y, por ende, su carga neta sea igual a 0. Esta propiedad le permite
al zwitterion actuar como una molécula anfótera, es decir que actúe como
ácido (donador de protones) o como base (aceptor de protones).
Dependiendo del pH del medio, los aminoácidos van a tener una diferente
estructura iónica, estando en su forma catiónica cuando se encuentran en
un pH muy ácido, esto porque la molécula se encuentra completamente
protonada, brindándole una carga positiva al aminoácido.
En cambio, estos al estar inmersos en un pH muy alcalino van a presentar su
forma aniónica, ya que van a estar completamente desprotonados, lo que
les otorga una carga neta negativa.

Aquí la cuestión es, ¿qué determina que un aminoácido se encuentre en

forma catiónica o aniónica? Bueno, esto va a depender directamente del
pKa de los grupos ionizables del aminoácido, es decir, de la tendencia de
dichos grupos a ceder protones, tendencia que disminuye a medida que
aumenta el pKa.
Para entender esto mejor, hay que considerar primero al pKa de cada grupo
ionizable unido al carbono alfa del aminoácido. El grupo carboxilo de los
aminoácidos tiene un pKa que se encuentra situado entre 1.8 y 2.5, mientras
que el grupo amino tiene un pKa que se encuentra situado entre 9.0 y 9.8.
Entonces, con esto se entiende que el grupo carboxilo, al tener un pKa
menor al del grupo amino, es más susceptible a ceder electrones en un pH
bajo. Su pKa es el punto de inflexión que tiene el aminoácido en
determinado pH, esto significa que, cuando el pH y el pKa son iguales, los
iones en su forma protonada/desprotonada van a ser mayoritarios en cierta
sustancia.
De este modo, de acuerdo con el primer valor de pKa, un aminoácido
disuelto en una sustancia con un pH que oscile entre 1.8 y 2.5 se va a
encontrar predominantemente en su forma catiónica, aunque el carboxilo
empieza a perder su protón. A un pH menor (por ejemplo, de 1), el
aminoácido estará en su forma completamente protonada.
Conforme se aumenta el pH se llega a otro punto en donde la eliminación
del protón presente en el carboxilo es prácticamente completa, mientras
que la eliminación del protón del grupo amino apenas ha iniciado; a este
segundo punto de inflexión se le conoce como punto isoeléctrico.
El punto isoeléctrico (pI) se define como el valor del pH en el cual el
aminoácido presenta carga neta igual a 0. Es en este punto en donde la
molécula se encuentra mayoritariamente en su forma de ión dipolar
(zwitterion), ya que va a contar con un amino protonado y un carboxilo
desprotonado. También es el punto en donde el aminoácido presenta
menor solubilidad.
Para obtener el valor del punto isoeléctrico es necesario realizar la suma de
ambos valores de pKa (de ambos grupos ionizables) y dividir entre dos el
resultado ([pKa1 + pKa2]/2).
Es importante recalcar que esa fórmula solo es útil cuando el aminoácido no
presenta ningún radical ionizable, en caso contrario, se deberá realizar la
fórmula del punto isoeléctrico tomando en cuenta el valor del primer pKa (o
sea, el valor de pKa del grupo COOH unido al carbono alfa) y el valor de
pKa del radical ionizable, e igualmente dividir entre dos la suma de ambos
pKa ([pKa1 + pKaR]/2). Hay que aclarar que esta fórmula será utilizada solo si
estamos hablando de un aminoácido ácido, es decir, un aminoácido con
un radical que cuenta con un grupo carboxilo.

En caso de estar hablando de aminoácidos básicos, o sea, aquellos que

cuentan con un grupo amino protonado en su cadena lateral, se deberá
realizar la suma con el valor de pKa del radical y con la del pKa del segundo
grupo ionizable (el amino unido al carbono alfa), quedando la fórmula de
esta manera: [pKaR + pKa2]/2.

El segundo valor de pKa, o sea, el valor de pKa del grupo amino unido al
carbono alfa será mayor que el del grupo carboxilo, esto porque su
tendencia a ceder protones es mucho menor. Este se alcanzará a un pH
muy alto; cuando el aminoácido alcanza el valor de pKa del grupo amino,
este se encontrará mayoritariamente en su forma desprotonada (NH2),
aunque la liberación del segundo protón no está completa. A un pH mayor
(por ejemplo, 12), el aminoácido estará completamente desprotonado, es
decir, su grupo amino se encontrará como NH2 y su grupo carboxilo, como
COO-

Conocer los valores de pKa de los aminoácidos es muy importante, ya que

estos indican cuando el aminoácido tenga capacidad amortiguadora en
un pH cercano al valor del pKa.
Todo este fenómeno puede apreciarse en base a las curvas de titulación de
los aminoácidos, los cuales son gráficas en las que se muestra como a mayor
pH se van dando cambios en cuanto a la desprotonación de los grupos
ionizables del aminoácido.
Por ejemplo, en esta
imagen se muestran los
cambios que sufre el
aminoácido alanina a
medida que el pH va
aumentando, indicando
la forma iónica
predominante de la
molécula de acuerdo con
el valor del pH en relación
con el pKa.
Se puede observar que esta curva es diferente cuando se encuentra
presente un radical ionizable como es en el caso del glutamato, ya que
dicho radical va a contar
con su propio pKa,
afectando al punto
isoeléctrico de la molécula
y dando como resultado a
un aminoácido el cual va a
presentar su forma de
zwitterion en un ambiente
ácido. Además, esta
molécula va a presentar
una carga negativa neta mayor a otros aminoácidos al estar
completamente desprotonado.

Caso contrario pasa con la

histidina, ya que esta al
presentar un grupo con
carga positiva en su radical
va a presentar una carga
neta positiva mayor que el
resto de los aminoácidos
cuando se encuentra en su
forma completamente
protonada.
Sin embargo, la presencia de su radical ionizable también va a afectar a su
punto isoeléctrico y a su forma de zwitterion, esto debido a que el valor de
pKa de la cadena lateral de la histidina es de 6, un valor muy cercano a la
neutralidad y a su pI, permitiendo que esta molécula se pueda encontrar
carga positivamente como no tener carga, aun estando en un pH de 7.
Solo queda decir que los aminoácidos que se encuentren en un pH por
arriba de su punto isoeléctrico van a tener carga negativa; que aquellos
que se encuentren en un pH por debajo de su pI van a tener carga positiva;
y que entre más alejado esté el pH del pI, mayor será la carga eléctrica neta
de la población de moléculas.
PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Los péptidos son aquellas moléculas que pueden ser conformadas por dos,
tres o miles de aminoácidos unidos mediante enlaces covalentes y no
covalentes.

El péptido más sencillo que puede existir es el dipéptido, ya que esta

molécula está conformada únicamente por dos aminoácidos, sin embargo,
hay que aclarar que la importancia de los péptidos no está ligada al tamaño
de su estructura, puesto que hay péptidos pequeños como la oxitocina
(formada por nueve residuos de aminoácidos) que cumplen funciones
vitales en el organismo. Del mismo modo, los péptidos se pueden clasificar
de acuerdo con la cantidad de aminoácidos que conforman a su
estructura, teniendo primero a los oligopéptidos las cuales son moléculas
que tienen entre 2 y 10 aminoácidos en su estructura. Estos son seguidos por
los polipéptidos, los cuales en general son cualquier tipo de péptido que
contiene más de 10 residuos de aminoácidos en su estructura. Aunque en
ocasiones los términos polipéptido y proteína suelen ser sinónimos, su
diferencia radica principalmente en su masa molecular, ya que las proteínas
suelen contar una masa superior a 10,000.
Las proteínas son el tipo de péptido más complejo; suelen ser moléculas
formadas por más de 50 aminoácidos y que, como se mencionó
anteriormente, cuentan con una masa molecular superior a 10,000. La
estructura de las proteínas es muy compleja, por esa razón se ha optado
ordenarlos en una clase de jerarquía conceptual, los cuales se definen en
cuatro niveles de estructura de las proteínas: la estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
 Estructura primaria de las proteínas
La estructura primaria es una descripción de la secuencia de aminoácidos
(denominados residuos) que van a conformar la estructura polipeptídica.
Es la secuencia específica de
aminoácidos lo que determina la forma
en la que se va a plegar en una
estructura tridimensional única y, a su
vez, determina la función biológica de
cada proteína.

Dicha secuencia también tiene un

orden; siempre se empieza a contar
como primer aminoácido a aquel que
cuente con su grupo amino (unido al
carbono alfa) libre en la estructura, es decir, aquel que no forma enlace con
algún otro aminoácido en la cadena. Del mismo modo, se considera como
último aminoácido de la estructura a aquel que cuente con su grupo
carboxilo (unido al carbono alfa) libre. De esta manera, consideramos que
la secuencia de aminoácidos en una proteína se da en dirección N-terminal
a C-terminal.

La forma en la que los aminoácidos se van a relacionar dentro de la cadena

va a ser por medio de un tipo de enlace covalente: el enlace peptídico.

Enlace peptídico
Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse de forma covalente a través
de un enlace amida sustituido, denominado enlace peptídico. Este enlace
se forma mediante la unión del a-amino de un aminoácido y el a-carboxilo
de otro, liberando una molécula de
agua en el proceso.
Es gracias a este enlace que se
forma la estructura lineal básica de
las proteínas. Los aminoácidos
unidos, en un polipéptido, se
denominan residuos de aminoácidos
dado que la formación del enlace
peptídico es una reacción de
deshidratación
Dado que todos los enlaces que conectan a los residuos de aminoácidos
consisten en enlaces sencillos, puede esperarse que cada polipéptido
experimente cambios de conformación constantes producidos por la
rotación alrededor de los enlaces sencillos. Sin embargo, la mayoría de los
polipéptidos se pliega de manera espontánea en una forma única
biológicamente activa. Esto es debido a que los enlaces peptídicos tienen
características muy especiales debidas a su carácter parcial de doble
enlace.

Con diversos estudios se pudo determinar que el enlace peptídico es plano

y rígido, además, se descubrió que son un 10% más cortos que los enlaces
simples habituales. Estas dos observaciones se explican por la presencia de
una estructura resonante del enlace peptídico, a la que contribuyen
fundamentalmente las formas o tipos I y II.

La estructura resonante de tipo I va a tener como característica principal

contar con un enlace entre el carbono y el nitrógeno (C-N) que va a ser de
tipo σ (enlace simple), lo que va a permitir la rotación alrededor de dicho
enlace; sin embargo, la estructura resonante de tipo II va a contar con un
enlace de tipo π (enlace doble) entre el carbono y el nitrógeno (C=N),
mientras que cuenta con un enlace σ entre el carbono y el oxígeno (C-O),
lo que impide la rotación de este.

En la estructura resultante de la hibridación entre las formas resonantes I y II,

los electrones del orbital π están deslocalizados (compartidos) a lo largo de
los enlaces C–O y C–N, la
rotación del enlace C–N está
impedida y todos los átomos
que forman el enlace
peptídico se encuentran en el
mismo plano.
Debido a la rigidez del enlace
peptídico, por lo menos un
tercio de los enlaces del
esqueleto polipeptídico no puede girar con libertad, sin embargo, los
enlaces adyacentes al carbono alfa sí pueden girar independientemente
del enlace peptídico, ya que estos son enlaces sencillos puros. Dicha libertad
de rotación les permite a las proteínas plegarse de distintas maneras.
Los grados de libertad conformacionales
de una cadena polipeptídica están
limitados a giros alrededor de los enlaces
C—C y C—N, por ser rígidos los enlaces
peptídicos. Los giros correspondientes se
representan respectivamente como ψ
(phi) y Φ (psi), siendo ψ el enlace que se
forma entre el carbono alfa y el nitrógeno,
mientras que Φ será el enlace formado
entre el carbono alfa y el carbono del
grupo carbonilo. Esto trae como
consecuencia que, en un péptido, los
enlaces peptídicos presentan una
alternancia que determina una secuencia
en zig-zag. Si conocemos el valor de estos
ángulos para cada uno de los Ca, la
disposición espacial de la cadena polipeptídica queda definida
exactamente.
Además de estas características, también es importante mencionar que el
enlace peptídico puede presentar la configuración cis o trans; sin embargo,
las células solo van a formar
péptidos en configuración trans,
aunque es necesario mencionar
que la configuración cis también
puede estar presente, pero este
es formado por una isomerización
postransduccional.
Regresando a la estructura primaria, además de conocer los aminoácidos que
forman a la cadena polipeptídica y las características de los enlaces peptídicos
que unen a los aminoácidos, también se localizan los puentes disulfuro, o sea, se
ubican a las moléculas de cisteína presentes en la cadena.

Conocer la estructura primaria de las proteínas es de gran importancia, ya que aun

con una sola alteración que se de en la cadena polipeptídica se puede generar
un cambio radical en la proteína final, siendo incluso la causa de diversos
padecimientos, como es en el caso de la anemia falciforme.
 Fuerzas que determinan la estructura proteica
Las proteínas, además de por su función, se pueden clasificar de acuerdo
con su estructura tridimensional, existiendo en dos formas: la proteína
globular y la fibrosa. Las proteínas globulares son moléculas cuyas cadenas
polipeptídicas se encuentran de modo muy compacto, adoptando formas
esféricas; suelen de ser solubles en sistemas acuosos y desempeñan
funciones móviles o dinámicas. En cambio, las proteínas fibrosas son
insolubles en agua y presentan una estructura fina y alargada; desempeñan
un papel protector o estructural.
En la estructura de las proteínas, además de los enlaces peptídicos de tipo
covalente, intervienen otros tipos de enlaces, como las fuerzas no
covalentes (enlaces salinos, enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals
y fuerzas hidrofóbicas) que son de uno a tres órdenes de magnitud más
débiles que las correspondientes al enlace covalente, aunque son de gran
importancia en la estabilización de la estructura terciaria, y los enlaces
disulfuro. Son todos estos tipos de fuerzas e interacciones los que van a
permitir a la proteína adoptar una forma específica, ya sea de tipo globular
o fibrosa, en niveles más avanzados de su organización estructural.

Puentes salinos
Los enlaces iónicos, también conocidos como puentes salinos, son las fuerzas
que se dan entre los grupos de las cadenas laterales cargados con carga
opuesta, los cuales se pueden
atraer formando un enlace iónico.
Su importancia radica en estabilizar
a la proteína en un medio acuoso,
esto porque los grupos cargados
tienden a situarse en la superficie, sin
embargo, no influyen tanto en el
plegamiento de la proteína.

Fuerzas de Van der Waals

Estas son interacciones dadas entre moléculas neutras; comprenden varios

tipos de interacciones, por ejemplo: dipolo-dipolo, dipolo-dipolo inducido y
dipolo inducido-dipolo inducido. Este tipo de interacciones son importantes
en el proceso de plegamiento que sufre la proteína, no sólo por las fuerzas
atractivas, sino también por los impedimentos estéricos. El impedimento
estérico se refiere a la interacción de grupos intermoleculares; es una
característica de la estructura molecular por la cual las moléculas tienen una
ordenación espacial de sus átomos tal, que o bien impiden la reacción con
otra molécula, o bien retardan su velocidad.
Dentro de este grupo, por su importancia, destacan los enlaces/puentes de
hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas.

 Puentes de hidrógeno

Estos son enlaces del tipo dipolo-dipolo en donde una molécula donadora
va a compartir un átomo de hidrógeno con una molécula aceptora,
formando un “puente”. En el caso de las
proteínas, el hidrógeno se va a unir al oxígeno
del grupo carbonilo de otro aminoácido. Van a
ser muy importantes para la organización de los
niveles de estructura que mencionaré más
adelante.

Desde el punto de vista estructural, las proteínas

siguen la estrategia de establecer el máximo
número posible de enlaces de hidrógeno
intramoleculares entre los átomos que
componen los enlaces peptídicos, y de
mantener en su superficie el máximo número
de cadenas laterales (grupos R) con posibilidad de formar enlaces de
hidrógeno con moléculas de agua.

 Interacciones hidrofóbicas
Este tipo de “interacciones” son las que se dan entre aminoácidos de
cadena apolar. Dado a que las cadenas laterales de dichas moléculas
cuentan con grupos hidrofóbicos, estos se ordenan de tal manera que
forman un núcleo hidrofóbico en el interior de la proteína huyendo del
medio acuoso.
Realmente este es un tipo de interacción propiciada por la naturaleza de
las proteínas que se mencionó anteriormente, ya que estas al querer
interaccionar mayoritariamente con el agua para formar puentes de
hidrógeno, van a “excluir” de la
solución a su parte hidrofóbica,
fomentando que los grupos
hidrofóbicos de diversos
aminoácidos interactúen entre sí.
Dado que nuestro organismo
presenta un entorno acuoso, la
estructura terciaria más estable
de la proteína será aquella en la
cual la mayor parte de los residuos hidrofóbicos se agrupen en el interior,
evitando interaccionar con el agua, pero favoreciendo la interacción entre
ellos.

Puentes disulfuro

Los enlaces disulfuro o puentes disulfuro, S–S, se establecen entre residuos de

cisteína de una misma cadena o bien pertenecientes a cadenas
polipeptídicas distintas. Son enlaces
formado por la interacción de los grupos
sulfhidrilo presentes en el radical de la
cisteína, los cuales liberan dos átomos de
hidrógeno en el proceso.
Aunque los enlaces disulfuro no están
implicados en la dirección del proceso de
plegamiento de la cadena polipeptídica,
son a menudo esenciales para el
mantenimiento de la estructura nativa.
 Estructura secundaria de las proteínas
El término “estructura secundaria” se refiere a cualquier segmento
específico de una cadena polipeptídica y describe la distribución espacial
local de los átomos de su cadena principal, sin tomar en cuenta la
conformación de sus cadenas laterales ni su relación con otros segmentos.
Este nivel estructural se encuentra estabilizado por enlaces de hidrógeno
entre los grupos NH y C=O de los enlaces peptídicos.
Una estructura secundaria se considera regular cuando sus ángulos diedros
ψ y Φ adoptan valores iguales, o casi iguales, en todo el segmento. Los
ángulos diedros poseen valores de ±180° cuando el polipéptido se
encuentra completamente extendido. Hay que aclarar que no todos los
valores entre esos ángulos son posibles debido a los impedimentos esteáricos
mencionados anteriormente.
Existe un número limitado de estructuras secundarias que son muy estables
y que se encuentran ampliamente distribuidas en las proteínas; entre
algunas de las más destacables encontramos a la conformación de hélice
a y la hoja β.

Hélice alfa
La hélice a, con giro hacia la derecha, es una de las
estructuras secundarias más abundante en las proteínas
globulares. Esta es la disposición más sencilla que puede
adoptar una cadena tomando en cuenta la rigidez de
sus enlaces peptídicos y la rotación de sus demás
enlaces sencillos.

Es una estructura en donde el esqueleto polipeptídico se

encuentra enrollado alrededor de un eje imaginario,
mientras que sus cadenas laterales sobresalen por fuera
del esqueleto helicoidal. Los residuos aminoácidos de
una hélice alfa prototípica adoptan la conformación
que corresponde a unos ángulos Φ= −57 ° y Ψ= −47 °, y
cada giro de la hélice incluye 3.6 residuos aminoácidos.

La hélice a se encuentra estabilizada por el establecimiento de enlaces de

hidrógeno entre el grupo C=O y NH del enlace peptídico cada 4
aminoácidos. El giro de la hélice alfa siempre será dextrógiro en las
proteínas.
La estabilidad de la hélice se debe a que los átomos que intervienen en la
formación de los enlaces de hidrógeno se encuentran prácticamente
alineados, y a que el radio de la hélice permite interacciones de Van der
Waals entre los átomos a través de su eje.
Una característica importante sobre las hélices alfa es que pueden estar
formadas tanto por L-aminoácidos como por D-aminoácidos, sin embargo,
todos los residuos deben pertenecer a la misma serie de estereoisómeros,
puesto que la aparición de alguno de estos, por ejemplo, un D-aminoácido,
rompería una estructura regular constituida por L-aminoácidos y viceversa.
Además, las hélices a pueden inestabilizarse por la presencia de algunos
aminoácidos, como la prolina, que genera una flexión en la hélice debido
a la estructura cíclica de este iminoácido, que tiene restringida la rotación
entre el nitrógeno y el carbono a, y además el grupo amino no puede formar
enlaces de hidrógeno. La proximidad de residuos de aminoácidos con la
misma carga provoca repulsiones que desestabilizan la hélice.

Hoja beta
Otro tipo de estructura secundaria que pueden adoptar las cadenas
polipeptídicas cuando se encuentran muy extendidas es el de hoja o lámina
β. En este tipo de conformación el esqueleto de la cadena se encuentra
extendido en zig-zag en lugar de plegarse como una hélice. Dichas
cadenas pueden disponerse de
manera en la que asemeja una
serie de pliegues.

Cada cadena constituye un grupo

lineal; es decir, todos los ángulos Φ
y Ψ son idénticos. En este tipo de
estructura secundaria, los restos de
los distintos aminoácidos de
cadena polipeptídica quedan
perpendiculares al plano que
define la lámina de forma
alternante por encima y por debajo
de ésta.

Este tipo de estructura permite la

asociación de dos o más cadenas
dispuestas una al lado de la otra,
que logran su estabilidad mediante enlaces de hidrógeno entre
componentes C=O y N–H del enlace peptídico de cadenas adyacentes.
Dichas cadenas pueden ser paralelas o antiparalelas, es decir, pueden
orientarse en dirección N-terminal a C-terminal o dirigirse en la dirección
opuesta. Además, las láminas β plegadas paralelas van a presentar ángulos
diedros con los valores Φ = −119° y Ψ = +113°, mientras que las hojas β
antiparalelas presentarán valores para sus ángulos diedros de Φ = −139° y
Ψ = +135°. Sin embargo, estos valores pueden variar un poco en las proteínas
reales.

Otra cosa que hay que mencionar sobre las láminas β es que los grupos R
de los aminoácidos sobresalen de la estructura en direcciones opuestas,
dando como resultado un patrón alternante justo como se muestra en esta
imagen, en donde las esferas moradas representan a las cadenas laterales
de los aminoácidos.

Acodamientos o giros
La conformación espacial de las proteínas globulares requiere cambios en
el sentido de progresión de su estructura secundaria con objeto de alcanzar
el grado de empaquetamiento característico de su estructura nativa.
Estos cambios de sentido se logran con los acodamientos o giros que se
realizan gracias a la formación de un enlace de hidrógeno entre los
componentes del enlace peptídico C=O de un aminoácido y N–H de otro
aminoácido. Estos giros son elementos de conexión que unen tramos
sucesivos de hélices alfa o de láminas beta.
Los giros β son el tipo de acodamiento más común; estos forman un giro
cerrado de 180° en el que están involucrados cuatro residuos de
aminoácidos, con el oxígeno del primer aminoácido formando un puente
de hidrógeno con el hidrógeno del amino del cuarto residuo. Los otros dos
residuos centrales no participan en ningún enlace de hidrógeno
interresidual; sin embargo, estos se encuentran a menudo cerca de la
superficie de las proteínas, donde los grupos peptídicos de los dos residuos
de aminoácidos centrales en el giro pueden formar enlaces de hidrógeno
con el agua.
De los diversos subtipos del giro β, los más comunes son el tipo I y tipo II,
siendo el tipo I el más común entre ambos.
 Combinaciones de hélices a y láminas β plegadas
En las proteínas globulares pueden encontrarse combinaciones de
estructuras secundarias de hélice a y láminas β.
Entre ellas se destacan:

a) Unidad aa- en la que dos hélices a se separan por un lazo o segmento no

helicoidal.

b) Unidad βaβ- en la que dos láminas β se conectan con una hélice a.

c) Meandro β- en el que dos láminas β antiparalelas se conectan con otra

lámina β.

d) Barril β- cuando varias láminas β se repliegan sobre sí mismas.

e) Llave griega- cuando varias láminas β antiparalelas se doblan sobre sí

mismas en un patrón que se asemeja a un diseño de la alfarería griega.
 Estructura terciaria de las proteínas
La disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína se
conoce como estructura terciaria. Esta corresponde a la estructura
tridimensional resultante del plegamiento de una única cadena
polipeptídica.

Mientras que en la estructura secundaria se hace referencia al

ordenamiento espacial de los residuos de aminoácidos próximos, en la
estructura terciaria se dan interacciones entre aminoácidos alejados en la
secuencia polipeptídica. Aminoácidos que están alejados en la secuencia
y que se encuentran en tipos de estructura secundaria diferentes pueden
interaccionar dentro de la estructura totalmente plegada de la proteína.

En este nivel de estructura es

de utilidad diferenciar las
proteínas fibrosas de las
proteínas globulares, siendo
que las fibrosas presentan
cadenas polipeptídicas
dispuestas en largas hebras u
hojas y están formadas
mayoritariamente por un
único tipo de estructura
secundaria, mientras que las
globulares presentan las
cadenas polipeptídicas
plegadas en forma esférica y presentan varios tipos de estructuras
secundarias. Las funciones que presentan este tipo de proteínas se hablarán
de forma detallada más adelante.

La localización de giros, la dirección y ángulos de dichos giros van a estar

determinados por la presencia de aminoácidos específicos en la estructura,
tal como la prolina, la serina o la glicina.

Los distintos segmentos de la cadena se mantienen en su estructura terciaria

gracias a diferentes tipos de interacciones enlazantes débiles (y a veces por
medio de enlaces covalentes como los puentes disulfuro) que van a tener
sus cadenas laterales (grupos R) entre estos segmentos.

Cinco tipos de interacciones cooperan para mantener la conformación

apropiada de la cadena polipeptídica de las proteínas globulares en las
condiciones fisiológicas de temperatura, de pH y de concentración iónica.
 Puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales

Son enlaces covalentes que tendrán lugar gracias a aquellos aminoácidos

que presentan grupos en sus cadenas laterales que puedan formar puentes
con otras moléculas, por ejemplo, la serina que gracias a su grupo OH puede
formar un puente de hidrógeno con el átomo de hidrógeno del anillo de la
histidina adyacente en la cadena.

Puentes salinos entre las cadenas laterales

Son enlaces iónicos propiciados por la unión de dos grupos con carga
opuesta (COO- y NH3+) entre dos segmentos adyacentes, como los que se
suelen dar entre el carboxilato del glutamato y el amino con carga positiva
de la lisina.

Interacciones hidrofóbicas

Las cadenas laterales R hidrofóbicas de algunos residuos aminoacídicos

repelen al entorno acuoso y se asocian dentro de la estructura globular,
separados del agua.

Enlaces covalentes transversales

Los plegamientos adyacentes de la cadena polipeptídica de algunas

proteínas contienen residuos de cistina intracatenarios, lo que provoca la
presencia de enlaces covalentes transversales. Es decir, son formados por los
puentes disulfuro en una misma cadena de aminoácidos.

Fuerzas de Van der Waals

Los átomos, aun sin presentar carga, sean dipolos o simplemente dipolos
inducidos, se atraen. Estas fuerzas también contribuyen al mantenimiento de
la estructura tridimensional de las proteínas. Las fuerzas de Van der Waals del
tipo dipolo-dipolo ya han sido mencionadas con anterioridad, por lo que
solo hablaré en este caso sobre los dipolos inducidos.
  Dipolo inducido

Este es un tipo de interacción instantánea que van a sufrir los átomos sin
carga neta, pero que por alguna razón obtienen carga por un momento, lo
que permite formar “enlaces” entre esas moléculas. Estas, al darse por muy
poco tiempo, no van a ser enlaces sólidos o resistentes, sin embargo, al ser
muchas las interacciones de este tipo es lo que le otorga cierta estabilidad
a la proteína. Este tipo de dipolo inducido se puede llegar a dar, por
ejemplo, en las interacciones que tienen los grupos apolares de los
aminoácidos.

Todas estas uniones permiten a la proteína estar en el nivel más bajo de

energía. Esta conformación espacial no debe considerarse de forma
absolutamente rígida. Aunque la estabilidad de la proteína no es
únicamente el resultado de la suma de las energías libres de formación de
las múltiples interacciones débiles, hay que considerar además el
establecimiento de enlaces de hidrógeno entre el agua de solvatación y los
grupos polares de la superficie de la proteína, mientras que los grupos
hidrofóbicos de la proteína se sitúan en el interior de esta.
Antes de explicar propiamente a las proteínas globulares y fibrosas es
importante mencionar al último nivel estructural de las proteínas.
 Estructura cuaternaria de las proteínas
Este tipo de estructura corresponde al nivel de máxima complejidad
estructural de las proteínas. Resulta de la asociación de diferentes cadenas
polipeptídicas. Las mismas fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de
la proteína intervienen en la estabilización de este nivel estructural.

Las proteínas que poseen este grado de organización estructura se

denominan oligoméricas y las cadenas polipeptídicas individuales que la
integran se denominan monómeros, protómeros o subunidades (en este
caso, serían las cadenas polipeptídicas en su tercer nivel de conformación
estructural). Cuando una proteína oligomérica contiene dos o cuatro
monómeros o subunidades se denomina dímero o tetrámero,
respectivamente.
Los enlaces que mantienen la estructura cuaternaria son del mismo tipo que
los que mantienen la estructura terciaria, excepto enlaces covalentes. Las
fuerzas que predominan en la interacción proteína-proteína son por orden
de frecuencia e importancia, las interacciones de Van der Waals, los
enlaces de hidrógeno y los iónicos.
Es importante aclarar que no todas las proteínas van a presentar estructura
cuaternaria, ya que varias constan únicamente por una sola cadena
polipeptídica y no se unen a otras para poder cumplir su función (como es
en el caso de la mioglobina).
 Proteínas fibrosas
Estas son cadenas polipeptídicas dispuestas por varias cadenas u hojas;
tienen como característica principal el ser conformadas mayoritariamente
por un solo tipo de estructura secundaria, lo que vuelve a su estructura
terciaria relativamente simple.

Estas proteínas comparten propiedades que confieren fuerza, flexibilidad, o

las dos cosas, a las estructuras en las que se encuentran. Es justo por esta
razón que las proteínas fibrosas son aquellas que forman estructuras,
brindando soporte, forma y protección a los vertebrados.

Todas las proteínas fibrosas son insolubles en agua, una propiedad debida
a la elevada concentración de aminoácidos hidrofóbicos ubicados tanto
en el interior como en el exterior de su estructura (aunque se encuentran
principalmente en el interior).

Algunos ejemplos muy importantes de proteínas fibrosas presentes en el

humano son la queratina, el colágeno y el fibrinógeno (una de las principales
proteínas presentes en el plasma).

Queratina
Las a-queratinas son proteínas que han evolucionado para soportar
esfuerzos mecánicos. Están presentes solo en vertebrados, siendo
constituyentes principales del cabello, uñas, garras, cuernos y gran parte de
la capa externa de la piel.
Estas proteínas son formadas por hélices alfa, los cuales van a ser constantes
durante toda la cadena y que van a tener la característica de ser
dextrógiros, es decir, el sentido de la hélice alfa será hacia la derecha.
Además, van a ser de tipo diméricas, ya que van a estar constituidas por
dos cadenas polipeptídicas del mismo tipo, las cuales al unirse de forma
paralela van a formar una superhélice con sentido levógiro. Van a lograr
mantener la estabilidad entre ambas cadenas gracias a los puentes disulfuro
presentes en ciertas zonas de la estructura de la superhélice, además, las
interacciones hidrofóbicas de los grupos R de la estructura también ayudan
en la estabilización y compactación de la proteína.
 Colágeno

Al igual que las queratinas, estas proporcionan fuerza y rigidez a las

estructuras en las cuales están presentes, por ejemplo, los tendones,
cartílago o la córnea.

Está formando por una

estructura secundaria helicoidal
única denominada cadena alfa
(diferente a la hélice alfa) con
orientación levógira, la cual se
une a otras dos cadenas
polipeptídicas similares (ya que
pueden variar un poco en su
secuencia) para formar una
superhélice con orientación
dextrógira. Por ende, el
colágeno será un tipo de
trímero.

Fibrinógeno

Es una proteína sintetizada en el hígado que va a estar presente en el

plasma sanguíneo y va a ser el responsable de la aparición de coágulos en
la sangre. En presencia de la trombina, el factor XIII de la coagulación
activado y iones de calcio, este se va a transformar en una red de fibrina
estable y elástica que va a originar la coagulación.
El fibrinógeno está constituido por tres pares de cadenas: dos Aα, dos Bβ y
dos γ, que se enrollan formando una hélice alfa. La estructura terciaria del
fibrinógeno está representada por tres dominios: un nódulo central o
dominio E, constituido por los extremos N-terminales de las cadenas y dos
nódulos laterales o dominios D, formados por los extremos C-terminales,
 Proteínas globulares
En las proteínas globulares los diferentes segmentos de una cadena
polipeptídica se pliegan unos sobre otros, generando formas mucho más
compactas. Dicho plegamiento proporciona también la diversidad
estructural necesaria para que las proteínas puedan realizar una gran
variedad de funciones biológicas.

Entre las proteínas globulares se incluyen a las enzimas, proteínas de

transporte, inmunoglobulinas, entre muchas otras.
Esta, a diferencia de las proteínas fibrosas, sí cuenta con diferentes
estructuras secundarias a lo largo de toda su cadena.
Algunas de las proteínas globulares más importantes en nuestro organismo
son la mioglobina y la hemoglobina, aunque en el plasma sanguíneo
también encontramos algunas proteínas de gran importancia para nosotros,
como las globulinas y la albúmina.

Mioglobina
Es una proteína fijadora de oxígeno de un
tamaño relativamente pequeño que se va a
encontrar en las células musculares. Su función es
almacenar y facilitar la difusión del oxígeno en el
músculo en rápida contracción.
Su esqueleto polipeptídico está formado por
ocho segmentos relativamente rectos de hélice
alfa (con orientación dextrógira) conectados por
giros. También contiene a un grupo hemo.

Hemoglobina
Es la proteína fijadora de oxígeno que se encuentra en los eritrocitos.
Transporta oxígeno a los órganos y tejidos del cuerpo y
dióxido de carbono desde los órganos y tejidos hasta los
pulmones.
Es un tetrámero formado de la unión de 4 cadenas
polipeptídicas, 2 α y 2 β. También tiene al grupo hemo
presente en su estructura.
 Globulinas

Las globulinas son un grupo de proteínas de la sangre. El sistema inmunitario

las produce en el hígado. Las globulinas juegan un papel importante en el
funcionamiento del hígado, la coagulación de la sangre y el combate
contra las infecciones. Hay diferentes tipos de globulinas llamadas alfa, beta
y gamma.

 Gamma
Este tipo de globulina pertenece al
grupo de los anticuerpos o
inmunoglobulina, dentro de ellas
podremos ubicar 5 clases diferentes
que variaran de acuerdo con su
concentración siendo ellas las IgA,
IgG, IgM, IgD, e IgE
respectivamente y en el orden de
acuerdo con su concentración y
tamaño.

Albúmina
La albúmina es una proteína producida por el hígado. La albúmina ingresa
al torrente sanguíneo y ayuda a mantener el líquido sin que se filtre de los
vasos sanguíneos a otros tejidos. También transporta varias hormonas,
vitaminas y enzimas sustancias por el cuerpo.
Está constituida por 585 aminoácidos con 17 puentes disulfuro entrecruzados
en su molécula.
 Proteínas simples y conjugadas
Todas aquellas cadenas polipeptídicas constituidas únicamente por los
aminoácidos y sus respectivos enlaces son consideradas proteínas simples,
puesto que no tienen algún otro tipo de molécula añadida a su estructura.

No obstante, hay otros grupos de proteínas los cuales van a tener unidos
otros grupos denominados grupos prostéticos, los cuales van a desempeñar
diversas funciones biológicas importantes dependiendo del grupo prostético
unido a la proteína.

Desnaturalización de las proteínas

La estructura tridimensional de la proteína, en la cual es funcional, puede
perderse. A este proceso se le conoce como desnaturalización y
comprende el cambio de la estructura de la proteína funcional en su
estructura primaria, sin afectar los enlaces peptídicos. Dependiendo del
grado de desnaturalización las proteínas pueden perder su función de
manera irreversible.

Se refiere a la ruptura de los enlaces que mantiene estable a la estructura

proteica para convertirlo a su estructura más sencilla, pasando así de una
estructura cuaternaria (en caso de que se encuentre) a una terciaria, de
una terciaria a una secundaria y de una secundaria a una primaria. La
pérdida de la estructura
tridimensional se da por la
acción de agentes externos,
como el calor, el pH, entre
otros factores.

El proceso de volver a su forma

funcional a una proteína
desnaturalizada se le conoce
como renaturalización.
 Plegamiento de las proteínas
Para alcanzar la conformación que les permite ser funcionales, las proteínas
deben plegarse adecuadamente. Este proceso empieza durante la síntesis
en los ribosomas y continúa una vez sintetizada la cadena polipeptídica.

Las cadenas polipeptídicas pequeñas, con menos de cien residuos, a

medida que son sintetizadas en el ribosoma, comienzan el proceso de
plegamiento rápido y cooperativo en el que las interacciones de las
cadenas laterales facilitan la formación de las estructuras secundarias. Sin
embargo, en las cadenas polipeptídicas más grandes, el proceso de
plegamiento es más complicado y en él se pueden producir varios
intermediarios, como por ejemplo la formación del denominado glóbulo
fundido, donde la proteína tiene un estado semejante a la proteína nativa,
pero las interacciones entre los residuos de las cadenas laterales son
fluctuantes; es decir, aún no están estabilizadas del todo.
Este proceso de plegamiento de las proteínas requiere la colaboración de
unas proteínas específicas, conocidas con el nombre de chaperonas. Las
chaperonas son proteínas que interaccionan con los polipéptidos parcial o
incorrectamente plegados, facilitando el proceso de plegamiento.

Electroforesis
La electroforesis es una técnica de laboratorio que se usa para separar
moléculas de ADN, ARN o proteínas en función de su tamaño y carga
eléctrica.
 La electroforesis en gel es una
técnica utilizada para separar
fragmentos de ADN (u otras
macromoléculas, como ARN y
proteínas) por su tamaño y carga.
La electroforesis consiste en aplicar
una corriente a través de un gel que
contiene las moléculas de interés.
Con base en su tamaño y carga, las
moléculas se desplazarán por el gel
en diferentes direcciones o a
distintas velocidades, con lo que se separan unas de otras.
Las proteínas tienen cargas eléctricas diferentes y cuando se ponen en un
campo eléctrico, sus moléculas se desplazan de acuerdo con su carga
eléctrica y su peso molecular. La dirección de la migración de las moléculas
depende del pH de la solución y del punto isoeléctrico de la proteína; en
tanto que el grado de desplazamiento, depende de la carga eléctrica de
cada proteína, y, con menor importancia, de otros factores como la
diferencia de potencial, el peso molecular, el tamaño de la molécula, la
conductividad del medio y el tipo de soporte.

ENZIMAS
Una enzima es un catalizador biológico. Es una proteína que acelera la
velocidad de una reacción química específica en la célula, además son
altamente específicos, ya que cada uno de ellos induce la transformación
de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el
medio de reacción.

Energía de activación y Constantes de Michaelis

Para que la reacción se lleve a cabo deben romperse algunos o todos los
enlaces químicos de los reactivos para que puedan formarse los enlaces
nuevos de los productos. Para que los enlaces lleguen a un estado que les
permita romperse, la molécula debe retorcerse (doblarse o deformarse) en
un estado inestable denominado estado de transición. El estado de
transición es un estado de alta energía y debe añadirse una cantidad de
energía (la energía de activación) para que la molécula lo alcance.
Debido a que el estado de transición es inestable, las moléculas de reactivo
no se quedan ahí mucho tiempo, sino que proceden al siguiente paso de la
reacción química.
La fuente de energía de
activación normalmente es el
calor, esto es, las moléculas de
reactivo absorben la energía
térmica de su entorno. Esta
energía térmica acelera el
movimiento de las moléculas
de reactivo, incrementa la
frecuencia y la fuerza de sus
colisiones, y también agita los
átomos y enlaces dentro de las
moléculas individuales, por lo que aumenta la probabilidad de que los
enlaces se rompan. Una vez que una molécula de reactivo absorbe
suficiente energía para alcanzar el estado de transición, puede continuar
con el resto de la reacción.

Para llevar a cabo su acción catalítica, la enzima tiene que interaccionar

con el sustrato, de forma que éste se une temporalmente a la enzima en el
denominado sitio de unión del sustrato, que está constituido por unos
cuantos aminoácidos de la enzima. Así se consigue la aproximación física
del sustrato a los aminoácidos de la enzima involucrados en el proceso
catalítico, que se encuentran en el denominado sitio catalítico. El conjunto
del sitio de unión del sustrato y el sitio catalítico de la enzima constituyen el
sitio activo.
La constante de Michaelis (Km) indica la concentración de sustrato a la cuál
la velocidad de reacción es la
mitad de la velocidad máxima.
La Km también indica la
afinidad que posee la enzima
por el sustrato, siendo esta
mayor, cuanto menor es la Km.
Cuanto menor sea la Km menor
será la cantidad de sustrato
necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, por lo que mayor
será la afinidad del enzima hacia ese sustrato.
 Clasificación de las enzimas
Las enzimas se van a clasificar de acuerdo con la reacción que catalicen,
teniendo un total de seis enzimas de acuerdo con su función a realizar.
Oxidorreductasas

Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan la transferencia de

electrones desde una molécula donante a otra aceptora.

Transferasas

Una transferasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo

funcional, por ejemplo, un metilo o un grupo fosfato, de una molécula
donadora a otra aceptora.

Hidrolasas

Se definen como hidrolasas a aquellas enzimas que catalizan reacciones en

las que se produce el desdoblamiento de un enlace químico con la
incorporación de una molécula de agua.

Liasas
Una liasa es una enzima que produce rupturas en compuestos orgánicos por
un mecanismo distinto a la hidrólisis o la oxidación, generando con esta
actividad un doble enlace.

Isomerasas
Clase de enzimas que catalizan cambios geométricos o estructurales en una
molécula para formar un producto único. Estas reacciones no implican
modificación de la concentración de compuestos salvo las del sustrato y el
producto final.

Ligasas
Una ligasa es una enzima que puede catalizar la unión (ligadura) de dos moléculas
grandes mediante la formación de un nuevo enlace químico.
 Zimógenos e Isoenzimas
Los zimógenos son formas inactivas de la enzima que requieren de la
eliminación de un segmento de la molécula para dejar al descubierto el sitio
activo. Se convierten en enzimas activas por la rotura irreversible de uno o
varios enlaces peptídicos. Por ejemplo, el quimotripsinógeno se produce en
el páncreas. Tras ser secretado hacia el intestino delgado, se convierte en
su forma activa que se encarga de digerir las proteínas de los alimentos en
varios pasos.

Las isoenzimas son formas alternativas de una misma enzima, que difieren en
la composición de algunos aminoácidos, pero que catalizan una misma
reacción. El ejemplo característico es el de la deshidrogenada láctica.
 Coenzimas y Cofactores
Para llevar a cabo su acción catalítica, muchas enzimas necesitan
moléculas de naturaleza orgánica y bajo peso molecular, denominadas
coenzimas. Su participación en el proceso catalítico puede realizarse de dos
formas diferentes: en primer lugar, la coenzima tiene una afinidad por la
enzima similar a la del sustrato y, de hecho, puede considerarse un segundo
sustrato (o cosustrato) de la reacción; y, en segundo lugar, la coenzima se
encuentra unida covalentemente al sitio activo de la enzima, o en un lugar
próximo a él, participando activamente en el proceso catalítico
La mayoría de las coenzimas se derivan de las vitaminas, que son
compuestos orgánicos que se requieren en cantidades pequeñas para una
amplia variedad de procesos bioquímicos, y que generalmente no pueden
ser sintetizadas por el organismo, por lo que deben ser aportadas en la dieta.
Las vitaminas se dividen en dos clases: unas son hidrosolubles (como las
vitaminas B y la C o ácido ascórbico) y otras son liposolubles (como las
vitaminas A, D, E y K).
 Acción catalítica y especificidad
Para llevar a cabo su acción catalítica, una enzima debe unir en su sitio
activo a una molécula de sustrato (a veces, a varios sustratos). Este sitio está
formado por un bolsillo o hendidura que presenta cadenas laterales de unos
aminoácidos que facilitan la unión específica del sustrato, de forma que
quede ajustado al mismo.

Inhibidores enzimáticos
Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y
disminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible, la más común en el
caso de fármacos, o irreversible.
Existen 4 tipos de inhibición enzimática: reversible, competitiva, no
competitiva e irreversible.
Inhibición reversible

A diferencia de los inhibidores irreversibles, los reversibles reaccionan con la

enzima, pero el complejo enzima inhibidor producido puede separarse para
formar la enzima libre más el inhibidor.

Inhibición competitiva
El inhibidor se une a la enzima en el sitio de unión del sustrato, bloqueando
así el acceso del sustrato a ese sitio. La estructura de un inhibidor competitivo
característico se asemeja a la del sustrato, de forma que tanto el inhibidor
como el sustrato compiten para unirse al sitio activo de la enzima.
 Inhibición no competitiva

Se unen a la enzima en un sitio específico diferente al activo. De esta

propiedad se deriva su nombre, pues no compiten con el sustrato para
ocupar el sitio activo.

Inhibición irreversible
Algunos inhibidores actúan de forma irreversible sobre la enzima,
modificando su estructura. Esta modificación normalmente corresponde a
la formación o la ruptura de enlaces covalentes con residuos de
aminoácidos que participan en la unión del sustrato, en la acción catalítica
o en la propia conformación funcional de la enzima.
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