0% encontró este documento útil (0 votos)
7 vistas7 páginas

Clase 13

Derechos de autor
© © All Rights Reserved
Nos tomamos en serio los derechos de los contenidos. Si sospechas que se trata de tu contenido, reclámalo aquí.
Formatos disponibles
Descarga como DOCX, PDF, TXT o lee en línea desde Scribd
0% encontró este documento útil (0 votos)
7 vistas7 páginas

Clase 13

Derechos de autor
© © All Rights Reserved
Nos tomamos en serio los derechos de los contenidos. Si sospechas que se trata de tu contenido, reclámalo aquí.
Formatos disponibles
Descarga como DOCX, PDF, TXT o lee en línea desde Scribd

Clase 13  Metabolismo en una célula

bacteriana
 Metabolismo bacteriano

 Catabolismo
 Entrada: Nutrientes energéticos como
 Metabolismo
carbohidratos, lípidos y proteínas.
 Es el conjunto de reacciones bioquímicas
catalizadas enzimáticamente (por enzimas)
 Proceso: Degradación de estos
que permiten el crecimiento de un organismo.
compuestos → libera energía (ATP,
NADH).

 Anabolismo  Producto final: Moléculas simples con


baja energía, como CO₂ y H₂O.
 Son procesos constructivos.

 La célula sintetiza sus propios componentes  Resultado: Genera ATP y NADH, que
(como proteínas, lípidos, ácidos nucleicos). luego serán usados por el anabolismo.

 Requieren energía (reacciones


endergónicas o endotérmicas).
 Anabolismo
 Entrada: Bloques estructurales
 Catabolismo simples como azúcares y aminoácidos.

 Son procesos de degradación.

 Se degradan nutrientes (sustratos) para  Proceso: Síntesis de macromoléculas


obtener energía. (proteínas, lípidos, carbohidratos).

 Esta energía se puede usar para realizar otras


funciones celulares o para biosíntesis.
 Producto final: Componentes celulares
 Liberan energía (reacciones exergónicas o más complejos que forman estructuras
exotérmicas). celulares.

 Necesita energía, por eso usa el ATP y


NADH producidos por el catabolismo.

 Enzimas
 Las enzimas son proteínas catalizadoras

 Bajan la energía de activación de una


reacción, por eso la aceleran.

 Aumentan la velocidad de las reacciones


químicas.

 No se consumen en la reacción.

 No alteran el balance energético (no


cambian la cantidad de energía total
involucrada).
Inducida Se producen Enzimas que degradan
solo si está en lactosa
sustrato

 Mecanismo de acción
La mayoría de las enzimas bacterianas son
inducidas, es decir, su síntesis se activa en
respuesta al ambiente (como la presencia de
un nutriente específico)

 Comparación entre exoenzimas y


endoenzimas

1. E + S (Enzima + Sustrato) La enzima (E)


reconoce y se une al sustrato (S), formando
un complejo temporal.

2. ES (Complejo enzima-sustrato) En esta


etapa, la enzima alinea y estabiliza al
sustrato para que ocurra la reacción química
de forma más rápida y eficiente.
 Exoenzimas: Actúan fuera de la célula
3. E + P (Enzima + Producto) La enzima bacteriana (Se activan fuera de la célula).
libera los productos (P) y queda libre para Estas degradan macromoléculas en el entorno
actuar otra vez. como proteínas o fibrinógeno. Las bacterias
staphylococcus aureus producen la enzima
coagulasa en su interior y la excreta hacia el
 Catalizadores Biológicos exterior para que convierta fibrinógeno en
 Las enzimas bacterianas son proteínas fibrina provocando un coagulo alrededor de la
especializadas que aceleran las reacciones bacteria.
químicas sin consumirse en el proceso. Se
dividen en dos tipos según su localización y  Endoenzimas: Actúan dentro de la célula
función: bacteriana (están activas en el interior de la
célula). Participan en el metabolismo celular
Enzimas bacterianas
interno (respiración, glucolisis). Por ejemplo,
Según localización las oxidasas participan en el metabolismo
Tipos ubicación Ejemplo Función oxidativo
s
Endoenzim Dentro de Oxidasa Metabolismo
as la célula interno
Reductas 1. Enzimas constitutivas
a
 Definición: Se sintetizan continuamente
Exoenzima Fuera de la Coagulas Degradan
s célula a macromoléculas en la célula, sin importar si el sustrato
está presente o no.

 Ejemplo: Enzimas que degradan glucosa


Modificación por el ambiente (nutriente básico y siempre útil para la
bacteria).
Según expresión
Tipos Característica Ejemplos
Constituti Se producen Enzimas que degradan
va constantement glucosa
e
 El ARNm se traduce en una cadena
polipeptídica que luego se pliega y forma la
enzima activa.

2. La enzima actúa sobre un sustrato y


 Imagen (a): Aunque se agregue más genera productos.
sustrato, la cantidad de enzima no varía
mucho, porque siempre está presente.

3. Cuando se acumulan demasiados


2. Enzimas inducidas (o reguladas) productos:
 Definición: Se producen solo si hay  El producto final actúa como señal de
sustrato disponible. Si el sustrato retroalimentación negativa.
desaparece, la enzima también se deja de
sintetizar.  Se bloquea la transcripción del gen (en el
ADN) → no se produce más ARNm, y por lo
 Ejemplo: Enzimas que degradan lactosa tanto, no se sintetiza más enzima.
(como la β-galactosidasa en el sistema lac).
Este es un ejemplo de control a nivel de
transcripción.

 Componentes de las enzimas


1. Apoenzima: Parte proteica de la enzima, es
inactiva por sí sola, necesita de
componentes adicionales (como cofactores o
coenzimas) para funcionar.

2. Cofactor: Componente no proteico que


puede ser un ión metálico. Se une a la
 Imagen (b):
enzima para ayudar en su actividad.
 Si se agrega sustrato, la bacteria
3. Coenzima: Molécula orgánica no proteica,
activa la producción de la enzima.
usualmente derivada de vitaminas. Se une
 Si se retira el sustrato, el nivel de de forma transitoria y débilmente.
enzima disminuye. Participa en la transferencia de grupos
químicos o electrones.
Estas son las más abundantes en bacterias,
porque permiten ahorrar energía al producir 4. Holoenzima: Enzima completa y activa:
solo lo necesario. apoenzima + cofactor y/o coenzima.

5. Sitio catalítico: Región donde ocurre la


reacción química.
 Regulación enzimática
 Es un mecanismo por el cual la célula deja
de sintetizar enzimas cuando ya hay
suficiente producto final en el ambiente.

1. ADN → ARN → Proteína (enzima):

 El gen en el ADN se transcribe en ARN


mensajero (ARNm).
 Moléculas asociadas a enzimas  Oxidación y reducción
 Grupos prostéticos:  Las reacciones de óxido-reducción son
procesos químicos en los que se transfieren
 Moléculas unidas covalentemente de
electrones de una molécula a otra. Son
forma permanente a la enzima.
fundamentales para:
 Ejemplo: Grupo hemo en los citocromos.
 La liberación de energía (como en la
respiración celular).

 Coenzimas:  La síntesis de ATP.

 Se asocian temporalmente y no
covalentemente.
 Oxidación
 Actúan como transportadores o  Pérdida de electrones, liberación de energía
intermediarios de grupos funcionales (ej:
NAD⁺, FAD).
 Reducción
 Derivan de vitaminas  Ganancia de electrones, almacenamiento de
energía

 Enzimas
 Esquema de la oxido-Reducción

 Una molécula orgánica: contiene dos


átomos de hidrógeno (cada uno formado
por un protón + un electrón).

 Estos hidrógenos son transferidos a la


coenzima NAD⁺, que actúa como
transportador de electrones.
1. Oxidación de la molécula orgánica: La 1. Fosforilación Oxidativa: Producción de ATP
molécula pierde: 2 electrones (e⁻) , 2 acoplada al transporte de electrones por una
protones (H⁺) Resultado: se oxida. cadena de transporte respiratorio.

2. Reducción del NAD⁺: NAD⁺ capta 1 electrón  Cuando el O2 u otra sustancia inorgánica es el
y 1 protón → formando NADH. Y el otro receptor final de los electrones
protón (H⁺) se libera al medio. Resultado
NAD⁺ se reduce a NADH + H⁺.
 Interior de la célula
Proceso Que ocurre Quien lo sufre
Oxidación Perdida H+ y e- Molécula orgánica
2. Fosforilación a nivel de sustrato
Reducció Ganancia de H+ NAD⁺ → se convierte en
n y e- NADH  Producción de ATP mediante la transferencia
directa de un grupo fosfato desde un
intermediario metabólico (sustrato) al ADP.

 Producción de ATP en ausencia de un receptor


externo de los electrones (Fermentación)
 Conservación de energía
intracelular  Fosforilación a nivel de sustrato
 Principalmente por síntesis de ATP en donde 1. Entrada de glucosa: La glucosa entra a la
la hidrolisis de ATP → ADP + Pi genera G’0 = célula y se fosforila → glucosa 6-fosfato
-7.3 kcal (-31 kJ) (glucosa 6-P).

2. Formación de piruvato: La glucosa 6-P se


 ATP: Moneda energética de la célula convierte en piruvato.
1. Base nitrogenada: adenina (Molécula 3. Condición anaerobia (sin O₂): Si no hay
nitrogenada derivada de una purina). oxígeno, el piruvato no entra a la
2. Azúcar de cinco carbonos: ribosa (Une la respiración. En su lugar, sigue una vía
adenina con los grupos fosfato.) fermentativa, por ejemplo: Fermentación
láctica → produce ácido láctico.
3. Tres grupos fosfato: Unidos por enlaces de
alta energía (llamados enlaces 4. Ejemplos de bacterias fermentativas:
Pirofosfatos). Staphylococcus, Streptococcus , lactobacillus

 La energía del ATP se encuentra en los dos  Estas bacterias producen ATP mediante esta
enlaces entre los tres fosfatos (marcados vía menos eficiente, pero funcional en
como “enlaces de alta energía”). ambientes anaerobios.

 Cuando el ATP se hidroliza (pierde un


fosfato), se libera energía:

 Fermentación
 Generación de ATP en bacterias
 Una vía metabólica anaerobia que permite a
las bacterias generar energía en
ausencia de oxígeno.  Regeneración del NAD
 Durante la glucólisis, se reduce NAD⁺ →
 La fermentación es un proceso de obtención
NADH.
de energía (ATP) que:
 Si no se regenera el NAD⁺, la glucólisis se
 Ocurre en ausencia de oxígeno (O₂).
detiene porque:
 Utiliza una molécula orgánica
 El NAD⁺ es limitado en la célula.
producida por la misma célula como
aceptor final de electrones.  Es necesario para continuar
degradando glucosa y producir ATP.

 Esquema de la fermentación
láctica:  Los microorganismos han desarrollado
vías fermentativas que:
1. Glucólisis: La glucosa se convierte en 2
piruvato.  Reoxidan el NADH a NAD⁺.

 2 ATP (por fosforilación a nivel de sustrato)  Algunos de estos procesos también


generan una pequeña cantidad de ATP.
 2 NADH (aportando electrones)

2. Condiciones sin oxígeno (anaerobiosis):

 No hay cadena transportadora de


electrones (no se puede usar NADH allí).
 Entonces, el piruvato acepta los
electrones del NADH.

3. Regeneración de NAD⁺:

 El NADH cede electrones al piruvato, que


se reduce a lactato.
 Así, el NAD⁺ se regenera y puede volver a
usarse en la glucólisis.

También podría gustarte