7 de mayo de 2024
Enzimas
Las enzimas son los
catalizadores biológicos que
facilitan o aceleran una
reacción. Suelen ser de
naturaleza proteica.
En el mundo natural hay catalizadores biológicos
o biocatalizadores, los más importantes son las
enzimas, de naturaleza proteica, aunque también
existen ácidos ribonucleicos con capacidad
catalítica, denominados ribozimas. Se consideran
biocatalizadores las enzimas, las hormonas y las
vitaminas.
Proteínas formadas Aceleran velocidad Disminuyen energía
por las células. de reacciones. de activación.
Específicas con el No sufren modificación
sustrato. durante la reacción.
Velocidad de reacción: Cantidad de producto formado
por velocidad de tiempo.
Energía de activación: Mínima energía que se necesita
para iniciar una reacción química.
Sustrato: Es la molécula sobre la cual actúan la enzima
para formar productos.
Sitio activo: Es la zona de la enzima en el cual se une el
sustrato, para que se produzca la reacción.
Apoenzima: Parte proteica de una
holoenzima. Enzima que no puede
llevar a cabo su acción catalítica ya
que no cuenta con los cofactores
necesarios.
Holoenzima: Enzima completa formada por una proteína (apoenzima)
y un cofactor (ion o molécula orgánica compleja unida) Grupo
prostético.
Clasificación de las enzimas
1.- Oxidorreductasas.
2.- Transferasas o quinasas.
3.- Hidrolasas.
4.- Liasas.
5.- Isomerasas.
6.- Sintetasas o Ligasas.
Modo de acción de las enzimas
Modelo llave-cerradura:
→ La estructura del sustrato y la
del centro activo son
complementarias.
Modelo del ajuste inducido:
→ Se modifica la conformación de
la enzima.
→ El centro activo adopta la
conformación idónea solo en
presencia del sustrato.
Factores que afectan la
actividad enzimática
→ Temperatura
→ pH
→ Concentración de sustrato (a)
→ Concentración de la enzima (b)
1.- Oxidorreductasas.
→ Se necesita NAD.
→ Oxidación de un sustrato con la reducción
simultánea de otro sustrato o coenzima.
Adición de oxígeno: Oxidasas, oxigenasas,
deshidrogenasas, hidrolasas, peroxidasas, catalasas.
2.- Transferasas.
→ Son encargadas de transferir grupos funcionales
de un donante a un aceptor.
→ Transfieren grupos diferentes del hidrogeno de un
sustrato a otro (Carbonos, grupos aldehídos, grupos
cetónicos, ácidos, etc.).
3.- Hidrolasas.
→ Hidrólisis de esteres, enlace glucosídico,
peptídico o con C y N.
→ Se obtienen monómeros.
Todas las enzimas digestivas son hidrolasas. Enzimas: Amilasas, proteasas, xilanasas y lipasas.
4.- Liasas.
→ Quitan grupos de sustratos o rompen enlaces
por mecanismos deferentes a la hidrólisis.
→ Corte de enlaces C-C, C-O, o C-N. En
Requieren gasto de energía. consecuencia, se forman nuevos enlaces sobles o
estructuras en anillo.
5.- Isomerasas.
→ Procesos de isomerización.
Ejemplos: Racemasas, epimerasas, cis-trans
isomerasas.
6.- Ligasas.
→ Unen dos sustratos utilizando ATP.
Sintetasa: Son enzimas ATP-dependientes que
catalizan reacciones de biosíntesis.
Utilizan ATP. Sintasas: Enzimas que catalizan reacciones de
biosíntesis, pero no requieren ATP directamente.
