Elaborado por: ing.
Erica Ayquipa Cuellar
ENZIMAS
Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los
enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción,
aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino
que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible
que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían
condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas.
Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa
sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima:
1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende
(1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un
sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
1.- El enzima y su 2.- Unión al centro 3.- Formación de
sustrato activo productos
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin embargo
hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico
de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su sustrato
natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia
sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas poco
específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y
péptidos de muy diverso tipo.
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PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como
catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las
demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en
cambios en la actividad catalítica.
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
pH temperatura, y cofactores
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en
las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica
positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es
el llamado pH óptimo.
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o
por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH
óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros
cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas
más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada
10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por
encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la
temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la
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desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta
anularse.
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que
colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos
como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren
cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de
estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos
observar una molécula de hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su coenzima
(el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos
covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa
del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte
proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
apoenzima + grupo prostético= holoenzima
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ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de tamaño muy variable:
desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de alrededor de 2500. Sin
embargo, apenas unos pocos de ellos son los involucrados directamente en la catálisis
de la reacción, conocidos como centro activo.
La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la estructura
tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también su funcionamiento específico. A
veces esta estructura también posee sitios para atraer cofactores, es decir, otras
sustancias cuya intervención es necesaria para producir el efecto buscado.
Las enzimas son altamente específicas, es decir, no reaccionan con cualquier cosa ni
intervienen en cualquier reacción. Tienen un cometido bioquímico muy puntual y preciso,
que llevan a cabo con un porcentaje bajísimo de errores.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente
manera:
Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia de
electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las
enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente del
hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.
Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas orgánicas
mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
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Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por ejemplo, el
acetato descarboxilasa.
Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una molécula
en su variante geométrica tridimensional.
Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de
sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el
ATP o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.
LOCALIZACIÓN DE ENZIMAS EN LAS CELULAS
En las células se localiza en las membranas, fundamentalmente del retículo endoplásmico
liso, en los microsomas, en la fracción soluble del citoplasma y en los conductillos
biliares.
En la célula las se pueden encontrarse en el líquido celular (citosol) o bien pueden estar
fijadas a determinadas organelas (ej. Adheridas a las mitocondrias). Hay enzimas 100
% citoplasmáticas es decir que se encuentran solamente en el citosol, a estas se las
llama uniloculadas.
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INMOVILIZACIÓN DE ENZIMAS
La inmovilización de enzimas es un proceso en el que se confina o localiza a la enzima
en una región definida del espacio, para dar lugar a formas insolubles que retienen su
actividad catalítica y que pueden ser reutilizadas repetidamente (1). Posteriormente
esta definición se ha ampliado a aquel proceso por el cual se restringen, completa o
parcialmente, los grados de libertad de movimiento de enzimas, orgánulos, células, etc.
por su unión a un soporte (2).
Como ventajas del empleo de enzimas inmovilizadas podemos destacar (3):
1. El aumento de la estabilidad de la enzima;
2. La posible reutilización del derivado, por lo que disminuyen los costes del proceso.
3. La posibilidad de diseñar un reactor enzimático de fácil manejo y control, adaptado
a la aplicación de la enzima inmovilizada. Los diferentes tipos de reactores
enzimáticos aparecen en la Figura 1. Estos reactores con enzimas inmovilizadas
permiten el empleo de cargas elevadas de enzima, la cual mantendrá su actividad
durante más tiempo. Estos sistemas pueden incluir el reciclado, lo que permite la
obtención de productos con mayor pureza.
Los principales inconvenientes del proceso de inmovilización son (4):
1. La alteración de la conformación de la enzima respecto de su estado nativo.
2. La gran heterogeneidad del sistema enzima-soporte donde pueden existir distintas
fracciones de proteínas inmovilizadas con un diferente número de uniones al soporte.
3. Siempre suele haber una pérdida de actividad de la enzima durante la movilización.
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4. El biocatalizador es más caro que la enzima nativa.
