HUMANA

CA
BIO UÍMI

- F
QB II
MED -
Q

CÁTEDRA 1
UB
.

A - DPTO

SEMINARIO
ENZIMAS
EJERCITACIÓN

MATERIA: QUÍMICA BIOLÓGICA II

CÁTEDRA 1
DPTO. BIOQUÍMICA HUMANA
FMED - UBA
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

ENZIMAS
EJERCITACIÓN

1. ¿Qué es una enzima? ¿Cuál es su función? proteina que acelera las reacciones quimicas
baja la energia de activacion de una
2. ¿Qué significa que una enzima es un catalizador biológico?
reaccion, aumentando la velocidad

Proteinas, AA 3. ¿Cuál es la estructura química de las enzimas? ¿Qué es el sitio activo de una enzima?
¿Por qué tres aminoácidos que forman parte del sitio activo pueden estar alejados en la
estructura primaria? zona donde se une el sustrato y pasa la reaccion. Pueden estar alejados de la
esctructura primaria pero quedan cerca de la tridimensional
4. Explique a qué se denomina apoenzima, holoenzima, coenzima, cofactor y grupo
prostético.

5. Explique y ejemplifique qué son las isoenzimas.

6. ¿De qué depende la especificidad de las enzimas?

7. Para la reacción Sustrato → Producto se aplica el siguiente gráfico.

Estime:

a) El G para la reacción de Sustrato → Producto, indicando si se producirá

espontáneamente esta reacción en el sentido en el que está escrita.

b) La energía de activación (Ea) en presencia y ausencia de enzima, indicando qué curva

corresponde a cada caso.

1
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

8. Defina actividad de una enzima. ¿Cómo se determina? ¿Qué son las Unidades Internacionales
(UI)?

9. ¿Cómo se hace para determinar la concentración de una determinada enzima en una muestra
de extracto tisular o de algún líquido biológico?

10. ¿Qué información brinda la actividad total y la actividad específica?

11. 20 l de un homogenato de tejido hepático (250 g de proteínas) catalizan la formación de 56,7

moles de glu-6P en 15 minutos de incubación en las condiciones óptimas para la determinación
de la actividad de glucoquinasa.

a) ¿Cuántas UI de enzimas habrá en dicha preparación?

b) ¿Cuántas por ml de homogenato?
c) ¿Cuál será la actividad específica de dicha preparación?

Recuerde:
Actividad enzimática:
Unidad Internacional Cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 μmol/ min

Actividad Específica AE = UI/ mg proteínas

12. ¿Qué factores modifican la actividad enzimática?

13. Explique la influencia de la variación de temperatura sobre la velocidad de una reacción

enzimática.

a) Dibuje un gráfico de la velocidad de reacción en función de la temperatura y explique qué

pasa a baja temperatura y alta temperatura.

b) ¿Qué es la temperatura óptima para una reacción enzimática?

14. Discuta cómo afectan los cambios de pH a la actividad enzimática. ¿Cuál es el mecanismo por
el cual los cambios de pH afectan a la actividad enzimática?

15. En el siguiente gráfico, se muestran los pH óptimos de tres enzimas ¿Qué puede decir al
respecto?

2
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

16. En el estudio de una enzima se midió la concentración del compuesto producido (producto) a lo
largo del tiempo. Se obtuvo el siguiente gráfico.

¿Cómo procedería experimentalmente para la obtención de los datos con los que se realiza este
gráfico?

Indique:

a) ¿Qué parámetros se miden y cómo?

b) ¿Qué parámetros se mantienen constantes durante la determinación?

c) ¿Cómo se calcula la velocidad de la reacción a un tiempo dado?

d) Compare la velocidad de la reacción a t1 y t2.

e) ¿Qué significado tiene la meseta que se observa en el gráfico?

3
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

f) Grafique los resultados obtenidos si se realizara la medición de la concentración de producto

a lo largo del tiempo: i) con una concentración de enzima mayor y con una concentración
menor; ii) con una concentración inicial de sustrato mayor y una menor.

g) Realice un gráfico que muestre cómo varía la velocidad de reacción en función del tiempo.

17. a) Explique qué información proporciona el siguiente gráfico de velocidad inicial en función de
la concentración de sustrato.

b) ¿Cómo procedería experimentalmente para obtener los datos que le permitirán construir dicho
gráfico?
c) ¿A qué se denomina una enzima michaeliana?
d) ¿Cuáles son los parámetros cinéticos de una enzima michaeliana?
e) Señale en el gráfico Km y Vmáx.
f) Dibujar en el mismo gráfico la curva que se obtiene con una concentración mayor de enzima. En
este caso ¿cómo se modifican el Km y la Vmáx?
g) ¿Cómo es la velocidad en un ensayo enzimático en el cual la concentración de sustrato es mucho
mayor que el Km?

18. En un estudio experimental de una enzima se obtuvieron los siguientes resultados.

4
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

Tiempo [producto]
(minutos) (mM)
0 0
5 19,5
10 39
15 58,5
20 78
30 105
50 150
70 182
90 207

a) Calcule el valor de la velocidad inicial (Vo).

b) Justifique hasta qué intervalo de tiempo es posible calcular la Vo.

19. En el laboratorio, se realiza la hidrólisis de la sacarosa, catalizada por la sacarasa y se

obtienen los siguientes datos:
Sacarosa + H2O → Glucosa + Fructosa

Tiempo [Producto]
(segundos) (mM)
0 0,050
20 0,195
40 0,342
60 0,488
90 0,659
130 0,770
180 0,871
360 0,991

Utilizando la tabla, grafique la concentración de producto en función del tiempo y

a) Calcule la velocidad inicial (Vo).
b) Indique hasta qué intervalo de tiempo es posible calcular la Vo.
c) ¿Cómo varía la velocidad en función del tiempo?

5
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

20. Una cantidad constante de una solución de una enzima fue adicionada a una serie de tubos
conteniendo diferentes concentraciones de sustrato [S]. La velocidad inicial (V ) de la reacción
o

fue obtenida por la medida de la pendiente inicial de la curva de formación de producto. Los
datos se representan en la siguiente tabla:

[Sustrato] V 0

(μM) (μM/min)
0,1 0,27
2 5
10 22
20 40
40 67
60 80
100 100
200 120
1000 150
2000 155
3000 163

Considere que la enzima tiene un comportamiento michaeliano.

a) Sin graficar, estime un valor aproximado para ambos parámetros cinéticos, Km y Vmáx.
b) Usando los parámetros cinéticos del ítem a), calcular la velocidad inicial cuando la concentración
de sustrato es 15μM.
c) Utilizando los datos de la tabla, se realizó el gráfico de Michaelis-Menten. Calcule según el gráfico
los valores de Km y Vmáx.

180
160
140
Vo (µM/min)

120
100
80
60
40
20
0
0 500 1000 1500 2000 2500 3000 3500
[Sustrato] (µM)

d) ¿Qué significado tiene la meseta que se observa en el gráfico de velocidad en función de la

concentración de sustrato?

e) Se realizó la representación gráfica de dobles recíprocas o Lineweaver-Burk. Calcule según

este gráfico los valores de Km y Vmáx. ¿Cuál es la ventaja de este tipo de representación gráfica?

6
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

Datos y Gráfico de Lineweaver- Burk

1/[Sustrato] 1/Vo
1/ (μM) 1/(μM/min)
10,0000 3,7037
0,5000 0,2000
0,1000 0,0455
0,0500 0,0250
0,0250 0,0149
0,0167 0,0125
0,0100 0,0100
0,0050 0,0083
0,0010 0,0067
0,0005 0,0065
0,0003 0,0061

21. La hexoquinasa cataliza la fosforilación de la glucosa y la fructosa utilizando ATP. Siendo el Km

para la glucosa 0,13 mM, mientras que para la fructosa es 1,3 mM. Indicar por cuál sustrato la
enzima tiene mayor afinidad.

22. Se tienen dos enzimas que catalizan la misma reacción: A → B

La enzima 1 tiene un Km para el compuesto A de 10 mM.
La enzima 2 tiene un Km para el compuesto A de 0,1 mM.
Compare la velocidad inicial para ambas reacciones enzimáticas cuando la [A] = 1 mM, con
respecto a la Vmáx de cada una de las enzimas.

23. La penicilina es hidrolizada y así inactivada por la enzima penicilinasa, también conocida por β-
lactamasa, presente en algunas bacterias resistentes. Se midió la cantidad de penicilina
hidrolizada en un minuto en función a la concentración de penicilina y se obtuvieron los
resultados resumidos en la siguiente tabla:

[Penicilina] Cantidad
(μM) hidrolizada
(nmoles/min)
1,0 11
3,0 25
5,0 34
10 45
30 58
50 61

7
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

a) De acuerdo con estos datos: ¿Sigue la penicilinasa una cinética de Michaelis-Menten? En

caso afirmativo,
b) ¿Cuál es el valor del Km?
c) ¿Cuál es el valor de la Vmáx? (Sugerencia, realice el gráfico de Lineweaver-Burk)

Inhibición enzimática

24. Se quieren determinar los parámetros cinéticos de una enzima que se comporta según el modelo
de Michaelis-Menten, en ausencia y en presencia de un inhibidor no competitivo. Se obtuvo
el siguiente gráfico a partir de los datos obtenidos experimentalmente:

a) Indique cómo se denomina a este gráfico.

b) Indique cuál recta corresponde a la reacción en
ausencia (control) o presencia de dos
concentraciones diferentes de un inhibidor I (I1, I2).
Considere [I2] > [I1].
c) ¿Cómo calcularía los parámetros cinéticos a partir
del gráfico? ¿Qué valores calcula para Km y Vmáx en
cada caso?
d) Realice un gráfico de Michaelis-Menten (Vo en
función de [S]) para los tres casos, identificando a
qué corresponde cada curva.

25. Se quiere determinar los parámetros cinéticos de otra enzima michaeliana, en ausencia y en
presencia de un inhibidor. Se obtuvo el siguiente gráfico:

a) Indique de qué tipo de inhibición se trata.

b) Indique cuál recta corresponde a la
reacción en ausencia (control) o presencia
de dos concentraciones diferentes de un
inhibidor I (I1, I2). Considere [I2] > [I1].
c) ¿Cómo calcularía los parámetros
cinéticos a partir del gráfico? ¿Qué valores
calcula para Km y Vmáx en cada caso?
d) Realice un gráfico de Michaelis-Menten
(Vo en función de [S]) para los tres casos,
identificando a qué corresponde cada curva

8
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

26. La biosíntesis de purinas y pirimidinas utilizadas en la síntesis de ADN necesita ácido fólico. El
metotrexato es un análogo estructural del ácido fólico utilizado en el tratamiento de algunos
cánceres. Se fija con 1000 veces más afinidad que el sustrato a la enzima dihidrofolato
reductasa. Esta enzima es importante para el mantenimiento de los niveles del ácido fólico.
a) Grafique Vo en función de [S] en presencia y ausencia del inhibidor.
b) ¿Por qué este fármaco se utiliza para el tratamiento del cáncer?
c) ¿Por qué el fármaco tiene efectos secundarios que afectan al tubo digestivo y al sistema
hematopoyético?

27. El metabolismo del etanol se produce fundamentalmente en el hígado en dos pasos: en

principio el etanol se oxida a acetaldehído por la enzima alcohol deshidrogenasa (ADH) que
consume NAD+. El acetaldehído es medianamente tóxico, sin embargo, no se acumula porque
normalmente es oxidado a acetato por la aldehído deshidrogenasa (ALDH). El metanol
también es sustrato de la alcohol deshidrogenasa, pero el producto formado (formaldehído)
que se acumula y es muy tóxico.

ADH
etanol + NAD+ → acetaldehído + NADH + H+

ALDH
acetaldehído + NAD+ → acetato + NADH + H+

Caso A. A un hombre de 43 años se le prescribió disulfiram, pero se le advirtió que no consumiera

alcohol durante el tratamiento. El disulfiram inhibe en forma irreversible a la enzima aldehído
deshidrogenasa y no presenta toxicidad en ausencia de alcohol. El paciente bebió una gran
cantidad de etanol en una fiesta y tuvo que ser trasladado al hospital, donde murió esa misma
noche. ¿Por qué el fármaco resulto tóxico para este paciente?

Caso B. Una persona ingirió vino adulterado con metanol. Posteriormente debió ser hospitalizada.
Como parte del tratamiento, el médico le suministró un exceso de etanol.
¿Cuál es el fundamento de este tratamiento?

Caso C. Los orientales son muy sensibles a las bebidas alcohólicas. Esto se debe a que la forma
mitocondrial de la enzima aldehído deshidrogenasa de bajo Km está ausente. Estas personas solo
poseen la enzima citosólica de alto Km.

9
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

a) Teniendo en cuenta esta información, explique la mayor susceptibilidad al alcohol en estos

individuos.
b) ¿Qué son entre sí las formas mitocondrial y citosólica de la enzima aldehído
deshidrogenasa?

28. La siguiente tabla indica la velocidad con que se transforma un sustrato en una reacción
catalizada por una enzima, en ausencia (C) y en presencia de dos inhibidores (I1 y I2). Calcule
Km y la Vmáx en cada caso, a partir del gráfico de Lineweaver-Burk, e indique de qué tipo de
inhibidor se trata en cada caso.

[Sustrato] Vo (mM/min)
(mM) C I1 I2
1 2,5 1,17 0,77
2 4,0 2,10 1,25
5 6,3 4,00 2,00
10 7,6 5,70 2,51
20 9,0 7,20 2,86

29. A partir de los siguientes datos de una reacción enzimática, determinar: a) el tipo de inhibición
presente; b) el valor de Km en ausencia y en presencia del inhibidor

[S] Vo (g Prod /h) Vo (g Prod /h)

(mM) Sin inhibidor Con inhibidor
2,0 139 88
3,0 179 121
4,0 213 149
10,0 313 257
15,0 370 313

30. A partir de los siguientes datos de una reacción enzimática, determinar: a) el tipo de inhibición
presente; b) el valor de Km en ausencia y en presencia del inhibidor

[S] Vo (g Prod /h) Vo (g Prod /h)

mM Sin inhibidor Con inhibidor
1,5 0,21 0,08
2,0 0,25 0,10
3,0 0,28 0,12
4,0 0,33 013
8,0 0,40 0,16
16,0 0,44 0,18

10
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

PREGUNTAS DE OPCIÓN MÚLTIPLE

1) Se agrega una sustancia X al tubo donde se desarrolla una reacción enzimática. Se calcula que
el Km de la enzima por su sustrato se modifica de 10-5 M a 10-3 M. La Vmáx no se modifica. Se
concluye entonces que la sustancia X:

a) Inhibe a la enzima de forma no competitiva

b) Es otro sustrato de la enzima que afecta la reacción
c) Inhibe a la enzima de forma competitiva
d) Se une a la enzima en un sitio diferente del sitio de unión al sustrato

2) El Km de una enzima para el sustrato A es de 20 nM y para el sustrato B es de 100 nM. Esto

significa que:

a) La Vmáx de la enzima en presencia de A es 40 nM/min

b) En presencia de 100 nM de B, la enzima está saturada
c) La enzima presenta la misma afinidad por A que por B
d) La afinidad de la enzima es mayor por A que por B

3) Las enzimas actúan sobre una reacción química:

a) Aumentando el valor de G real

b) Aumentando el valor de la energía de activación
c) Disminuyendo el valor de la energía de activación
d) Sin modificar el valor de G real ni el de la energía de activación

4) Un inhibidor enzimático puede ser considerado como REVERSIBLE (competitivo o no competitivo

indistintamente) si:

a) Su afinidad por la enzima es muy baja

b) Puede ser eliminado y entonces la enzima recupera su actividad biológica
c) Se une al sustrato en la reacción y así disminuye la actividad enzimática
d) Se une siempre al sitio de unión al sustrato presente en la enzima

5) En la curva de concentración de producto en función del tiempo (P vs. t) para una reacción
enzimática, ¿qué representa la meseta que se observa en dicho gráfico?

a) La velocidad de la reacción corresponde a la velocidad inicial

b) La velocidad de la reacción corresponde a la Vmáx de la enzima
c) La velocidad de la reacción es igual (o se acerca) a cero
d) La enzima está saturada por el sustrato

11
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

6) Con el fin de calcular la velocidad inicial de una reacción enzimática ¿qué región del gráfico de
concentración de producto en función del tiempo (P vs. t ) utilizaría?

a) La región de la curva de tiempos cortos, donde hay una relación lineal entre las variables.
b) La región de la curva donde se llega a la meseta, donde la concentración de P ya no varía.
c) Ninguna. No es posible calcular la Vi a partir de este gráfico.
d) Se obtiene calculando la tangente a la curva en cualquier punto del gráfico indistintamente

7) Se agrega una sustancia X al tubo donde se desarrolla una reacción enzimática. Se calcula que
el Km de la enzima por su sustrato no se modifica mientras que la Vmáx pasa de 200 moles/min a
80 moles/min. Entonces, se puede concluir que la sustancia X:

a) Inhibe a la enzima de forma competitiva

b) Es otro sustrato de la enzima que afecta la reacción
c) Inhibe a la enzima de forma no competitiva
d) Se une a la enzima en el mismo sitio de unión al sustrato

8) En la representación gráfica de Lineweaver-Burk, la intersección de la recta con el eje de las x

corresponde al valor de:

a) Vmax/2
b) Km
c) -1/Km
d) 1/Vmax

9) La actividad enzimática de una preparación es de 45 UI/ml. ¿Qué cantidad de producto se

formará, expresado en mmoles (milimoles), en 1000 ml (1litro) de reacción enzimática, en 30
segundos?

a) 50 1ul: 1umol/min
45ui/min= 45 umon/min/ml
b) 100 en 1000ml= 45 x 1000= 45000 umol/min
c) 22500 en 30 seg (0.5 min)= 45 x 0.5= 22.5 umol/min

d) 22,5

10) Una enzima que presenta una cinética de Michaelis-Menten tiene un Km igual a 0,5 mM y una
Vmáx igual a 250 nmoles/min. ¿Cuál será la velocidad inicial, expresada en nmoles/min, de la
reacción enzimática si la concentración de sustrato es igual a 0,5 mM?

a) 125
b) 250 km= 0.5mM Vmax= 250 nmol/min (S)= 0.5mM
Vo= Vmax x (S) / Km + (S) = 250 x 0.5/ 0.5 + 0.5 = 125 Mmol/min
c) 100
d) 500

12
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

RESPUESTAS CORRECTAS

11) a) 3,78 UI
b) 189 UI/ml homogenato
c) AE = 15 UI/mg prot

18) a) Vo = 3,9 mM/min

b) en cualquier intervalo de tiempo hasta los 20 minutos.

19) a) 7,3 10-3mM/seg

b) hasta los 60 segundos
c)

20) a)

b) Vo = 32,6 M/ min.

13
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

c)

e)

Vmáx = 167 M/min y Km = 63,7 M

21) Como el Kmglucosa= 0,13 mM, es menor que el Kmfructosa = 1,3 mM, la hexoquinasa tiene más
afinidad por la glucosa que por la fructosa.

22) Usando la ecuación de Michaelis-Menten, cuando la [A] = 1 mM:

V01 = Vmáx/11 y V02 = Vmáx/1,1 o bien
V01 = 0,09 Vmáx y V02 = 0,9 Vmáx

14
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

23) a) Sí, sigue una cinética de Michaelis-Menten:

b) y c)

Vmáx = 68,5 nmoles/min y Km = 5,26 M

15
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

24) a) Gráfico de Lineweaver- Burk o de dobles recíprocas

b)
Mayor concentración de
0,03
1/Vo Inhibidor

Menor concentración de
Inhibidor
0,02
Control

0,01

-1 1 2 3 4
1/(S)

c) Para calcular el Km:

-1/Km = -1  Km = 1 (en unidades de concentración de sustrato)

para calcular la Vmáx para el control

1/Vmáx = 0,002  Vmáx = 500 (en unidades de velocidad)

para calcular la Vmáx a la menor concentración de Inhibidor

1/Vmáx = 0,005  Vmáx = 200 (en unidades de velocidad)

para calcular la Vmáx a la mayor concentración de Inhibidor

1/Vmáx = 0,01  Vmáx = 100 (en unidades de velocidad)
inhibidor NO competitivo
d)

Vo
500 control

400

300

Mayor conc de Inhibidor

menor concentración del inhibidor
200

mayor conc de Inhibidor

100

0
0 5 10
Km = 1 (sustrato)

16
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

25) a) Inhibición competitiva

1/Vo

mayor concentración de inhibidor

0,03

0,02

menor concentración de inhibidor

0,01
control

-1 0 1 2 3 4 5

1/(S)

c) Para calcular la Vmáx

1/Vmáx = 0,002  Vmáx = 500 (en unidades de velocidad)

para calcular el Km en el control

-1/Km = -1  Km = 1 (en unidades de concentración de sustrato)

para calcular el Km a la menor concentración de Inhibidor

-1Km = - 0,5  Km= 2 (en unidades de concentración de sustrato)

para calcular el Km a la mayor concentración de Inhibidor

-1/Km = - 0,2  Km = 5 (en unidades de concentración de sustrato)

d)

InhibidorCompetitivo
Vo
500
V máx
control
400 menor concentración de inhibidor
mayor concentración de inhibidor
300
V máx/2
200

100

0
0,0 50 100
Km control Km inh2 (sustrato)
Km inh 1

17
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

26) a) Metrotexato se comporta como un inhibidor competitivo.

b) El metotrexato es un análogo estructural del ácido fólico que actúa inhibiendo competitivamente
la enzima dihidrofolato reductasa. Se utiliza para el tratamiento del cáncer ya que en presencia del
inhibidor disminuyen los niveles de ácido fólico el cual es necesario para la síntesis de novo de
purinas y timidina, requeridas para la síntesis de ADN y ARN.

c) El tubo digestivo y el sistema hematopoyético poseen una alta tasa de recambio celular.

27) Caso A. El disulfiram, al inhibir a la aldehído deshidrogenasa, impidió la metabolización del

acetaldehído. Por lo tanto, en presencia de alcohol, los niveles de acetaldehído se elevaron hasta
alcanzar niveles tóxicos.

Caso B. El etanol y el metanol compiten por la enzima alcohol deshidrogenasa. En este caso, el
exceso de etanol desplaza al metanol de la unión a la enzima. Por lo tanto, se formará mayor
cantidad de acetaldehído y menor cantidad de formaldehído (muy tóxico).

Caso C. a) La enzima de alto Km sólo es efectiva a altas concentraciones de sustrato, en este caso
de acetaldehído. b) Las isoformas mitocondrial y citosólica de la ALDH son isoenzimas

28)
1,4 Inhibidor 2
1/Vo
compet
1,2 no competitivo
1,0
Inhibidor 1
0,8 No comp
competitivo
0,6

Control
0,4

0,2

0,0 1/ (S)
-0,4 -0,2 0,0 0,2 0,4 0,6 0,8 1,0

18
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

29) a) Inhibidor competitivo

b) 1/Vo
0,020

para calcular el Km en el control

-1/Km = -0,2 mM-1 Km = 5 mM
0,015
Inhibidor competitivo
para calcular el Km para el Inhibidor
-1/Km = - 0,1 mM-1Km = 10 mM 0,010

para calcular la Vmáx

1/Vmáx = 0,002 Vmáx = 500 (g prod /h) 0,005

0,000 1/ (S)
-0,2 0,0 0,2 0,4 0,6

30) a) Inhibición no competitiva

b) Se calculan las inversas 1/S y 1/V (en ausencia y presencia del inhibidor) para realizar el gráfico
de Lineweaver-Burk

mM uM/min uM/min
Sustrato V sin I V con I 1/s 1/v 1/Vi
1,5 0,21 0,08 0,67 4,76 12,50
2 0,25 0,095 0,50 4,00 10,53
3 0,28 0,12 0,33 3,57 8,33
4 0,33 0,13 0,25 3,03 7,69
8 0,4 0,16 0,13 2,50 6,25
16 0,44 0,18 0,06 2,27 5,56

15,00 y = 11,465x + 4,774

Con Inhibidor
10,00

5,00
Control
0,00
-1,50 -1,00 -0,50 0,00 0,50 1,00
-5,00
y = 4,1034x + 2,031

-10,00

Para calcular el Km
-1/Km = -0,4 mM-1 Km = 2,5 mM.

Para calcular Vmáx en ausencia del inhibidor

1/Vmáx = 2  Vmáx = 0,5 (g prod/h)

19
 DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA HUMANA
CÁTEDRA 1 - QUÍMICA BIOLÓGICA - CICLO LECTIVO 2025

Para calcular Vmáx en presencia del inhibidor

1/Vmáx = 5  Vmáx = 0,2 (g prod/h)

Se pueden calcular también los valores de Km y Vmáx con mayor exactitud, despejando las
variables x e y a partir de las ecuaciones de las rectas.

RESPUESTAS DE LAS PREGUNTAS DE OPCIÓN MÚLTIPLE

1- c
2- d
3- c
4- b
5- c
6- a
7- c
8- c
9- d
10- a

20