Tema 5: Las enzimas

1. CONCEPTO Y DEFINICIÓN

El metabolismo es un conjunto de reacciones químicas en los seres vivos.

Las biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran reacciones metabólicas mediante la disminución de la energía de
activación (energía necesaria para activar los sustratos / reactivos para que se transformen en productos) :

1. ELEVAR LA TEMPERATURA: Al incrementar el movimiento térmico de las moléculas que reaccionan se

favorece la reacción (no vale para los seres vivos ya que sus células se encuentran a temperatura ambiente, el
calor desnaturaliza las proteínas)

2. USAR UN CATALIZADOR: Ayuda a realizar la reacción

○ Las enzimas son biocatalizadores que aceleran las reacciones metabólicas, mayormente compuestas
por proteínas que fabrica la misma célula y actúa cada uno en una reacción determinada.

CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

● Aceleran la reacción
● Se desnaturalizan (al ser proteínas)
● Alta especificidad, pues solo reaccionan sobre un sustrato (para cada sustrato hay una enzima diferente)
● No se consumen en la reacción por lo que pueden actuar repetidamente
● Su temperatura de actuación es la del ser vivo en el que se encuentren

2. NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS Y REACCIONES ENZIMÁTICAS

DEFINICIÓN DE ENZIMAS: Las enzimas son mayormente proteínas, sin embargo, pueden estar formadas
únicamente por cadenas polipeptídicas o contener otro grupo no proteico.

● Heteroproteínas
○ Unida a una sustancia no proteica (cofactor).
● Holoenzimas
○ Parte proteica (apoenzima).

Apoenzima + Cofactor = Holoenzima; estos son inactivos por sí solos y tienen que estar unidos para que la
holoenzima sea activa.

Hay distintos tipos de cofactores

● Cofactores orgánicos
Son grupos prostéticos unidos por dobles enlaces, cuando la unión es débil y tras su separación por catálisis
recibe el nombre de coenzimas.
● Cofactores inorgánicos
Como los cationes metálicos (Fe 2+, Mg 2+, Cu 2+…)
LAS VITAMINAS

Son compuestos orgánicos de composición variada indispensables para el funcionamiento del organismo.
Actúan como coenzimas o forman parte de ellas y otras intervienen en funciones especializadas.

Se destruyen por:
-El calor
-La luz
-Las variaciones del ph
-Almacenamiento prolongado

Las vitaminas son sintetizadas por vegetales y microorganismos, no por animales, por eso es necesaria ingerirlas
en la dieta en forma de vitaminas o provitaminas como el betacaroteno.
Tanto el exceso como el déficit originan graves problemas en el metabolismo de la salud:
● AVITAMINOSIS: Ausencia total de las vitaminas.
● HIPOVITAMINOSIS: Déficit de alguna vitamina.
● HIPERVITAMINOSIS: Exceso de vitaminas liposolubles A y D que resultan tóxicas por su dificultad para
ser eliminadas.
VITAMINAS LIPOSOLUBLES

ANOMALÍAS
VITAMINAS TIPO FUNCIÓN PROVOCADAS POR SUS
CARENCIA

● Antioxidante ● Alteraciones
● Participa en el ciclo visual de las epiteliales
Vitamina A Quinona células fotorreceptoras de la ● Opacidad o
retinol retina engrosamiento de la
● Interviene en el mantenimiento córnea
de los tejidos epiteliales ● Ceguera nocturna

● Mineralización de los huesos ● Raquitismo y

● Absorción de Ca 2+ y P en el osteomalacia
Vitamina D Esteroide intestino (calcificación
calciferol deficiente de los
huesos)

VITAMINAS HIDROSOLUBLES
La mayoría son grupos proteicos

VITAMINAS FUNCIÓN COENZIMÁTICA ANOMALÍAS PROVOCADAS

POR SU CARENCIA

Participa en la síntesis de las ● Anemia

B9 Ácido Fólico bases nitrogenadas ● Problemas en el
desarrollo fetal

Interviene en reacciones del ● Anemia

B12 metabolismo de proteínas y
ácidos nucleicos

Participa en reacciones de ● Escorbuto (hemorragias

hidroxilación digestivas, caída de
C dientes, mala
cicatrización)
● Aumento de las
infecciones respiratorias

3. CINÉTICA ENZIMÁTICA*

Las enzimas catalizan las reacciones (facilitan y aceleran) porque disminuyen la energía de activación.
En una reacción química se produce la transformación de reactivos, que cuando la reacción ha sido
catalizada se llama sustrato y los convierte en productos
Etapa de transición: Es un estado inestable y muy energético que dura muy poco tiempo, en el que los
reactivos se activan debilitándose algunos de sus enlaces lo que hace que se rompa y forme unos nuevos.
Para que los reactivos lleguen a la etapa de transición y la reacción se lleve a cabo es necesario
suministrarle energía de activación.
La función básica de las enzimas es disminuir la energía de activación

Las enzimas no intervienen como reactivo en la reacción, solo la facilita acelerándola.

Se forma un complejo enzima-sustrato [ES], al realizar esta unión se debilitan ciertos enlaces y a la vez se
van formando otros nuevos, pues las enzimas hacen modificaciones químicas en los sustratos a los que se
unen produciendo la ruptura de sus enlaces o introducción o pérdida de un grupo funcional.

>Tras las modificaciones los sustratos se convierten en productos. Una vez producida la acción enzimática,
el complejo enzima-sustrato se desintegra quedando libre por un lado de la enzima (podrá volver a ser
utilizada) y por otro lado se libera el producto.

REACCIÓN ENZIMÁTICA

[S] + [E] ⇄ [ES] ⇄ [P] + [E]

No catalizada por enzimas = [S]⇄[P]

ETAPAS DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS

Una reacción catalizada por enzimas se divide en 3 etapas:

1. UNIÓN DEL SUSTRATO A LA ENZIMA PARA FORMAR EL COMPLEJO ENZIMA
Se debe a la estructura de la enzima (proteína) que tiene un centro activo donde se acopla el sustrato. Esta unión es
reversible. La enzima y el sustrato se unen por enlaces débiles y tienen superficies complementarias. La unión se
produce en el centro activo.
El centro activo está formado por pocos aminoácidos con una hendidura, de modo que la estructura tridimensional se
adapta al sustrato.

● Hay dos tipos de aminoácidos

○ De fijación: Se encargan de fijar la molécula al sustrato del centro activo en la posición adecuada para
que los aminoácidos catalíticos puedan actuar.
○ Catalíticos: Constituyen el verdadero centro de acción de la enzima y desarrollan la función catalítica.
El resto de aminoácidos de la cadena polipeptídica se encargan de mantener la estructura tridimensional de la
enzima (si ella no habría centro activo y no podría interactuar con sus sustrato)

● El acoplamiento específico de la enzima y el sustrato en el centro activo existe de dos modelos:

○ MODELO DE LA LLAVE Y CERRADURA:El centro activo tiene una forma tridimensional y el
sustrato debe de ser complementario a él para encajar perfectamente.
○ MODELO DE LA MANO Y EL GUANTE: Hay una adaptación inducida por los aminoácidos de
unión. La especificidad se agarra en los aminoácidos del centro activo, que son los encargados de
establecer enlaces débiles con el sustrato. Después de la fijación, la enzima puede cambiar su forma y
amoldarse al sustrato de tal manera que el centro activo quede correctamente situado.

2. SE LLEVA A CABO LA REACCIÓN Y SE OBTIENE EL PRODUCTO

Esta etapa es muy rápida e irreversible.

3. EL PRODUCTO SE LIBERA DEL CENTRO ACTIVO Y LA ENZIMA QUEDA LIBRE

Para nuevas reacciones (la enzima no se ha consumido).
CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS

Representamos en una gráfica la velocidad de una reacción enzimática respecto de la concentración del sustrato:

La velocidad va aumentando conforme aumentamos la concentración de sustrato, hasta un punto donde no varía
aunque siga aumentando (S), debido a que todas las enzimas están “ocupadas” formando un complejo sustrato (ES).
Esta etapa es limitante (limita la velocidad) y por tanto tiene que ser una cte de equilibrio que se calcula con la
siguiente fórmula:
[E]=[ES]
Km = [S], siendo KM la constante de Michaeles-Menten.
Se define KM, como la concentración de sustrato a la cual la reacción alcanza la velocidad semimáxima (1/2 vmax). A
efectos prácticos dado que una enzima puede trabajar con varios sustratos parecidos, la KM es característica para cada
enzima y nos dará una idea del grado de afinidad de una enzima por su sustrato, a KM
más bajas, mayor será la afinidad de la enzima por el sustrato.

La cinética de una enzima puede calcularse a partir de la siguiente ecuación, donde:

V : velocidad de la enzima [M]/s.
Vmax: velocidad máxima a la que trabaja la enzima.
KM : cte. Michaeles- Menten.
[S] : concentración de sustrato.

4. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS*

CONCENTRACIÓN DEL PH LA TEMPERATURA

SUSTRATO

+ Sustrato Cada enzima tiene un ph al cual la Hay una temperatura óptima a la

+ Velocidad velocidad es máxima, este es el ph cual la velocidad es máxima.
Hasta alcanzar la velocidad óptimo. Por encima o por debajo -Por debajo de esta temperatura la
máxima. de este ph la enzima va más lenta ya enzima va más lenta
que es una proteína que se ha -Por encima de esta temperatura la
desnaturalizado. enzima se desnaturaliza y la
velocidad se hace 0

Para un organismo es esencial mantener el ph y la temperatura constante, para que sus enzimas trabajen de la forma
más óptima, favoreciendo la eficiencia del organismo — Homeostasis
5. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA *

Las reacciones enzimáticas son la clave de la actividad vital de las células.En un momento dado puede ser necesaria
la síntesis de un determinado producto y en otro momento rebajar otro sustrato que acaba de aparecer, por lo que se
deberá aumentar la actividad de las enzimas implicadas en uno u otro proceso de forma controlada. En otros casos,
una vez conseguida la cantidad precisa del producto deseado, la actividad enzimática debe disminuir o anularse para
evitar un gasto inútil de energía. No siempre interesa que todas las enzimas estén funcionando a la vez, por lo que es
necesaria una regulación de su actividad.

MECANISMOS DE LA REGULACIÓN DE ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS

● ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA

Se usan activadores que hacen que enzimas inactivas comiencen a funcionar. Por ejemplo pueden ser cationes como el
Mg+2 o Ca+2.

● INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

Disminuyen o anulan la actividad enzimática. Pueden ser iones, moléculas orgánicas o la presencia del producto final.
En este último caso se produce una retroalimentación, ya que al no ser necesario más producto, esté mismo actúa
como inhibidor.
La inhibición puede ser de dos tipos:
-Irreversible: si el inhibidor se une permanentemente a la enzima mediante un enlace covalente, altera su estructura y
la inactiva. Por ejemplo el cianuro
-Reversible: si al eliminar el inhibidor la enzima recupera su actividad, ya que se la unión se ha producido por un
enlace iónico por puentes de H, más fácilmente rompibles.
Dentro de la reversible, distinguimos:
>Competitiva: si el inhibidor se une al centro activo, impidiendo su unión con el sustrato (ambos compiten por
colocarse en el centro activo). Por ejemplo el caso del metanol y el etanol.
>No competitiva: el inhibidor se une a otra zona diferente de la enzima, pero modifica la estructura del centro
activo de manera que impide su acoplamiento con el sustrato.
 ● ALOSTERISMO
Las enzimas alostéricas están reguladas por la unión de una molécula moduladora que sirve en un sitio distinto al
centro activo, denominado el sitio alostérico que es especial para cada modulador.

6. TIPOS DE ENZIMAS
Para nombrarlas se alude al sustrato y al tipo de reacción catalizada (con la terminación -asa)