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Examen Final Bioca

El documento abarca temas clave sobre vitaminas, agua, aminoácidos, estructuras de proteínas, enzimas y metabolismo de carbohidratos. Se detallan las deficiencias de varias vitaminas y sus consecuencias, así como las funciones del agua y la importancia de los aminoácidos en la regulación del pH. Además, se describen las estructuras de las proteínas y su relación con enfermedades, junto con el metabolismo de carbohidratos y la glucólisis.

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Examen Final Bioca

El documento abarca temas clave sobre vitaminas, agua, aminoácidos, estructuras de proteínas, enzimas y metabolismo de carbohidratos. Se detallan las deficiencias de varias vitaminas y sus consecuencias, así como las funciones del agua y la importancia de los aminoácidos en la regulación del pH. Además, se describen las estructuras de las proteínas y su relación con enfermedades, junto con el metabolismo de carbohidratos y la glucólisis.

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EXAMEN FINAL BIOCA

1º PARCIAL

TEMA: VITAMINAS
1. Tiamina ( B1)

Su DEFICIENCIA causa:

• Wernicke - Korsakoff ( alcoholismo crónico )


• Beri- beri ( CONSUMO DE ARROZ)

2. Ácido fólico ( B9 )

Su deficiencia causa:

• Anemia megaloblastica
• Defectos del cierre del tubo neural ( espina bifida )

3. Cobalamina ( B12 )
• Participa en la reacción de remetilación de la homocisteína a metionina
• Su deficiencia causa: Anemia Perniciosa

4. Vitamina C ( ácido ascórbico )


• Favorece las reacciones de HIDROXILACIÓN
• Su deficiencia se asocia a ESCORBUTO - Encías sangrantes

5. Vitamina a ( acido retinoico )


• Desempeña un papel importante en el crecimiento, diferenciación celular, reproduccion
y la visión.

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6. Vitamina D
• Regula la concentración de calcio y fosfato.
• Su deficiencia se asocia:

NIÑOS: Raquitismo

ADULTOS: Osteomalacia

TEMA: AGUA ( H2O )

FUNCIONES PRIMORDIALES DEL H20:

1. Solvente universal
2. Termorregulacion
3. Da resistencia a las células y tejidos.

• Las características especiales del agua se debe a los puentes de hidrógeno.


• La osmosis es el proceso fisicoquímico que se presenta cuando una membrana
semipermeable separa 2 medios acuosos.
• La presión osmótica se define como la fuerza necesaria para mantener o detener la
difusión de agua.
• La capilaridad es la propiedad del agua que permite que funcione como transporte del
sistema circulatorio ya que puede ascender por conductos de diámetro pequeños.

TEMA: AMINOÁCIDOS.
• La cadena lateral de los aminoácidos determinan sus características fisicoquímicas.
• Los aminoacidos acidos y basicos, pueden actuar como amortiguadores debido a que
poseen cadenas laterales ionizables.

AMINOACIDOS ACIDOS: Tienen un grupo carboxilato ( - 100º ) y tienen carga NEGATIVA.


AMINOÁCIDOS BÁSICOS: Tienen una carga POSITIVA.

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• La ecuación de Henderson - hasselbach:
Permite predecir los cambios en la concentracion de bicarbonato ( HCO3-) y dioxido de
carbono ( CO2 ) que influyen en el pH fisiologico.

• La CISTEINA es un aminoacido que posee un grupo sulfhidrilo ( tiol ), el cual sirve para
formar el enlace disulfuro.
• La HISTIDINA es un aminoacido abundante en la hemoglobina, su cadena lateral se
ioniza a un pH similar al fisiologico, por lo que funciona como un buffer.

TEMA: ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS.

Las estructuras de las proteína son:

1. Estructura primaria.
• Es la forma LINEAL compuesta de aminoácidos que se encuentran unidos por enlaces
peptídicos.

2. Estructura secundaria:
• Presenta diversas formas:
1. Helice α
2. Lamina β. *PUENTES DE HIDROGENO*
3. Giros β
4. Motivos

3. Estructura terciaria:
• Es la forma, NATIVA, TRIDIMENSIONAL y FUNCIONAL de la proteína.
• Los DOMINIOS son las unidades funcionales de la estructura terciaria.
• El puente disulfuro es el encargado de dar estabilidad a la estructura.

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4. Estructura cuaternaria.
• Son proteínas formadas por 2 o mas cadenas polipeptidicas asociadas por enlaces NO
COVALENTES.

• Las CHAPERONAS son las proteínas encargadas del correcto plegamiento de las
proteínas.
• Las proteinas desnaturalizadas:
1. Pierden su estructura terciaria.
2. Pierden su función biológica.

• La enfermedad de alzheimer:
1. Los px son adultos mayores con perdida de la memoria.
2. En esta enfermedad se acumula en el encéfalo péptido beta amiloide.

TEMA: PROTEINAS GLOBULARES.

• La hemoglobina:
1. Es una proteína globular con estructura cuaternaria.
2. Tiene como función transportar: O2, CO2 y NO
3. La hemoglobina presenta 2 formas:

Forma T: Forma de BAJA AFINIDAD por el O2

Forma R: Forma de ALTA AFINIDAD por el O2

El 2, 3-bifosfoglicerato ( 2, 3 - BPG )

1. Es el principal factor alostérico de la hemoglobina.


2. Es un derivado de un intermediario de la glucolisis.
3. Se encuentra ELEVADO en:
• Personas con anemia crónica, EPOC, con enfisema pulmonar o que viven en grandes
altitudes.

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• La hemoglobina glucosilada ( HbA1c ) su magnitud depende de la concentración
plasmática de glucosa, esta puede ser utilizada como indicador en el control de px con
diabetes mellitus.

1. Hemoglobina S ( anemia de células falciformes o anemia drepanocítica )


• En esta enfermedad se da una mutación puntual donde el aminoácido GLUTAMATO es
cambiado por VALINA.

CC:

1. Infecciones recurrentes
2. Anemia hemolítica
3. Ictericia
4. Episodios de dolor
5. Sus eritrocitos tienen forma de hoz o media luna.

NOTA:

• En la enfermedad de hemoglobina C se da el cambio de aminoácido glutamato por


lisina.

2. Talasemias
• En estas enfermedades existe un desquilibrio en la sintesis de las cadenas de globina.

3. Metahemoglobinemia
• En esta enfermedad el hierro del grupo hemo se encuentra oxidado.
• puede ser causado por:
1. Deficiencia de la enzima NADH-citocromo b5 reductasa
2. El consumo de NITRATOS ( nitrato de isosorbide )

CC: "Cianosis chocolate"


1. Piel de color azul ( labios y dedos )

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2. Sangre oscura
3. Anemia
4. Disnea, cefalea

Tx: Azul de metileno

TEMA: PROTEINAS FIBROSAS


• La colágena es la proteina mas abundante de nuestro cuerpo.

Colágena II: Formadora de fibrillas se encuentra en cartílago ( discos intervertebrales )

Colagena IX: Asociada a fibrillas, se encuentra en cartilago.

1. Sindrome de Ehlers - Danlos ( SED )


• Esta enfermedad se da como consecuencia de la carencia de enzimas procesadoras de
colageno o por mutaciones de las colagenas Tipo I, III y V.

CC:

1. Hiperlaxitud de la piel
2. Hipermovilidad articular
3. Diseccion de la aorta ( colágena III )

El SED tiene 2 tipos:

Forma clasica: Afectada la colagena V

Forma vascular: Mas grave; afectada la colagena III.

2. Osteogenesis imperfecta ( OI )
• Se encuentra afectada la colagena tipo I

CC:

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1. Fragilidad osea ( multiples fracturas )
2. Estatura baja
3. hipoacusia
4. Escleroticas azules
5. Hipoplasia pulmonar ( tipo II )

Existen 3 tipos de osteogénesis imperfecta

Tipo I: Mas comun

Tipo II: Mas grave - hipoplasia pulmonar

3. Síndrome de Marfan
• En esta patología se encuentra mutada la proteína Fibrilina - 1.

4. Deficiencia de α 1 - antitripsina
• La α1 - antitripsina inhibe a la elastasa
• la α 1 - antitripsina es producida en el HÍGADO ( hepatocito ) y pulmones.
• las personas con deficiencia de α 1 - antitripsina, son incapaces de inhibir a la elastasa,
por lo que experimentan una tasa elevada de destruccion pulonar y hepatica ( enfisema
y cirrosis )

TEMA: ENZIMAS.
• Las enzimas son los catalizadores químicos de origen proteico.
• Las enzimas:
1. No se consumen durante la reacción química.
2. Las enzimas aumentan la velocidad de reacción química.
3. Disminuyen la energia de activacion de la reacción.

Las isoenzimas son enzimas que catalizan la misma reacción, pero tienen diferencias en su
secuencia de aminoácidos.

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La Ck2 ( MB ) es una enzima que se localiza en el músculo cardiaco y que se encuentra
ELEVADA en sangre en personas con infarto agudo de miocardio.

La ALT es la enzima que se encuentra elevada en sangre cuando existe daño hepático.

LIGASAS LIASAS

Formación de enlaces Degradación de


quimicos. enlaces químicos entre
átomos.

Inhibidores Inhibidores Inhibidores no


competitivos competitivos
irreversibles

• Plomo Se unen al SITIO Se unen en sitios


• Ácido acetil ACTIVO alostéricos
salicílico • ESTATINAS • ALOPURINOL

TEMA: BIOENERGETICA, CTE.

△G ( energía libre ) - Permite predecir si una reacción química es o no es favorable.

△G Positivo (△G + )

• La reacción química es = NO ESPONTÁNEA, ENDERGONICA.

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△G Negativa ( △G - )
• La reacción quimica es = ESPONTÁNEA, EXERGONICA.

△G = 0

• La reacción química se encuentra en EQUILIBRIO.

• El ATP es una molécula con △G negativo que permite que las reacciones endergónicas
se llevan a cabo.
• La CTE ( cadena de transporte de electrones ) es la vía final común por la que fluye
hasta el oxígeno los electrones obtenidos de diferentes combustibles metabólicos.

• El cianuro y CO ( monóxido de carbono ) son inhibidores de la CTE, causa una


incapacidad de mantener el gradiente de protones y por lo tanto inhiben la fosforilación
oxidativa.

• La fosforilación oxidativa acoplada a la CTE es responsable de la producción de la


mayoría de ATP que necesitan las células.

• Las proteínas desacoplantes ( UCP ) se encuentran de manera abundante en el tejido


adiposo pardo de los recién nacidos y cuya función principal es proporcionar calor
corporal.

2º PARCIAL

TEMA: METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS.

• El Almidón es el principal carbohidrato de la dieta.

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• El metabolismo e carbohidrato inicia en la BOCA.
• La absorción de los carbohidratos de la dieta se lleva a cabo en: duodeno y yeyuno.

DISACÁRIDOS:

• sacarosa - Glucosa + Fructosa


• lactosa - glucosa + Galactosa
• maltosa - Glucosa + Glucosa

Las personas con intolerancia a la lactosa, tienen deficiencia de lactasa, lo cual causa una
degradación deficiente de carbohidratos; la principal manifestación gastrointestinal es la
DIARREA OSMÓTICA.

TEMA: METABOLISMO Y GLUCÓLISIS

METABOLISMO ANABOLISMO CATABOLISMO

Conjunto TOTAL de • es un proceso • Es un proceso


reacciones químicas divergente convergente
de un organismo. • Son reacciones • Son reacciones
de síntesis y de degradacion y
endergónicas exergónicas.

Los Glut son transportadores PASIVOS de monosacaridos

Glut-1: Eritrocitos y barrera hematoencefalica

Glut-2: Intestino e higado

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Transporta a los monosacaridos desde los enterocitos hacia la circulacion portal y sanguinea

Glut-3: Neuronas

Glut-4: Musculo y tejido adiposo.

Unico dependiente de insulina.

Glut-5: Intestino, testículos


Transportador especifico de fructosa

• La GLUCÓLISIS es la vía metabólica que utilizan todos los tejidos con el objetivo de
obtener energía a partir de la glucosa.

Glucolisis ANAEROBICA - Producto FINAL LACTATO.

Glucolisis AERÓBICA - se obtiene Piruvato que se convierte Acetil-CoA en la mitocondria.

Las enzimas de importancia en la glucólisis son:

1. Hexocinasa: Agrega un grupo fosfato a la glucosa para integrar al metabolismo.


2. Glucocinasa: En las células β del páncreas funciona como un sensor de glucosa que
determina la secreción de insulina.
3. PFK-1 ( fosfofructocinasa - 1) : Enzima mas importante de la glucolisis.

TEMA: GLUCONEOGÉNESIS
• Es la vía metabólica donde se genera glucosa a partir de sustratos que NO son
CARBOHIDRATOS.
• Esta vía se ACTIVA durante el AYUNO por acción de la hormona GLUCAGÓN.
• Se lleva a cabo en el HÍGADO.

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Las principales enzimas de la gluconeogenesis son:

1. Piruvato carboxilasa.
• Utiliza como coenzima a la Biotina (B7)
• Convierte el piruvato en oxalacetato.
2. Fructosa 1,6- bifosfatasa.
• Es la enzima más importante.
3. Glucosa 6-fosfatasa
• Es la enzima encargada de quitarle el grupo fosfato a la glucosa, para que sea liberada al
torrente sanguíneo.

TEMA: GLUCOGENO.

GLUCOGENESIS GLUCOGENÓLISIS

• Vía donde se sintetiza el • Vía donde se degrada el


glucógeno. glucógeno.
• Su principal enzima es: • En esta vía el glucógeno
hepático tiene como función,
Glucógeno
durante el AYUNO, mantener
sintasa la concentración de la glucosa
Glucosa 6-fosfato y la hormona sanguínea.
INSULINA activan a la glucogeno • Esta vía es ACTIVADA por las
sintasa. hormonas: ADRENALINA
(epinefrina) y GLUCAGÓN.

Glucogenosis:

1. Enfermedad de Von Gierke.

Enzima deficiente: Glucosa 6-fosfatasa.

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CC:

1. Hipoglucemias INTENSAS en AYUNO.


2. Hepatomegalia
3. Renomegalia.

2. Enfermedad de Pompe
• El glucogeno se almacena en los lisosomas
Enzima deficiente: α-glucosidasa lisosomal.

CC:

1. CARDIOMEGALIA
2. Fatiga muscular

3. Enfermedad de McArdle

Enzima deficiente: Glucógeno fosforilasa muscular ( miofosforilasa )

CC:

1. Fatiga y calambres musculares posterior al ejercicio.


2. NO HAY elevación de lactato sanguíneo durante el ejercicio agotador.

4. Enfermedad de Hers

Enzima deficiente: Glucogeno fosforilasa hepatica

5. Enfermedad de Cori

En esta glucogenosis existe un glucógeno con estructura anormal.

TEMA: CICLO DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXÍLICOS (ATC) "ciclo de


Krebs".

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• La enzima Piruvato deshidrogenasa:
1. Cataliza la conversión del piruvato a Acetil-CoA

Piruvato deshidrogenasa

Piruvato ------------------------------------------------Acetil-CoA

• Esta enzima NO PERTENECE al ATC.


• La DEFICIENCIA de Piruvato deshidrogenasa es la principal causa de ACIDOSIS LÁCTICA
CONGÉNITA.

El Acetil-CoA es una molécula de 2 carbonos que INICIA el ciclo de los ácidos tricarboxílicos.

• El ATC se lleva a cabo en la MITOCONDRIA y sus productos finales son: GTP, NADH+ H+,
FADH2
• La enzima Aconitasa del ATC es INHIBIDA por el fluoroacetato ( veneno para rata)

TEMA: METABOLISMO DE MONOSACARIDOS

Fructosuria esencial

• Enzima deficiente: Fructocinasa


• se acumula fructosa
• Es un padecimiento BENIGNO.

Intolerancia hereditaria a la fructosa

• Enzima deficiente: Aldolasa B


• Se acumula fructosa 1-fosfato

CC:

1. Vomitos
2. Hipoglucemias

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3. Falla hepatica
4. Falla renal

Estos sintomas inician cuando el niño consume jugos o zumos de frutas.

Deficiencia de galactocinasa

• Enzima deficiente: galactocinasa


• se acumula Galactitol
CC:

1. Cataratas - La px se encuentra SANA solo presenta CATARATAS.

Galactosemia clasica

• Enzima deficiente: Galactosa 1-fosfato uridiltransferasa


• Se acumula: Galactosa 1-fosfato

CC:

1. Cataratas
2. Falla hepatica
3. Daño cerebral
4. Retraso del desarrollo

El SORBITOL en personas con diabetes mellitus se asocia con:

1. Cataratas
2. Retinopatía
3. Nefropatía
4. Neuropatía Periferica

TEMA: VIA DE LAS PENTOSAS

• Se lleva a cabo en el CITOSOL

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• El HIGADO es un tejido activo en la biosíntesis reductora de la via de las pentosas.
• En la via de las pentosas se producen:
1. Ribosa 5-fosfato: Necesaria para la síntesis de nucleótidos.
2. NADPH: Es una molécula con alto poder reductor que tiene múltiples funciones:

1. Se utiliza para la sintesis de lipidos

2. Se utiliza para mantener elevados los niveles de glutation reductasa.


3. Participa en la formacion de oxido nitrico.

4. Participa en las funciones del citocromo P450

Oxido nitrico (NO):

• Se forma a partir de ARGININA y NADPH


• Tiene como función: ser un vasodilatador, lo cual relaja el músculo liso de los vasos
sanguíneos, funciona como bactericida y neurotransmisor.

El citocromo P450 lleva a cabo la inactivación de compuestos extraños (xenobióticos) como


derivados de petróleo, insecticida y fármacos.

La deficiencia de la enzima Glucosa 6-fosfato deshidrogenasa se le conoce como FAVISMO,


causa una anemia hemolítica ligada al cromosoma X.

TEMA: GAG, PROTEOGLUCANOS Y GLUCOPROTEÍNAS.

• Los principales GAG son:


1. Sulfato de condroitina.
• Es el más abundante.
• Se localiza en cartílago, tendones y ligamentos.
2. Acido hialuronico:
• NO ESTA SULFATADO
• Se localiza en el líquido sinovial de articulaciones

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3. Sulfato de heparan
• funciones como anticoagulante

Las principales mucopolisacaridosis son:

1. Sindrome de hunter
• Ligada al cromosoma X
• Enzima deficiente: Iduronato sulfatasa

2. Síndrome de Hurler:
• Es la más grave
• Enzima deficiente: Iduronidasa.

FUNCIONES DE LAS GLUCOPROTEÍNAS:


1. Reconocimiento de superficies celulares.
2. Antígenos de superficie
3. Componentes de la MEC
4. Participan como lubricantes biológicos protectores, sin componentes de las mucinas en
el tracto gastrointestinal y genitourinario.

3º PARCIAL

TEMA: METABOLISMO DE LOS LIPIDOS DE LA DIETA.


• La digestión de los lipidos inicia en el ESTOMAGO.
• La enzima lipasa pancreática en el intestino delgado se encarga de la digestión de los
TAG precedentes de la dieta.
• La enzima lipoproteína lipasa degrada los TAG de los quilomicrones, en glicerol y ácidos
grasos, esta enzima se localiza en tejido adiposo y músculo.

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Las hormonas que regulan la digestión de los lípidos y de las proteínas son:

1. Colecistocinina ( CCK )
• Inhibe la motilidad gástrica.
• Estimula la concentración de la vesícula biliar.
• Estimula al páncreas para que secrete enzimas

2. Secretina
• Estimula al pancreas a secretar un jugo rico en bicarbonatos.

TEMA: METABOLISMO DE LOS ÁCIDOS GRASOS.

ACIDOS GRASOS ESENCIALES:

1. Acido linoleico:
• Precursor del acido ARAQUIDÓNICO.
2. Ácido linolénico.

La enzima Acil-CoA sintasa participa en el metabolismo de los ácidos grasos, responsables


de convertidos en sus derivados de CoA para su internalización a la mitocondria.

La CARNITINA cuando se encuentra deficiente disminuye la oxidacion de los acidos grasos y


en le musculo genera intolerancia al ejercicio y daño muscular durante la actividad.

TEMA: FOSFOLÍPIDOS.
• El ácido fosfatídico es el fosfoglicerato más sencillo.
• La cardiolipina es un fosfolípido que se localiza exclusivamente en la membrana
mitocondrial INTERNA.

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1. Enfermedad de Niemann-Pick
• Enzima deficiente: Esfingomielinasa ( fosfolipasa C )
• Se acumula Esfingomielina.

CC:

1. Trastornos de la marcha
2. Deterioro en el lenguaje
3. Retraso en el desarrollo.

2. Enfermedad de Fabry
• Ligada al cromosoma X
• Enzima deficiente: α-galactosidasa
• Se acumula: Globosidos

CC:

• Extensa color púrpura-rojizo


• Dolor quemante en las extremidades inferiores

3. Enfermedad de Farber
• Enzima deficiente: Ceramidasa
• Se acumula: Ceramida.

El ácido acetilsalicílico:
• Inhibe a las enzimas ciclooxigenasas.
• Se me recomienda a los px con INFARTO ya que inhibe la síntesis de tromboxanos A en
las plaquetas.

TEMA: COLESTEROL.
• La enzima HMG-CoA reductasa es la principal en la síntesis de colesterol.

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:
• Las ESTATINAS son inhibidores competitivos de la enzima HMG-CoA reductasa.

Las lipoproteinas son:

1. Quilomicron:
• Es la de mayor tamaño.
• Su principal componente son los TAG EXÓGENOS.
• Su apolipoproteina el ApoB-48.
2. VIDL:
• Su principal componente son los TAG ENDOGENOS.
• Si apolipoproteina ApoB-100.
3. LDL
• El colesterol malo.
• Transporta el colesterol desde el hígado hacia los tejidos periféricos.
• Su principal componente: Colesterol.
• Apolipoproteina: ApoB-100
4. HDL
• Colesterol BUENO.
• Capitán el colesterol de tejidos no hepaticos y lo devuelvan al hígado como esteres de
colesterilo.
• Principal componente: Fosfolipidos.
• Apolipoproteina: Apo A

NOTA:

Apo C-II: Tiene como función ACTIVAR a la enzima lipoproteina lipasa.

Colelitiasis:
CC:

1. Dolor intenso en cuadrante superior derecho.


2. Ictericia
3. En el ultrasonido se observan opacidades y obstrucción del conducto biliar.

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TEMA: AMINOÁCIDOS: Eliminación de nitrógeno.
• La digestión de las proteínas inicia en el estomago.
• La enzima Pepsina es secretada por las células principales del estomago, tiene como
función liberar polipéptidos y oligopeptidos de las proteínas de la dieta.
• El α-cetoglutarato es el principal receptor de los grupos amnios de los aminoácidos.
• La glutamina es una forma no tóxica por la cual el amoniaco se transporta de los tejidos
periféricos al hígado.

La UREA es la principal forma de eliminación de los grupos amnios de los aminoácidos; la


urea se forma en el hígado.

La CPS-I ( carbamoil fosfato sintetasa I ) es la principal enzima del ciclo de la urea.

NOTAS:

• El sistema de ubiquitina-proteosoma es el principal mecanismo, dependiente de ATP,


encargado de la degradación de proteínas.
• Ubiquitinacion: proceso que permite marcar o señalar una proteína para su posterior
degradación en el proteosoma.

TEMA: AMINOÁCIDOS SÍNTESIS Y DEGRADACIÓN.


• Los aminoácidos se clasifican en:
1. Esenciales: histidina, metionina, fenilalanina, lisina…
2. Glucogenicos: aminoácidos que su metabolismo genera piruvato, α-cetoglutarato y
oxaloacetato.
3. Cetogenicos: aminoácidos que su metabolismo genera acetil-CoA y acetoacetato.

Metionina:

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• Principal donador de grupos metilo.
• Es el precursor de la HOMOCISTEINA.

Sus niveles ELEVADOS favorecen la ateroesclerosis, formación de trombos y defectos del


tubo neural.

El ácido glutamico se sintetiza a partir del

α-cetoglutarato.

Trastornos del metabolismo de los aminoácidos:

1. Fenilcetonuria.
• Enzima deficiente: fenilalanina hidroxilasa.
• Se almacena: fenilalanina
CC:

1. Niños de piel blanca, rubios y ojos azules.


2. Discapacidad intelectual.
3. Olor a ratón.

1. Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce.


• Enzima deficiente: Deshidrogenasa de cetoacidos de cadena ramificada.
• Se acumula: Aminoácidos de cadena ramificada:
1. Valina
2. Leucina
3. Isoleucina ( causante del olor característico de la orina )

1. Albinismo
• Enzima deficiente: Tirosinasa.
• No se produce: melanina

CC:

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1. Personas blancas, con ojos rojos y rubios.

1. Homocistinuria
• Enzima deficiente: Cistationina β-sintasa.

1. Alcaptonuria.
• Enzima deficiente: Ac. Homogentísico oxidasa.

TEMA: AMINOÁCIDOSIS: Productos especializados.

• La porfirina más abundante del cuerpo es el grupo HEMO.

HEMO: Protoporfirina IX + Fe^2+

- Las porfirinas se sintetizan en HÍGADO y MÉDULA ÓSEA.

• Las moléculas donadoras de carbonos para la formación de porfirinas son:


1. Glicina
2. Succinil-CoA

Enzimas de la sintesis del grupo HEMO inhibidas por PLOMO:


1. Acido-γ-aminolevulinico deshidratasa.
2. Ferroquelatasa.

Porfiria cutanea tardía:

• Enzima deficiente: Uroporfirinogeno descarboxilasa.

Porfiria aguda intermitente:

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• Enzima carente: hidroximetilbilano sintasa.

En el HÍGADO se lleva a cabo la CONJUGACIÓN de la BILIRRUBINA.

En la ictericia neonatal se da en recién nacidos, presenta niveles elevados de billirrubina NO


conjugada, debido a la baja actividad de la enzima Bilirrubina UGT Hepatica.

HISTAMINA SEROTONINA CATECOLAMINAS

• Deriva de • Deriva del • Deriva de tirosina


histidina triptofano • Son las
• Hormona • Hormona que hormonas de
involucrada en regula el sueño, lucha y huida.
reacciones el apetito, la • La Dopamina se
alérgicas e temperatura y el encuentra
inflamatorias. estado de animo. deficiente en la
Enf. Parkinson.

TEMA: CICLO ALIMENTACIÓN-AYUNO.


• En personas con ayuno ( +30hrs) las vías metabólicas que se activan son:
1. Gluconeogénesis
2. Cetogénesis

En un px con diabetes mellitus NO CONTROLADA, la vía metabólica estimulada por el exceso


de Acetil-CoA es la cetogénesis.

• En el tejido adiposo cuando no hay ingesta de alimentos por un tiempo prolongado se


liberan ácidos grasos producto de la hidrólisis de los TAG.
• Los cambios metabolicos que se dan en el higado despues de ingerir una comida rica en

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carbohidratos son:
1. Aumento de la glucolisis
2. Aumento de TAG y Glucogeno

El higado es el órgano encargado de amortiguar las grandes fluctuaciones de nutrientes y


los pone a disposición de tejidos.

4º PARCIAL

TEMA: METABOLISMO DE NUCLEOTIDOS.


• Los nucleótidos son las moléculas que conforman a los ácidos nucleicos.
• El acido urico es el producto final de la degradacion de las purinas.

• La GOTA es una enfermedad por exceso de acidos uricos, puede diagnosticarse, por la
presencia de cristales de urato monosódico con birrefringencia negativa en el líquido
sinovial.
• El Alopurinol se utiliza como tx de la gota e inhibe a la enzima Xantina oxidasa.
• En la aciduria orotica la ruta metabólica que se ve afectada es la síntesis de novo de
pirimidinas.

• El METOTREXATO es un analogo de acido folico, que se utiliza como antineoplasico y


enfermedades autoinmunes ( artritis reumatoide ) e inhibe a la enzima dihidrofolato
reductasa.

TEMA: ADN

Dogma central: ADN - ARN - Proteínas.

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• Replicacion: proceso donde se lleva a cabo la sintesis de ADN.
• La replicacion es llevada a cabo por la enzima ADN polimerasa.

La ADN polimerasa:

• lleva a cabo la replicacion


• Para iniciar la sintesis de ADN requiere de un ARN cebador (primer)
• Esta enzima utiliza Mg.

El primosoma tiene como funcion:


1. Formar el primer ( ARN cebador )
2. Formar los fragmentos de Okazaki.

La ADN polimerasa eucariota se compone de distintas subuniades:


Pol α: Sintetiza el primer

Pol B: Rellena los huesos en las reparaciones del ADN.

Pol δ: Sintetiza los fragmentos de Okazaki

Pol ε: Sintetiza la cadena de ADN.

Pol γ: Sintetiza el ADN mitocondrial.

En las células eucariotas, en su núcleo, se encuentra una molécula LINEAL de ADN de


DOBLE HEBRA.

Procariotas tienen una molécula de ADN CIRCULAR.

Los fragmentos de Okazaki son segmentos de ADN sintetizados de manera discontinua en la


cadena retrasada del ADN.

Los SURCOS en la hélice de ADN proporcionan acceso para la unión de proteinas

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reguladoras.
Fase S: del ciclo celular se da la síntesis de ADN, es decir, se da la replicación.

Eucromatina: Transcripcionalmente ACTIVA.

Heterocromatina: Transcripcionalmente INACTIVA.

TEMA: ARN
• La TRANSCRIPCIÓN es el proceso donde se sintetiza ARNm a partir de ADN.

ARNm: Transporta la informacion genetica del ADN nuclear al citosol donde se usa como
molde para la sintesis proteica.

La enzima ARN polimerasa lleva a cabo la transcripcion.

Existen 3 modificaciones postranscripcionales:

1. Adicio de una caperuza ( 7-metilguanosina) en el extremo 5'


2. Adicion de una cola de poli-A en el extremo 3'
3. Corte y empalme: proceso donde se eliminan los intrones y se unen los exones en el
ARNm.

*Corte y empalme ALTERNATIVO:

• Es el mecanismo que da lugar a múltiples variaciones de ARNm que permite generar un


conjunto de diversas proteínas.

INTRONES: secuencia NO CODIFICANTES.


EXONES: secuencia CODIFICANTES.

TEMA: SINTESIS DE PROTEINAS.

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• L traduccion es el proceso donde se ensambla una proteina a partir de un ARNm.
• la traducción se leva a cabo en los RIBOSOMAS y su producto final son las PROTEINAS.

La enzima aminoacil-ARNt sintetasa une al grupo carboxilo de un aminoácido al extremo 3'


de su ARNt correspondiente.

CARACTERÍSTICAS DEL CÓDIGO GENÉTICO

ESPECIFICIDAD DEGENERACION

Un codón codifica existe mas de un


siempre para el mismo codón que codifica
aminoacido. para un aminoacido.

Ejemplos de mutaciones por expansion de tripletes:

1. Enfermedad de hungtinton
2. Sindrome de X fragil
3. Distrofia.

TEMA: REGULACION DE LA EXPRESION GENICA.

• La transcripcion es el principal sitio de control de la expresion genica.


• En un cultivo de bacterias donde queremos que se encuentre ACTIVO el operon lac al
maximo debe contener LACTOSA.
• Los genes CONSTITUTIVOS son los encargados de codificar los productos necesarios
para las funciones básicas de mantenimiento de la célula.

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TEMA: BIOTECNOLOGÍA.

• La GENOMICA es la expresión de todos los genes.


• La PROTEÓMICA: Es la expresion de todas las proteinas.
• Los VECTORES son moléculas que se emplean para insertar fragmentos de ADN y
facilitan el procesamiento de clonación.

la PCR ( reaccion en cadena de polimerasa:

1. Técnica molecular que permite sintetizar millones de copias idénticas de una secuencia
de ADN.
2. Sirve para amplificación in vitro de un fragmento específico de ADN.
3. Se utiliza para el análisis forense y deteccion de VIH en etapa temprana.

El análisis de los PLFR se utilizan para diagnosticar enfermedades genéticas en las primeras
etapas de gestación fetal.

• Los NVRT ( analisis de regiones de numero variable de repeticiones en tandem ) Se


utilizan para determinar PATERNIDAD.

• Un objetivo de la terapia génica es la incorporación de un gen funcional en un tejido


especifico con el propósito de compensar e gen defectuoso.

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